Although the structure of bacterial

Although the structure of bacterial N-glycan is different from that observed in eukaryotes, engineering of Campylobacter N-linked glycosylation pathway into E. coli, provides an opportunity to express heterologous proteins in glycosylated form in E. coli.
Expression of Pglb
oligosaccharyltransferase or (OTase) from C. jejuni in
E. coli showed a significant increase in glycopepetide
yield [42,43]. Recently efforts has been made to produce
glycosylated proteins with substrates other than native and
non-native to E. coli and C.jejuni [44-48].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แม้ว่าโครงสร้างของ N glycan แบคทีเรียจะแตกต่างจากที่สังเกตใน eukaryotes วิศวกรรมของทางเดินเชื่อมโยง Campylobacter N glycosylation เป็น E. coli ให้โอกาสแสดงโปรตีน heterologous ในฟอร์ม glycosylated ใน E. coli ค่าของ Pglboligosaccharyltransferase (OTase) หรือจาก C. jejuni ในE. coli พบการเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ glycopepetideผลตอบแทน [42,43] ล่าสุด ความพยายามทำการผลิตโปรตีน glycosylated ด้วยพื้นผิวที่ไม่ใช่พื้นเมือง และไม่ใช่เจ้า E. coli และ C.jejuni [44-48]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แม้ว่าโครงสร้างของแบคทีเรีย N-glycan จะแตกต่างจากที่พบในยูคาริโอ, วิศวกรรมของ Campylobacter เดิน glycosylation N-เชื่อมโยงเข้าสู่เชื้อ E. coli ให้โอกาสในการแสดง heterologous โปรตีนในรูปแบบ glycosylated ในเชื้อ E. coli.
การแสดงออกของ Pglb
oligosaccharyltransferase หรือ ( OTase) จากซี jejuni
ในอี coli พบว่าเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญใน glycopepetide
ผลผลิต [42,43] ความพยายามเมื่อเร็ว ๆ
นี้ได้รับการทำในการผลิตโปรตีนglycosylated กับพื้นผิวอื่น ๆ
กว่าพื้นเมืองและไม่ใช่เจ้าของภาษาที่จะเชื้อE. coli และ C.jejuni [44-48]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แม้ว่าโครงสร้างของแบคทีเรีย n-glycan จะแตกต่างจากที่พบในยูแคริโอต วิศวกรรมของ n-linked glycosylation รวมทั้งทางเดินเข้าไปใน E . coli , มีโอกาสที่จะแสดงในรูปแบบโปรตีนชนิดอื่นใน E . coli

oligosaccharyltransferase หรือการแสดงออกของ pglb ( otase ) จาก เชื้อ E . coli ใน
แสดงผลการเพิ่มผลผลิต glycopepetide
[ 42 ,43 ] เมื่อเร็ว ๆนี้ความพยายามได้รับการทำเพื่อผลิตโปรตีนที่มีพื้นผิวอื่น ๆอื่น

กว่าเจ้าของภาษาและไม่ใช่เชื้ออีโคไลและ c.jejuni [ 44-48 ]