3.1. MicrostructureThe microstructu

3.1. Microstructure
The microstructures of WPI/k-carrageenan gels are shown in
Fig. 1. The bright areas indicate the protein network, stained by
Rhodamine B, while the dark areas correspond to zones devoid of
protein, thus containing mostly carrageenan polymers. The images
illustrate the change in microstructure with a fixed amount of WPI
and increasing concentration of carrageenan at three different ionic
strengths. A relatively homogeneous network was formed at low
salt concentrations (50 and 100 mM NaCl) (Fig. 1). Addition of
k-carrageenan to homogeneous networks (50 and 100 mM NaCl)
resulted in phase separated systems with a protein continuous
network containing small spheres that were essentially void of
protein and presumably occupied by carrageenan. At pH 7.0, well
above the isoelectric point of whey protein (pI w 5.2, Swaisgood,
1982), both polymers are negatively charged and assumed to
have undergone segregative interactions (Grinberg & Tolstoguzov,
1997). Phase separation between the whey protein aggregates
and polysaccharide is possibly driven by the depletion of carrageenan
chains at the surface of the aggregates (Tuinier, Dhont, & de
Kruif, 2000). Depletion interactions lead to an effective mutual
attraction between the whey protein aggregates which accelerates
their growth rate even further without modifying their structure
until a gel is formed (Croguennoc, Nicolai, Durand, & Clark, 2001). A
similar phase separation in bovine serum albumin/k-carrageenan
gels has been observed previously. A sharp transition from a fine
structure in bovine serum albumin gels to a coarse, phase separated
structure of protein aggregates containing inclusions of carrageenan
was observed at pH 6.4 with the addition of small amount
of k-carrageenan (Neiser, Draget, & Smidsrød, 2000).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.1 การต่อโครงสร้างจุลภาคMicrostructures ของเจ WPI k-carrageenan จะแสดงในFig. 1 เครือข่าย โปรตีนสีโดยระบุพื้นที่สว่างRhodamine B ในขณะที่พื้นที่มืดตรงกับโซนไร้โปรตีน จึง ประกอบด้วยส่วนใหญ่ carrageenan โพลิเมอร์ ภาพแสดงการเปลี่ยนแปลงต่อโครงสร้างจุลภาคด้วยยอดเงินคงที่ของ WPIและเพิ่มความเข้มข้นของ carrageenan ที่อื่น ionicจุดแข็ง เครือข่ายค่อนข้างเหมือนก่อที่ต่ำความเข้มข้น (50 และ 100 มม. NaCl) เกลือ (Fig. 1) เพิ่มเติมk-carrageenan เหมือนเครือข่าย (50 และ 100 มม. NaCl)ส่งผลให้ระบบขั้นตอนแยกโปรตีนที่ต่อเนื่องเครือข่ายที่มีขนาดเล็กทรงกลมที่เป็นโมฆะของโปรตีน และสันนิษฐานว่าครอบครอง โดย carrageenan ที่ pH 7.0 ดีเหนือจุด isoelectric เวย์โปรตีน (ปี่ w 5.2, Swaisgood1982), โพลิเมอร์ทั้งสองส่งเรียกเก็บ และถือมีระดับการโต้ตอบ segregative (Grinberg & Tolstoguzovปี 1997) . ระยะแยกระหว่างเพิ่มโปรตีนเวย์และ polysaccharide อาจถูกควบคุม โดยการลดลงของของ carrageenanโซ่ที่พื้นผิวของผล (Tuinier, Dhont และเดอKruif, 2000) โต้ตอบจนหมดทำให้หน่วยมีประสิทธิภาพสถานที่ท่องเที่ยวระหว่างเพิ่มโปรตีนเวย์ซึ่งเพิ่มความเร็วอัตราการเจริญเติบโตยิ่ง โดยไม่มีการปรับเปลี่ยนโครงสร้างจนเกิดเป็นเจล (Croguennoc, Nicolai, Durand, & Clark, 2001) Aแยกเฟสที่คล้ายกันในวัว serum albumin/k-carrageenanเจมีได้พบก่อนหน้านี้ ช่วงการเปลี่ยนภาพคมชัดจากการปรับโครงสร้างในเจวัว serum albumin เพื่อความหยาบ ระยะแยกโครงสร้างของโปรตีนรวมตัวที่มีของ carrageenanได้สังเกตที่ pH 6.4 บวกเล็กน้อยของ k-carrageenan (Neiser, Draget, & Smidsrød, 2000)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.1 จุลภาคจุลภาคของ WPI / เจล k-คาราจีแนนจะแสดงในรูปที่ 1. พื้นที่ที่สดใสบ่งบอกถึงเครือข่ายโปรตีนโดยสีโรดามีนบีในขณะที่บริเวณที่มืดตรงกับโซนไร้โปรตีนจึงมีส่วนใหญ่โพลีเมอคาราจีแนน ภาพที่แสดงให้เห็นถึงการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างจุลภาคที่มีจำนวนคงที่ WPI และความเข้มข้นที่เพิ่มขึ้นของคาราจีแนนที่สามไอออนิกที่แตกต่างกันจุดแข็ง เครือข่ายที่ค่อนข้างเป็นเนื้อเดียวกันก็ผุดขึ้นมาในระดับต่ำความเข้มข้นของเกลือ (50 และ 100 มิลลิโซเดียมคลอไรด์) (รูปที่ 1). นอกเหนือจากk-คาราจีแนนไปยังเครือข่ายที่เป็นเนื้อเดียวกัน (50 และ 100 มิลลิโซเดียมคลอไรด์) ส่งผลให้ในขั้นตอนการแยกระบบที่มีโปรตีนอย่างต่อเนื่องของเครือข่ายที่มีทรงกลมขนาดเล็กที่อยู่เป็นหลักเป็นโมฆะของโปรตีนและครอบครองโดยสันนิษฐานคาราจีแนน ที่ pH 7.0 ที่ดีดังกล่าวข้างต้นจุดIsoelectric ของเวย์โปรตีน (PI กว้าง 5.2 Swaisgood, 1982), โพลีเมอทั้งสองจะมีประจุลบและสันนิษฐานว่าจะได้รับการปฏิสัมพันธ์segregative (Grinberg และ Tolstoguzov, 1997) การแยกเฟสระหว่างมวลเวย์โปรตีนและ polysaccharide เป็นแรงผลักดันอาจจะโดยการสูญเสียของคาราจีแนนโซ่ที่พื้นผิวของมวลรวมที่(Tuinier, Dhont และเดKruif, 2000) ปฏิสัมพันธ์พร่องนำไปสู่การร่วมกันที่มีประสิทธิภาพที่น่าสนใจระหว่างมวลเวย์โปรตีนที่ช่วยเร่งอัตราการเจริญเติบโตของพวกเขาให้ดียิ่งขึ้นโดยไม่ต้องปรับเปลี่ยนโครงสร้างของพวกเขาจนกว่าเจลจะเกิดขึ้น(Croguennoc, นิโค Durand, & คลาร์ก, 2001) แยกเฟสที่คล้ายกันในซีรั่มอัลบูมิวัว / k-คาราจีแนนเจลที่ได้รับการตั้งข้อสังเกตก่อนหน้านี้ ช่วงการเปลี่ยนภาพที่คมชัดจากการปรับโครงสร้างในเจลอัลบูมิซีรั่มวัวจะหยาบเฟสแยกโครงสร้างของมวลรวมโปรตีนที่มีการรวมของคาราจีแนนพบว่าที่pH 6.4 มีการเพิ่มของจำนวนเงินขนาดเล็กของk-คาราจีแนน (Neiser, Draget และSmidsrød 2000 )

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.1 . โครงสร้างจุลภาคของ WPI

เจล / น้ําตาลแสดงในรูปที่ 1 . พื้นที่ที่สดใสบ่งบอกถึงโปรตีนเครือข่ายคราบ
โรดามีน บี ในขณะที่พื้นที่ที่มืดตรงโซนไร้
โปรตีนจึงประกอบด้วยพอลิเมอร์ส่วนใหญ่แนน . ภาพแสดงให้เห็นถึงการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างจุลภาคด้วย

จำนวน WPIและเพิ่มความเข้มข้นของแนนที่สามจุดแข็งไอออน
แตกต่างกัน เครือข่ายที่ค่อนข้างเป็นเนื้อเดียวกันที่ถูกสร้างขึ้นในระดับความเข้มข้นเกลือต่ำ
( 50 และ 100 mM NaCl ) ( รูปที่ 1 ) โดย
น้ําตาลเครือข่ายเป็นเนื้อเดียวกัน ( 50 และ 100 mM NaCl )
( ระยะที่แยกระบบกับโปรตีนอย่างต่อเนื่อง
เครือข่ายที่มีขนาดเล็กทรงกลมที่ถูกหลัก
เป็นโมฆะโปรตีนและสันนิษฐานว่าครอบครองโดยแนน . ที่ pH 7.0 , ดี
ข้างบนจุดไอโซอิเล็กทริกของเวย์โปรตีน ( pi
w swaisgood 5.2 , 1982 ) ซึ่งมีประจุลบ และถือว่าเป็นโพลิเมอร์ทั้งสอง

ได้รับการโต้ตอบ segregative ( grinberg & tolstoguzov
, 1997 ) การแยกเฟสระหว่างเวย์โปรตีน และโพลีแซคคาไรด์ มวลรวม
อาจจะเกิดจากการพร่องของคาราจีแนน
โซ่ที่พื้นผิวของวัสดุมวลรวม ( tuinier dhont , ,
& เดอ คราฟ , 2000 ) การปฏิสัมพันธ์นำไปสู่ประสิทธิภาพซึ่งกันและกัน
เที่ยวระหว่าง เวย์ โปรตีน ซึ่งช่วยเร่งอัตราการเจริญเติบโตของมวลรวม
ยิ่งขึ้นโดยไม่ต้องปรับเปลี่ยนโครงสร้างของ
จนกว่าเจลจะเกิดขึ้น ( croguennoc นิโคไล ดูแรนด์ , & , คลาร์ก , 2001 ) a
เฟสที่คล้ายกันในอัลบูมิน / น้ําตาล
เจลได้รับการตรวจสอบก่อนหน้านี้ คม เปลี่ยนจากโครงสร้างดี
ในอัลบูมินเจลให้หยาบ ระยะแยกโครงสร้างของโปรตีนที่มีสารผสม

สังเกตของคาราที่ pH 6.4 ด้วยนอกเหนือจาก
เล็กน้อย ( neiser draget & , น้ําตาล , smidsr ขึ้น D , 2000 )