The neuropeptides S1 (GFNSALMFamide

The neuropeptides S1 (GFNSALMFamide) and S2 (SGPYSFNSGLTFamide), which share sequence similarity, were discovered in the starfish Asterias rubens and are prototypical members of the SALMFamide family of neuropeptides in echinoderms. SALMFamide neuropeptides act as muscle relaxants and both S1 and S2 cause relaxation of cardiac stomach and tube foot preparations in vitro but S2 is an order of magnitude more potent than S1. Here we investigated a structural basis for this difference in potency using spectroscopic techniques. Circular dichroism spectroscopy showed that S1 does not have a defined structure in aqueous solution and this was supported by 2D nuclear magnetic resonance experiments. In contrast, we found that S2 has a well-defined conformation in aqueous solution. However, the conformation of S2 was concentration dependent, with increasing concentration inducing a transition from an unstructured to a structured conformation. Interestingly, this property of S2 was not observed in an N-terminally truncated analogue of S2 (short S2 or SS2; SFNSGLTFamide). Collectively, the data obtained indicate that the N-terminal region of S2 facilitates peptide self-association at high concentrations, which may have relevance to the biosynthesis and/or bioactivity of S2 in vivo. © 2013 Elsevier B.V.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

s1 neuropeptides (gfnsalmfamide) และ s2 (sgpysfnsgltfamide) ซึ่งแบ่งลำดับความคล้ายคลึงกันถูกค้นพบใน Asterias ปลาดาวรูเบนส์และเป็นสมาชิกแม่บทของครอบครัว salmfamide ของ neuropeptides ใน echinodermsneuropeptides salmfamide ทำหน้าที่เป็นกล้ามเนื้อผ่อนคลายและทั้งสอง s1 และ s2 ทำให้เกิดการผ่อนคลายของกระเพาะอาหารการเต้นของหัวใจและการเตรียมเท้าหลอดในหลอดทดลอง แต่ s2 เป็นลำดับความสำคัญที่มีศักยภาพมากขึ้นกว่า s1 ที่นี่เราตรวจสอบโครงสร้างพื้นฐานสำหรับความแตกต่างในอำนาจนี้โดยใช้เทคนิคสเปกโทรสโกวงกลม dichroism เปคโทรสแสดงให้เห็นว่า s1 ไม่ได้มีโครงสร้างที่กำหนดไว้ในสารละลายนี้และได้รับการสนับสนุนโดย 2d ทดลองแม่เหล็กนิวเคลียร์ ในทางตรงกันข้ามเราพบว่า s2 มีโครงสร้างที่ดีที่กำหนดไว้ในสารละลาย แต่โครงสร้างของ s2 เป็นความเข้มข้นขึ้นอยู่กับที่มีความเข้มข้นที่เพิ่มขึ้นทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงจากการที่ไม่มีโครงสร้างที่จะคล้อยตามโครงสร้าง น่าสนใจทรัพย์สินของ s2 นี้ไม่ได้ตั้งข้อสังเกตในอนาล็อกตัด n-หนักของ s2 (สั้น s2 หรือ ss2; sfnsgltfamide) เรียกข้อมูลที่ได้แสดงให้เห็นว่าภูมิภาค n-ขั้วของเปปไทด์ s2 อำนวยความสะดวกในการเชื่อมโยงตัวเองที่มีความเข้มข้นสูงซึ่งอาจมีความเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์และ / หรือทางชีวภาพของ s2 ในร่างกาย © 2013 b.v. เอลส์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Neuropeptides S1 (GFNSALMFamide) และ S2 (SGPYSFNSGLTFamide), ซึ่งร่วมลำดับความคล้ายคลึงกัน ถูกค้นพบในปลาดาวรูเบนส์โดม และเป็นสมาชิกของครอบครัว SALMFamide ของ neuropeptides ใน echinoderms prototypical SALMFamide neuropeptides ทำหน้าที่เป็นกล้ามเนื้อ relaxants S1 และ S2 ทำให้เกิดการผ่อนคลายของหัวใจกระเพาะอาหารและหลอดเท้าเตรียมการเพาะเลี้ยง แต่ขนาดของใบสั่งมีมีศักยภาพมากขึ้นกว่า S1 เป็น S2 ที่นี่เราตรวจสอบโครงสร้างพื้นฐานสำหรับความแตกต่างนี้โดยใช้เทคนิคด้านสมรรถภาพ ก dichroism วงกลมพบว่า S1 ไม่มีโครงสร้างที่กำหนดในละลาย และนี้ได้รับการสนับสนุน โดยการทดลองการสั่นพ้องแม่เหล็กนิวเคลียร์ 2D ในทางตรงข้าม เราพบว่า S2 มี conformation โดยละลาย อย่างไรก็ตาม conformation ของ S2 เข้มข้นขึ้น ด้วยการเพิ่มความเข้มข้น inducing เปลี่ยนจากที่ไม่มีโครงสร้างการ conformation โครงสร้าง เป็นเรื่องน่าสนใจ S2 แห่งนี้ถูกไม่สังเกตในดีการ N พฤติกรรมตัดอนาล็อกของ S2 (สั้น S2 หรือ SS2 SFNSGLTFamide) โดยรวม ข้อมูลที่ได้บ่งชี้ว่า ภูมิภาคสถานี N ของ S2 อำนวยความสะดวกในการเชื่อมโยงตนเองของเพปไทด์ที่ความเข้มข้นสูง ซึ่งอาจเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์และ/หรือทางชีวภาพของ S2 ในสัตว์ทดลอง © 2013 Elsevier b.v

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

neuropeptides S 1 ( gfnsalmfamide )และ S 2 ( sgpysfnsgltfamide )ซึ่งใช้กันตามลำดับมีการตรวจพบใน Rubens asterias ปลาดาวและเป็นสมาชิกของครอบครัว prototypical salmfamide ของ neuropeptides ใน echinodermssalmfamide neuropeptides ทำหน้าที่เป็นกล้ามเนื้อ relaxants และทั้ง S 1 และ S 2 เป็นสาเหตุให้เกิดการผ่อนคลายของหัวใจกระเพาะอาหารและท่อดูดฝุ่นเท้าการเตรียมตัวใน Vitro แต่ S 2 เป็นการสั่งซื้อของสุกใสมากกว่าแรงกว่า S 1 , S . ณที่นี่เราได้ตรวจสอบโครงสร้างพื้นฐานสำหรับความแตกต่างในการใช้เทคนิค spectroscopic แรงEmission Spectroscopy dichroism วงกลมแสดงให้เห็นว่า S 1 ไม่มีโครงสร้างที่กำหนดในโซลูชันที่เกิดจากน้ำและในส่วนนี้ได้รับการสนับสนุนโดย 2 การทดลองนิวเคลียร์เครื่องตรวจ MRI D ในทางตรงข้ามเราพบว่า S 2 ได้ทำตามที่กำหนดไว้ในโซลูชันที่เกิดจากน้ำ แต่ถึงอย่างไรก็ตามยังทำตามที่ของ S 2 ได้รับความเข้มข้นขึ้นอยู่กับพร้อมด้วยการให้ความเอาใจใส่เพิ่มขึ้นทำให้เกิดการเปลี่ยนผ่านจากจัดโครงสร้างที่จะทำตามอย่างจริงจัง. ที่น่าสนใจก็คือที่พักแห่งนี้ของ S 2 ไม่ได้สังเกตเห็นในแบบอะนาล็อก N - บุตรชายทั้งสองถูกตัดให้สั้นลงที่ S 2 (ในระยะทางสั้นๆเพื่อไป S 2 หรือ SS 2 sfnsgltfamide ) รวมเรียกว่าข้อมูลที่ได้รับแจ้งว่าเขตพื้นที่ N - อาคารโดยสารของ S 2 ช่วยให้ตัวเอง peptide - การเชื่อมโยงที่ความเข้มข้นสูงซึ่งอาจมีความเกี่ยวข้องกับ biosynthesis และ/หรือ bioactivity ของ S 2 ในไปยังสถานี Vivo ©ปี 2013 elsevier , International B . V .