4. Amyloids with surface active pro

4. Amyloids with surface active properties
Clearly, amyloids can serve as strong, relatively inert
scaffolding material in the extracellular matrix, but amyloids
can also be dynamic participants in a variety of cellular
processes.
the soil surface has been breached, the spores are released to
colonize elsewhere (Flardh and Buttner, 2009). Vegetative
S. coelicolor cell surfaces are hydrophilic, so to break the soil/
air interface, the cells must first develop a hydrophobic coat.
To this end, S. coelicolor secretes monomeric chaplin proteins
(encoded by chpA-H) (Claessen et al., 2003; Elliot et al.,
2003). These hydrophobic proteins have been shown to form
b-sheet rich amyloid fibers on contact either with air (Claessen
et al., 2003) or with hydrophobic Teflon (de Jong et al., 2009).
Hyphae protrusion from the soil is dependent on formation of
a sheath layer of these hydrophobic chaplin amyloids along
with a class of proteins called rodlins (Claessen et al., 2004).
Although S. coelicolor encodes eight chaplin proteins, a strain
producing only chpC, chpE, and chpH is able to produce aerial
hyphae. In this minimal strain, ChpH is the major chaplin
subunit (Capstick et al., 2011; Di Berardo et al., 2008). To
investigate whether the amyloid fold of the chaplins was
important in their ability to allow formation of aerial hyphae,
Capstick et al. identified and mutagenized two amyloid
domains within the ChpH sequence. Mutagenesis of these
domains, while not affecting protein stability or localization,
prevented amyloidogenesis of ChpH and abolished aerial
hyphae formation, indicating that amyloid formation is
essential for proper chaplin function (Capstick et al., 2011). In
addition to the layered chaplin coat, S. coelicolor can also
produce chaplin fibers that appear as fimbriae-like appendages
instead of the smooth coating associated with aerial hyphae. In
this form, the chaplin fibers help attach to hydrophobic
surfaces (de Jong et al., 2009), much like curli fibers of E. coli
help the bacteria attach to polystyrene (Pawar et al., 2005). As
with E. coli and B. subtilis, S. coelicolor amyloid fiber
formation occurs concurrently with production of an extracellular
polysaccharide, in this case cellulose. Interestingly,
the cellulose fibers produced by S. coelicolor appear to help
attach the chaplin fibers to the cell surface (de Jong et al.,
2009).
Recent work has begun to reveal how the chaplins are
anchored to the cell surface. The chaplins can be divided into
long chaplins (chpA-C ) and short chaplins (chpD-H ), based
on the protein product either being roughly 225 or 63 amino
acids in length (Claessen et al., 2003; Elliot et al., 2003). The
short chaplins are proposed to coat aerial hyphae and act as the
amyloidogenic surfactants, but the role of the long chaplins is
more ambiguous. Interestingly, the long chaplins all contain
sortase signals, and indeed sortase activity is necessary for
proper development of aerial hyphae and for cell wall
anchoring of ChpC (Claessen et al., 2003; Duong et al., 2012;
Elliot et al., 2003). However, a mutant of all three long chaplin
genes was less defective at short chaplin surface assembly than
the sortase mutant, indicating an additional, undescribed role
for sortases in the development of aerial hyphae (Duong et al.,
2012).
The S. coelicolor chaplins are similar to an extracellular
fiber produced by filamentous fungi called class I hydrophobins
(Wosten and de Vocht, 2000; Wosten and Willey,
2000). Indeed, hydrophobins were one of the first functional
amyloids to be described (Butko et al., 2001; de Vocht et al.,
2000; Mackay et al., 2001; Wosten and de Vocht, 2000). Like
chaplins, hydrophobins are secreted as soluble, monomeric
proteins that polymerize into a layer of amyloid fibers at
hydrophobic/hydrophilic interfaces such as those found at the
air/soil boundary (Morris et al., 2011; Wosten et al., 1993,
1994). The growing hyphae can then emerge from the liquid
environment into the hydrophilic face of the amyloid coat,
facilitating extension into the air (Beever and Dempsey, 1978;
Wosten et al., 1993; Wosten and de Vocht, 2000). Structural
analysis of a soluble hydrophobin, EAS, reveals a model for
how the amyloid fold can be effectively tailored to the
formation of an amphipathic coat (Kwan et al., 2006). Six of
the eight charged amino acids in the EAS sequence are
localized to one face of a central, hydrophobic core, while the
opposite surface is composed chiefly of hydrophobic amino
acids. Kwan et al. proposed a model where the central b-barrel
core of each monomer aligns to form a cross-b structure, and
the fiber is then divided into a charged face and a hydrophobic
face. Lateral alignments of multiple fibers would then produce
a biphasic surface layer into which the aerial hyphae could
protrude (Kwan et al., 2006). Further work with EAS has
identified a particular stretch of residues that is important for
amyloid formation. Mutation of residues within this stretch
yielded a protein with an increased lag phase, and purified
peptides derived from a wild-type version of the predicted
amyloid domains readily formed fibers in vitro (Macindoe
et al., 2012). Furthermore, transfer of this amyloid-forming
domain into a class II hydrophobin, which normally will not
form amyloid, conferred fiber formation and thioflavin T
binding (Macindoe et al., 2012). These examples speak once
again to the pliability of the amyloid fold, as a single polypeptide
can be engineered to both form an amyloid fiber and to
have distinct properties, such as amphipathicity, in the amyloid
fold.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

4. Amyloids with surface active propertiesClearly, amyloids can serve as strong, relatively inertscaffolding material in the extracellular matrix, but amyloidscan also be dynamic participants in a variety of cellularprocesses.the soil surface has been breached, the spores are released tocolonize elsewhere (Flardh and Buttner, 2009). VegetativeS. coelicolor cell surfaces are hydrophilic, so to break the soil/air interface, the cells must first develop a hydrophobic coat.To this end, S. coelicolor secretes monomeric chaplin proteins(encoded by chpA-H) (Claessen et al., 2003; Elliot et al.,2003). These hydrophobic proteins have been shown to formb-sheet rich amyloid fibers on contact either with air (Claessenet al., 2003) or with hydrophobic Teflon (de Jong et al., 2009).Hyphae protrusion from the soil is dependent on formation ofa sheath layer of these hydrophobic chaplin amyloids alongwith a class of proteins called rodlins (Claessen et al., 2004).Although S. coelicolor encodes eight chaplin proteins, a strainproducing only chpC, chpE, and chpH is able to produce aerialhyphae. In this minimal strain, ChpH is the major chaplinsubunit (Capstick et al., 2011; Di Berardo et al., 2008). Toinvestigate whether the amyloid fold of the chaplins wasimportant in their ability to allow formation of aerial hyphae,Capstick et al. identified and mutagenized two amyloiddomains within the ChpH sequence. Mutagenesis of theseโดเมน ในขณะที่ไม่ส่งผลกระทบต่อเสถียรภาพของโปรตีนหรือแปลป้องกัน amyloidogenesis ChpH และยกเลิกชั้นผู้แต่ง hyphae ระบุผู้แต่งแอมีลอยด์ว่าจำเป็นสำหรับฟังก์ชันแชปลินเหมาะสม (Capstick et al., 2011) ในนี้ตราแชปลินชั้น S. coelicolor สามารถผลิตเส้นใยแชปลินที่ปรากฏเป็น appendages fimbriae เหมือนแทนที่จะเคลือบเรียบที่เกี่ยวข้องกับ hyphae ทางอากาศ ในแบบฟอร์มนี้ แชปลินเส้นใยช่วยแนบ hydrophobicพื้นผิว (de Jong et al., 2009), มากเช่นเส้นใย curli ของ E. coliแบคทีเรียกับโฟม (Pawar et al., 2005) ได้ เป็นไฟเบอร์แอมีลอยด์ coelicolor subtilis เกิดและ E. coli, S.ก่อตัวเกิดขึ้นพร้อมกันกับการผลิตการ extracellularpolysaccharide ในเซลลูโลสนี้กรณี เป็นเรื่องน่าสนใจเส้นใยเซลลูโลสผลิต โดย S. coelicolor ปรากฏขึ้นเพื่อ ช่วยแชปลินเส้นใยกับผิวเซลล์ (de Jong et al.,2009)งานล่าสุดได้เริ่มเปิดเผยว่า chaplins มียึดพื้นผิวเซลล์ Chaplins สามารถแบ่งออกเป็นยาว chaplins (chpA-C) และ chaplins สั้น (chpD-H),ผลิตภัณฑ์โปรตีนจะถูกประมาณ 225 หรือ 63 อะมิโนกรดยาว (Claessen et al., 2003 เอลเลียตและ al., 2003) ที่มีการนำเสนอสั้น chaplins ตรา hyphae ทางอากาศ และการทำหน้าที่เป็นamyloidogenic surfactants แต่บทบาทของ chaplins ยาวชัดเจนมากขึ้น เป็นเรื่องน่าสนใจ ประกอบด้วย chaplins ยาวทั้งหมดsortase สัญญาณ และแน่นอน sortase กิจกรรมจำเป็นสำหรับproper development of aerial hyphae and for cell wallanchoring of ChpC (Claessen et al., 2003; Duong et al., 2012;Elliot et al., 2003). However, a mutant of all three long chaplingenes was less defective at short chaplin surface assembly thanthe sortase mutant, indicating an additional, undescribed rolefor sortases in the development of aerial hyphae (Duong et al.,2012).The S. coelicolor chaplins are similar to an extracellularfiber produced by filamentous fungi called class I hydrophobins(Wosten and de Vocht, 2000; Wosten and Willey,2000). Indeed, hydrophobins were one of the first functionalamyloids to be described (Butko et al., 2001; de Vocht et al.,2000; Mackay et al., 2001; Wosten and de Vocht, 2000). Likechaplins, hydrophobins are secreted as soluble, monomericproteins that polymerize into a layer of amyloid fibers athydrophobic/hydrophilic interfaces such as those found at theair/soil boundary (Morris et al., 2011; Wosten et al., 1993,1994). The growing hyphae can then emerge from the liquidenvironment into the hydrophilic face of the amyloid coat,facilitating extension into the air (Beever and Dempsey, 1978;Wosten et al., 1993; Wosten and de Vocht, 2000). Structuralanalysis of a soluble hydrophobin, EAS, reveals a model forhow the amyloid fold can be effectively tailored to theformation of an amphipathic coat (Kwan et al., 2006). Six ofthe eight charged amino acids in the EAS sequence arelocalized to one face of a central, hydrophobic core, while the
opposite surface is composed chiefly of hydrophobic amino
acids. Kwan et al. proposed a model where the central b-barrel
core of each monomer aligns to form a cross-b structure, and
the fiber is then divided into a charged face and a hydrophobic
face. Lateral alignments of multiple fibers would then produce
a biphasic surface layer into which the aerial hyphae could
protrude (Kwan et al., 2006). Further work with EAS has
identified a particular stretch of residues that is important for
amyloid formation. Mutation of residues within this stretch
yielded a protein with an increased lag phase, and purified
peptides derived from a wild-type version of the predicted
amyloid domains readily formed fibers in vitro (Macindoe
et al., 2012). Furthermore, transfer of this amyloid-forming
domain into a class II hydrophobin, which normally will not
form amyloid, conferred fiber formation and thioflavin T
binding (Macindoe et al., 2012). These examples speak once
again to the pliability of the amyloid fold, as a single polypeptide
can be engineered to both form an amyloid fiber and to
have distinct properties, such as amphipathicity, in the amyloid
fold.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

4. Amyloids ที่มีคุณสมบัติการใช้งานผิว
อย่างชัดเจน amyloids สามารถให้บริการที่แข็งแกร่งเป็นค่อนข้างเฉื่อย
วัสดุนั่งร้านใน extracellular เมทริกซ์ แต่ amyloids
ยังสามารถเข้าร่วมแบบไดนามิกในความหลากหลายของโทรศัพท์มือถือ
กระบวนการ.
ผิวดินได้รับการละเมิด, สปอร์จะถูกปล่อยออกไป
ตั้งรกรากที่อื่น ๆ (Flardh และ Buttner, 2009) พืช
S. พื้นผิวเซลล์ coelicolor เป็น hydrophilic เพื่อที่จะทำลายดิน /
ติดต่อทางอากาศเซลล์แรกที่จะต้องพัฒนาเสื้อชอบน้ำ.
ด้วยเหตุนี้เอส coelicolor หลั่งโปรตีน monomeric แชปลิน
(เข้ารหัสโดย CHPA-H) (Claessen et al, 2003. เอลเลียต et al.,
2003) โปรตีนที่ไม่ชอบน้ำเหล่านี้ได้รับการแสดงในรูปแบบ
ขแผ่นเส้นใย amyloid ที่อุดมไปด้วยในการติดต่อทั้งกับอากาศ (Claessen
et al., 2003) หรือเทฟลอนไม่ชอบน้ำ (de Jong et al., 2009).
ที่ยื่นออกมาจากดิน hyphae จะขึ้นอยู่กับการก่อตัว ของ
ชั้นเปลือกของ amyloids แชปลินไม่ชอบน้ำเหล่านี้พร้อม
กับการเรียนของโปรตีนที่เรียกว่า rodlins (Claessen et al., 2004).
แม้ว่าเอ coelicolor encodes แปดโปรตีนแชปลินสายพันธุ์ที่
ผลิตเพียง CHPC, CHPE และ chpH สามารถผลิตอากาศ
เส้นใย ในความเครียดน้อยที่สุดนี้ ChpH เป็นแชปลินที่สำคัญ
subunit (Capstick et al, 2011;. Di Berardo et al, 2008.) หากต้องการ
ตรวจสอบว่าเท่า amyloid ของ Chaplins เป็น
สิ่งสำคัญในความสามารถของพวกเขาเพื่อให้การก่อตัวของเส้นใยอากาศ
Capstick และคณะ ระบุและ mutagenized สอง amyloid
โดเมนภายในลำดับ ChpH กลายพันธุ์เหล่านี้
โดเมนในขณะที่ไม่ส่งผลกระทบต่อความมั่นคงของโปรตีนหรือการแปล,
ป้องกัน amyloidogenesis ของ ChpH และยกเลิกอากาศ
ก่อ hyphae แสดงให้เห็นว่าการสร้าง amyloid เป็น
สิ่งจำเป็นสำหรับการทำงานของแชปลินที่เหมาะสม (Capstick et al., 2011) ใน
นอกเหนือไปจากเสื้อชั้นแชปลิน, เอส coelicolor ยังสามารถ
ผลิตเส้นใยแชปลินที่ปรากฏเป็นอวัยวะ fimbriae เหมือน
แทนการเคลือบเรียบที่เกี่ยวข้องกับเส้นใยอากาศ ใน
แบบฟอร์มนี้เส้นใยแชปลินช่วยให้แนบไปกับไม่ชอบน้ำ
พื้นผิว (de Jong et al., 2009) มากเช่นเส้นใย curli ของเชื้อ E. coli
ช่วยให้แบคทีเรียที่แนบไปกับสไตรีน (วาร์ et al., 2005) ในฐานะ
ที่มี subtilis เชื้อ E. coli และบีเอส coelicolor เส้นใย amyloid
ก่อเกิดขึ้นพร้อมกับการผลิตของสาร
polysaccharide ในเซลลูโลสกรณีนี้ ที่น่าสนใจ
เส้นใยเซลลูโลสที่ผลิตโดยเอส coelicolor ปรากฏที่จะช่วยให้
แนบเส้นใยแชปลินให้กับเซลล์ผิว (de Jong et al.,
2009).
เมื่อเร็ว ๆ นี้การทำงานได้เริ่มมีการเปิดเผยว่า Chaplins จะ
ทอดสมอให้กับเซลล์ผิว Chaplins สามารถแบ่งออกเป็น
Chaplins ยาว (CHPA-C) และ Chaplins สั้น (chpD-H) ขึ้นอยู่
กับผลิตภัณฑ์โปรตีนทั้งเป็นประมาณ 225 หรือ 63 อะมิโน
กรดยาว (Claessen et al, 2003;.. เอลเลียตและคณะ, 2003)
Chaplins สั้นจะเสนอให้เส้นใยอากาศเสื้อและทำหน้าที่เป็น
แรงตึงผิว amyloidogenic แต่บทบาทของ Chaplins ยาวเป็น
ที่คลุมเครือมากขึ้น ที่น่าสนใจ Chaplins ยาวทั้งหมดมี
สัญญาณ sortase และกิจกรรม sortase แน่นอนเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับ
การพัฒนาที่เหมาะสมของเส้นใยอากาศและสำหรับผนังเซลล์
ยึดของ CHPC (Claessen et al, 2003;. Duong, et al, 2012;.
. เอลเลียตและคณะ, 2003 ) แต่กลายพันธุ์ของทั้งสามแชปลินยาว
ยีนได้น้อยที่มีข้อบกพร่องที่พื้นผิวการชุมนุมแชปลินสั้นกว่า
กลายพันธุ์ sortase แสดงให้เห็นอีกบทบาท undescribed
สำหรับ sortases ในการพัฒนาเส้นใยอากาศ (Duong et al.,
2012).
S. coelicolor Chaplins มีความคล้ายคลึงกับสาร
เส้นใยที่ผลิตจากเชื้อราที่เรียกว่าชั้นผม hydrophobins
(Wosten และ Vocht 2000; Wosten และวิลลี,
2000) อันที่จริง hydrophobins เป็นหนึ่งในการทำงานครั้งแรก
amyloids ที่จะอธิบาย (บุตโค et al, 2001;. เด Vocht, et al.
2000; แม็คเคย์, et al, 2001;. Wosten และ Vocht, 2000) เช่นเดียวกับ
Chaplins, hydrophobins จะหลั่งเป็นที่ละลายน้ำได้ monomeric
โปรตีนที่เกิดการในชั้นของเส้นใย amyloid ที่
อินเตอร์เฟซที่ไม่ชอบน้ำ / ชอบน้ำเช่นที่พบใน
ขอบเขตอากาศ / ดิน (มอร์ริส, et al, 2011;.. Wosten et al, 1993,
1994 ) เส้นใยที่เพิ่มขึ้นก็จะสามารถโผล่ออกมาจากสภาพคล่อง
สภาพแวดล้อมที่เป็นใบหน้า hydrophilic ของเสื้อ amyloid,
อำนวยความสะดวกในการขยายไปในอากาศ (Beever และก้าว 1978;
Wosten et al, 1993;. Wosten และ Vocht, 2000) โครงสร้าง
การวิเคราะห์ hydrophobin ละลาย EAS เผยให้เห็นแบบจำลองสำหรับ
วิธีพับ amyloid สามารถปรับแต่งได้อย่างมีประสิทธิภาพในการ
ก่อตัวของเสื้อ amphipathic (ขวัญ et al., 2006) หก
แปดเรียกเก็บกรดอะมิโนในลำดับ EAS จะ
มีการแปลให้เป็นหนึ่งใบหน้าของกลางไม่ชอบน้ำหลักในขณะที่
พื้นผิวตรงข้ามประกอบด้วยส่วนใหญ่ของอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ
กรด ขวัญและคณะ นำเสนอรูปแบบที่กลาง B-บาร์เรล
หลักของแต่ละโมโนเมอร์สอดคล้องกับรูปแบบโครงสร้างข้ามขและ
เส้นใยที่มีการแบ่งออกเป็นใบหน้าของค่าใช้จ่ายและไม่ชอบน้ำ
ใบหน้า การจัดแนวด้านข้างของเส้นใยหลายแล้วจะผลิต
ชั้นผิว biphasic เป็นที่ hyphae อากาศจะ
ยื่นออกมา (ขวัญ et al., 2006) การทำงานต่อไปกับ EAS ได้
ระบุยืดโดยเฉพาะอย่างยิ่งของสารตกค้างที่เป็นสิ่งสำคัญสำหรับ
การสร้าง amyloid การกลายพันธุ์ของสารตกค้างที่อยู่ในสายนี้
ส่งผลให้โปรตีนที่มีขั้นตอนการล่าช้าที่เพิ่มขึ้นและบริสุทธิ์
เปปไทด์ที่ได้มาจากรุ่นป่าประเภทของการคาดการณ์
โดเมน amyloid เส้นใยที่เกิดขึ้นได้อย่างง่ายดายในหลอดทดลอง (Macindoe
et al., 2012) นอกจากนี้การถ่ายโอน amyloid ขึ้นรูปนี้
โดเมนในชั้นเรียนครั้งที่สอง hydrophobin ซึ่งปกติจะไม่
amyloid รูปแบบ, การประชุมการสร้างเส้นใยและ thioflavin T
ผูกพัน (Macindoe et al., 2012) ตัวอย่างเหล่านี้พูดครั้งเดียว
อีกครั้งเพื่อความอ่อนโยนของคอก amyloid เป็น polypeptide เดียว
สามารถออกแบบมาเพื่อทั้งสองรูปแบบเส้นใย amyloid และ
มีคุณสมบัติที่แตกต่างกันเช่น amphipathicity ใน amyloid
พับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

4 . ด้วยคุณสมบัติของพื้นผิวที่ใช้งาน amyloids
อย่างชัดเจน amyloids สามารถใช้เป็นวัสดุที่ค่อนข้างแข็งแรง นั่งร้านเฉื่อย
ในเมทริกซ์นอกเซลล์ แต่ amyloids
ยังสามารถเข้าร่วมแบบไดนามิกในความหลากหลายของกระบวนการโทรศัพท์มือถือ
.
ผิวดินได้รับการละเมิด สปอร์จะออก

( flardh ตั้งรกรากที่อื่น และ บัตเนอร์ , 2009 ) พืช
S . coelicolor เซลล์พื้นผิวมีน้ำ ,ดังนั้น การแบ่งดิน /
การเชื่อมต่อทางอากาศ เซลล์จะต้องพัฒนาเสื้อ ) .
จบนี้ เอส coelicolor secretes แชปลินเกิดโปรตีน
( เข้ารหัสโดย chpa-h ) ( claessen et al . , 2003 ; เอลเลียต
et al . , 2003 ) โปรตีน ) เหล่านี้ได้ถูกแสดงในรูปแบบ b-sheet อุดมไปด้วยเส้นใยแอมีลอยด์
เมื่อสัมผัสกับอากาศ ( claessen
et al . , 2003 ) หรือ hydrophobic Teflon ( de Jong et al . , 2009 ) .
) ยื่นออกมาจากดินจะขึ้นอยู่กับการก่อตัวของ
เปลือกชั้นของเหล่านี้ ) แชปลิน amyloids ตามด้วยชั้นของโปรตีนที่เรียกว่า
rodlins ( claessen et al . , 2004 ) .
ถึงแม้ว่าเอส coelicolor encodes แปด แชปลิน โปรตีน ซึ่งผลิตเพียง chpe CHPC
, , และ chph สามารถผลิตอากาศ
) . ในความเครียดน้อยที่สุดนี้ chph เป็นหลัก แชปลิน
subunit ( capstick et al . ,2011 ; di berardo et al . , 2008 )

ศึกษาว่าพับไมโตคอนเดรียของ chaplins คือ
ที่สำคัญในความสามารถของตนเพื่อให้รูปแบบของอากาศ )
capstick , et al . ระบุ และ mutagenized สองแอมีลอยด์
โดเมนภายใน chph ลำดับ การกลายพันธุ์ของโดเมนเหล่านี้
, ในขณะที่ไม่มีผลต่อโปรตีนเสถียรภาพหรือภาษาท้องถิ่น
ป้องกัน amyloidogenesis ของ chph และยกเลิก
ทางอากาศการก่อตัวเป็นเส้นใยแอมีลอยด์ ระบุว่าจำเป็นสำหรับฟังก์ชันที่เหมาะสม
แชปลิน ( capstick et al . , 2011 ) ใน
นอกเหนือไปจากชั้น แชปลินเสื้อ S coelicolor สามารถ
ผลิตเส้นใยแชปลินที่ปรากฏเป็นฟิมเบรียเหมือนอวัยวะ
แทนที่จะเรียบเคลือบที่เกี่ยวข้องกับภาพถ่ายทางอากาศ เส้นใย ใน
แบบฟอร์มนี้ แชปลิน เส้นใยช่วยให้แนบกับพื้นผิว )
( de Jong et al . , 2009 )เหมือน curli เส้นใยของเชื้อ E . coli
ช่วยแบคทีเรียแนบต่อพอลิสไตรีน ( เต็มตัว - / - et al . , 2005 ) โดย
กับ E . coli และ B . subtilis , S . coelicolor เส้นใยแอมีลอยด์
ก่อตัวเกิดขึ้นพร้อมกันกับการผลิตของโพลีแซคคาไรด์และ
ในกรณีนี้เซลลูโลส ที่น่าสนใจคือเส้นใยเซลลูโลสที่ผลิตโดย S .

ช่วย coelicolor ปรากฏแนบแชปลินเส้นใยเพื่อเซลล์ผิว ( de Jong et al . ,

) ) ผลงานล่าสุดได้เริ่มเปิดเผยว่า chaplins เป็น
ยึดพื้นผิวเซลล์ การ chaplins สามารถแบ่งออกเป็น
ยาว chaplins ( chpa-c ) และสั้น chaplins ( chpd-h ) ตาม
บนโปรตีนผลิตภัณฑ์ทั้งถูกประมาณ 225 หรือกรดอะมิโน
63 ความยาว ( claessen et al . , 2003 ; เอลเลียต et al . , 2003 )
สั้น chaplins จะเสนอให้เสื้อแสดงทางอากาศ ) และเป็น
สารลดแรงตึงผิว amyloidogenic แต่บทบาทของ chaplins ยาว
คลุมเครือมากขึ้น น่าสนใจ ลอง chaplins ทั้งหมดประกอบด้วย
สัญญาณ sortase และแน่นอน sortase กิจกรรมที่จำเป็นสำหรับการพัฒนาที่เหมาะสมของอากาศ ) และเซลล์ผนัง
ทอดสมอของ CHPC ( claessen et al . , 2003 ; ดวง et al . , 2012 ;
เอลเลียต et al . , 2003 ) อย่างไรก็ตามมนุษย์กลายพันธุ์ทั้งยาว แชปลิน
ยีนก็มีข้อบกพร่องน้อยที่ประกอบ แชปลินพื้นผิวสั้นกว่า
sortase กลายพันธุ์แสดงเพิ่มเติม sortases undescribed สำหรับบทบาทในการพัฒนาทางอากาศ ) ( Duong et al . ,
2012 ) .
S . coelicolor chaplins คล้ายกับเป็นเส้นใยที่ผลิตโดยเชื้อราเส้นใย extracellular
เรียกชั้น hydrophobins
( wosten และ de vocht , 2000 ;และ wosten วิลลี่
, 2000 ) แน่นอน hydrophobins เป็นหนึ่งใน amyloids การทำงาน
ก่อนจะอธิบาย ( butko et al . , 2001 ; เดอ vocht et al . ,
2000 ; Mackay et al . , 2001 ; wosten และ de vocht , 2000 ) ชอบ
chaplins hydrophobins , ไปเป็น soluble , เกิด
โปรตีนที่โพลีเมอร์ไรซ์เป็นชั้นของเส้นใยแอมีลอยด์ที่
) / น้ำ ) เช่นที่พบใน
ขอบเขตอากาศ / ดิน ( มอร์ริส et al . , 2011 ; wosten et al . , 1993 ,
1994 ) การ ) แล้วสามารถออกมาจากของเหลว
สิ่งแวดล้อมในหน้าน้ำของเสื้อโค้ทแอมีลอยด์
สกรีน , ส่วนขยายในอากาศ ( บีเวอร์ และ เดมพ์ซีย์ , 1978 ;
wosten et al . , 1993 ; wosten และ de vocht , 2000 ) การวิเคราะห์โครงสร้าง
ของที่ hydrophobin EAS , เผยรูปแบบ
วิธีการพับสนใจสามารถปรับแต่งได้อย่างมีประสิทธิภาพเพื่อ
เกิดเสื้อแอมฟิพาติก ( Kwan et al . , 2006 ) 6
8 เรียกกรดอะมิโนในเอเชียตะวันออกเป็นลำดับ
ถิ่นหนึ่งหน้าของภาคกลาง ) , หลัก , ในขณะที่
ผิวตรงข้ามประกอบด้วยกรดอะมิโน
) ส่วนใหญ่เป็นกรด Kwan et al . การนำเสนอรูปแบบไหน
b-barrel กลางหลักของแต่ละโมโนเมอร์สอดคล้องกับรูปแบบโครงสร้าง cross-b และ
เส้นใยแบ่งเป็นค่าใช้จ่ายใบหน้าและใบหน้า )

การจัดแนวของเส้นใยหลายจะผลิต
ชั้นพื้นผิวที่อากาศสามารถเข้าไปใน biphasic )
แพลม ( Kwan et al . , 2006 ) งานกับ EAs มี
ระบุยืดเฉพาะของตกค้างที่สําคัญสําหรับ
แอมีลอยด์ก่อตัวการกลายพันธุ์ของสารตกค้างภายในนี้ยืด
จากโปรตีนเพิ่มขึ้น lag phase และโปรตีนเปปไทด์ที่ได้มาจากรุ่น

สนใจคาดการณ์ของของโดเมนพร้อมเกิดเส้นใยในหลอดทดลอง ( macindoe
et al . , 2012 ) นอกจากนี้ การโอนนี้สนใจรูป
โดเมนในคลาส 2 hydrophobin ซึ่งโดยปกติจะไม่มีการสร้างเส้นใยแอมีลอยด์
แบบฟอร์ม , และ T
thioflavin )มัด ( macindoe et al . , 2012 ) ตัวอย่างเหล่านี้พูดครั้งเดียว
อีกครั้งเพื่อพับ pliability ของไมโตคอนเดรีย เป็น
polypeptide เดี่ยวสามารถปรับทั้งรูปแบบและเส้นใยแอมีลอยด์

มีคุณสมบัติที่แตกต่างกัน เช่น amphipathicity ในไมโตคอนเดรีย
พับ