The amino acid compositions of proteins from halophilic archaea were
compared with those from non-halophilic mesophiles and thermophiles,
in terms of the protein surface and interior, on a genome-wide scale. As
we previously reported for proteins from thermophiles, a biased amino
acid composition also exists in halophiles, in which an abundance of
acidic residues was found on the protein surface as compared to the
interior. This general feature did not seem to depend on the individual
protein structures, but was applicable to all proteins encoded within the
entire genome. Unique protein surface compositions are common in both
halophiles and thermophiles. Statistical tests have shown that significant
surface compositional differences exist among halophiles, non-halophiles,
and thermophiles, while the interior composition within each of the three
types of organisms does not significantly differ. Although thermophilic
proteins have an almost equal abundance of both acidic and basic residues,
a large excess of acidic residues in halophilic proteins seems to be
compensated by fewer basic residues. Aspartic acid, lysine, asparagine,
alanine, and threonine significantly contributed to the compositional
differences of halophiles from meso- and thermophiles. Among them,
however, only aspartic acid deviated largely from the expected amount
estimated from the dinucleotide composition of the genomic DNA
sequence of the halophile, which has an extremely high G þ C content
(68%). Thus, the other residues with large deviations (Lys, Ala, etc.) from
their non-halophilic frequencies could have arisen merely as “dragging
effects” caused by the compositional shift of the DNA, which would
have changed to increase principally the fraction of aspartic acid alone.
กรดอะมิโนของโปรตีนจากเคียชอบเกลือเป็น
เมื่อเทียบกับผู้ที่มาจาก mesophiles ไม่ชอบเกลือและ thermophiles
ในแง่ของพื้นผิวโปรตีนและตกแต่งภายในในระดับจีโนมทั้ง เป็น
เราได้รายงานไปแล้วสำหรับโปรตีนจาก thermophiles, ลำเอียง
อะมิโนกรดยังมีอยู่ใน halophiles ซึ่งอยู่ในความอุดมสมบูรณ์ของ
สารตกค้างที่เป็นกรดก็พบว่าบนพื้นผิวโปรตีนเมื่อเทียบกับการตกแต่งภายใน
คุณลักษณะนี้โดยทั่วไปไม่ได้ดูเหมือนจะขึ้นอยู่กับแต่ละบุคคล
โครงสร้างโปรตีน แต่ถูกใช้กับโปรตีนทั้งหมดที่เข้ารหัสภายในจีโนมทั้งหมด
องค์ประกอบพื้นผิวโปรตีนที่ไม่ซ้ำกันโดยทั่วไปทั้งใน halophiles
และ thermophiles การทดสอบทางสถิติแสดงให้เห็นว่ามีความหมาย
ความแตกต่างของพื้นผิว compositional อยู่ในหมู่ halophiles ไม่ใช่ halophiles,
และ thermophiles ขณะที่องค์ประกอบภายในในแต่ละสามชนิดของสิ่งมีชีวิต
ไม่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ แม้ว่าโปรตีน
thermophilic มีความอุดมสมบูรณ์เกือบเท่ากับตกค้างทั้งที่เป็นกรดและพื้นฐาน
ส่วนเกินขนาดใหญ่ของสารตกค้างที่เป็นกรดในโปรตีนชอบเกลือน่าจะเป็น
ชดเชยโดยพื้นฐานตกค้างน้อยลง aspartic กรดไลซีน, asparagine
อะลานีนและ ธ รีโอนีอย่างมีนัยสำคัญส่งผลให้ความแตกต่าง
compositional ของ halophiles จากตรงกลางและ thermophiles ในหมู่พวกเขา
แต่แค่กรด aspartic ผิดส่วนใหญ่มาจากมูลค่าที่คาดว่าประมาณ
จากองค์ประกอบ dinucleotide ของดีเอ็นเอจีโนมลำดับ
จาก halophile,ซึ่งมีสูงมากกรัมþเนื้อหา C
(68%) จึงตกค้างอื่น ๆ ที่มีการเบี่ยงเบนขนาดใหญ่ (ลิซ, Ala, ฯลฯ ) จาก
ความถี่ที่ไม่ชอบเกลือของพวกเขาจะได้เกิดขึ้นเพียงว่า "ลากผล
" ที่เกิดจากการเปลี่ยนแปลง compositional ของดีเอ็นเอซึ่งจะ
มีการเปลี่ยนแปลงที่จะเพิ่มขึ้นโดยเฉพาะอย่างยิ่ง ส่วนของกรด aspartic คนเดียว
การแปล กรุณารอสักครู่..