Cutinase structureIn recent years t

Cutinase structure

In recent years the X-ray crystal structure of several microbial (Rhizomucor miehei, Candida rugosa, Candida antartica B, Pseudomonas glumae, Chromobacterium viscosum, Rhizopus delemar, Humicola lanuginosa, Geotrichum candidum, Pseudomonas cepacia, Penicillium camembertii, and Pseudomonas mendaccino), and mammalian (human pancreatic) lipases have been reported (Longhi et al., 1997a; Cygler and Schrag, 1997). All lipases investigated so far vary widely in size and amino acid sequence. However they belong to the class of serine esterases and to the superfamily of the a /b hydrolases in which the nucleophilic serine is located at the enter of an extremely sharp turn between a b -strand and an a -helix (Longhi et al., 1997a). Lipases have a catalytic machinery similar to those present in serine proteases. They are characterized by the triad Ser, His, Asp (Glu) residues, and by an oxyanion binding site that stabilizes the transition state via hydrogen bonds with two main chain amide groups (Nicolas et al., 1996).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โครงสร้าง Cutinaseในปีล่าสุด X-ray โครงสร้างผลึกหลายจุลินทรีย์ (Rhizomucor miehei, Candida rugosa, Candida antartica B, Pseudomonas glumae, Chromobacterium viscosum, delemar บท Humicola lanuginosa, Geotrichum candidum, Pseudomonas cepacia ศาสตราจารย์ camembertii และ Pseudomonas mendaccino), และผสมเลี้ยงลูกด้วยนม (มนุษย์ตับอ่อน) ได้รับรายงาน (Longhi et al. 1997a Cygler และ Schrag, 1997) ผสมทั้งหมดเพื่อให้ห่างไกลในการตรวจสอบแตกต่างกันในขนาดและกรดอะมิโนลำดับ อย่างไรก็ตาม เป็นของชั้น esterases รอบเส้นใยประสาท และ superfamily ของการ hydrolases/b ที่ที่รอบเส้นใยประสาทที่ nucleophilic อยู่ที่การป้อนของคมมากเปิดระหว่างข-สแตรนด์และเกลียว-(Longhi et al. 1997a) ผสมมีเครื่องจักรเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาคล้ายกับที่อยู่ในโปรตีเอสรอบเส้นใยประสาท พวกเขามีลักษณะ triad Ser เขา Asp (Glu) ตกค้าง และ โดยเป็นเว็บไซต์รวม oxyanion ที่รักษาสถานะเปลี่ยนผ่านพันธะกับโซ่หลัก amide สองกลุ่ม (Nicolas et al. 1996)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้าง Cutinase

ในปีที่ผ่านมาโครงสร้างผลึก X-ray หลายจุลินทรีย์ (Rhizomucor miehei, Candida rugosa, Candida Antartica B, Pseudomonas glumae, Chromobacterium viscosum, Rhizopus delemar, Humicola lanuginosa, Geotrichum candidum, Pseudomonas cepacia, Penicillium camembertii และ Pseudomonas mendaccino) และเลี้ยงลูกด้วยนม (ตับอ่อนมนุษย์) เอนไซม์ไลเปสได้รับการรายงาน (Longhi, et al, 1997a. Cygler และ Schrag, 1997) ไลเปสทั้งหมดตรวจสอบเพื่อให้ห่างไกลแตกต่างกันในขนาดและกรดอะมิโนลำดับ อย่างไรก็ตามพวกเขาอยู่ในชั้นเรียนของ esterases ซีรีนและ superfamily ของ hydrolases A / B ซึ่งในซีรีน nucleophilic ตั้งอยู่ที่ใส่ของเปิดคมมากระหว่าง AB -strand และ -helix A (Longhi et al., 1997a ) ไลเปสมีเครื่องจักรเร่งปฏิกิริยาคล้ายกับในปัจจุบันผู้ที่อยู่ในซีรีนโปรตีเอส พวกเขามีลักษณะโดยสาม Ser พระองค์, ASP (Glu) ตกค้างและเว็บไซต์ที่มีผลผูกพัน oxyanion ว่าการรักษาสถานะการเปลี่ยนผ่านพันธะไฮโดรเจนกับหลักสองกลุ่มห่วงโซ่เอไมด์ (นิโคลัส et al., 1996)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้าง cutinaseในปีล่าสุดการเอ็กซ์เรย์โครงสร้างผลึกของหลายจุลินทรีย์ ( rhizomucor พัฒนา miehei Candida Candida Antartica B , Pseudomonas glumae การแปลและการตีความ viscosum , , delemar lanuginosa humicola , เชื้อรา , geotrichum candidum , Pseudomonas cepacia , Penicillium camembertii และ Pseudomonas mendaccino ) และสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ( มนุษย์ตับอ่อน ) เขาได้รับรายงาน ( โลงกิ et al . , 1997a ; cygler และ schrag , 1997 ) ทั้งหมดที่เขาสืบสวนจนแตกต่างกันในขนาดและลำดับของกรดอะมิโน . แต่มันเป็นของชั้นเรียนของเซรีนหาอาหารที่พบในประเทศไทยและในซูเปอร์แฟมิลีของ A / B ไฮโดรเลสที่เซรีน nucleophilic ตั้งอยู่ที่ระบุของการเปิดที่คมมาก ระหว่างเส้น B - และ - เกลียว ( โลงกิ et al . , 1997a ) เขามีการคล้ายกับที่ปัจจุบันเป็นตัวเครื่องจักรในคุณค่าทางอาหาร พวกเขามีลักษณะโดยแก๊งเซอร์ของเขา , ASP ( GLU ) ตกค้าง และด้วย oxyanion มัดเว็บไซต์ที่เสถียรภาพการเปลี่ยนแปลงสภาพผ่านพันธะไฮโดรเจนกับโซ่หลักสองหมู่เอไมด์ ( Nicolas et al . , 1996 )