Law and Jacobsen, 2010; Zhong et al

Law and Jacobsen, 2010; Zhong et al., 2014). Interestingly, in a
clear interplay between silencing mechanisms, chromomethylases
appear to be targeted to chromosomal regions with H3K9
methylated nucleosomes via their bromo adjacent homology
(BAH) and chromo domains (Du et al., 2012), whereas DRMs seem
to be guided to target loci by small RNAs and certain components
of the RNAi machinery (Law and Jacobsen, 2010; Zhong et al.,
2014).
The presence of Dnmt1/MET1, CMT, and Dnmt3/DRM polypeptides
was examined in the 14 microalgae with sequenced genomes
belonging to the Archaeplastida supergroup, using as queries
known A. thaliana or H. sapiens polypeptides (Table 1). Homologs
of Dnmt3/DRM enzymes, which have been implicated in de novo
DNA methylation (Goll and Bestor, 2005; Ponger and Li, 2005;
Law and Jacobsen, 2010), were found only in the red algae Galdieria
sulphuraria and Cyanidioschyzon merolae (Table 1) and with a structural
organization similar to the vertebrate enzymes (data not
shown). Whereas chromomethylase-related methyltransferases
appear to be restricted to the genus Chlorella (Table 1). Dnmt1/
MET1 homologs were identified in species of the Trebouxiophyceae
(C. sorokiniana and C. variabilis) and Chlorophyceae
(C. reinhardtii and V. carteri) classes (Table 1 and Fig. 3). The algal
Dnmt1/MET1 proteins show high sequence similarity to the land
plant polypeptides in the DNA methyltransferase catalytic domain.
Additionally, all these algal sequences contain N-terminal extensions
with conserved DNMT-RFD (DNA methyltransferase replication
foci domain) and BAH domains (Fig. 3), as observed in the
canonical enzyme (Goll and Bestor, 2005; Ponger and Li, 2005).
Interestingly, C. reinhardtii contains two additional Dnmt1/
MET1 related polypeptides, with high degree of homology to the
catalytic domain but lacking conserved motifs in the N-terminal
regions (Fig. 3). One of these proteins, termed DMT1, has been
characterized as a novel DNA methyltransferase with de novo nonselective
cytosine methylation activity (Nishiyama et al., 2004).
Moreover, it has been shown to localize to Chlamydomonas chloroplasts
and to influence plastid DNA methylation and the uniparental
inheritance of chloroplast genes (Nishiyama et al., 2004).
Unexpectedly, in several microalgae, we also found putative DNA
methyltransferases that cannot be clearly categorized (Table 1,
Others). These predicted proteins contain DNA methyltransferase
catalytic domains somewhat related to those of the Dnmt1/MET1
or the CMT subfamilies but they lack either N-terminal extensions
or conserved domains in the N-terminal extensions. If correctly
predicted and functional, some of these enzymes might be
responsible for DNA methylation patterns or processes unique to
microalgae (see below).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กฎหมายและจาบ 2010 จงร้อยเอ็ด al., 2014) เป็นเรื่องน่าสนใจ ในการล้างล้อระหว่างกลไก silencing, chromomethylasesจะมีการกำหนดเป้าหมายไปยังภูมิภาคของโครโมโซมกับ H3K9nucleosomes methylated ผ่าน homology การติดโบรโม(บาท) และโดเมนของเรา (ดู et al., 2012), ในขณะที่ดูเหมือน DRMsการแนะนำเพื่อเป้าหมาย loci RNAs ขนาดเล็กและบางคอมโพเนนต์เครื่องจักร RNAi (กฎหมายและจาบ 2010 จง et al.,2014)ของเปปไทด์ Dnmt1/MET1, CMT และ Dnmt3/DRMมีการตรวจสอบใน microalgae 14 กับ genomes ตามลำดับของ supergroup Archaeplastida ใช้เป็นแบบสอบถามเรียกว่า A. thaliana หรือ H. sapiens เปปไทด์ (ตาราง 1) Homologsเอนไซม์ Dnmt3/DRM ซึ่งมีเกี่ยวข้องใน de novoปรับ (Goll และ Bestor, 2005 Ponger และ Li, 2005กฎหมายและจาบ 2010), พบเฉพาะในสาหร่ายสีแดง Galdieriasulphuraria และ Cyanidioschyzon merolae (ตารางที่ 1) และ มีโครงสร้างเป็นองค์กรคล้ายกับเอนไซม์หลอด (ข้อมูลไม่แสดง) ในขณะที่ methyltransferases chromomethylase ที่เกี่ยวข้องจะ ถูกจำกัดให้สกุล Chlorella (ตาราง 1) Dnmt1 /MET1 homologs ระบุในชนิดของ Trebouxiophyceae(C. sorokiniana และ C. variabilis) และ Chlorophyceae(C. reinhardtii และ V. carteri) เรียน (ตารางที่ 1 และ Fig. 3) ที่ algalDnmt1/MET1 โปรตีนแสดงลำดับสูงคล้ายกับแผ่นดินพืชเปปไทด์ในโดเมนตัวเร่งปฏิกิริยา methyltransferase ดีเอ็นเอนอกจากนี้ ลำดับ algal ทั้งหมดเหล่านี้ประกอบด้วยส่วนขยายเทอร์มินัล Nมีนำ DNMT-RFD (จำลองดีเอ็นเอ methyltransferaseโดเมน foci) และโดเมนบาท (Fig. 3), เป็นสังเกตในการมาตรฐานเอนไซม์ (Goll และ Bestor, 2005 Ponger และ Li, 2005)เป็นเรื่องน่าสนใจ C. reinhardtii ประกอบด้วยสองเพิ่มเติม Dnmt1 /MET1 ที่เกี่ยวข้องกับเปปไทด์ มี homology กับระดับสูงโดเมนของตัวเร่งปฏิกิริยาแต่ขาดความนำในสถานี Nภูมิภาค (Fig. 3) โปรตีนเหล่านี้ เรียกว่า DMT1 อย่างใดอย่างหนึ่งได้มีลักษณะเป็น methyltransferase ดีเอ็นเอเป็นนวนิยายกับ de novo nonselectiveกิจกรรมการปรับ cytosine (Nishiyama et al., 2004)นอกจากนี้ จะได้รับการแสดงต้องแปลไป Chlamydomonas chloroplastsและมีผลต่อการปรับพลาสติดและยูนิสืบทอดของยีนในคลอโรพลาสต์ (Nishiyama et al., 2004)โดยไม่คาดคิด ในหลาย microalgae เรายังพบ putative DNAmethyltransferases ที่ไม่สามารถแบ่งได้อย่างชัดเจน (ตารางที่ 1อื่น ๆ) โปรตีนเหล่านี้คาดการณ์ประกอบด้วย methyltransferase ดีเอ็นเอโดเมนตัวเร่งปฏิกิริยาที่ค่อนข้างเกี่ยวข้องกับ Dnmt1/MET1หรือ CMT subfamilies แต่พวกเขาขาดการขยายเทอร์มินัล Nหรือนำโดเมนในส่วนขยายเทอร์มินัล N ถ้าถูกต้องคาดการณ์ และการทำงาน บางเอนไซม์เหล่านี้อาจชอบ DNA ปรับรูปแบบหรือกระบวนการเฉพาะmicroalgae (ดูด้านล่าง)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กฎหมายและจาคอป, 2010; Zhong et al., 2014) ที่น่าสนใจใน
กันและกันที่ชัดเจนระหว่างกลไกเงียบ, chromomethylases
ปรากฏที่จะกำหนดเป้าหมายไปยังภูมิภาคที่มีโครโมโซม H3K9
methylated nucleosomes ผ่านที่คล้ายคลึงกันที่อยู่ติดกันของพวกเขา Bromo
(ฮื่อ) และโดเมน chromo (Du et al., 2012) ในขณะที่ DRMS ดูเหมือน
จะได้รับคำแนะนำในการกำหนดเป้าหมาย loci โดย RNAs ขนาดเล็กและบางส่วน
ของเครื่องจักร RNAi (กฎหมายและจาคอป, 2010;. Zhong, et al,
2014).
การแสดงตนของ Dnmt1 / MET1, CMT และ polypeptides Dnmt3 / DRM
ได้รับการตรวจสอบใน 14 สาหร่ายที่มีจีโนมติดใจ
อยู่ เพื่อหินใหญ่ Archaeplastida ใช้เป็นคำสั่ง
ที่รู้จักกันเอเลียหรือ H. sapiens polypeptides (ตารางที่ 1) homologs
ของ Dnmt3 / เอนไซม์ DRM ซึ่งได้รับการที่เกี่ยวข้องในโนโวเด
ดีเอ็นเอ methylation (Goll และ Bestor 2005; Ponger และหลี่ 2005;
กฎหมายและจาคอป, 2010) ถูกพบในสาหร่ายสีแดง Galdieria
sulphuraria และ Cyanidioschyzon merolae (ตารางที่ 1) และมีโครงสร้าง
องค์กรที่คล้ายกับเอ็นไซม์ที่มีกระดูกสันหลัง (ข้อมูลไม่
แสดง) ในขณะที่ methyltransferases chromomethylase ที่เกี่ยวข้อง
ดูเหมือนจะ จำกัด ให้ Chlorella สกุล (ตารางที่ 1) Dnmt1 /
MET1 homologs ถูกระบุในสายพันธุ์ของ Trebouxiophyceae
(ค sorokiniana และ C ตัวแปร) และ Chlorophyceae
(ค reinhardtii และ V. carteri) ชั้นเรียน (ตารางที่ 1 และรูปที่. 3) สาหร่าย
Dnmt1 / MET1 โปรตีนแสดงความคล้ายคลึงกันลำดับสูงเพื่อแผ่นดิน
polypeptides พืชในโดเมน methyltransferase ดีเอ็นเอเร่งปฏิกิริยา.
นอกจากนี้เหล่านี้วนเวียนสาหร่ายมีนามสกุล n- ขั้ว
กับป่าสงวน DNMT-กรมป่าไม้ (DNA การจำลองแบบใบพัด
foci โดเมน) และโดเมนฮื่อ (รูปที่ . 3) เป็นข้อสังเกตใน
การทำงานของเอนไซม์ที่ยอมรับ (Goll และ Bestor,. 2005; Ponger และหลี่, 2005)
ที่น่าสนใจ, C. reinhardtii มีสองเพิ่มเติม Dnmt1 /
MET1 polypeptides ที่เกี่ยวข้องกับระดับสูงของความคล้ายคลึงกันในการ
เร่งปฏิกิริยาโดเมน แต่ขาดการอนุรักษ์ ลวดลายใน N-ขั้ว
ภูมิภาค (รูปที่. 3) หนึ่งในโปรตีนเหล่านี้เรียกว่า DMT1 ได้รับ
ลักษณะเป็นใบพัดดีเอ็นเอนวนิยายกับโนโวเด nonselective
กิจกรรม methylation cytosine (Nishiyama et al., 2004).
นอกจากนี้ยังได้รับการแสดงที่จะ จำกัด การคลอโรพลา Chlamydomonas
และจะมีผลต่อดีเอ็นเอ methylation และพลาส uniparental
มรดกของยีน chloroplast (Nishiyama et al., 2004).
โดยไม่คาดคิดในสาหร่ายหลายเรายังพบดีเอ็นเอสมมุติ
methyltransferases ที่ไม่สามารถจัดหมวดหมู่อย่างชัดเจน (ตารางที่ 1,
อื่น ๆ ) โปรตีนที่คาดการณ์เหล่านี้มีใบพัดดีเอ็นเอ
โดเมนเร่งปฏิกิริยาค่อนข้างที่เกี่ยวข้องกับของ Dnmt1 / MET1
หรือครอบครัว CMT แต่พวกเขาขาดทั้งส่วนขยายของ N-ขั้ว
หรือโดเมนในป่าสงวนนามสกุล n- ขั้ว ถ้าได้อย่างถูกต้อง
คาดการณ์และการทำงานบางส่วนของเอนไซม์เหล่านี้อาจจะมี
ความรับผิดชอบในการรูปแบบดีเอ็นเอ methylation หรือกระบวนการที่ไม่ซ้ำกับ
สาหร่าย (ดูด้านล่าง)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กฎหมายและ Jacobsen , 2010 ; จง et al . , 2010 ) ที่น่าสนใจใน
interplay ที่ชัดเจนระหว่าง silencing กลไก chromomethylases
ปรากฏเป็นเป้าหมายเพื่อภูมิภาคของโครโมโซมกับ h3k9
methylated nucleosomes ของพวกเขาผ่านโบรโม่ที่อยู่ติดกันซึ่ง
( บ้า ) และสีโดเมน ( du et al . , 2012 ) ส่วน drms ดูเหมือน
เป็นแนวทางของเป้าหมายโดย RNAs ขนาดเล็กและ
ส่วนประกอบบางอย่างของ RNAi เครื่องจักร ( กฎหมายและ Jacobsen , 2010 ; จง et al . ,

2014 ) การแสดงตนของ dnmt1 / met1 CMT และ DRM , dnmt3 / โปรตีน
ถูกตรวจสอบใน 14 สาหร่ายกับลำดับจีโนม
เป็นของแคพลาสติดา supergroup โดยใช้เป็นแบบสอบถามหรือ H . sapiens
รู้จัก thaliana เปปไทด์ ( A ตารางที่ 1 ) โฮโมลอกส์
dnmt3 / DRM ของเอนไซม์ซึ่งได้ถูกพัวพันอีกครั้ง
ดีเอ็นเอเมทิลเลชั่น ( goll และบิสเตอร์ , 2005 ; ponger และ Li , 2005 ;
กฎหมายและ Jacobsen , 2010 ) , ที่พบในสาหร่ายสีแดงและ galdieria
sulphuraria cyanidioschyzon merolae ( ตารางที่ 1 ) และด้วยโครงสร้างองค์กรที่คล้ายกับเอนไซม์
สัตว์มีกระดูกสันหลัง ( ข้อมูลไม่
แสดง ) ส่วนที่เกี่ยวข้องกับ chromomethylase methyltransferases
ปรากฏว่าถูกกุล Chlorella ( ตารางที่ 1 ) dnmt1 /
met1 โฮโมลอกส์มีการระบุชนิดของ trebouxiophyceae
( C . sorokiniana . variabilis ) และวิธีการ
( C . reinhardtii และ V . carteri ) เรียน ( ตารางที่ 1 และรูปที่ 3 ) โปรตีนสาหร่าย dnmt1 / met1
แสดงความเหมือนลำดับสูงกับที่ดิน
พืชโปรตีนใน DNA เร่ง methyltransferase โดเมน .
นอกจากนี้ ลำดับกรดอะมิโนทั้งหมดเหล่านี้มีนามสกุล
สาหร่ายกับการอนุรักษ์ dnmt-rfd ( DNA methyltransferase ซ้ำ
บันทึกโดเมน ) และ บา โดเมน ( รูปที่ 3 ) เป็นเอนไซม์ที่พบใน
Canonical ( และ goll บิสเตอร์ , 2005 ; ponger และ Li , 2005 ) .
น่าสนใจ , C . reinhardtii ประกอบด้วยสองเพิ่มเติม dnmt1 /
met1 โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับระดับสูงของตัว
โดเมน การ แต่ขาดการอนุรักษ์ลวดลายในภูมิภาคถูก
( รูปที่ 3 )หนึ่งของโปรตีนเหล่านี้ เรียกว่า dmt1 ได้
methyltransferase ดีเอ็นเอที่มีลักษณะเป็นใหม่อีกครั้ง nonselective
ย้ายถิ่นจากกิจกรรม ( นิชิ et al . , 2004 ) .
นอกจากนี้ มันได้ถูกแสดงให้ทราบถึงคลาไมโดโมแนสปล้อน
และมีอิทธิพลต่อ methylation ดีเอ็นเอพลาสติดและมรดก uniparental
ของคลอโรพลาสต์ ยีน ( นิชิยาม่า และ al . , 2004 ) .
โดยไม่คาดคิดในสาหร่ายขนาดเล็กหลาย เรายังพบ methyltransferases ดีเอ็นเอ
ซึ่งไม่สามารถแบ่งได้อย่างชัดเจน ( ตารางที่ 1
คนอื่น ) เหล่านี้โปรตีนประกอบด้วยดีเอ็นเอ methyltransferase
ทำนายปฏิกิริยาค่อนข้างที่เกี่ยวข้องกับโดเมนของ dnmt1 / met1
หรือ CMT วงศ์ย่อย แต่พวกเขาขาดอย่างใดอย่างหนึ่งหรือส่วนขยายโดเมนถูก
อนุรักษ์ในส่วนขยายของกรดอะมิโน . ถ้าถูกต้อง
คาดการณ์และการทํางานบางส่วนของเอนไซม์เหล่านี้อาจจะมีรูปแบบดีเอ็นเอ methylation
รับผิดชอบหรือกระบวนการเฉพาะ
สาหร่ายขนาดเล็ก ( ดูด้านล่าง )