2.2–2.3 Å with Rfree values of 23–2

2.2–2.3 Å with Rfree values of 23–25% (Table 1).
The overall structure of each loop mutant 3Dpol does
not change significantly as compared to the wild-type
polymerase, and a maximum likelihood multiple
structure alignment performed by the program THESEUS
[11,12] indicates that all changes resulting from
each mutation are isolated to movements within and
around residues 288–292 (Fig. 1C). The binding of
GTP does not significantly change the structure of the
mutants as both the apo structures and NTP
complexes have essentially identical backbone traces
with the GTP binding into the same site as in the
wild-type enzyme (PDB entry 1RA7 [10,13]). The
exception to this is the weakly ordered and chemically
modified S288A loop that moves to the in conformation
due to a steric clash with the bound GTP.
Composite simulated-annealing omit maps of all the
structures are shown in Fig. 2.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2.2-2.3 กับค่า Rfree ของ 23-25% (ตารางที่ 1).
โครงสร้างโดยรวมของแต่ละวงกลายพันธุ์ 3Dpol ไม่
ได้เปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญเมื่อเทียบกับป่าประเภท
โพลิเมอร์และความน่าจะเป็นสูงสุดหลาย
การจัดเรียงโครงสร้างดำเนินการโดยโปรแกรมเธเซอุส
[11,12] แสดงให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงทั้งหมดที่เกิดจากการ
กลายพันธุ์แต่ละจะแยกกับการเคลื่อนไหวในและ
รอบตกค้าง 288-292 (รูป. 1C) ผูกพันของ
ฉี่ไม่ได้อย่างมีนัยสำคัญเปลี่ยนโครงสร้างของ
การกลายพันธุ์เป็นทั้งโครงสร้าง APO และ NTP
คอมเพล็กซ์มีกระดูกสันหลังเป็นหลักเหมือนร่องรอย
กับฉี่มีผลผูกพันในเว็บไซต์เช่นเดียวกับใน
เอนไซม์ชนิดป่า (รายการ PDB 1RA7 [10,13] )
ข้อยกเว้นนี้เป็นคำสั่งที่ไม่ค่อยเคมีและ
แก้ไขวง S288A ที่ย้ายไปในรูปแบบ
เนื่องจากการปะทะ steric กับฉี่ผูกพัน.
คอมโพสิตจำลอง-หลอมละเว้นแผนที่ทั้งหมด
โครงสร้างที่แสดงในรูป 2

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2.2 - 2.3 กริพเพนกับค่า rfree 23 – 25 % ( ตารางที่ 1 ) .
โครงสร้างโดยรวมของแต่ละวง 3dpol กลายพันธุ์แล้ว
ไม่ได้เปลี่ยนแปลงอย่างมากเมื่อเทียบกับยา
polymerase และความเป็นไปได้สูงสุดโครงสร้างหลายแนวปฏิบัติโดยโปรแกรมเธซีอุส

[ 11,12 ] แสดงว่า ทั้งหมด การเปลี่ยนแปลงที่เกิดจาก
แต่ละ การแยกการเคลื่อนไหวภายในและ
รอบตกค้าง 288 – 292 ( ภาพที่ 1c )ผูกพันของ
GTP ไม่แตกต่าง โครงสร้างของ
กลายพันธุ์เป็นทั้งอาโป โครงสร้างและ NTP
เชิงซ้อนมีหลักเหมือนร่องรอยกระดูกสันหลัง
กับ GTP ผูกลงในเว็บไซต์เดียวกันใน
ของเอนไซม์ ( PDB รายการ 1ra7 [ 10,13 ] )
ข้อยกเว้นนี้เป็นคําสั่งและเคมี
แก้ไข s288a ห่วงที่ย้ายไปในโครงสร้าง
เนื่องจากการปะทะกับผูกเอ GTP .
คอมโพสิตการดำรงอยู่ละเว้นแผนที่โครงสร้างทั้งหมด
จะแสดงในรูปที่ 2 .