2. Current models of ER-Golgi trans

2. Current models of ER-Golgi transport

The currently accepted model for ER to Golgi transport in mammalian and yeast cells is based around the construction of transitional ER or exit sites on the ER, which are dependent on the formation of COPII protein coats and buds on the ER membrane and the concentration of cargo at these sites (see reviews Bonifacino & Glick, 2004; Murshid & Presley, 2004). In vitro vesicle reconstitution experiments have resulted in the concept of COPII vesicles budding from these exit sites and transporting material directly to the Golgi ( Barlow et al., 1994; Barlow, 2002) or forming an intermediate compartment of varying complexity (Scales et al., 1997; Murshid & Presley,
2004). This compartment, often known as the intermediate compartment or vesicular tubular cluster, can then transport membrane and cargo to the cis-Golgi, whilst also mediating retrograde transport back to the ER.
The COPII coat is comprised of two major protein complexes, Sec13/31p and Sec 23/24p and is initiated by the activity of a small GTPase Sar1p which is regulated by an inte- gral membrane protein, the exchange factor Sec12p (Aniento et al., 2003). Besides its suggested role in producing a trans- port vesicle, the COPII coat and associated proteins have been assigned the duty of recruiting both membrane soluble cargo to the ER exit sites (Murshid & Presley, 2004). Integral mem- brane proteins destined for export out of the ER can freely diffuse in the ER membrane but are captured through inter- action of their cytoplasmic tails with COPII coat components (Aridor et al., 1998). More recently it has been shown that Sar1p itself mediates export of glycosyl transferases out of the ER via interaction with a cytoplasmic dibasic motif (Giraudo
& Maccioni, 2003). Recruitment of soluble cargo may be mediated by various proteins acting as cargo receptors includ- ing ERGIC53/p58 and members of the P24 family which may also interact with COPII components (Aniento et al.,
2003; Murshid & Presley, 2004).


3. What happens in plants?

To date, there is little structural evidence of either ER exit sites or ER derived coated vesicles in higher plant cells and

certainly it is accepted that there is no structurally visible intermediate compartment between the ER and the Golgi. Indeed in the leaf and suspension culture systems where in vivo imaging has shown an extremely close relationship between the ER and Golgi, it is difficult to envisage the necessity for discrete transport vectors between the two compartments (Boevink et al., 1998; Brandizzi et al., 2002b; Saint-Jore et al.,
2002). However, it is clear that plants possess functional genes encoding the majority of the COPII machinery, as reported in yeast and mammals (Bar-Peled & Raikhel, 1997; Andreeva et al., 1998b; Movafeghi et al., 1999; Phillipson et al., 2001). Biochemical studies and in vivo imaging using fluorescent protein technology have shown that over expression of Sec12, the Sar1p guanine nucleotide exchange factor (GEF) inhibits export out of the ER (Phillipson et al., 2001; Törmäkanagas et al., 2001; daSilva et al., 2004), presumably by the titration of Sar1p away from putative ER exit sites. The requirement of the GTPase Sar1p for ER export has been directly demonstrated by the expression of nonfunctional mutant forms of the protein, which resulted in accumulation GFP tagged proteins in the ER which was interpreted as reflecting a block in ER export (Andreeva et al., 2000; Takeuchi et al., 2000; daSilva et al., 2004).
It is therefore becoming clear that the COPII machinery may be required for export of cargo out of the ER. What is not clear is how these proteins are organised to form a functional export competent site on the ER surface. It is however, from the evidence presented to date, premature to suggest that COPII vesicles are functional transport vectors in higher plants. If not, then what is the mechanism of export from the ER?

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2. ปัจจุบันรุ่น ER-Golgi ขนส่งขณะนี้ยอมรับแบบสำหรับ ER การคมนาคม Golgi ใน mammalian และยีสต์เซลล์จะขึ้นอยู่รอบ ๆ ก่อสร้างอีกรายการ ER หรือออกไซต์บน ER ซึ่งขึ้นอยู่กับการก่อตัวของเสื้อ COPII โปรตีนและอาหารบนเมมเบรน ER และความเข้มข้นของขนส่งที่ไซต์เหล่านี้ (ดูรีวิว Bonifacino & Glick, 2004 Murshid และสเพรสลีย์ 2004) เวสิเคิลใน reconstitution ทดลองทำให้แนวคิดของอสุจิ COPII โตจากอเมริกาออกและขนส่งวัสดุเหล่านี้โดยตรงไปยัง Golgi (Barlow et al., 1994 Barlow, 2002) หรือขึ้นเหนือศีรษะเป็นตัวกลางของความซับซ้อนแตกต่างกัน (เครื่องชั่งน้ำหนักและ al., 1997 Murshid และสเพรสลีย์2004) . ช่องนี้ มักจะเรียกว่าช่องกลางหรือ vesicular คลัสเตอร์ท่อ แล้วสามารถขนส่งสินค้ากับ cis และเมมเบรน-Golgi ในขณะที่ยัง เป็นสื่อกลาง retrograde ขนส่งกลับไป ERตรา COPII ประกอบด้วยสองหลักโปรตีนคอมเพล็กซ์ 31p Sec13 และก.ล.ต.พี 23/24 และเริ่มต้น ด้วยการ GTPase Sar1p ขนาดเล็กซึ่งได้รับการควบคุม โดยการ gral ในเมมเบรนโปรตีน อัตราแลกเปลี่ยน Sec12p (Aniento และ al., 2003) นอกจากบทบาทของแนะนำในการผลิตเป็นเวสิเคิลทรานส์ท่าเรือ ตรา COPII และโปรตีนที่เกี่ยวข้องได้รับมอบหมายหน้าที่สรรหาสินค้าทั้งละลายเยื่อไซต์ออกจาก ER (Murshid & สเพรสลีย์ 2004) โปรตีนถือเป็นหน่วยความจำ-brane ที่กำหนดสำหรับการส่งออกจาก ER สามารถกระจายได้อย่างอิสระในเมมเบรน ER แต่จับผ่านอินเตอร์การดำเนินการของหาง cytoplasmic กับคอมโพเนนต์ตรา COPII (Aridor และ al., 1998) เมื่อเร็ว ๆ นี้ มีการแสดงที่ Sar1p เอง mediates การส่งออกของ transferases glycosyl จาก ER ทางโต้ตอบกับแปลน dibasic cytoplasmic (Giraudo& Maccioni, 2003) อาจ mediated สรรหาสินค้าละลาย โดยโปรตีนต่าง ๆ ที่ทำหน้าที่เป็นสินค้า receptors กำลังรวม ERGIC53/p58 และสมาชิกในครอบครัว P24 ซึ่งอาจสามารถโต้ตอบกับคอมโพเนนต์ COPII (Aniento et al.,2003 Murshid และสเพรสลีย์ 2004)3. สิ่งที่เกิดขึ้นในพืชวันที่ มีน้อยหลักฐานโครงสร้างของเว็บไซต์ออกแบบ ER หรือ ER มาอสุจิเคลือบในเซลล์พืชสูง และ แน่นอนมันจะยอมรับว่า มีช่องกลางไม่เห็น structurally ระหว่าง ER และ Golgi แน่นอนในใบและระงับวัฒนธรรมระบบซึ่งภาพในสัตว์ทดลองได้แสดงให้เห็นความสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดระหว่าง ER และ Golgi จึงยากที่จะมองเห็นไอทีความจำเป็นสำหรับเวกเตอร์ขนส่งแยกกันระหว่างสองช่อง (Boevink et al., 1998 Brandizzi et al., 2002b เซนต์ Jore et al.,2002) . อย่างไรก็ตาม เป็นที่ชัดเจนว่า พืชมียีนทำงานส่วนใหญ่ของเครื่องจักร COPII การเข้ารหัสในยีสต์และเลี้ยงลูกด้วยนม (Peled บาร์ & Raikhel, 1997 Andreeva et al., 1998b Movafeghi et al., 1999 Phillipson และ al., 2001) ศึกษาชีวเคมีและภาพที่ใช้เทคโนโลยีเรืองแสงโปรตีนในสัตว์ทดลองได้แสดงให้เห็นว่า มากกว่าค่าของ Sec12 ตัวคูณอัตราแลกเปลี่ยนนิวคลีโอไทด์ของ guanine Sar1p (GEF) ยับยั้งส่งออกจาก ER (Phillipson และ al., 2001 Törmäkanagas และ al., 2001 ฎะซิลวา et al., 2004), ทับ โดยการไทเทรตของ Sar1p จาก putative ER ออกจากไซต์นั้น ความต้องการของ GTPase Sar1p สำหรับส่ง ER ได้รับการสาธิตโดยตรง โดยค่าของรูปแบบการกลายพันธุ์ nonfunctional อาจของโปรตีน ซึ่งส่งผลให้สะสม GFP โปรตีนติดแท็กใน ER ซึ่งถูกตีความเป็นการสะท้อนให้เห็นถึงบล็อกใน ER ส่งออก (Andreeva et al., 2000 สแมนและ al., 2000 ฎะซิลวา et al., 2004)จึงกลายเป็นว่า เครื่องจักร COPII อาจจำเป็นสำหรับการส่งออกของสินค้าจาก ER ชัดเจน อะไรไม่ชัดเจนเป็นวิธีแหล่งโปรตีนเหล่านี้ไปเว็บไซต์พนักงานเจ้าหน้าที่ส่งออกทำงานบนพื้นผิวของ ER มันเป็นอย่างไรก็ตาม จากหลักฐานที่แสดงวันที่ ก่อนกำหนดเพื่อแนะนำอสุจิ COPII ขนส่งทำงานเวกเตอร์ในพืชสูง ถ้า ไม่ได้ แล้ว มีกลไกในการส่งออกจาก ER อะไร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2. รุ่นปัจจุบัน ER-กอลไจขนส่งรูปแบบได้รับการยอมรับในขณะนี้สำหรับ ER เพื่อกอลไจขนส่งในเซลล์เลี้ยงลูกด้วยนมและยีสต์มีพื้นฐานมาจากการก่อสร้างของ ER เฉพาะกาลหรือเว็บไซต์ทางออก ER ซึ่งจะขึ้นอยู่กับการก่อตัวของ COPII เสื้อโปรตีนและตา เมมเบรน ER และความเข้มข้นของการขนส่งสินค้าที่เว็บไซต์เหล่านี้ (ดูความคิดเห็น Bonifacino และกลิก 2004; Murshid & สเพรสลีย์, 2004) ในการทดลองละลายถุงหลอดทดลองมีผลในแนวคิดของถุง COPII รุ่นจากเว็บไซต์เหล่านี้ออกและการขนส่งวัสดุโดยตรงกับกอลไจ (บาร์โลว์, et al, 1994;. บาร์โลว์, 2002) หรือการสร้างช่องกลางของการที่แตกต่างกันความซับซ้อน (เครื่องชั่งและคณะ 1997; Murshid & สเพรสลีย์, 2004) ช่องนี้มักจะเป็นที่รู้จักกันในช่องกลางหรือคลัสเตอร์ท่อตุ่มแล้วสามารถส่งเมมเบรนและการขนส่งสินค้าไปยังซิสกอลไจขณะที่ยัง mediating ขนส่งถอยหลังเข้าคลองกลับไป ER. เสื้อ COPII ประกอบด้วยสองคอมเพล็กซ์โปรตีนสำคัญ Sec13 / 31P และวินาที 23 / ​​24p และจะเริ่มโดยการทำงานของเล็ก GTPase Sar1p ซึ่งถูกควบคุมโดยณา gral โปรตีนเมมเบรนแลกเปลี่ยนปัจจัย Sec12p (Aniento et al., 2003) นอกจากบทบาทแนะนำในการผลิตถุงปล่อยก๊าซเรือนกระจก, เสื้อ COPII และโปรตีนที่เกี่ยวข้องที่ได้รับมอบหมายให้ทำหน้าที่ของการสรรหาสินค้าทั้งเมมเบรนที่ละลายน้ำไปยังเว็บไซต์ออก ER (Murshid & สเพรสลีย์, 2004) โปรตีน Brane กั้น Integral เพื่อการส่งออกจาก ER ได้อย่างอิสระสามารถกระจายในเมมเบรน ER แต่ถูกจับผ่านการกระทำระหว่างหางนิวเคลียสของพวกเขาที่มีส่วนประกอบของเสื้อ COPII (Aridor et al., 1998) เมื่อเร็ว ๆ นี้จะได้รับการแสดงให้เห็นว่าตัวเอง Sar1p ไกล่เกลี่ยการส่งออกของ transferases glycosyl จาก ER ผ่านการมีปฏิสัมพันธ์กับบรรทัดฐาน dibasic นิวเคลียส (Giraudo & Maccioni 2003) การสรรหาสินค้าที่ละลายน้ำได้อาจจะไกล่เกลี่ยโดยโปรตีนต่าง ๆ ทำหน้าที่เป็นตัวรับสินค้ารวมทั้งใน ERGIC53 / p58 และสมาชิกของครอบครัว P24 ซึ่งอาจโต้ตอบกับส่วนประกอบ COPII (Aniento, et al. 2003; Murshid & สเพรสลีย์, 2004). 3 สิ่งที่เกิดขึ้นในพืชได้หรือไม่ในวันที่มีหลักฐานโครงสร้างเล็ก ๆ น้อย ๆ ของทั้ง ER เว็บไซต์ทางออกหรือ ER มาถุงเคลือบในเซลล์พืชที่สูงขึ้นและแน่นอนมันเป็นที่ยอมรับว่าไม่มีช่องกลางที่มองเห็นโครงสร้างระหว่าง ER และกอลไจ อันที่จริงในใบและระบบกันสะเทือนที่วัฒนธรรมในร่างกายการถ่ายภาพได้แสดงให้เห็นความสัมพันธ์ใกล้ชิดอย่างมากระหว่าง ER และกอลไจมันเป็นเรื่องยากที่จะมองเห็นความจำเป็นสำหรับพาหะขนส่งต่อเนื่องระหว่างสองช่อง (Boevink et al, 1998;. Brandizzi และคณะ ., 2002b; Saint-Jore, et al. 2002) แต่ก็เป็นที่ชัดเจนว่าพืชที่มียีนที่ทำงานการเข้ารหัสส่วนใหญ่ของเครื่องจักร COPII รายงานในยีสต์และเลี้ยงลูกด้วยนม (บาร์ Peled & Raikhel 1997; Andreeva และคณะ, 1998b;.. Movafeghi et al, 1999; Phillipson และคณะ ., 2001) การศึกษาทางชีวเคมีและในการถ่ายภาพร่างกายโดยใช้เทคโนโลยีโปรตีนเรืองแสงได้แสดงให้เห็นว่าในช่วงการแสดงออกของ Sec12, Sar1p guanine ปัจจัยแลกเปลี่ยนเบื่อหน่าย (GEF) ยับยั้งการส่งออกจาก ER (Phillipson et al, 2001;. Törmäkanagas et al, 2001;. Dasilva และ al., 2004) สันนิษฐานโดยการไตเตรทของ Sar1p ห่างจาก ER สมมุติเว็บไซต์ทางออก ความต้องการของ GTPase Sar1p เพื่อการส่งออก ER ได้แสดงให้เห็นโดยตรงจากการแสดงออกของมนุษย์กลายพันธุ์ nonfunctional รูปแบบของโปรตีนซึ่งมีผลในการติดแท็ก GFP การสะสมโปรตีนใน ER ซึ่งถูกตีความว่าเป็นสะท้อนให้เห็นถึงบล็อกในการส่งออก ER (Andreeva et al., 2000; Takeuchi et al, 2000;... Dasilva et al, 2004) ดังนั้นจึงเป็นที่ชัดเจนว่าเครื่องจักร COPII อาจจำเป็นต้องใช้สำหรับการส่งออกสินค้าจาก ER ไม่ได้เป็นสิ่งที่ชัดเจนคือวิธีที่โปรตีนเหล่านี้จะมีการจัดในรูปแบบการส่งออกการทำงานเว็บไซต์ที่มีความสามารถบนพื้นผิว ER มันเป็น แต่จากหลักฐานที่นำเสนอไปยังวันที่ก่อนวัยอันควรที่จะชี้ให้เห็นว่าถุง COPII เป็นพาหะการขนส่งการทำงานในโรงงานที่สูงขึ้น ถ้าไม่เช่นนั้นสิ่งที่เป็นกลไกของการส่งออกจาก ER?

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2 . รุ่นปัจจุบันของ ER กอลจิการขนส่ง

ยอมรับในปัจจุบันรูปแบบเอ้อกอลจิ การขนส่ง ในการควบคุมและยีสต์เซลล์ตามรอบการเปลี่ยน ER หรือเว็บไซต์ออกจาก ER ซึ่งจะขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีนเคลือบและตา กับเด็กที่เป็นเยื่อและความเข้มข้นของการขนส่งสินค้าที่เว็บไซต์เหล่านี้ ( ดูรีวิว bonifacino & Glick , 2004 ; murshid &เพรสลีย์ ,2004 ) ในหลอดทดลองว่า สร้างใหม่มีผลในแนวคิดของกับเด็กรุ่นเล็กจากเว็บไซต์เหล่านี้ออกและการขนส่งวัสดุไปยังกอลจิ ( Barlow et al . , 1994 ; บาร์โลว์ , 2002 ) หรือสร้างช่องกลางของความซับซ้อนที่แตกต่างกัน ( ระดับ et al . , 1997 ; murshid &เพรสลีย์ ,
2004 ) ช่องนี้เป็นที่รู้จักกันมักจะเป็นช่องกลางหรือี่ซึ่งเป็นตุ่มพอง ( กลุ่มสามารถขนส่งสินค้าไปยังกอลจิเมมเบรนและ CIS , ในขณะที่ยังส่งผ่านขนส่งถอยหลังเข้าคลองกลับไปที่ ER กับเด็ก
เสื้อประกอบด้วยสองเชิงซ้อนและโปรตีนหลัก sec13 / 31p 23 / วินาทีและขจัดการเคลื่อนไหวเริ่มจากกิจกรรมเล็กๆ ที่ sar1p จีทีพีเปสถูกควบคุมโดย inte - ประเทศโปรตีนเมมเบรน ,ปัจจัยตรา sec12p ( aniento et al . , 2003 ) นอกจากแนะนำบทบาทในการผลิตทรานพอร์ทเวสิเคิล , เสื้อและโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับเด็ก ได้รับมอบหมายหน้าที่ในการสรรหาทั้งเยื่อละลายสินค้าไป ER ออกไซต์ ( murshid &เพรสลีย์ , 2004 )เป็นเมม - เบรนโปรตีน destined สำหรับส่งออกไป ER ได้อย่างอิสระสามารถกระจายใน ER เยื่อ แต่จับผ่านอินเตอร์ - การกระทำของพวกเขานี้หางที่มีส่วนประกอบของเสื้อกับเด็ก ( aridor et al . , 1998 ) เมื่อเร็ว ๆ นี้มันได้ถูกแสดงว่า sar1p ตัวเอง mediates ส่งออก glycosyl ทราน เฟอร์เรสออกจาก ER ผ่านปฏิสัมพันธ์กับพบ Dibasic แม่ลาย ( giraudo
maccioni & ,2003 ) สรรหาสินค้าที่อาจเป็นคนกลาง โดยทำตัวเป็นสินค้าต่าง ๆโปรตีนตัวรับ includ ไอเอ็นจี - ergic53 / p58 และสมาชิกของครอบครัว p24 ซึ่งยังอาจโต้ตอบกับคอมโพเนนต์กับเด็ก ( aniento et al . ,
2003 ; murshid &เพรสลีย์ , 2004 )


3 เกิดอะไรขึ้นในพืช

ไปเดทมีหลักฐานเพียงเล็กน้อยของทั้งสองโครงสร้างออกจากเว็บไซต์หรือเอ้อเอ้อได้เคลือบเล็กสูงกว่าเซลล์พืช

แน่นอนและเป็นที่ยอมรับว่าไม่มีการมองเห็นโครงสร้างกลางช่องระหว่าง ER และกอลจิ . จริงๆแล้ว ในใบและระบบกันสะเทือนในการถ่ายภาพโดยมีวัฒนธรรมที่แสดงความสัมพันธ์ที่ใกล้ชิดกันมากระหว่าง ER กอลจิและ ,มันเป็นเรื่องยากที่จะพิจารณาความจำเป็นสำหรับการขนส่งต่อเนื่องระหว่างเวกเตอร์ทั้งสองช่อง ( boevink et al . , 1998 ; brandizzi et al . , 2002b ; เซนต์
jore et al . , 2002 ) อย่างไรก็ตาม เป็นที่ชัดเจนว่าพืชมียีนส่วนใหญ่ของการทำงานกับเด็ก เครื่องจักรเข้ารหัส , ตามที่รายงานในยีสต์และสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ( บาร์ peled & raikhel , 1997 ; andreeva et al . , 1998b ; movafeghi et al . , 1999 ;ฟิลเลิปสัน et al . , 2001 ) ชีวเคมีและในการถ่ายภาพโดยการใช้เทคโนโลยีโปรตีนเรืองแสงได้แสดงให้เห็นว่ามากกว่าการแสดงออกของ sec12 ปัจจัย sar1p เบสกัวนีน ( GEF ) ยับยั้งการแลกเปลี่ยนการส่งออกจาก ER ( ฟิลเลิปสัน et al . , 2001 ; t ö RM และ kanagas et al . , 2001 ; / N เดซิลวา et al . , 2004 ) สันนิษฐานโดยการไทเทรตของ sar1p ห่างจากทางออกซึ่งเป็นเว็บไซต์ความต้องการของจีทีพีเปส sar1p เพื่อการส่งออกเอ้อได้โดยตรง เห็นได้จากการแสดงออกของรูปแบบของโปรตีนกลายพันธุ์ nonfunctional ซึ่งส่งผลให้เกิดการสะสมโปรตีน GFP แท็กใน ER ซึ่งถูกตีความว่าเป็นสะท้อนบล็อกเอ้อส่งออก ( andreeva et al . , 2000 ; ทาเคอุจิ et al . , 2000 ; / N เดซิลวา et al . ,
2004 )จึงกลายเป็นที่ชัดเจนว่า อาจจะต้องใช้กับเด็ก เครื่องจักรเพื่อการส่งออกของสินค้าที่ออกมาจากห้องฉุกเฉิน อะไรที่ไม่ชัดเจน คือว่า โปรตีนเหล่านี้จะจัดในรูปแบบเว็บไซต์หน้าที่ส่งออกที่มี ER พื้นผิว อย่างไรก็ตาม จากหลักฐานที่นำเสนออาจคลอดก่อนกำหนด เพื่อแนะนำให้กับเด็กเล็กเป็นเวกเตอร์การขนส่งหน้าที่ในพืชสูง ถ้าไม่แล้วอะไรคือกลไกของการส่งออกจากแผนกฉุกเฉิน