History and backgroundThe molecular

History and background

The molecular and packing structures of collagen have eluded scientists over decades of research. The first evidence that it possesses a regular structure at the molecular level was presented in the mid-1930s.[6][7] Since that time, many prominent scholars, including Nobel laureates Crick, Pauling, Rich and Yonath, and others, including Brodsky, Berman, and Ramachandran, concentrated on the conformation of the collagen monomer. Several competing models, although correctly dealing with the conformation of each individual peptide chain, gave way to the triple-helical "Madras" model of Ramachandran, which provided an essentially correct model of the molecule's quaternary structure[8][9][10] although this model still required some refinement. Not clear which refinement. Question:[11][12][13][14] The packing structure of collagen has not been defined to the same degree outside of the fibrillar collagen types, although it has been long known to be hexagonal or quasi-hexagonal.[15][16][17] As with its monomeric structure, several conflicting models alleged that either the packing arrangement of collagen molecules is 'sheet-like' or microfibrillar.[18][19] The microfibrillar structure of collagen fibrils in tendon, cornea and cartilage has been directly imaged by electron microscopy.[20][21][22] The microfibrillar structure of tail tendon, as described by Fraser, Miller, and Wess (amongst others), was modeled as being closest to the observed structure, although it oversimplified the topological progression of neighboring collagen molecules, and hence did not predict the correct conformation of the discontinuous D-periodic pentameric arrangement termed simply: the microfibril.[23][24] Various cross linking agents like dopaquinone, embelin, potassium embelate and 5-O-methyl embelin could be developed as potential cross-linking/stabilization agents of collagen preparation and its application as wound dressing sheet in clinical applications is enhanced.[25]

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ประวัติและความเป็นมาThe molecular and packing structures of collagen have eluded scientists over decades of research. The first evidence that it possesses a regular structure at the molecular level was presented in the mid-1930s.[6][7] Since that time, many prominent scholars, including Nobel laureates Crick, Pauling, Rich and Yonath, and others, including Brodsky, Berman, and Ramachandran, concentrated on the conformation of the collagen monomer. Several competing models, although correctly dealing with the conformation of each individual peptide chain, gave way to the triple-helical "Madras" model of Ramachandran, which provided an essentially correct model of the molecule's quaternary structure[8][9][10] although this model still required some refinement. Not clear which refinement. Question:[11][12][13][14] The packing structure of collagen has not been defined to the same degree outside of the fibrillar collagen types, although it has been long known to be hexagonal or quasi-hexagonal.[15][16][17] As with its monomeric structure, several conflicting models alleged that either the packing arrangement of collagen molecules is 'sheet-like' or microfibrillar.[18][19] The microfibrillar structure of collagen fibrils in tendon, cornea and cartilage has been directly imaged by electron microscopy.[20][21][22] The microfibrillar structure of tail tendon, as described by Fraser, Miller, and Wess (amongst others), was modeled as being closest to the observed structure, although it oversimplified the topological progression of neighboring collagen molecules, and hence did not predict the correct conformation of the discontinuous D-periodic pentameric arrangement termed simply: the microfibril.[23][24] Various cross linking agents like dopaquinone, embelin, potassium embelate and 5-O-methyl embelin could be developed as potential cross-linking/stabilization agents of collagen preparation and its application as wound dressing sheet in clinical applications is enhanced.[25]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ประวัติและภูมิหลัง

และโครงสร้างโมเลกุลของคอลลาเจนมีขนาดอยู่ระหว่างหลบหนีนักวิทยาศาสตร์กว่าทศวรรษของการวิจัย หลักฐานแรกที่ได้ครอบครองโครงสร้างปกติในระดับโมเลกุลได้แสดงใน mid-1930s [ 6 ] [ 7 ] ตั้งแต่เวลา นักวิชาการที่โดดเด่นมากมาย รวมถึงผู้ได้รับรางวัลโนเบลคริกพอลิง , รวย และ yonath , และคนอื่น ๆ , รวมทั้งบรัดสกี้ Berman และ Ramachandran ,เน้นโครงสร้างของคอลลาเจน โมโนเมอร์ รุ่นแข่งขันหลาย ถึงแม้ว่าอย่างถูกต้องจัดการกับโครงสร้างของแต่ละเปปไทด์โซ่ให้วิธีการ Triple Helical " ฝ้าย " รูปแบบ Ramachandran ซึ่งให้รูปแบบเป็นหลักที่ถูกต้องของโมเลกุลโครงสร้าง quaternary [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] แม้ว่ารุ่นนี้ยังต้องมีการปรับแต่งไม่ชัด การปรับแต่งที่ คำถาม : [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] บรรจุโครงสร้างของคอลลาเจนที่ได้กำหนดให้ระดับเดียวกันนอกภายใต้คอลลาเจนชนิด แม้ว่ามันมานานมาก เรียกว่าเป็นหกเหลี่ยมหกเหลี่ยมหรือกึ่ง [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ] เป็นวิธีที่มีโครงสร้างที่ขัดแย้งกันหลายรุ่น ถูกกล่าวหาว่าให้บรรจุการจัดเรียงตัวของคอลลาเจนโมเลกุล sheet-like ' ' หรือ microfibrillar . [ 18 ] [ 19 ] microfibrillar โครงสร้างของใยคอลลาเจนในเอ็นและกระดูกอ่อนได้รับกระจกตาโดยตรงอื่นๆโดยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนชนิดส่องกราด [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ] microfibrillar โครงสร้างหางเส้นเอ็น ตามที่อธิบายไว้โดย เฟรเซอร์ มิลเลอร์ และ เวส ( และอื่นๆ )เป็นแบบจำลองที่เป็นใกล้และโครงสร้าง แม้ว่ายอดคุณสมบัติความก้าวหน้าทอพอโลยีของประเทศเพื่อนบ้าน คอลลาเจนโมเลกุลจึงไม่ทำนายโครงสร้างที่ถูกต้องของความ d-periodic pentameric จัดเรียกว่าเพียงแค่ : ไมโครไฟบริล [ 23 ] [ 24 ] ต่าง ๆการเชื่อมโยงตัวแทนเหมือนโดปาควินโนน embelin , ,embelate โพแทสเซียมและ 5-o-methyl embelin จะพัฒนาไปเป็น ตัวแทน / เสถียรภาพเมื่อศักยภาพของการเตรียมคอลลาเจนและการประยุกต์ใช้เป็นแผล แผ่นในการใช้งานทางคลินิกเพิ่ม [ 25 ]