The crystal structure of the Escher

The crystal structure of the Escherichia coli lactose permease at 3.5 Å with a bound substrate has been reported recently. The structure reveals the sugar–protein contacts, which include hydrophobic stacking between the galactopyranosyl ring of substrate and the indole side chain of Trp-151, as proposed previously. The nature of this interaction is studied here by exploiting the luminescence properties of Trp-151 in a mutant devoid of other tryptophan residues. The following phenomena are observed. (i) The fluorescence emission spectrum of Trp-151 and fluorescence-quenching experiments with water-soluble quenchers demonstrate that Trp-151 is in a hydrophilic environment. (ii) Substrate binding leads to a blue shift in the emission spectrum and reduction in accessibility to polar quenchers, indicating that Trp-151 becomes less exposed to aqueous solvent. (iii) The phosphorescence spectrum of Trp-151 is red-shifted in the presence of substrate, indicating charge separation of the triplet state due to a direct stacking interaction between the galactopyranosyl and indole rings. The spectroscopic data fully complement the x-ray structure and demonstrate the feasibility of fluorescence spectroscopy for studying sugar–protein interactions.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โครงสร้างผลึกของ permease แล็กโทส coli Escherichia ที่ 3.5 Åกับพื้นผิว a ที่ผูกมีการรายงานเมื่อเร็ว ๆ นี้ โครงสร้างเผยติดต่อน้ำตาล – โปรตีน ซึ่งรวม hydrophobic ซ้อนระหว่างแหวน galactopyranosyl ของพื้นผิวและอินโดลด้านห่วงโซ่ของ Trp-151 เสนอก่อนหน้านี้ ลักษณะของการโต้ตอบนี้จะศึกษาที่นี่ โดย exploiting คุณสมบัติ luminescence ของ Trp-151 ใน mutant ไร้อื่น ๆ ตกทริปโตเฟน มีสังเกตปรากฏการณ์ต่อไปนี้ (i) สเปกตรัมมลพิษ fluorescence Trp-151 และชุบ fluorescence ทดลองกับ quenchers ที่ละลายในแสดงว่า Trp-151 เป็น hydrophilic สภาพแวดล้อม ๒ ผูกพื้นผิวนำไป blue shift ในสเปกตรัมมลพิษและลดถึงขั้ว quenchers แสดงว่า Trp-151 กลายเป็น ตัวทำละลายน้อยกว่าสัมผัสถึงอควี (iii)รุ้ง phosphorescence Trp-151 จะเปลี่ยนสีแดงในต่อหน้าของพื้นผิว การระบุค่าธรรมเนียมการแบ่งแยกรัฐ triplet เนื่องจากการโต้ตอบซ้อนตรงระหว่างแหวน galactopyranosyl และอินโดล ข้อมูลด้านเติมเต็มโครงสร้างเอ็กซ์เรย์ทั้งหมด และแสดงให้เห็นถึงความเป็นไปได้ของก fluorescence สำหรับเรียนโต้น้ำตาล – โปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างผลึกของแลคโตสสายพันธุ์ Escherichia coli permease ที่ 3.5 ที่มีพื้นผิวที่ถูกผูกไว้ได้รับการรายงานเมื่อเร็ว ๆ นี้ โครงสร้างเผยให้เห็นรายชื่อน้ำตาลโปรตีนซึ่งรวมถึงการซ้อนชอบน้ำระหว่างแหวน galactopyranosyl ของพื้นผิวและโซ่ข้างของอินโด TRP-151 ตามที่เสนอไปก่อนหน้านี้ ธรรมชาติของการทำงานร่วมกันนี้มีการศึกษาที่นี่โดยการใช้ประโยชน์จากคุณสมบัติเรืองแสงของ TRP-151 ในการกลายพันธุ์ของสารตกค้างไร้โพรไบโออื่น ๆ ปรากฏการณ์ดังต่อไปนี้จะสังเกตเห็น (i) การปล่อยสเปกตรัมการเรืองแสงของ TRP-151 และการทดลองเรืองแสงดับด้วยน้ำที่ละลาย Quenchers แสดงให้เห็นว่า TRP-151 อยู่ในสภาพแวดล้อมที่ชอบน้ำ (ii) พื้นผิวผูกพันนำไปสู่​​การเปลี่ยนแปลงสีฟ้าในการปล่อยคลื่นความถี่และการลดลงในการเข้าถึง Quenchers ขั้วโลกแสดงให้เห็นว่า TRP-151 กลายเป็นสัมผัสน้อยที่จะเป็นตัวทำละลายในน้ำ (iii) สเปกตรัมของฟอสฟอรัส TRP-151 เป็นสีแดงขยับในการปรากฏตัวของพื้นผิวการแยกแสดงให้เห็นค่าใช้จ่ายของรัฐแฝดเนื่องจากการปฏิสัมพันธ์ซ้อนโดยตรงระหว่าง galactopyranosyl และแหวนอินโด ข้อมูลสเปกโทรสโกอย่างเต็มที่เสริมโครงสร้าง x-ray และแสดงให้เห็นถึงความเป็นไปได้ของสเปคโทรเรืองแสงสำหรับการศึกษาปฏิสัมพันธ์น้ำตาลโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างผลึกของ Escherichia coli แล็กโตส permease ที่ 3.5 Åกับผูกพันพื้นผิวได้รับการรายงานเมื่อเร็ว ๆนี้ โครงสร้างพบน้ำตาลและโปรตีนติดต่อซึ่งรวมถึง ) ซ้อนระหว่าง galactopyranosyl แหวนของพื้นผิวและอินโดลด้านห่วงโซ่ของ trp-151 ตามที่เสนอไปก่อนหน้านี้ธรรมชาติของการปฏิสัมพันธ์นี้จะเรียนที่นี่โดยการเรืองแสง คุณสมบัติของ trp-151 กลายพันธุ์ไร้สารตกค้างในทริปอื่น ๆ ปรากฏการณ์ต่อไปนี้ตามลำดับ ( i ) การปล่อยสเปกตรัมฟลูออเรสเซนซ์ของ trp-151 และเรืองแสงดับการทดลองกับน้ำ quenchers แสดงให้เห็นว่า trp-151 อยู่ในสภาพแวดล้อมที่น้ำ .( 2 ) นำสารผูกกะสีฟ้าในการปล่อยสเปกตรัม และการลดการเข้าถึงขั้ว quenchers ระบุว่า trp-151 กลายเป็นน้อยสัมผัสกับตัวทำละลาย สารละลาย . ( iii ) การเรืองแสงสเปกตรัมของ trp-151 แดงวาดในการแสดงตนของพื้นผิวระบุค่าใช้จ่ายแยกจากสามรัฐเนื่องจากการซ้อนโดยตรงระหว่าง galactopyranosyl indole และแหวน ข้อมูลทางสเปกโทรสโกปีพร้อมเสริมโครงสร้างเอ็กซเรย์และแสดงให้เห็นถึงความเป็นไปได้ของ fluorescence spectroscopy เพื่อศึกษาโปรตีนน้ำตาลและการโต้ตอบ