During cell division, FtsZ is the f

During cell division, FtsZ is the first protein to move to the division site, and is essential for recruiting other proteins that produce a new cell wall between the dividing cells. FtsZ's role in cell division is analogous to that of actin in eukaryotic cell division, but, unlike the actin-myosin ring in eukaryotes, FtsZ has no known motor protein associated with it. The origin of the cytokinetic force, thus, remains unclear, but it is believed that the localized synthesis of new cell wall produces at least part of this force. In liposomes Osawa (2009) showed FtsZ is capable of exerting a contractile force with no other proteins present.[3]
Erickson (2009) proposed how the roles of tubulin-like proteins and actin-like proteins in cell division became reversed in an evolutionary mystery.[4] The use of the FtsZ ring in dividing chloroplasts and some mitochondria further establishes their prokaryotic ancestry. It is interesting to note that L-form bacteria that lack a cell wall do not require FtsZ for division, which implies that bacteria may have retained components of an ancestral mode of cell division.[5]
Much is known about the dynamic polymerization activities of tubulin and microtubules, but little is known about these activities in FtsZ. While it is known that single-stranded tubulin protofilaments form into 13 stranded microtubules, the multistranded structure of the FtsZ-containing Z-ring is not known. It is only speculated that the structure consists of overlapping protofilaments.
Recently, proteins similar to tubulin and FtsZ have been discovered in large plasmids found in Bacillus species. They are believed to function as components of segrosomes, which are multiprotein complexes that partition chromosomes/plasmids in bacteria. The plasmid homologs of tubulin/FtsZ seem to have conserved the ability to polymerize into filaments.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในระหว่างการแบ่งเซลล์ FtsZ เป็นโปรตีนแรกย้ายไปฝ่าย และเป็นสิ่งจำเป็นในการสรรหาบุคลากรอื่น ๆ โปรตีนที่ผนังเซลล์ใหม่ระหว่างการแบ่งเซลล์ บทบาทของ FtsZ ในการแบ่งเซลล์คล้ายคลึงกับของแอกตินใน eukaryotic เซลล์ส่วน แต่ ต่างจากแหวนแอกตินไมโอซินใน eukaryotes, FtsZ มีโปรตีนมอเตอร์ไม่ทราบเกี่ยวข้องกับการ จุดเริ่มต้นของแรง cytokinetic ดังนั้น ยังคงชัดเจน แต่เชื่อว่า การสร้างผนังเซลล์ใหม่ท้องถิ่นสร้างน้อยเป็นส่วนหนึ่งของแรงนี้ Liposomes Osawa (2009) พบว่า FtsZ มีความสามารถในการพยายามความแรงกับไม่อื่น ๆ โปรตีนแสดง contractile[3]
Erickson (2009) เสนอว่า บทบาทของโปรตีนแอกตินเช่นในเซลล์ส่วนโปรตีน tubulin เหมือนกลายเป็นย้อนกลับในการวิวัฒนาการลึกลับ[4] การใช้แหวน FtsZ ในหาร chloroplasts mitochondria เพิ่มเติมสร้างความมืด prokaryotic เป็นที่น่าสนใจทราบว่า แบคทีเรีย L แบบฟอร์มที่มีผนังเซลล์ไม่ต้อง FtsZ หาร ซึ่งหมายความว่า แบคทีเรียอาจมีเก็บคอมโพเนนต์ของโหมดการโบราณฝ่ายเซลล์[5]
มากเป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับกิจกรรมแบบไดนามิก polymerization tubulin และ microtubules แต่น้อยเป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับกิจกรรมเหล่านี้ใน FtsZ ในขณะที่เป็นที่รู้จักกันว่า protofilaments เดียวควั่น tubulin จัดเป็น 13 ควั่น microtubules ไม่ทราบโครงสร้าง multistranded แหวน Z-FtsZ ประกอบด้วย มันเป็นเฉพาะคาดว่า โครงสร้างประกอบด้วยซ้อน protofilaments.
เพิ่ง โปรตีนคล้ายกับ tubulin และ FtsZ ได้ถูกค้นพบใน plasmids ขนาดใหญ่ที่พบในพันธุ์คัด พวกเขาเชื่อว่าเป็นส่วนประกอบของ segrosomes ซึ่งมีสิ่งอำนวยความสะดวก multiprotein ที่พาร์ทิชัน chromosomes/plasmids ในแบคทีเรีย ดูเหมือน มีอยู่ความสามารถในการ polymerize เป็น filaments homologs plasmid ของ tubulin/FtsZ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในระหว่างการแบ่งเซลล์ FtsZ เป็นโปรตีนก่อนที่จะย้ายไปยังเว็บไซต์ส่วนและเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการสรรหาโปรตีนชนิดอื่นที่ผลิตผนังเซลล์ใหม่ระหว่างการแบ่งเซลล์ FtsZ บทบาทในการแบ่งเซลล์จะคล้ายคลึงกับที่ของโปรตีนในการแบ่งเซลล์ eukaryotic แต่ไม่เหมือนแหวน-โปรตีน myosin ในยูคาริโอ, FtsZ มีโปรตีนมอเตอร์ไม่เป็นที่รู้จักกันที่เกี่ยวข้องกับมัน ที่มาของแรง cytokinetic จึงยังไม่ชัดเจน แต่มันก็เป็นที่เชื่อกันว่าการสังเคราะห์หน่วงของผนังเซลล์ใหม่ผลิตอย่างน้อยส่วนหนึ่งของพลังนี้ ในไลโปโซม Osawa (2009) แสดงให้เห็นว่า FtsZ ความสามารถในการพยายามบังคับหดตัวที่ไม่มีโปรตีนอื่น ๆ ในปัจจุบัน. [3]
เอริก (2009) เสนอว่าบทบาทของโปรตีน tubulin เหมือนและโปรตีนโปรตีนเหมือนในการแบ่งเซลล์กลายเป็นตรงกันข้ามในวิวัฒนาการ ลึกลับ. [4] การใช้งานของแหวน FtsZ ในคลอโรพลาหารและ mitochondria บางต่อไปกำหนดบรรพบุรุษนิวเคลียสของพวกเขา เป็นที่น่าสนใจที่จะทราบว่าแบคทีเรีย L-รูปแบบที่ไม่มีผนังเซลล์ไม่จำเป็นต้องใช้สำหรับการแบ่ง FtsZ ซึ่งหมายความว่าแบคทีเรียที่อาจจะมีการเก็บชิ้นส่วนของโหมดของบรรพบุรุษของการแบ่งเซลล์. [5]
เป็นที่รู้จักกันมากเกี่ยวกับกิจกรรมแบบไดนามิกของพอลิเมอ tubulin และ microtubules แต่ไม่ค่อยมีใครรู้เกี่ยวกับกิจกรรมเหล่านี้ใน FtsZ ในขณะที่มันเป็นที่รู้จักกันที่เดียวที่ควั่น protofilaments tubulin รูปแบบเป็น 13 microtubules ติดโครงสร้าง multistranded ของ FtsZ ที่มี Z-แหวนไม่เป็นที่รู้จัก มันเป็นเรื่องที่คาดการณ์เท่านั้นที่โครงสร้างประกอบด้วย protofilaments ที่ทับซ้อนกัน
เมื่อเร็ว ๆ นี้คล้ายกับโปรตีน tubulin FtsZ และได้รับการค้นพบในพลาสมิดขนาดใหญ่ที่พบใน Bacillus สายพันธุ์ พวกเขาเชื่อว่าจะทำงานเป็นส่วนหนึ่งของ segrosomes ซึ่งเป็นคอมเพล็กซ์ multiprotein ที่โครโมโซมพาร์ทิชัน / พลาสมิดในเชื้อแบคทีเรีย พลาสมิดของโฮโมลอก tubulin / FtsZ ดูเหมือนจะมีความสามารถในการอนุรักษ์เกิดการเป็นเส้นใย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในระหว่างการแบ่งเซลล์ ftsz , เป็นโปรตีนแรกย้ายไปยังส่วนของเว็บไซต์ และเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการโปรตีนอื่น ๆที่ผลิตใหม่เซลล์ผนังระหว่างการแบ่งเซลล์ บทบาท ftsz ในการแบ่งเซลล์เป็นคล้ายกับที่ของ actin ในส่วนเซลล์ยูคาริโอติก แต่แตกต่างจากแหวนใน myosin actin ยูแคริโอต ftsz , ไม่มีรู้จักมอเตอร์โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับมันที่มาของพลัง cytokinetic จึงยังไม่ชัดเจน แต่เชื่อว่าเป็นภาษาท้องถิ่นในการสังเคราะห์ผนังเซลล์ใหม่ผลิตอย่างน้อยส่วนหนึ่งของแรงนี้ ในไลโปโซม โอซาวะ ( 2552 ) พบ ftsz สามารถทุ่มเทพลังที่ไม่มีโปรตีนอื่น ๆปัจจุบัน . [ 3 ]
อีริกสัน ( 2009 ) เสนอว่า บทบาทของโปรตีน และโปรตีนทิวบูลินเหมือน actin เช่นในการแบ่งเซลล์เป็นกลับในปริศนาวิวัฒนาการ . [ 4 ] การใช้แหวน ftsz ในคลอโรพลาสต์และไมโทคอนเดรียแบ่งเพิ่มเติมกําหนดโพรคาริโอติกบรรพบุรุษของพวกเขา เป็นที่น่าสนใจที่จะทราบว่า l-form แบคทีเรียที่ไม่มีผนังเซลล์ ไม่ต้อง ftsz สำหรับดิวิชั่นซึ่งหมายความว่าแบคทีเรียอาจมีการสะสมชิ้นส่วนของโหมดบรรพบุรุษของการแบ่งเซลล์ [ 5 ]
มากเป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับกิจกรรมแบบไดนามิกและทิวบูลินไมโครทูบูล แต่น้อยเป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับกิจกรรมเหล่านี้ใน ftsz . ในขณะที่มันเป็นที่รู้จักกันว่า เดียวติดทูบูลิน protofilaments กลายเป็นติดเส้นใย 13 ,การ multistranded โครงสร้างของ ftsz ที่มี z-ring ไม่เป็นที่รู้จัก . มันเป็นเพียงสันนิษฐานว่า โครงสร้างประกอบด้วย protofilaments ที่ทับซ้อนกัน .
เมื่อเร็ว ๆนี้ , และโปรตีนที่คล้ายกับทูบูลิน ftsz ได้ถูกค้นพบในพลาสมิดขนาดใหญ่พบเชื้อชนิด พวกเขาจะเชื่อว่าจะเป็นส่วนประกอบของ segrosomes ฟังก์ชั่น ,ซึ่งเป็น multiprotein เชิงซ้อนที่พาร์ทิชัน / พลาสมิดในโครโมโซมแบคทีเรีย พวกโฮโมลอกส์พลาสมิดของทิวบูลิน / ftsz ดูเหมือนจะรักษาความสามารถในโพลีเมอร์ไรซ์เป็นไส้ .