Soybean protein isolate (SPI) was e

Soybean protein isolate (SPI) was extruded using a co-rotating twin-screw extruder at low (28%) and
high (60%) moisture content. Dead-stop operation was employed to obtain samples from different zones
of the extruder. The protein solubility of extrudate was analyzed based on 8 different combinations of
chemical bond-breaking solutions, which contained only phosphate buffer (P); two reagents, i.e. sodium
dodecyl sulfate (SDS) in P (P þ S), urea in P (P þ U) and 2-mercaptoethanol (2-ME) in P (P þ M); three
reagents, i.e. (P þ S þ U), (P þ U þ M) and (P þ M þ S); four reagents, i.e. (P þ S þ U þ M). Based on the
protein solubility in the combined extraction solutions, each specific chemical bond and their interactions
responsible for supporting the extrudate structure were further analyzed. The aggregation of
protein subunits in extruded sample was investigated by using SDS-PAGE electrophoresis. The results
showed that hydrophobic interactions, hydrogen bonds, disulfide bonds and their interactions collectively
hold the structure of extrudate; and the importance of non-covalent bonds outweighs covalent
bonds. Increasing feed moisture content could increase the interactions between disulfide bonds and
hydrogen bonds and between disulfide bonds and hydrophobic interactions (p < 0.05), reduce the degree
of aggregation and the difference in proteineprotein interactions and protein subunits among different
zones within the extruder.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ถั่วเหลือง (SPI) โปรตีนถูก extruded ใช้ extruder twin-screw ที่ร่วมหมุนที่ต่ำ (28%) และเนื้อหาความชื้น (60%) สูง ดำเนินการตายต้องถูกจ้างเพื่อขอรับตัวอย่างจากโซนต่าง ๆของ extruder ละลายโปรตีนของพฤติกรรมได้วิเคราะห์ตามรวมกัน 8พันธะเคมีแบ่งโซลูชั่น ซึ่งประกอบด้วยเฉพาะฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (พี); สอง reagents เช่นโซเดียมdodecyl ซัลเฟต (SDS) P (P þ S) ยูเรียใน P (P þ U) และ 2-mercaptoethanol (2-ME) ใน P (P þ M); สามreagents เช่น (P þ S þ U), (P þ U þ M) และ (P þ M þ S); reagents สี่ เช่น (P þ S þ U þ M) ตามละลายของโปรตีนในโซลูชั่นรวมสกัด พันธะเคมีแต่ละเฉพาะ และการโต้ตอบชอบสนับสนุนโครงสร้างพฤติกรรมได้เพิ่มเติมวิเคราะห์ รวมของsubunits โปรตีนในตัวอย่าง extruded ถูกตรวจสอบโดยองค์กรหน้า electrophoresis ผลลัพธ์แสดงการโต้ตอบนั้น hydrophobic ไฮโดรเจนพันธบัตร พันธบัตรไดซัลไฟด์ และการโต้ตอบโดยรวมเก็บโครงสร้างของพฤติกรรม และความสำคัญของไม่ - โคเวเลนต์พันธบัตรก่อน covalentพันธบัตร เพิ่มเนื้อหาความชื้นอาหารสามารถเพิ่มการโต้ตอบระหว่างพันธบัตรไดซัลไฟด์ และไฮโดรเจนขายหุ้นกู้ และพันธบัตรไดซัลไฟด์และโต้ตอบ hydrophobic (p < 0.05), ลดระดับรวมและความแตกต่างในการโต้ตอบ proteineprotein และโปรตีน subunits นี่แตกต่างกันโซนในการ extruder

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนถั่วเหลืองแยก (SPI) ถูกอัดโดยใช้เครื่องอัดรีดสกรูคู่ร่วมการหมุนที่ต่ำ (28%)
และสูง(60%) ความชื้น การดำเนินการแบบครบวงจรตายเป็นลูกจ้างที่จะได้รับตัวอย่างจากโซนที่แตกต่างกันของเครื่องอัดรีด
สามารถในการละลายของโปรตีนของพลาสติกหลอมวิเคราะห์ขึ้นอยู่กับ 8
ชุดที่แตกต่างกันของพันธะเคมีทำลายการแก้ปัญหาที่มีฟอสเฟตบัฟเฟอร์เท่านั้น(P); สองสารเคมีเช่นโซเดียมโดเดซิลซัลเฟต (SDS) ใน P (P þ S), ยูเรียใน P (P þ U) และ 2-mercaptoethanol (2-ME) ใน P (P þ M);
สามน้ำยาคือ (P þ S þ U) (P þ U þ M) และ (P þ M þ S);
น้ำยาสี่คือ (P þ S þ U TH M) ขึ้นอยู่กับการละลายของโปรตีนในการแก้ปัญหาการสกัดรวมพันธะเคมีแต่ละที่เฉพาะเจาะจงและปฏิสัมพันธ์ของพวกเขามีความรับผิดชอบสำหรับการสนับสนุนโครงสร้างของพลาสติกหลอมที่ถูกวิเคราะห์ต่อไป การรวมของหน่วยย่อยของโปรตีนในตัวอย่างอัดถูกตรวจสอบโดยใช้อิเล็ก SDS-PAGE ผลการศึกษาพบว่าการมีปฏิสัมพันธ์น้ำพันธบัตรไฮโดรเจนซัลไฟด์พันธบัตรและการมีปฏิสัมพันธ์ของพวกเขารวมถือโครงสร้างของพลาสติกหลอมนั้น และความสำคัญของพันธบัตรที่ไม่ใช่โควาเลนต์เมื่อเทียบกับโควาเลนต์พันธบัตร การเพิ่มความชื้นอาหารสามารถเพิ่มปฏิสัมพันธ์ระหว่างพันธบัตรซัลไฟด์และพันธะไฮโดรเจนระหว่างพันธบัตรซัลไฟด์และการมีปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำ (p <0.05) ลดระดับของการรวมและความแตกต่างในการติดต่อproteineprotein และหน่วยย่อยของโปรตีนในกลุ่มที่แตกต่างกันโซนภายในเครื่องอัดรีด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนถั่วเหลืองสกัด ( SPI ) คืออัดโดยใช้เครื่องเอกซ์ทรูเดอร์แบบสกรูคู่ที่ร่วมหมุนต่ำ ( ร้อยละ 28 ) และ
สูง ( 60 % ) ปริมาณความชื้น ปฏิบัติการหยุดตายโดยได้รับตัวอย่างจากต่างโซน
ของเครื่องอัดรีดขึ้นรูป โปรตีนที่ละลายจากดิน วิเคราะห์ได้จาก 8 ชุดที่แตกต่างกันของ
พันธะเคมีแบ่งโซลูชั่น ซึ่งมีอยู่เพียง ฟอสเฟตบัฟเฟอร์ ( P ) ; สองชนิด คือ
โซเดียมโดเดซิลซัลเฟต ( SDS ) P ( P þ ) ยูเรียใน P ( P þ U ) และอย่างเดียว ( 2-me ) P ( P þ M ) ; 3
reagents ) ( P þ S þ u ) , ( P þ u þ M ) และ ( P þ M þด้วย ) ; สี่ประเทศคือ ( P þ S þ u þ M ) ขึ้นอยู่กับการละลายในการสกัดโปรตีน
โซลูชั่นรวมแต่ละพันธะเคมีและการโต้ตอบของพวกเขา
รับผิดชอบการสนับสนุนโครงสร้างดินได้วิเคราะห์กลุ่มของหน่วยย่อยของโปรตีนในตัวอย่าง
อัดถูกตรวจสอบโดยใช้ SDS-PAGE electrophoresis . ผลการวิจัยพบว่า ปฏิสัมพันธ์
) พันธบัตรพันธบัตรไฮโดรเจน ซัลไฟด์ และปฏิสัมพันธ์นี้
ถือ โครงสร้างของดิน และความสำคัญของการไม่โควาเลนต์พันธบัตรพันธบัตรโควาเลนต์ลูกชิ้น

เพิ่มความชื้นในอาหารสามารถเพิ่มปฏิสัมพันธ์ระหว่างพันธะไดซัลไฟด์ และพันธะไฮโดรเจนระหว่างพันธะไดซัลไฟด์
) และปฏิสัมพันธ์อย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( p < 0.05 ) , ลดระดับ
ของการรวมและความแตกต่างในการปฏิสัมพันธ์ proteineprotein และโปรตีนย่อยในโซนที่แตกต่างกัน
ภายในมาก