2.4. Colour (myoglobin proteins)Myo

2.4. Colour (myoglobin proteins)
Myoglobin has been identified in exudate by gel-electrophoresis,
accounting in part for the change in the colour stability of meat
after freezing and thawing (Añón & Cavelo, 1980). It has also been
reported that denaturation of the globin moiety of the myoglobin
molecule takes place at some stage during freezing, frozen storage
and thawing (Calvelo, 1981). The denaturation leads to an increased
susceptibility of myoglobin to autoxidation and subsequent loss of
optimum colour presentation. This theory has been verified by
many authors by comparing the degree of bloom and the ability of
the meat to resist oxidation to metmyoglobin during refrigerated
storage post freeze/thaw (Abdallah, Marchello, & Ahmad, 1999;
Farouk & Swan, 1998; Lanari, Bevilacqua, & Zaritzky, 1990; Lanari &
Zaritzky, 1991; Leygonie, Britz, & Hoffman, 2011; Marriott, Garcia,
Kurland, & Lee, 1980; Otremba, Dikeman, & Boyle, 1999).
The existence of an enzyme system capable of reducingmetmyoglobin
back to myoglobin was proposed by Livingston and Brown (1981)
andwas termed themetmyoglobin reducing activity (MRA). The theory
is that in freshmuscle the enzyme is very active and the metmyoglobin
formed is quickly reduced to deoxymyoglobin and oxygenated back
to oxymyoglobin, thereby retaining the bloomed colour. However, as
the meat ages or is frozen, the activity of the MRA is decreased and
metmyoglobin begins to accumulate on the surface of the meat at a
rapid rate (Abdallah et al., 1999). Also, MRA and/or co-factors, such as
NADH, could be ‘lost’ from the post mortem sarcoplasmic environment
by leaching as exudate during thawing, and/or due to oxidation,
and/or be used by reactions unrelated to MRA, which will all contribute
to accelerated oxidation and loss of bloom (Abdallah et al., 1999). For
example, it is known that β-hydroxyacyl CoA-dehydrogenase (HADH)
is released from the mitochondrion cytoplasm during freezing and
thawing. This enzyme utilises NADH and would thus result in faster
inactivation of MRA (Abdallah et al., 1999; Lawrie, 1998).
All forms of oxidation are considered to be associated with one
another. Thus, when lipid oxidation is initiated it results in the formation
of pro-oxidants capable of reacting with oxymyoglobin, which
in turn leads to metmyoglobin formation. The same logic applies to
protein oxidation (Farouk & Swan, 1998). Oxidation can consequently
be compared to a chain reaction within meat, initiated by the lipid
fraction and carried over to the myoglobin fraction. Hence, if lipid
oxidation were accelerated by frozen storage, this would increase
the quantity of free radicals present, leading to an increased rate
of myoglobin oxidation. If the MRA has become less effective in combating
oxidation, this would explain why a more rapid decrease in
colour stability is observed post-freezing in meat subjected to chilled
retail display (Xiong, 2000).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2.4. สี (ไมโยโกลบินโปรตีน)
ไมโยโกลบินมีการระบุใน exudate เจล-electrophoresis,
บัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงสีเนื้อ
หลังจากแช่แข็ง และ thawing (Añón & Cavelo, 1980) นอกจากนี้ยังมี
รายงานว่า denaturation moiety globin ของไมโยโกลบิน
โมเลกุลเกิดขึ้นได้ในระหว่างการแช่แข็ง แช่แข็งเก็บ
และ thawing (Calvelo, 1981) Denaturation ที่นำไปสู่การเพิ่ม
ไก่ไมโยโกลบิน autoxidation และสูญเสียตามมา
นำเสนอสีที่เหมาะสม ทฤษฎีนี้ได้รับการยืนยันโดย
เขียนมาก โดยเปรียบเทียบระดับของบลูมและความสามารถของ
เนื้อเพื่อต่อต้านการออกซิเดชันเพื่อ metmyoglobin ระหว่างรเออร์
เก็บลง ตรึง/thaw (Abdallah, Marchello &อะหมัด 1999;
Farouk &หงส์ 1998 Lanari Bevilacqua & Zaritzky, 1990 Lanari &
Zaritzky, 1991 Leygonie, Britz &แมน 2011 แมริออท การ์เซีย,
Kurland &ลี 1980 Otremba, Dikeman &บอยล์ 1999) .
การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่มีความสามารถในการ reducingmetmyoglobin
กลับไปไมโยโกลบินซึ่งถูกเสนอ โดย Livingston และบราวน์ (1981)
andwas เรียกว่า themetmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA) ทฤษฎี
คือว่า ใน freshmuscle เอนไซม์ใช้งานมาก และ metmyoglobin
เกิดขึ้นอย่างรวดเร็วได้ลดลงเป็น deoxymyoglobin และ oxygenated กลับ
การ oxymyoglobin เพื่อรักษาสีบัวบาน อย่างไรก็ตาม เป็น
เนื้ออายุ หรือถูกแช่แข็ง การ MRA จะลดลง และ
metmyoglobin เริ่มสะสมบนพื้นผิวของเนื้อที่เป็น
อัตราเร็ว (Abdallah et al., 1999) ยัง MRA และ/หรือ ปัจจัยร่วม เช่น
NADH อาจจะ 'หายไป' จากสภาพแวดล้อม mortem ไปรษณีย์ sarcoplasmic
โดยละลายเป็น exudate ระหว่าง thawing และ/หรือ จาก ออกซิเดชัน,
และ/ หรือใช้ โดยปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับ MRA ซึ่งทั้งหมดจะมีส่วน
เพื่อเร่งออกซิเดชันและการสูญเสียของบลูม (Abdallah et al., 1999) สำหรับ
ตัวอย่าง เป็นที่รู้จักกันว่าβ-hydroxyacyl CoA dehydrogenase (HADH)
ออกจากไซโทพลาซึม mitochondrion ระหว่างจุดเยือกแข็ง และ
thawing เอนไซม์นี้ utilises NADH และจะทำผลในเร็ว
ยกเลิกการเรียกของ MRA (Abdallah et al., 1999 Lawrie, 1998) .
ถือว่าออกซิเดชันในทุกรูปแบบสามารถเชื่อมโยงกับหนึ่ง
อื่น ดังนั้น เมื่อเริ่มต้นการเกิดออกซิเดชันของไขมัน ส่งผลก่อ
ของโปรสามารถปฏิกิริยากับ oxymyoglobin อนุมูลอิสระซึ่ง
จะนำไปสู่กำเนิด metmyoglobin ใช้ตรรกะเดียวกัน
โปรตีนออกซิเดชัน (Farouk &หงส์ 1998) ออกซิเดชันสามารถดัง
เปรียบเทียบปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อ เริ่มต้น ด้วยกระบวนการ
เศษส่วน และการเศษไมโยโกลบินได้ ดังนั้น ถ้าไขมัน
ออกซิเดชันถูกเร่ง โดยการเก็บน้ำแข็ง นี้จะเพิ่ม
ปริมาณของอนุมูลอิสระที่นำเสนอ นำอัตราการเพิ่มขึ้น
ของไมโยโกลบินเกิดออกซิเดชัน ถ้า MRA มีมีผลน้อยในการต่อสู้กับ
ออกซิเดชัน นี้จะอธิบายเหตุผลที่ลดลงอย่างรวดเร็วมากขึ้น
สีเสถียรภาพจะสังเกตหลังแช่แข็งในเนื้อต้องเย็นถึง
ขายปลีกแสดง (หยง 2000)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2.4 สี (โปรตีน myoglobin)
myoglobin ได้รับการระบุไว้ในของเหลวโดยเจลอิเล็ก
บัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงของสีของเนื้อ
หลังจากการแช่แข็งและละลาย (อานนท์และ Cavelo, 1980) นอกจากนี้ยังได้รับ
รายงานว่า denaturation ของครึ่ง globin myoglobin ของ
โมเลกุลที่จะเกิดขึ้นในขั้นตอนบางอย่างในระหว่างการแช่แข็งที่เก็บแช่แข็ง
และละลาย (Calvelo, 1981) denaturation นำไปสู่การเพิ่มขึ้น
ของความอ่อนแอ myoglobin จะ autoxidation และการสูญเสียที่ตามมาของ
การนำเสนอสีที่ดีที่สุด ทฤษฎีนี้ได้รับการตรวจสอบโดย
ผู้เขียนหลายคนโดยการเปรียบเทียบระดับของบานและความสามารถของ
เนื้อสัตว์ที่จะต่อต้านการออกซิเดชั่เพื่อ metmyoglobin ตู้เย็นในระหว่างการ
โพสต์การจัดเก็บแช่แข็ง / ละลาย (อับ, Marchello และอาหมัด, 1999;
ฟารุกและหงส์ 1998; Lanari, แลคควาและ Zaritzky 1990; Lanari และ
Zaritzky 1991; Leygonie, Britz และฮอฟแมน, 2011; แมริออทการ์เซีย,
เคอร์แลนด์และลี, 1980; Otremba, Dikeman และ Boyle, 1999)
การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่มีความสามารถ ของ reducingmetmyoglobin
กลับไป myoglobin ถูกเสนอโดยลีฟวิ่งสและบราวน์ (1981)
เรียกว่า andwas themetmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA) ทฤษฎี
ที่อยู่ใน freshmuscle เอนไซม์มีการใช้งานมากและ metmyoglobin
เกิดขึ้นจะลดลงได้อย่างรวดเร็วเพื่อ deoxymyoglobin และออกซิเจนกลับ
ไป oxymyoglobin จึงรักษาสี bloomed แต่เป็น
วัยเนื้อหรือถูกแช่แข็งกิจกรรมของ MRA จะลดลงและ
metmyoglobin จะเริ่มสะสมบนพื้นผิวของเนื้อสัตว์ที่
อัตราที่รวดเร็ว (อับดุลเลาะห์และอัล., 1999) นอกจากนี้ MRA และ / หรือร่วมปัจจัยเช่น
NADH อาจจะ 'หายไป' จากชันสูตรสภาพแวดล้อม sarcoplasmic
โดยการชะล้างเป็นของเหลวในระหว่างการละลายและ / หรือเกิดจากการออกซิเดชัน
และ / หรือนำไปใช้โดยไม่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยา MRA, ซึ่งทั้งหมดจะมีส่วนร่วม
ในการออกซิเดชั่เร่งและการสูญเสียของบลูม (อับดุลเลาะห์และอัล., 1999) สำหรับ
ตัวอย่างที่เป็นที่รู้จักกันว่าβ-CoA hydroxyacyl-dehydrogenase (HADH)
จะถูกปล่อยออกมาจาก cytoplasm mitochondrion ในระหว่างการแช่แข็งและ
ละลาย เอนไซม์นี้จะใช้ NADH และดังนั้นจึงจะส่งผลได้เร็วขึ้นใน
การใช้งานของ MRA (อับ et al, 1999. ลอว์, 1998)
ทุกรูปแบบของการเกิดออกซิเดชันจะมีการพิจารณาที่จะเชื่อมโยงกับคน
อื่น ดังนั้นเมื่อเกิดออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มผลในการก่อตัว
ของอนุมูลอิสระโปรความสามารถในการทำปฏิกิริยากับ oxymyoglobin ซึ่ง
จะนำไปสู่การสร้าง metmyoglobin ตรรกะเดียวกันกับการ
ออกซิเดชั่โปรตีน (ฟารุกและหงส์, 1998) ออกซิเดชันสามารถจึง
นำมาเปรียบเทียบกับปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อริเริ่มโดยไขมัน
ส่วนและนำไปยังส่วน myoglobin ดังนั้นหากไขมัน
ออกซิเดชันถูกเร่งโดยการจัดเก็บแช่แข็งนี้จะเพิ่ม
ปริมาณของอนุมูลอิสระในปัจจุบันนำไปสู่อัตราการเพิ่มขึ้น
ของการออกซิเดชั่ myoglobin หาก MRA ได้กลายเป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยในการต่อสู้กับ
การเกิดออกซิเดชันนี้จะอธิบายว่าทำไมลดลงอย่างรวดเร็วมากขึ้นใน
ความมั่นคงของสีเป็นที่สังเกตหลังการแช่แข็งในเนื้อสัตว์ภายใต้การแช่เย็น
แสดงผลค้าปลีก (Xiong, 2000)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2.4 . สีโปรตีน ( myoglobin )
ไมโอโกลบินได้รับการระบุในโปรตีนสูง โดยเจลอิเล็ก
บัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงสีมีเนื้อ
หลังจากการแช่แข็งและละลาย ( ñó N & cavelo , 1980 ) ก็ยังได้รับรายงานว่า (
ของโกลบินกึ่งหนึ่งของไมโอโกลบิน
โมเลกุลเกิดขึ้นในบางขั้นตอนในระหว่างแช่แข็ง แช่เย็น
และละลาย ( calvelo , 1981 )ที่นำไปสู่ความไวเพิ่มขึ้น (
ของไมโอโกลบินในอุตสาหกรรมและความสูญเสียที่ตามมาของ
นำเสนอสีสำหรับ ทฤษฎีนี้ได้รับการยืนยันโดย
ผู้เขียนหลายคน โดยเปรียบเทียบระดับของ บลูม และ ความสามารถในการต้านออกซิเดชัน
เนื้อกับเมทไมโอโกลบินในตู้เย็น
กระเป๋าหลังแข็ง / ละลาย ( Abdallah , marchello & , Ahmad , 1999 ;
lanari ฟารุก &หงส์ , 1998 ; ,เบวิลักควา& zaritzky , 1990 ; lanari &
zaritzky , 1991 ; leygonie บริทซ์&ฮอฟแมน , , , 2011 ; โรงแรม การ์เซีย เคอร์แลนด์&
, ลี , 1980 ; otremba dikeman , & Boyle , 1999 ) .
การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่สามารถ reducingmetmyoglobin
กลับไลโพโปรตีนที่เสนอโดยลิฟวิงสตันและ สีน้ำตาล ( 1981 )
/ themetmyoglobin ดำเนินการลดกิจกรรม ( MRA ) ทฤษฎี
คือ ว่า ใน freshmuscle เอนไซม์มีการใช้งานมากและเกิดขึ้นได้อย่างรวดเร็วลดเมทไมโอโกลบิน
ตะแกรงหน้าหม้อรถยนต์ออกซิเจนกลับ
และเพื่ออ ซิไมโอโกลบินจึงรักษาบานสี อย่างไรก็ตาม ขณะที่
เนื้ออายุหรือถูกแช่แข็ง กิจกรรมของ มราลดลงและ
เมทไมโอโกลบินเริ่มสะสมบนผิวเนื้อที่
อย่างรวดเร็ว ( Abdallah et al . , 1999 ) นอกจากนี้MRA และ / หรือปัจจัยร่วม เช่น
NADH สามารถ ' หายไป ' จากการโพสต์หลักฐาน sarcoplasmic สิ่งแวดล้อม
โดยการชะละลายเป็นโปรตีนสูงในช่วง และ / หรือ เนื่องจากการเกิดออกซิเดชัน
และ / หรือใช้โดยปฏิกิริยากับ MRA ซึ่งจะช่วยเร่งการเกิดออกซิเดชัน
และการสูญเสียของบลูม ( Abdallah et al . , 1999 ) สำหรับ
ตัวอย่าง มันเป็นที่รู้จักกันว่า บีตา - hydroxyacyl COA dehydrogenase ( hadh )
ถูกปล่อยออกมาจากไมโทคอนเดรียไซโตพลาสซึมในระหว่างการแช่แข็งและ
ละลาย การใช้เอนไซม์นี้จึงส่งผลและเร็ว
เมื่อของ MRA ( Abdallah et al . , 1999 ; ลอว์รี , 1998 ) .
ทุกรูปแบบของการออกซิเดชันจะถือเป็นที่เกี่ยวข้องกับหนึ่ง
อีก ดังนั้นเมื่อการออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มได้ผลในการก่อตัวของอนุมูลอิสระ
Pro ความสามารถในการทําปฏิกิริยากับอ ซิไมโอโกลบินซึ่ง
จะนำไปสู่การเกิดเมทไมโอโกลบิน . ตรรกะเดียวกันกับ
ออกซิเดชันโปรตีน ( Farouk &หงส์ , 1998 ) ออกซิเดชันสามารถดังนั้น
เทียบกับปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อ ที่ริเริ่มโดยไขมัน
เศษส่วนและการดำเนินการไปยัง myoglobin เศษส่วน ดังนั้น ถ้าไขมัน
ออกซิเดชันถูกเร่งโดยแช่เย็น นี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระ
ปัจจุบันนำไปสู่การเพิ่มขึ้นของอัตรา
myoglobin ออกซิเดชัน ถ้าภายหลังได้กลายเป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยในการต่อสู้กับ
ปฏิกิริยานี้จะอธิบายสาเหตุการลดลงอย่างรวดเร็วใน
เสถียรภาพสีเป็นที่สังเกตกระทู้แช่แข็งเนื้อต้องแช่เย็น
แสดงค้าปลีก ( เซี่ยง , 2000 )