The time dependence of the enzyme s

The time dependence of the enzyme stability with temperature,
measured after incubating the enzyme at 80
C, evidences a half
life of more than 60 min (Fig. 2c). The enzyme retained more than
60% reactivity at 80
C. Therefore, the purified protease from L. vannamei
showed the high thermostability. It should be mentioned
that thermostability of the enzyme is one of the good characteristics
of the protease. In addition, thermostable enzyme can decrease
the risk of contaminants at high temperatures in industries and
also the cost of external cooling and the increased substrate solubility,
allowing for higher concentrations of low solubility materials
and a lower viscosity of liquids and it may also be useful in
mixing (Amid, ABD Manap, & Zohdi, 2014). They can also be used
to study enzyme behavior under conditions that would denature
most enzymes, since enzymes resistant to heat are also, at room
temperature, resistant to organic solvents, chaotropic agents, and
proteolysis. Clearly, such stable enzymes also have a variety of
applications in biotechnology, where protein stability may be an
important practical and economic factor (Laidler & Peterman,
1979). Globular proteins exhibit marginal stabilities that are equivalent
to only a small number of weak intermolecular interactions
(Pfeil, 1998; Privalov, 1992). In this respect, enzymes from thermophiles
and hyperthermophiles do not differ significantly from
their mesophilic counterparts. In most cases, thermophilic adaptation
is accompanied by a small increase in the free energy of stabilization
that is generated either by a flattening or lowering of the
DGN?U vs. temperature profiles, or by a shift to a higher stability
maximum

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การพึ่งพาเวลาของความเสถียรของเอนไซม์อุณหภูมิวัดหลังจาก incubating เอนไซม์ที่ 80 C หลักฐานครึ่งชีวิตมากกว่า 60 นาที (รูปที่ 2c) เอนไซม์ที่สะสมกว่าเกิดปฏิกิริยา 60% ที่ 80 c ดังนั้น ที่บริสุทธิ์โปรติเอสจาก L. vannameiแสดงให้เห็นว่า thermostability สูง ควรจะกล่าวถึงthermostability ของเอนไซม์นี้เป็นลักษณะดีอย่างใดอย่างหนึ่งโปรติเอส นอกจากนี้ สามารถลดเอนไซม์ thermostableความเสี่ยงของสิ่งปนเปื้อนที่อุณหภูมิสูงในอุตสาหกรรม และนอกจากนี้ต้นทุนของการระบายความร้อนภายนอกและละลายพื้นผิวที่เพิ่มขึ้นทำให้ความเข้มข้นสูงวัสดุละลายต่ำและความหนืดต่ำของเหลวและมันอาจเป็นประโยชน์ในผสม (ท่ามกลาง ชิวชิว Manap, & Zohdi, 2014) พวกเขายังสามารถใช้การศึกษาลักษณะการทำงานของเอนไซม์ภายใต้เงื่อนไขที่จะ denatureส่วนใหญ่เอนไซม์ เอนไซม์ที่ทนความร้อนเป็นยัง ที่ห้องอุณหภูมิ ทนต่อการอินทรีย์สารละลาย ตัว แทน chaotropic และproteolysis อย่างชัดเจน เอนไซม์ดังกล่าวคงยังมีความหลากหลายของประยุกต์ใช้ในเทคโนโลยีชีวภาพ ที่เสถียรภาพของโปรตีนอาจจะมีปฏิบัติ และเศรษฐกิจปัจจัยสำคัญ (Laidler & Peterman1979) . โปรตีนกระจุกแสดงความเสถียรร่อแร่ที่เทียบเท่าได้เท่ากับจำนวนของปฏิสัมพันธ์ intermolecular อ่อนแอ(Pfeil, 1998 Privalov, 1992) ในแง่นี้ เอนไซม์จาก thermophilesและ hyperthermophiles แตกต่างอย่างมีนัยสำคัญจากพวก mesophilic ในกรณีส่วนใหญ่ thermophilic ปรับตัวมาพร้อมกับการเพิ่มขึ้นเล็กน้อยในพลังงานฟรีของเสถียรภาพที่สร้างขึ้น โดยการแบนหรือลดการDGN U เจอโปรไฟล์อุณหภูมิ หรือ shift เพื่อเสถียรภาพที่สูงขึ้นสูงสุด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การพึ่งพาอาศัยเวลาของความมั่นคงของเอนไซม์ที่มีอุณหภูมิ
วัดหลังจากบ่มเอนไซม์ที่ 80? C, หลักฐานครึ่ง
ชีวิตกว่า 60 นาที (รูป. 2C) เอนไซม์สะสมมากกว่า
การเกิดปฏิกิริยา 60% ที่ 80 องศาเซลเซียส ดังนั้นน้ำย่อยบริสุทธิ์จากกุ้งขาว
แสดงให้เห็นว่าทนต่อความร้อนสูง มันควรจะกล่าว
ว่าทนต่อความร้อนของเอนไซม์เป็นหนึ่งในลักษณะที่ดี
ของน้ำย่อย นอกจากนี้ยังมีเอนไซม์ที่ทนความร้อนสามารถลด
ความเสี่ยงของการปนเปื้อนที่อุณหภูมิสูงในอุตสาหกรรมและ
ยังมีค่าใช้จ่ายในการทำความเย็นภายนอกและการละลายสารตั้งต้นที่เพิ่มขึ้น
เพื่อให้สามารถความเข้มข้นสูงของวัสดุสามารถในการละลายต่ำ
และมีความหนืดต่ำกว่าของของเหลวและมันก็อาจจะมีประโยชน์ในการ
ผสม (ท่ามกลางอับดุล Manap และ zohdi 2014) นอกจากนี้ยังสามารถนำมาใช้
เพื่อการศึกษาพฤติกรรมของเอนไซม์ภายใต้เงื่อนไขที่จะลบล้าง
เอนไซม์ส่วนใหญ่เนื่องจากเอนไซม์ทนต่อความร้อนนอกจากนี้ยังมี ณ ห้อง
อุณหภูมิ, ทนต่อตัวทำละลายอินทรีย์ตัวแทน chaotropic และ
proteolysis เห็นได้ชัดว่ามีเสถียรภาพเอนไซม์ดังกล่าวยังมีความหลากหลายของ
การใช้งานในด้านเทคโนโลยีชีวภาพที่มีความมั่นคงโปรตีนอาจจะเป็น
ปัจจัยในทางปฏิบัติและทางเศรษฐกิจที่สำคัญ (Laidler และปีเตอร์
1979) โปรตีนกลมแสดงความเสถียรร่อแร่ที่มีเทียบเท่า
เพียงจำนวนน้อยของการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลที่อ่อนแอ
(Pfeil 1998; Privalov, 1992) ในแง่นี้เอนไซม์จาก thermophiles
และ hyperthermophiles ไม่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญจาก
คู่ของ mesophilic ของพวกเขา ในกรณีส่วนใหญ่ปรับตัวอุณหภูมิ
จะมาพร้อมกับการเพิ่มขึ้นเล็กน้อยในการใช้พลังงานของการรักษาเสถียรภาพฟรี
ที่ถูกสร้างขึ้นทั้งโดยแฟบหรือลดของ
DGN? U กับโปรไฟล์อุณหภูมิหรือโดยการเปลี่ยนไปสู่ความมั่นคงสูงขึ้น
สูงสุด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เวลาการพึ่งพาการทำงานของเอนไซม์ความมั่นคงอุณหภูมิวัดหลังจากการแช่เอนไซม์ที่อุณหภูมิ 80 องศาเซลเซียส หลักฐาน ครึ่งชีวิตของมากกว่า 60 นาที ( รูปที่ 2 ) เอนไซม์รักษามากกว่าปฏิกิริยาที่อุณหภูมิ 80 C 60 % จึงทำให้โปรตีนจาก L . vannameiพบทดลสูง มันควรจะกล่าวถึงที่ทดลของเอนไซม์เป็นหนึ่งในคุณลักษณะที่ดีของโปรติเอส นอกจากนี้ เอนไซม์สามารถลดความร้อนความเสี่ยงของสารปนเปื้อนที่อุณหภูมิสูงในอุตสาหกรรมนอกจากนี้ ต้นทุนของความเย็นภายนอกพื้นผิวและเพิ่มการละลายให้ความเข้มข้นสูงของวัสดุ ค่าต่ำและลดความหนืดของของเหลว นอกจากนี้ยังอาจเป็นประโยชน์ในผสม ( ท่ามกลาง , ABD manap & zohdi 2014 ) พวกเขายังสามารถใช้เพื่อศึกษาพฤติกรรมภายใต้เงื่อนไขที่โมเลกุลเอนไซม์เอนไซม์เอนไซม์มากที่สุด เนื่องจากทนความร้อนยังที่ห้องอุณหภูมิ , ทนต่อตัวทำละลาย อินทรีย์ chaotropic ตัวแทน และโปรตีโ ลซิส . ชัดเจน , เอนไซม์มีเสถียรภาพดังกล่าวยังมีหลากหลายการประยุกต์ใช้เทคโนโลยีชีวภาพ ซึ่งเสถียรภาพของโปรตีนอาจเป็นปัจจัยด้านปฏิบัติ และที่สำคัญทางเศรษฐกิจ ( เลดเลอร์ & ปีเตอร์แมน ,1979 ) มีเสถียรภาพของโปรตีนรูปทรงกลมที่เทียบเท่าเพียงจำนวนน้อยของสารประกอบเชิงซ้อนของอ่อน( เฟล , 1998 ; privalov , 1992 ) ในแง่นี้ , เอนไซม์จากเทอร์โมไฟล์hyperthermophiles และไม่แตกต่างจากมีคู่ของพวกเขา ในกรณีส่วนใหญ่ และการปรับตัวพร้อม ด้วยเพิ่มขึ้นเล็กน้อยในการรักษาเสถียรภาพพลังงานฟรีที่ถูกสร้างขึ้นทั้งโดยการแบนหรือการลดของdgn ? คุณกับสภาพอุณหภูมิ หรือกะให้เสถียรภาพสูงกว่าสูงสุด