2. Amyloids as biofilm matrix mater

2. Amyloids as biofilm matrix material
2.1. Curli
The first bacterial functional amyloid to be described was
curli, extracellular proteinaceous fibers produced by enterics
such as Escherichia coli and Salmonella enterica (Chapmanet al., 2002; Collinson et al., 1991; Olsen et al., 1989; Romling
et al., 1998a,b). Curli expression is controlled by a variety of
environmental signals, with maximum induction typically
occurring under low salt, low nutrient conditions (Olsen et al.,
1993; Provence and Curtiss, 1992; Romling et al., 1998a,b;
Hadjifrangiskou et al., 2012). Intriguingly, although CsgA is
able to polymerize under a wide variety of environmental
conditions, salt concentration affects polymerization kinetics
(Dueholm et al., 2011), implying that environmental signals
can alter both curli expression and curli aggregation. Curli
fibers are important for various biofilm-related phenotypes
such as attachment to biotic and abiotic surfaces and development
of biofilm architecture (Castonguay et al., 2006; Pawar
et al., 2005; Vidal et al., 1998). In E. coli and S. enterica, curli
and the extracellular polysaccharide cellulose are coexpressed,
as the curli transcriptional activator, CsgD, also
induces expression of a diguanylate cyclase, adrA, which
functions to initiate cellulose synthesis (Romling et al., 2000;
Zogaj et al., 2001). Curli and cellulose can act synergistically,
and some phenotypes such as resistance to desiccation and
attachment to epithelial cells are dependent on the presence of
both (Gualdi et al., 2008; Saldana et al., 2009; White et al.,
2006). Other biofilm-related phenotypes are more dependent
on one matrix component or the other. For example, cellulose
confers greater resistance to bleach and curli are more
important for adherence to spinach leaves (Macarisin et al.,
2012; White et al., 2006).
2.2. TasA
The co-appearance of amyloids and polysaccharides in
biofilm matrices is commonly observed. The Gram-positive
soil organism, Bacillus subtilis, expresses a master biofilm
regulator, SinR, that controls expression of matrix components
(Kearns et al., 2005). SinR negatively regulates the epsA-O
operon, whose gene products produce an extracellular polysaccharide
(EPS) that is necessary for robust biofilm formation
either on a solid surface or at the air/liquid interface of a broth
culture (Kearns et al., 2005). Chu et al. showed that SinR also
represses expression of a three-gene operon tapA-sipW-tasA
(formerly yqxM-sipW-tasA) (Chu et al., 2006), and TasA was
shown to be a major protein component of B. subtilis biofilms
(Branda et al., 2006). Purified TasA readily forms amyloid
fibers (Romero et al., 2010), revealing a system in which an
amyloidogenic protein and an extracellular polysaccharide are
members of the same regulon. EPS and TasA, like cellulose
and curli in E. coli and S. enterica, act cooperatively to allow
biofilm formation (Romero et al., 2010).
The B. subtilis biofilm system also provides an answer to
the interesting question of how a cell can escape a selfproduced
amyloid cage. The first gene in the tapA-sipW-tasA
operon, TapA, promotes TasA fiber assembly and anchors the
amyloid to the cell surface (Branda et al., 2006; Romero et al.,
2011). Deletion of tapA leads to secretion of smaller amounts
of TasA that do not appear to be surface attached (Romero
et al., 2011). Interestingly, D-amino acids, which have been
described to signal biofilm disassembly (Kolodkin-Gal et al.,
2010), act through TapA to disassociate B. subtilis cells
from the amyloid fiber (Romero et al., 2011). This mechanism
circumvents the need to break down an amyloid fiber,
a process that would likely be difficult due to the resistance of
amyloid fibers to proteases.
2.3. Phenol soluble modulins
Recently amyloidogenic extracellular fibers composed of
small peptides called phenol soluble modulins (PSMs) were
identified as biofilm components in Staphylococcus aureus
(Schwartz et al., 2012). S. aureus is a Gram-positive coccus
that can colonize the body as a commensal organism in the
nasal pharynx and can also cause a variety of illnesses, ranging
from minor skin infections to bacteremia and sepsis, many of
which involve formation of in-host biofilms (Otto, 2008).
The ability of PSMs to form amyloid is particularly novel
because soluble PSMs have a variety of reported functions.
PSMs, either isolated from S. aureus or Staphylococcus epidermidis,
have been reported to recruit, activate, and lyse
human neutrophils and to kill competing bacteria (Cogen
et al., 2010a,b; Marchand et al., 2011; Wang et al., 2007).
Soluble PSMs are also able to effectively act as a biofilm
dissociation factor (Periasamy et al., 2012; Vuong et al.,
2000), but upon amyloid fibrillization, PSMs lose that ability
(Schwartz et al., 2012). Fibrous PSMs are, however, required
for resistance of S. aureus biofilms to various dispersion agents
such as Dispersin B, DNAse I, Protease K, and to mechanical
stress, demonstrating functional roles in both the monomeric
and fibrous states (Schwartz et al., 2012) (Fig. 2). How fiber
formation contributes to the non-biofilm roles attributed to
PSMs, as well as how each of the seven PSMs, whose genes
are encoded at three separate loci throughout the S. aureus
genome (Janzon et al., 1989; Mehlin et al., 1999; Wang et al.,
2007), contributes to fiber formation is unclear. Intriguingly,
the recently described B. subtilis amyloid TasA may also
perform roles as a toxin and as a biofilm stability factor, as
prior to its described amyloid properties, TasA was shown to
display antimicrobial activity (Stover and Driks, 1999).
2.4. Amyloids in environmental biofilms
To determine if amyloids are a common component of
naturally occurring biofilms, Daniel Otzen, Per H. Nielsen and
colleagues have utilized the amyloid-specific dye, thioflavin-T,
and conformational-specific antibodies to probe environmental
biofilm samples. They found that among biofilms from seven
different habitats, 5e40% of DAPI-positive bacteria were
associated with amyloid adhesions. Among these bacteria were
representatives from Proteobacteria, Bacteroidetes, Chloroflexi,
and Actinobacteria (Larsen et al., 2007). In a follow up study,
a Pseudomonas fluorescens strain was shown to produce an
amyloid in the extracellular matrix of mixed biofilms (Dueholm
et al., 2010). The genes necessary for formation of this amyloid
were traced to the fapA-F operon, which is conserved in many
Pseudomonas species, including the pathogenic Pseudomonas
aeruginosa. Expression of the fapA-F operon in E. coli resulted in flocculation and biofilm formation (Dueholm et al., 2010).
Similar large-scale screening with conformational-specific
antibodies demonstrated amyloid production in various
members of the Actinobacteria and Firmicutes phyla (Jordal
et al., 2009), further implying that amyloid formation is likely
a widespread phenomenon in biofilms.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2. amyloids เป็นวัสดุเมตริกซ์ biofilm2.1. Curliแรกแบคทีเรียทำงานแอมีลอยด์ได้ถูกcurli, extracellular proteinaceous enterics ผลิตเส้นใยEscherichia coli และซัล enterica (Chapmanet al., 2002 Al. ร้อยเอ็ด Collinson, 1991 โอลเซ็น et al., 1989 Romlingal. ร้อยเอ็ด 1998a, b) Curli นิพจน์จะถูกควบคุม โดยความหลากหลายของสัญญาณด้านสิ่งแวดล้อม มีการเหนี่ยวนำสูงสุดโดยทั่วไปเกิดขึ้นภายใต้เค็ม ต่ำเงื่อนไขธาตุอาหาร (โอลเซ็น et al.,1993 โพรวองซ์และ Curtiss, 1992 Al. et Romling, 1998a, bHadjifrangiskou et al., 2012) Intriguingly แม้ว่า CsgA จะpolymerize ภายใต้ความหลากหลายของสิ่งแวดล้อมได้เงื่อนไข จลนพลศาสตร์ polymerization มีผลต่อความเข้มข้นเกลือ(Dueholm et al., 2011), หน้าที่สิ่งแวดล้อมที่สัญญาณสามารถปรับเปลี่ยนนิพจน์ curli และ curli รวม Curliเส้นใยที่มีความสำคัญสำหรับฟี biofilm ที่เกี่ยวข้องต่าง ๆเช่นแนบผิว biotic และ abiotic และพัฒนาสถาปัตยกรรม biofilm (Castonguay และ al., 2006 Pawarร้อยเอ็ด al., 2005 Vidal et al., 1998) ใน E. coli และ S. enterica, curliและเซลลูโลส extracellular polysaccharide เป็น coexpressedเป็นการ curli transcriptional activator, CsgD ยังแท้จริงของการ diguanylate cyclase เสียงดนตรี ที่ฟังก์ชันเพื่อเริ่มต้นการสังเคราะห์เซลลูโลส (Romling และ al., 2000Zogaj และ al., 2001) Curli และเซลลูโลสสามารถทำหน้าที่เป็นและบางฟีเช่นทนต่อ desiccation และแนบกับ epithelial เซลล์จะขึ้นอยู่กับสถานะของทั้งสอง (Gualdi et al., 2008 ซัลดาน่าและ al., 2009 ขาว et al.,2006) งานอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องกับ biofilm ฟีมีมากขึ้นเมทริกซ์หนึ่งส่วนประกอบหรืออื่น ๆ ตัวอย่าง เซลลูโลสconfers ความต้านทานมากกว่าการฟอกสีและ curli มีเพิ่มมากขึ้นสำคัญสำหรับติดกับผักโขมใบ (Macarisin et al.,2012 สีขาวและ al., 2006)2.2. TasAลักษณะร่วมของ amyloids และ polysaccharides ในโดยทั่วไปมีสังเกต biofilm เมทริกซ์ ในแบคทีเรียแกรมบวกดินมีชีวิต คัด subtilis แสดง biofilm เป็นหลักเครื่องปรับลม SinR ที่ควบคุมค่าของคอมโพเนนต์ของเมทริกซ์(Kearns et al., 2005) SinR epsA O ที่กำหนดส่งoperon ผลิตภัณฑ์ยีนผลิตเป็น polysaccharide extracellular(EPS) ที่จำเป็นสำหรับการก่อตัวแข็งแกร่ง biofilmบนพื้นผิวทึบหรือ ที่อินเทอร์เฟสของเหลว/อากาศของซุปวัฒนธรรม (Kearns et al., 2005) ชู et al. พบ SinR ที่ยังrepresses ของสามยีน operon tapA-sipW-tasA(เดิมชื่อ yqxM-sipW-tasA) (ชูและ al., 2006), และ TasAแสดงเป็น ส่วนประกอบหลักโปรตีน biofilms subtilis เกิด(Branda และ al., 2006) TasA บริสุทธิ์พร้อมฟอร์มแอมีลอยด์เส้นใย (Romero et al., 2010), การเปิดเผยระบบที่มีโปรตีน amyloidogenic และ polysaccharide extracellularสมาชิกของ regulon เดียวกัน EPS และ TasA เช่นเซลลูโลสและ curli ใน E. coli และ S. enterica บัญญัติ cooperatively เพื่อให้ก่อ biofilm (Romero et al., 2010)ระบบ biofilm subtilis เกิดยังให้คำตอบคำถามที่น่าสนใจที่ว่าเซลล์สามารถหลบหนีการ selfproducedแอมีลอยด์กรง ยีนแรกใน tapA-sipW-tasAส่งเสริม operon, TapA, TasA ไฟเบอร์แอสเซมบลีและจุดยึดแอมีลอยด์พื้นผิวเซลล์ (Branda และ al., 2006 Romero et al.,2011) การลบ tapA ที่นำไปสู่การหลั่งขนาดเล็กจำนวนของ TasA ที่ไม่ให้ พื้นผิวแนบ (Romeroร้อยเอ็ด al., 2011) เป็นเรื่องน่าสนใจ D อะมิโนกรด ซึ่งได้รับอธิบายการถอดสัญญาณ biofilm (กัล Kolodkin et al.,2010 ทำงานผ่าน TapA จะแยกเซลล์ subtilis เกิดจากไฟเบอร์แอมีลอยด์ (Romero et al., 2011) กลไกนี้จำเป็นต้องแบ่งเป็นไฟเบอร์แอมีลอยด์ circumventsกระบวนการที่อาจจะยากเนื่องจากความต้านทานของเส้นใยแอมีลอยด์ proteases2.3 การวาง modulins ละลายเมื่อเร็ว ๆ นี้ amyloidogenic extracellular เส้นใยประกอบด้วยเปปไทด์ขนาดเล็กที่เรียกว่าวางถูกละลาย modulins (พีเอสเอ็มเอส)เป็นคอมโพเนนต์ biofilm ใน Staphylococcus หมอเทศข้างลาย(Schwartz et al., 2012) หมอเทศข้างลาย S. เป็น coccus แบคทีเรียแกรมบวกที่สามารถ colonize ร่างเป็นสิ่งมีชีวิต commensal ในการโพรงจมูกหลอดลม และทำให้เกิดความหลากหลายของการเจ็บป่วย ไปจนถึงจากรองเชื้อ bacteremia และ sepsis มากมายที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของ biofilms ในโฮสต์ (ออตโต 2008)โดยเฉพาะอย่างยิ่งความสามารถของพีเอสเอ็มเอสเพื่อแอมีลอยด์เป็นนวนิยายเนื่องจากฟังก์ชันรายงานต่าง ๆ พีเอสเอ็มเอสที่ละลายน้ำได้พีเอสเอ็มเอส หรือแยกต่างหากจากหมอเทศข้างลาย S. Staphylococcus epidermidisมีการรายงาน การรับสมัคร เปิด lyseมนุษย์ neutrophils และฆ่าแบคทีเรียแข่งขัน (Cogenal. ร้อยเอ็ด 2010a, b Al. Marchand ร้อยเอ็ด 2011 วัง et al., 2007)พีเอสเอ็มเอสที่ละลายน้ำได้จะยังสามารถทำหน้าที่ได้อย่างมีประสิทธิภาพเป็น biofilm เป็นปัจจัย dissociation (Periasamy et al., 2012 เวือง et al.,2000), แต่เมื่อแอมีลอยด์ fibrillization พีเอสเอ็มเอสไม่สามารถที่(Schwartz et al., 2012) พีเอสเอ็มเอสข้อจะ อย่างไร ตามต้องการสำหรับความต้านทานของ S. biofilms หมอเทศข้างลายกับตัวแทนต่าง ๆ กระจายตัวเช่น Dispersin B, DNAse I, K รติเอส และเครื่องกลความเครียด การเห็นบทบาทหน้าที่ในทั้งสองแบบ monomericข้ออเมริกา (Schwartz et al., 2012) และ (Fig. 2) ลักษณะเส้นใยผู้แต่งรวมบทบาท biofilm ไม่บันทึกพีเอสเอ็มเอส เป็นเช่นไรเป็นแห่งเจ็ดพีเอสเอ็มเอส ยีนเข้าที่ loci สามแยกตลอดหมอเทศข้างลาย S.จีโนม (Janzon et al., 1989 Mehlin et al., 1999 Wang et al.,2007), สนับสนุนการใย ก่อไม่ชัดเจน Intriguinglyแอมีลอยด์ subtilis เกิดเพิ่งอธิบาย TasA อาจยังดำเนินบทบาทการเป็นพิษ และ เป็น ตัวเสถียรภาพ biofilmก่อนอธิบายแอมีลอยด์คุณสมบัติ TasA ที่แสดงให้แสดงกิจกรรมของจุลินทรีย์ (Stover และ Driks, 1999)2.4. amyloids ใน biofilms สิ่งแวดล้อมเพื่อกำหนดว่า amyloids มีส่วนประกอบทั่วไปของเกิดขึ้นตามธรรมชาติ biofilms, Daniel Otzen ต่อ H. นีล และเพื่อนร่วมงานได้ใช้ประโยชน์เฉพาะแอมีลอยด์ย้อม thioflavin-Tและแอนตี้ conformational เฉพาะการโพรบสิ่งแวดล้อมตัวอย่าง biofilm พวกเขาพบว่าใน biofilms จากเจ็ดอยู่อาศัยที่แตกต่าง 5e40% ของแบคทีเรีย DAPI บวกได้เกี่ยวข้องกับ adhesions แอมีลอยด์ ระหว่างแบคทีเรียเหล่านี้ได้ผู้แทนจาก Proteobacteria, Bacteroidetes, Chloroflexiและ Actinobacteria (Larsen et al., 2007) ในการติดตามผลการศึกษาต้องใช้ Pseudomonas fluorescens ที่แสดงการผลิตการแอมีลอยด์ในเคลือบของ biofilms ผสม (Dueholmร้อยเอ็ด al., 2010) ยีนที่จำเป็นสำหรับการก่อตัวของแอมีลอยด์นี้ได้ติดตามการ operon fapA F ซึ่งอยู่ในลีชนิด รวมถึงลีอุบัติaeruginosa ผลของ operon fapA F ใน E. coli flocculation และ biofilm ก่อ (Dueholm et al., 2010)คัดกรองขนาดใหญ่คล้ายกับ conformational เฉพาะแอนตี้สาธิตผลิตแอมีลอยด์ต่าง ๆสมาชิกของ phyla Actinobacteria และ Firmicutes (Jordalร้อยเอ็ด al., 2009), เพิ่มเติมหน้าที่ผู้แต่งแอมีลอยด์จะปรากฏการณ์อย่างแพร่หลายใน biofilms

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2. Amyloids เป็นไบโอฟิล์มเมทริกซ์วัสดุ
2.1 Curli
amyloid แรกแบคทีเรียการทำงานที่จะได้รับการอธิบาย
curli เส้นใยโปรตีนสารที่ผลิตโดย enterics
เช่น Escherichia coli และ Salmonella enterica (Chapmanet อั 2002;. คอลลินและคณะ, 1991;. โอลเซ่น, et al, 1989;. Romling
และคณะ , 1998 ข) การแสดงออก Curli ถูกควบคุมโดยความหลากหลายของ
สัญญาณด้านสิ่งแวดล้อมที่มีการเหนี่ยวนำสูงสุดมักจะ
เกิดขึ้นภายใต้เกลือต่ำสภาพสารอาหารต่ำ (โอลเซ่น, et al.
1993; โปรวองซ์และเคิร์ ธ 1992;. Romling, et al, 1998, B;
Hadjifrangiskou และคณะ , 2012) น่าประหลาดใจแม้ว่า CsgA คือ
สามารถที่จะเกิดการภายใต้ความหลากหลายของสิ่งแวดล้อม
สภาพความเข้มข้นเกลือส่งผลกระทบต่อจลนพลศาสตร์พอลิเมอ
(Dueholm et al., 2011) หมายความว่าสัญญาณสิ่งแวดล้อม
สามารถที่จะเปลี่ยนทั้งการแสดงออกและการรวม curli curli Curli
เส้นใยที่มีความสำคัญสำหรับไบโอฟิล์ม phenotypes ต่างๆที่เกี่ยวข้อง
เช่นความผูกพันกับสิ่งมีชีวิตและพื้นผิว abiotic และการพัฒนา
ของสถาปัตยกรรมไบโอฟิล์ม (Castonguay et al, 2006;. วาร์
et al, 2005;.. วิดัล, et al, 1998) ในเชื้อ E. coli และ S. enterica, curli
และเซลลูโลส polysaccharide extracellular จะ coexpressed,
เป็นกระตุ้นการถอดรหัส curli, CsgD ยัง
ก่อให้เกิดการแสดงออกของเคลส diguanylate แอ๊ดดร้าซึ่ง
ฟังก์ชั่นที่จะเริ่มต้นการสังเคราะห์เซลลูโลส (Romling et al, 2000.
Zogaj et al., 2001) Curli และเซลลูโลสสามารถทำหน้าที่ร่วม,
และบาง phenotypes เช่นความต้านทานการผึ่งให้แห้งและ
สิ่งที่แนบมากับเซลล์เยื่อบุผิวจะขึ้นอยู่กับการปรากฏตัวของ
ทั้งสอง (Gualdi et al, 2008;. Saldana et al, 2009;.. สีขาว, et al,
2006) phenotypes ไบโอฟิล์มที่เกี่ยวข้องอื่น ๆ ที่มีมากขึ้นอยู่
ในส่วนเมทริกซ์หนึ่งหรืออื่น ๆ ตัวอย่างเช่นเซลลูโลส
ฟาโรห์ต้านทานมากขึ้นในการฟอกขาวและ curli มีมากขึ้น
ที่สำคัญสำหรับการยึดมั่นกับใบผักขม (Macarisin, et al.
2012; สีขาว, et al, 2006.).
2.2 Tasa
ร่วมปรากฏตัวของ amyloids และ polysaccharides ใน
เมทริกซ์ไบโอฟิล์มเป็นที่สังเกตทั่วไป แกรมบวก
ชีวิตดินเชื้อ Bacillus subtilis แสดงออกไบโอฟิล์มต้นแบบ
ที่ regulator, SinR, ที่ควบคุมการแสดงออกของส่วนประกอบเมทริกซ์
(Kearns et al., 2005) SinR ลบควบคุม Epsa-O
Operon มีผลิตภัณฑ์ยีนผลิต extracellular polysaccharide
(EPS) ที่จำเป็นสำหรับการสร้างไบโอฟิล์มที่แข็งแกร่ง
ทั้งบนพื้นผิวที่เป็นของแข็งหรือที่อากาศ / อินเตอร์เฟซของเหลวของน้ำซุป
วัฒนธรรม (Kearns et al., 2005) . บุญชูและคณะ แสดงให้เห็นว่ายัง SinR
กั้นการแสดงออกของ Operon สามยีน TAPA-sipW-Tasa
(ก่อน yqxM-sipW-Tasa) (ชู et al., 2006) และ TASA ถูก
แสดงให้เห็นว่าเป็นส่วนประกอบของโปรตีนที่สำคัญของไบโอฟิล์ม B. subtilis
( Branda et al., 2006) บริสุทธิ์ Tasa รูปแบบได้อย่างง่ายดาย amyloid
เส้นใย (โรเมโร et al., 2010) เผยให้เห็นระบบที่
amyloidogenic โปรตีนและสาร polysaccharide เป็น
สมาชิกของ regulon เดียวกัน EPS และ TASA เช่นเซลลูโลส
และ curli ในเชื้อ E. coli และ S. enterica, ทำหน้าที่ร่วมกันเพื่อให้
การก่อไบโอฟิล์ม (โรเมโร et al., 2010).
B. subtilis ระบบไบโอฟิล์มนอกจากนี้ยังมีคำตอบให้กับ
คำถามที่น่าสนใจของวิธีการที่เซลล์ สามารถหลบหนี selfproduced
กรง amyloid ยีนเป็นครั้งแรกในงาน TAPA-sipW-Tasa
Operon, TAPA ส่งเสริมการประกอบเส้นใย Tasa และเบรก
amyloid ให้กับเซลล์ผิว (Branda et al, 2006;.. โรเมโรและคณะ,
2011) การลบ TAPA นำไปสู่การหลั่งของจำนวนเงินที่มีขนาดเล็ก
ของ Tasa ที่ไม่ปรากฏเป็นพื้นผิวที่แนบมา (โรเมโร
et al., 2011) ที่น่าสนใจกรด D-อะมิโนที่ได้รับการ
อธิบายที่จะส่งสัญญาณการถอดชิ้นส่วนไบโอฟิล์ม (Kolodkin Gal-et al.,
2010), ทำหน้าที่ผ่าน TAPA ยกเลิกการเชื่อมโยงเซลล์ B. subtilis
จากเส้นใย amyloid (โรเมโร et al., 2011) กลไกนี้จะ
หลีกเลี่ยงความจำเป็นที่จะต้องทำลายลงเส้นใย amyloid,
กระบวนการที่มีแนวโน้มว่าจะเป็นเรื่องยากเนื่องจากความต้านทานของ
เส้นใย amyloid เพื่อโปรตีเอส.
2.3 ฟีนอล modulins ที่ละลายน้ำได้
เมื่อเร็ว ๆ นี้เส้นใย extracellular amyloidogenic ประกอบด้วย
เปปไทด์ขนาดเล็กที่เรียกว่า modulins ที่ละลายน้ำได้ฟีนอล (PSMS) ได้รับการ
ระบุว่าเป็นส่วนประกอบในไบโอฟิล์ม Staphylococcus aureus
(ชวาร์ et al., 2012) เชื้อ S. aureus เป็นค็อกคัสแกรมบวก
ที่สามารถตั้งรกรากร่างกายเป็นสิ่งมีชีวิต commensal ใน
คอหอยจมูกและยังสามารถทำให้เกิดความหลากหลายของการเจ็บป่วยมากมาย
จากการติดเชื้อที่ผิวหนังเล็กน้อยเพื่อ bacteremia และแบคทีเรียหลายแห่ง
ที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของในเจ้าภาพ ไบโอฟิล์ม (อ็อตโต, 2008).
ความสามารถของ Psms ในรูปแบบ amyloid เป็นนวนิยายโดยเฉพาะอย่างยิ่ง
เพราะ Psms ที่ละลายน้ำได้มีความหลากหลายของฟังก์ชั่นรายงาน.
Psms ทั้งที่แยกได้จากเชื้อ S. aureus หรือ Staphylococcus epidermidis,
ได้รับรายงานการรับสมัครเปิดใช้งานและ Lyse
มนุษย์ นิวโทรฟิและเพื่อฆ่าเชื้อแบคทีเรียแข่งขัน (โคเจน
และคณะ, 2010a, ข.. มาร์ชองและคณะ, 2011;. วัง et al, 2007).
Psms ที่ละลายน้ำได้นอกจากนี้ยังมีความสามารถในการได้อย่างมีประสิทธิภาพทำหน้าที่เป็นไบโอฟิล์ม
ปัจจัยที่แยกออกจากกัน (Periasamy, et al. 2012. Vuong, et al,
2000) แต่เมื่อ fibrillization amyloid, Psms สูญเสียความสามารถที่
(ชวาร์ตและคณะ, 2012). เส้นใย Psms มี แต่จำเป็น
สำหรับความต้านทานของ S. aureus ไบโอฟิล์มให้กับตัวแทนกระจายต่างๆ
เช่น Dispersin B, DNase ผม, โปรติเอสเคและกล
ความเครียดแสดงให้เห็นถึงบทบาทการทำงานทั้งใน monomeric
รัฐและเส้นใย (ชวาร์ et al., 2012) (รูปที่ 2). วิธีใย
ก่อตัวก่อให้เกิดบทบาทที่ไม่ใช่ไบโอฟิล์มประกอบกับ
Psms เช่นเดียวกับวิธีการของแต่ละเจ็ด Psms ซึ่งมียีนที่
มีการเข้ารหัสที่สาม loci แยกต่างหากตลอดเชื้อ S. aureus
จีโนม (Janzon et al, 1989;. Mehlin และคณะ 1999. วังและคณะ,
2007) ก่อให้เกิดการสร้างเส้นใยก็ไม่มีความชัดเจน น่าประหลาดใจ
เมื่อเร็ว ๆ นี้อธิบาย B. subtilis amyloid Tasa นอกจากนี้ยังอาจ
มีบทบาทเป็นสารพิษและเป็นปัจจัยเสถียรภาพไบโอฟิล์มเป็น
ก่อนที่จะอธิบายคุณสมบัติ amyloid ของ Tasa ก็แสดงให้เห็น
แสดงฤทธิ์ต้านจุลชีพ (Stover และ Driks, 1999).
2.4 Amyloids ในไบโอฟิล์มสิ่งแวดล้อม
การตรวจสอบว่า amyloids เป็นส่วนประกอบทั่วไปของการ
เกิดขึ้นตามธรรมชาติไบโอฟิล์ม, แดเนียล Otzen ต่อเอชนีลเซ่นและ
เพื่อนร่วมงานได้ใช้สีย้อม amyloid เฉพาะ thioflavin-T,
และแอนติบอดีโครงสร้างเฉพาะการสอบสวนสิ่งแวดล้อม
ตัวอย่างไบโอฟิล์ม พวกเขาพบว่าในหมู่เจ็ดไบโอฟิล์มจาก
แหล่งที่อยู่อาศัยที่แตกต่างกัน, 5e40% ของแบคทีเรีย DAPI บวกถูก
เกี่ยวข้องกับ adhesions amyloid ท่ามกลางแบคทีเรียเหล่านี้เป็น
ตัวแทนจากโปรตีโอ, Bacteroidetes, Chloroflexi,
และแอคติโนมัยสีท (เสน et al., 2007) ในการติดตามการศึกษา
สายพันธุ์ Pseudomonas fluorescens ก็แสดงให้เห็นในการผลิต
amyloid ใน extracellular เมทริกซ์ของไบโอฟิล์มผสม (Dueholm
et al., 2010) ยีนที่จำเป็นสำหรับการก่อตัวของ amyloid นี้
ถูกโยงไปถึง Operon FAPA-F ซึ่งเป็นป่าสงวนในหลาย
สปีชีส์ Pseudomonas รวมทั้งก่อให้เกิดโรค Pseudomonas
aeruginosa การแสดงออกของ Operon FAPA-F ในเชื้อ E. coli ผลในตะกอนและไบโอฟิล์มก่อ (Dueholm et al., 2010).
ที่คล้ายกันคัดกรองขนาดใหญ่ที่มีโครงสร้างเฉพาะ
แอนติบอดีแสดงให้เห็นถึงการผลิต amyloid ในหลาย ๆ ด้าน
สมาชิกของแอคติโนมัยสีทและ Firmicutes phyla (Jordal
et al., 2009) ต่อไปหมายความก่อ amyloid ที่มีแนวโน้มว่า
เป็นปรากฏการณ์ที่แพร่หลายในไบโอฟิล์ม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2 . amyloids เป็นวัสดุฟิล์มเมทริกซ์
2.1 . curli
ครั้งแรกจากการทำงานสนใจที่จะอธิบายได้
curli เส้นใย proteinaceous และผลิตโดย enterics
เช่น Escherichia coli Salmonella enterica ( chapmanet al . , 2002 ; คอลินสัน et al . , 1991 ; Olsen et al . , 1989 ; romling
et al . , 1998a , B ) การแสดงออก curli ถูกควบคุมโดยความหลากหลายของ
สัญญาณด้านสิ่งแวดล้อมด้วยการเหนี่ยวนำสูงสุดมักจะ
ที่เกิดขึ้นภายใต้เกลือต่ำ , ภาวะธาตุอาหารต่ำ ( Olsen et al . ,
1993 ; โพรวองซ์ และเคอร์ทิส , 1992 ; romling et al . , 1998a , B ;
hadjifrangiskou et al . , 2012 ) ฟังดู แม้ว่า csga คือ
สามารถโพลีเมอร์ไรซ์ภายใต้ความหลากหลายของสภาพแวดล้อม

( ความเข้มข้นเกลือมีผลต่อพอลิเมอไรเซชันแบบ dueholm et al . , 2011 )หมายความว่าสัญญาณ
สิ่งแวดล้อมสามารถปรับเปลี่ยนทั้ง curli curli การแสดงออกและการรวมกัน curli
ใยเป็นสิ่งสำคัญต่าง ๆที่เกี่ยวข้อง เช่น กล่าวคือเกิด
ผูกพันมีชีวิตและสิ่งมีชีวิตพื้นผิวและการพัฒนา
สถาปัตยกรรมฟิล์ม ( เคิสตันเกย์ et al . , 2006 ; เต็มตัว - / -
et al . , 2005 ; Vidal et al . , 1998 ) ใน E . coli และ S . enterica curli
,และเซลลูโลสแซคคาไรด์และเป็น coexpressed
เป็น curli particle , activator , csgd ยัง
ก่อให้เกิดการแสดงออกของ diguanylate ไซเคลสดร้า , ซึ่ง
ฟังก์ชันเริ่มต้นการสังเคราะห์เซลลูโลส ( romling et al . , 2000 ;
zogaj et al . , 2001 ) curli และเซลลูโลสสามารถทำซี
และฟีโนไทป์ , ความต้านทานและ
ส่วนเช่นผูกพันกับเซลล์เยื่อจะขึ้นอยู่กับสถานะของ
2 ( gualdi et al . , 2008 ; Saldana et al . , 2009 ; สีขาว
et al . , 2006 ) ฟิล์มที่เกี่ยวข้องอื่น ๆขึ้นอยู่กับฟีโนไทป์มากขึ้น
บนเมทริกซ์ ส่วนประกอบ หรืออื่น ๆ ตัวอย่างเช่น เซลลูโลส
confers ความต้านทานสูงกว่าการฟอกสีและ curli มากขึ้น
ที่สำคัญในใบผักโขม ( macarisin et al . ,
2012 ; ขาว et al . , 2006 ) .
2.2 .ถ้วย
Co ลักษณะของ amyloids ไรด์ใน
ฟิล์มเมทริกซ์ โดยสังเกต กรัมบวก
ดินอินทรีย์ , Bacillus subtilis เป็นหลัก กล่าวคือ เป็นการควบคุม sinr
, , ที่ควบคุมการแสดงออกขององค์ประกอบเมทริกซ์
( เคนส์ et al . , 2005 ) sinr ลบควบคุม epsa-o
โอเปอรอนที่มียีนผลิตภัณฑ์ผลิต
และโพลีแซคคาไรด์( EPS ) ที่จำเป็นสำหรับเสถียรภาพกล่าวคือการพัฒนา
ทั้งบนพื้นผิวของแข็งหรือของเหลวที่เชื่อมต่ออากาศของซุป
วัฒนธรรม ( เคนส์ et al . , 2005 ) ชู et al . พบว่า ยังมียาบ้า sinr
การแสดงออกของยีนโอเปอรอนตบะ sipw สามถ้วย
( เดิม yqxm sipw ถ้วย ) ( ชู et al . , 2006 ) , และถ้วยคือ
เป็นส่วนประกอบของโปรตีนที่สำคัญของ B . subtilis ไบโอฟิล์ม
( แบรนดา et al . , 2006 )บริสุทธิ์ถ้วยพร้อมรูปแบบเส้นใยแอมีลอยด์
( โรเมโร et al . , 2010 ) , เปิดเผยระบบซึ่งเป็นโปรตีนและโพลีแซคคาไรด์ และ amyloidogenic

ของสมาชิกเป็นปกติเหมือนเดิม และ EPS ถ้วย เช่น เซลลูโลส และ curli
ใน E . coli และ S . enterica ทำร่วมกันเพื่อให้
ก่อตัวไบโอฟิล์ม ( โรเมโร et al . , 2010 ) .
B . subtilis ฟิล์มระบบยังให้คำตอบ

คำถามน่าสนใจว่าเซลล์สามารถหนี selfproduced
สนใจกรง ครั้งแรกของ sipw Tapa Tapa โอเปอรอนถ้วย
, ส่งเสริมประกอบไฟเบอร์ถ้วยและเบรก
แอมีลอยด์ เพื่อเซลล์ผิว ( แบรนดา et al . , 2006 ; Romero et al . ,
2011 ) ลบวิธีที่นำไปสู่การหลั่งปริมาณน้อย
ของถ้วยที่ไม่ได้ปรากฏเป็นผิวแนบ ( โรเมโร
et al . , 2011 ) น่าสนใจตำแหน่งการกระจายแอนติเจนชั้นกรด ซึ่งมี
อธิบายสัญญาณฟิล์มถอด ( kolodkin gal et al . ,
2010 ) ทำผ่านวิธีที่จะแยก B . subtilis เซลล์
จากเส้นใยแอมีลอยด์ ( โรเมโร et al . , 2011 ) นี้กลไก
circumvents ต้องแบ่งเป็นเส้นใยแอมีลอยด์
, กระบวนการที่อาจจะยากเนื่องจากความต้านทานของเส้นใยแอมีลอยด์ไปทาง
.
2.3 ฟีนอล ละลาย modulins
เมื่อเร็วๆ นี้ พบว่า เส้นใย amyloidogenic ประกอบด้วยเปปไทด์ขนาดเล็กที่เรียกว่า ฟีนอล ละลาย modulins

( psms ) ถูกระบุว่าเป็นฟิล์มคอมโพเนนต์ใน Staphylococcus aureus
( Schwartz et al . , 2012 ) S . aureus เป็นกรัมบวก รูปทรงกลม
ที่สามารถอพยพร่างเป็นสิ่งมีชีวิตที่อยู่แบบพึ่งพาอาศัยกันใน
คอหอยจมูกและยังสามารถก่อให้เกิดความหลากหลายของโรคตั้งแต่
จากการติดเชื้อแบคทีเรีย และการติดเชื้อผิวหนังเล็กน้อย มากที่เกี่ยวข้องกับการพัฒนาของไบโอฟิล์ม
ในโฮสต์ ( Otto , 2008 ) .
ความสามารถของ psms สร้างแอมีลอยด์เฉพาะอย่างยิ่งนวนิยาย
เพราะละลาย psms มีความหลากหลายของการรายงาน การทำงาน
psms เหมือนกันที่แยกได้จากอาหารหรือเชื้อ S . aureus
ได้รับรายงาน , เปิดใช้งานและทำให้
รับสมัครนิวโทรฟิลมนุษย์และฆ่าคู่แข่ง แบคทีเรีย ( โคเจน
et al . , 2010a , B ; มาร์กแฮนด์ et al . , 2011 ; Wang et al . , 2007 ) .
ละลาย psms ยังสามารถมีประสิทธิภาพทำหน้าที่เป็นฟิล์ม
หวิวปัจจัย ( periasamy et al . , 2012 ; เวื et al . ,
2 ) แต่เมื่อสนใจ fibrillization psms , สูญเสียความสามารถนั้น
( Schwartz et al . , 2012 ) เส้นใย psms อย่างไรก็ตาม ต้อง
ความต้านทานของ S .ไบโอฟิล์ม ( เช่น ตัวแทนต่างๆ กระจาย
dispersin ตรวจหา ADNase B K ผม โปร และ เครื่องจักรกล
ความเครียด แสดงให้เห็นถึงบทบาทการทำงานทั้งในสหรัฐอเมริกาและเกิด
เส้นใย ( Schwartz et al . , 2012 ) ( รูปที่ 2 ) วิธีการสร้างเส้นใย
จัดสรรไม่ฟิล์มบทบาทประกอบ

psms เช่นเดียวกับวิธีการของแต่ละเจ็ด psms , ยีน
มีการเข้ารหัสที่สามแยกสถานะตลอด S . aureus
จีโนม ( janzon et al . , 1989 ; mehlin et al . , 1999 ; Wang et al . ,
2007 ) มีส่วนช่วยในการสร้างเส้นใยไม่ชัดเจน ฟังดู
, เมื่อเร็ว ๆนี้อธิบาย B . subtilis แอมีลอยด์ถ้วยอาจ
แสดงบทบาทเป็นสารพิษและเป็นฟิล์มปัจจัยความมั่นคง ตามที่
ก่อนที่จะอธิบายคุณสมบัติของแอมีลอยด์ถ้วยแสดง

,แสดงฤทธิ์ต้านจุลชีพ ( ซาก และ driks , 1999 ) .
2.4 . amyloids ในไบโอฟิล์มสิ่งแวดล้อม
เพื่อตรวจสอบว่า amyloids เป็นส่วนประกอบทั่วไปของ
ย่อมเกิดไบโอฟิล์ม แดเนียล otzen ต่อ H (
เพื่อนร่วมงานและใช้ย้อมเฉพาะแอมีลอยด์ thioflavin-t
, และตรวจแอนติบอดีในตัวอย่างสิ่งแวดล้อมฟิล์ม

พวกเขาพบว่าในหมู่ไบโอฟิล์มจากเจ็ด
แหล่งที่อยู่อาศัยที่แตกต่างกัน 5e40 % ของแบคทีเรีย dapi บวกถูก
ที่เกี่ยวข้องกับแอลกอฮอล์การยึดเกาะ ระหว่างแบคทีเรียเหล่านี้ คือตัวแทนจากโพรทีโอแบคทีเรีย bacteroidetes
, ,
chloroflexi แอคติโนมัยสีท , และ ( Larsen et al . , 2007 ) ในการติดตามศึกษา
เป็น Pseudomonas fluorescens สายพันธุ์ถูกแสดงเพื่อผลิต
แอมีลอยด์ในเมทริกซ์ภายนอกเซลล์ของไบโอฟิล์มผสม ( dueholm
et al . , 2010 )ยีนที่จำเป็นสำหรับการก่อตัวของ
ไมโตคอนเดรียนี้โยงไปถึง fapa-f โอเปอรอน ซึ่งเป็นป่าสงวนในหลาย
Pseudomonas ชนิด รวมทั้งเชื้อโรค
Pseudomonas aeruginosa สีหน้าของโอเปอรอน fapa-f ใน E . coli ) และการรวมตะกอนฟิล์ม ( dueholm et al . , 2010 ) .

กับโครงสร้างคล้ายกันขนาดใหญ่คัดกรองเฉพาะการผลิตแอนติบอดีพบไมโตคอนเดรียในสมาชิกต่าง ๆของแอคติโนมัยสีท Firmicutes
และไฟลัม ( jordal
et al . , 2009 ) ซึ่งหมายความว่าการสร้างแอมีลอยด์มีแนวโน้ม
เป็นปรากฏการณ์ที่แพร่หลายในไบโอฟิล์ม .