To determine the biochemical mechan

To determine the biochemical mechanism of MurG localization to the forespore and its close interaction with the membrane, we mutated a region of MurG from the N-terminal patch predicted in E. coli to be a membrane binding interface (Ha et al., 2000). We chose an 18 amino acid region predicted to form an amphipathic helix as analyzed with the program Heliquest (Gautier et al., 2008) (Fig. 2A). In B. subtilis this region is composed by the hydrophobic residues F68, V71, V74, M75, F77, M78, V81 and by the basic residues K72, R76, K79, K82, K83 (Fig. 2A). Although there is 30% sequence identity between MurG in B. subtilis and E. coli, this region shows very little conservation (ExPASy SIM). Unlike the amphipathic helix predicted in B. subtilis these residues corre-spond to a small helical domain followed by a loop and the N-terminal portion of helix a3 in E. coli (Ha et al., 2000).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เพื่อกำหนดกลไกชีวเคมีของแปล MurG forespore ที่การโต้ตอบการปิด ด้วยเยื่อ เรา mutated แคว้น MurG จากโปรแกรมเทอร์มินัล N ทำนายใน E. coli จะ อินเตอร์เฟซรวมเมมเบรน (Ha et al., 2000) เราเลือกภูมิภาคกรดอะมิโน 18 การทำนายแบบเกลียวเป็น amphipathic ที่วิเคราะห์ ด้วยโปรแกรม Heliquest (Gautier et al., 2008) (Fig. 2A) Subtilis เกิดใน ภูมิภาคนี้ประกอบด้วย โดยการตกค้างของ hydrophobic F68, V71 V74, M75, F77, M78 V81 และพื้นฐานตกค้างเป็น K72, R76, K79, K82, K83 (Fig. 2A) มี 30% ลำดับรหัสประจำตัว MurG ใน subtilis เกิดและ E. coli ภูมิภาคนี้แสดงอนุรักษ์น้อยมาก (ExPASy SIM) ซึ่งแตกต่างจาก amphipathic เกลียวคาดการณ์ใน subtilis เกิดคอร์-spond เหล่านี้ตกโดเมน helical เล็กตามวนและส่วนเอ็นเทอร์มินัลของ a3 เกลียวใน E. coli (Ha et al., 2000)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เพื่อกำหนดกลไกทางชีวเคมีของการแปล Murg กับ forespore และการมีปฏิสัมพันธ์ใกล้ชิดกับเมมเบรนที่เรากลายพันธุ์ของภูมิภาค Murg จากแพทช์ n- ขั้วคาดการณ์ไว้ในเชื้อ E. coli จะเป็นอินเตอร์เฟซเมมเบรนผูกพัน (ฮา et al., 2000) . เราเลือกภูมิภาคกรดอะมิโน 18 คาดว่าจะรูปแบบเกลียว amphipathic เป็นวิเคราะห์ด้วยโปรแกรม Heliquest (โกติเยร์ et al., 2008) (รูป. 2A) ใน subtilis บีภูมิภาคนี้ประกอบด้วยตกค้างไม่ชอบน้ำ F68, V71, V74, M75, F77, M78, V81 และตกค้างพื้นฐาน K72, R76, K79, K82, K83 (รูป. 2A) ถึงแม้จะมีลำดับบัตร 30% ระหว่าง Murg ใน subtilis บีและเชื้อ E. coli, ภูมิภาคนี้แสดงให้เห็นถึงการอนุรักษ์น้อยมาก (Ex​​PASy SIM) ซึ่งแตกต่างจากส่วนที่เป็นเกลียว amphipathic คาดการณ์ไว้ใน subtilis บีตกค้างเหล่านี้ Corre-spond โดเมนขดลวดขนาดเล็กตามมาด้วยวงและส่วนที่ไม่มีขั้วเกลียว a3 ในเชื้อ E. coli (ฮา et al., 2000)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพื่อศึกษากลไกทางชีวเคมีของ murg จำกัดให้ forespore และปฏิสัมพันธ์ใกล้ชิดกับเมมเบรน เรากลายพันธุ์บริเวณ murg จากแพทช์ได้ถูกคาดการณ์ไว้ใน E . coli เป็นเยื่อผูกพันอินเตอร์เฟซ ( ฮา et al . , 2000 ) เราเลือก 18 กรดอะมิโนเขตทำนายรูปแบบเกลียวแอมฟิพาติกเป็นวิเคราะห์ ด้วยโปรแกรม heliquest ( โกติเยร์ et al . , 2008 ) ( รูปที่ 2A )ใน B . subtilis ภูมิภาคนี้แต่งโดย f68 ) ตกค้าง v71 v74 m75 , , , , m78 f77 , และ , v81 โดยพื้นฐานที่ตกค้าง k72 R90 k79 k82 , , , , k83 ( รูปที่ 2A ) แม้ว่าจะมี 30% ดับตัวตนระหว่าง murg ใน B . subtilis และ E . coli , ภูมิภาคนี้แสดงถึงการอนุรักษ์น้อยมาก ( expasy ซิม ) ซึ่งแตกต่างจากแอมฟิพาติกเกลียวที่คาดการณ์ไว้ในพ.เชื้อเหล่านี้ตกค้าง Corre spond เล็กๆ 10 โดเมนตามด้วยห่วงและกรดอะมิโนในส่วนของเกลียว A3 E . coli ( ฮา et al . , 2000 )