Partitioning of 15 proteins in dext

Partitioning of 15 proteins in dextran–70-polyethylene glycol (PEG)-8000 aqueous two-phase systems (ATPSs) in the presence of 0.01 M sodium phosphate buffer, pH 7.4 was studied. The effect of salt additives (NaCl, CsCl, Na2SO4, NaClO4 and NaSCN) at different concentrations on the protein partition behavior was examined. The salt effects on protein partitioning were analyzed by using the Collander solvent regression relationship between the protein partition coefficients in ATPSs with and without salt additives. The results obtained show that the presence and concentration of salt additives affect the protein partition behavior. Analysis of ATPSs in terms of the differences between the relative hydrophobicity and electrostatic properties of the phases does not explain the protein partition behavior. The differences between protein partitioning could not be explained by the protein size. The structural signatures for the proteins were constructed from partition coefficient values in four ATPSs with different salt additives, and the structural distances were calculated using cytochrome c as the reference structure. The structural distances for all the examined proteins (except lysozyme) were found to be interrelated. Analysis of about 50 different descriptors of the protein structures revealed that the partition behavior of proteins is determined by the peculiarities of their surfaces (e.g., the number of water-filled cavities and the averaged hydrophobicity of the surface residues) and by the intrinsic flexibility of the protein structure measured in terms of the B-factor (or temperature factor).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

พาร์ทิชันของโปรตีน 15 dextran–70-เอทิลีนเอทิ (PEG) -8000 อควี two-phase ระบบ (ATPSs) ในต่อหน้าของ 0.01 M โซเดียมฟอสเฟตบัฟเฟอร์ ศึกษาค่า pH 7.4 ถูก ผลของเกลือสาร (NaCl, CsCl, Na2SO4, NaClO4 และ NaSCN) ที่ความเข้มข้นแตกต่างกันในลักษณะการทำงานพาร์ติชันโปรตีนถูกตรวจสอบ ผลกระทบจากเกลือในพาร์ทิชันโปรตีนถูกวิเคราะห์ โดยใช้ Collander เป็นตัวทำละลายถดถอยความสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนพาร์สัมประสิทธิ์ใน ATPSs มี และไม่ มีสารเกลือ ผลได้รับแสดงว่า สถานะการความเข้มข้นของสารเกลือมีผลต่อลักษณะการทำงานพาร์ติชันโปรตีน ATPSs การวิเคราะห์ในแง่ของความแตกต่างระหว่าง hydrophobicity สัมพันธ์และคุณสมบัติงานระยะอธิบายลักษณะการทำงานพาร์ติชันโปรตีน ไม่สามารถอธิบายความแตกต่างระหว่างการแบ่งพาร์ทิชันของโปรตีน โดยโปรตีนขนาด โครงสร้างลายเซ็นสำหรับโปรตีนที่ถูกสร้างจากพาร์ติชันค่าสัมประสิทธิ์ใน ATPSs สี่กับเกลือสารแตกต่างกัน และมีคำนวณระยะทางโครงสร้างใช้ cytochrome c เป็นโครงสร้างข้อมูลอ้างอิง ระยะทางโครงสร้างสำหรับโปรตีนที่กล่าวถึงทั้งหมด (ยกเว้น lysozyme) พบจะได้สัมพันธ์กัน การวิเคราะห์ประมาณ 50 ตัวแสดงรายละเอียดต่าง ๆ ของโครงสร้างโปรตีนเปิดเผยลักษณะการทำงานของพาร์ติชันของโปรตีนจะถูกกำหนด โดยข้องของพื้นผิว (เช่น จำนวนฟันผุเติมน้ำ) และ hydrophobicity เฉลี่ยของตกค้างผิว และความยืดหยุ่นของโครงสร้างโปรตีนที่วัดปัจจัย B (หรือปัจจัยอุณหภูมิ) intrinsic

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แบ่งจาก 15 โปรตีนในคอล dextran-70-เอทิลีน (PEG) -8000 น้ำระบบสองเฟส (ATPSs) ในที่ที่มี 0.01 M ฟอสเฟตบัฟเฟอร์โซเดียมค่า pH 7.4 ได้รับการศึกษา ผลกระทบของสารเกลือ (โซเดียมคลอไรด์, CSCL, Na2SO4, NaClO4 และ NaSCN) ที่ระดับความเข้มข้นที่แตกต่างกันเกี่ยวกับพฤติกรรมของพาร์ทิชันโปรตีนถูกตรวจสอบ ผลกระทบที่เกี่ยวกับการแบ่งเกลือโปรตีนถูกนำมาวิเคราะห์โดยใช้ความสัมพันธ์ถดถอย Collander ตัวทำละลายระหว่างสัมประสิทธิ์พาร์ทิชันโปรตีนใน ATPSs ที่มีและไม่มีสารเกลือ ผลที่ได้รับแสดงให้เห็นว่าการแสดงตนและความเข้มข้นของสารเกลือส่งผลกระทบต่อพฤติกรรมของพาร์ทิชันโปรตีน การวิเคราะห์ ATPSs ในแง่ของความแตกต่างระหว่างความไม่ชอบน้ำและคุณสมบัติของไฟฟ้​​าสถิตขั้นตอนไม่ได้อธิบายพฤติกรรมของพาร์ทิชันโปรตีน ความแตกต่างระหว่างการแบ่งโปรตีนไม่สามารถอธิบายได้ตามขนาดโปรตีน ลายเซ็นโครงสร้างโปรตีนที่ถูกสร้างขึ้นจากค่าส​​ัมประสิทธิ์พาร์ทิชันในสี่ ATPSs มีสารเกลือที่แตกต่างกันและระยะทางโครงสร้างได้รับการคำนวณโดยใช้ cytochrome คเป็นโครงสร้างการอ้างอิง ระยะทางโครงสร้างสำหรับการตรวจสอบโปรตีน (ยกเว้น lysozyme) พบว่ามีความสัมพันธ์ การวิเคราะห์เกี่ยวกับการอธิบายที่แตกต่างกัน 50 ของโครงสร้างโปรตีนที่พบว่าพฤติกรรมของพาร์ทิชันของโปรตีนจะถูกกำหนดโดยลักษณะของพื้นผิวของพวกเขา (เช่นจำนวนของฟันผุที่เต็มไปด้วยน้ำและไม่ชอบน้ำเฉลี่ยของพื้นผิวที่ตกค้าง) และความยืดหยุ่นที่แท้จริงของ โครงสร้างโปรตีนที่วัดในแง่ของ B-ปัจจัย (หรือปัจจัยอุณหภูมิ)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แบ่งพาร์ติชันของโปรตีนใน dextran 70 15 และ polyethylene glycol ( PEG ) - 8000 น้ำ 2 ระบบ ( atpss ) ในการแสดงตนของ 0.01 M ฟอสเฟตบัฟเฟอร์ พีเอช 7.4 ที่ศึกษา ผลของสารเติมเกลือ ( NaCl na2so4 CSCL , และ , naclo4 nascn ) ที่ความเข้มข้นต่างกันในโปรตีนพาร์ทิชันพฤติกรรมคือการตรวจสอบเกลือต่อโปรตีนแยกวิเคราะห์ข้อมูลโดยใช้การถดถอย collander ละลายความสัมพันธ์ระหว่างค่าสัมประสิทธิ์การแบ่งละลายโปรตีนใน atpss ที่มีและไม่มีสารเกลือ ผลลัพธ์ที่ได้แสดงให้เห็นว่ามีความเข้มข้นของเกลือและสารโปรตีน พาร์ทิชัน มีผลต่อพฤติกรรมการวิเคราะห์ atpss ในแง่ของความแตกต่างระหว่างความไม่ชอบญาติและคุณสมบัติของไฟฟ้าสถิตของขั้นตอนที่อธิบายไม่ได้ของโปรตีนแบ่งพฤติกรรม ความแตกต่างระหว่างโปรตีนพาร์ทิชันไม่สามารถอธิบายด้วยโปรตีนขนาดลายเซ็นโครงสร้างของโปรตีนถูกสร้างขึ้นจากค่าสัมประสิทธิ์การแบ่งละลายค่า ใน 4 atpss สารเกลือที่แตกต่างกันและระยะทางโครงสร้างคำนวณโดยใช้มั่มเป็นโครงสร้างอ้างอิง ทางโครงสร้างเพื่อตรวจสอบโปรตีนทั้งหมด ( ยกเว้นไลโซไซม์ ) พบว่ามีคาบการวิเคราะห์เกี่ยวกับ 50 บอกลักษณะที่แตกต่างกันของโปรตีนโครงสร้าง พบว่า พฤติกรรมของพาร์ทิชัน โปรตีนจะถูกกำหนดโดยลักษณะของพื้นผิวของพวกเขา ( เช่น จำนวนของน้ำเต็ม cavities และจากความไม่ชอบของพื้นผิวที่ตกค้าง ) และโดยเนื้อแท้มีความยืดหยุ่นของโครงสร้างโปรตีนวัดในแง่ของ b-factor ( หรือปัจจัยอุณหภูมิ )