Proteases which catalyze the cleava

Proteases which catalyze the cleavage of peptide bonds in
proteins are the class of enzymes having tremendous applications in both physiological and commercial fields (Mukherjee
et al., 2008). Among various proteases, microbial proteases
are of most significant, compared to that of others. Proteases
are the most important industrial enzymes accounting for
60% of the total enzyme market (Ng and Kenealy, 1986) and
microbial proteases represent approximately 40% of the total
worldwide production of enzymes (Horkoshi, 1996). Proteases
are classified as acid, neutral, and alkaline proteases on the
basis of pH range in which their activities are optimum. Of
these, alkaline proteases are particularly important because
of their activity and stability at high pH and in the presence
of surfactants and oxidizing agents (Gupta et al., 1999, 2002b;
Haddar et al., 2009). They have ample biotechnological potential for industrial sectors like laundry detergents, leather processing, brewing, food, and pharmaceutical industries (Kembhavi
et al., 1993).
Alkaline proteases are generated by a wide range of organisms, including bacteria, molds, yeasts, and mammalian tissues.
Currently, a large proportion of commercially available alkaline
proteases are derived from strains of Bacillus (Oberoi et al.,
2001; Gupta et al., 2002a; Joo et al., 2002).
Ideally, proteases used in detergent formulations should
have high activity and stability within a broad range of pH
and temperatures and should also be compatible with various
detergent components along with oxidizing and sequestering
agents (Kumar and Takagi, 1999; Oberoi et al., 2001). The
most of the available commercial detergent proteases were
reported to be stable at conditions of elevated temperatures
and pH. However, the most of these enzymes are relatively
unstable in the presence of non-ionic surfactants (Tween 80),
anionic surfactants (SDS) and peroxide agents (H2
O2), which
are the common ingredients in modern bleach-based detergent
formulations (Jaouadi et al., 2008). Therefore, it is desirable
to search for new protease producers with novel properties
like stability to pH, temperature, metal ions, and surfactants.
Thanjavur is the tropical district, situated at the southern
part of Tamilnadu and well known for its rice production.
In the present study, purification and characterization of an
extracellular alkaline protease produced by B. subtilis (VSG-4),
isolated from the soil sample of kitchen waste dumping site
of Periyar Maniammai University, Thanjavur, Tamilnadu, India,
have been reported. To our knowledge, there is no report on
investigations of proteases from B. subtilis of tropical soil
isolates.
However, we report for the first time a detergent tolerant
and oxidant stable alkaline protease from B. subtilis VSG-4
isolated from tropical soil. The main research objective is to
find the potential application of B. subtilis VSG-4 alkaline
protease as a laundry additive.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Proteases ซึ่งสถาบันความแตกแยกของเพปไทด์พันธบัตรใน
โปรตีนมีคลาสของเอนไซม์ที่มีใช้งานมากในสรีรวิทยา และพาณิชย์ (Mukherjee
et al., 2008) ระหว่าง proteases ต่าง ๆ จุลินทรีย์ proteases
สำคัญที่สุด เมื่อเทียบกับที่อื่น Proteases
มีเอนไซม์อุตสาหกรรมสำคัญบัญชีสำหรับ
60% ของตลาดรวมเอนไซม์ (Ng และ Kenealy, 1986) และ
proteases จุลินทรีย์หมายถึงประมาณ 40% ของยอดรวม
ทั่วโลกผลิตเอนไซม์ (Horkoshi, 1996) Proteases
จัดเป็นกรด เป็นกลาง และอัลคาไลน์ proteases ในการ
พื้นฐานของช่วงค่า pH เหมาะสมซึ่งกิจกรรมการ ของ
เหล่านี้ proteases ด่างมีความสำคัญอย่างยิ่งเนื่องจาก
นักกิจกรรมและเสถียรภาพ ที่ pH สูง และ ในสถานะ
ของ surfactants และบริษัทตัวแทนการเติมออกซิเจน (กุปตา et al., 1999, 2002b;
Haddar et al., 2009) พวกเขามีศักยภาพ biotechnological กว้างขวางในอุตสาหกรรมเช่นผงซักฟอกซักรีด หนังประมวลผล ทำการหมัก อุตสาหกรรมอาหาร และยา (Kembhavi
et al., 1993) .
proteases ด่างสร้างขึ้น โดยความหลากหลายของสิ่งมีชีวิต รวมทั้งแบคทีเรีย แม่พิมพ์ yeasts และเนื้อเยื่อ mammalian
ขณะนี้ ขนาดใหญ่สัดส่วนใช้ได้ในเชิงพาณิชย์ของด่าง
proteases มาจากสายพันธุ์คัด (โอเบรอย et al.,
2001 กุปตา et al., 2002a Joo และ al., 2002) .
เชิญ ควรใช้ผงซักฟอกสูตร proteases
มีกิจกรรมสูงและความมั่นคงภายในของค่า pH
และอุณหภูมิ และควรจะเข้ากันได้กับต่าง ๆ
ส่วนประกอบผงซักฟอกรับอิเล็กตรอน และแนว
แทน (Kumar และทะกะงิ 1999 โอเบรอย et al., 2001) ใน
proteases ฟอกค้าว่างส่วนใหญ่ถูก
รายงานสภาพที่เงื่อนไขของอุณหภูมิ
และค่า pH อย่างไรก็ตาม ที่สุดของเอนไซม์เหล่านี้จะค่อนข้าง
เสถียรในต่อหน้าของ surfactants ไม่ ionic (Tween 80),
ชนิดย้อม (SDS) และตัวแทนของเปอร์ออกไซด์ (H2
O2), ที่
มีส่วนผสมผงซักฟอกการฟอกขาวทันสมัยทั่วไป
สูตร (Jaouadi et al., 2008) ดังนั้น จึงต้อง
เพื่อค้นหาผู้ผลิตรติเอสใหม่ด้วยคุณสมบัตินวนิยาย
ชอบความมั่นคงค่า pH อุณหภูมิ ประจุโลหะ และ surfactants
ธานจาวูร์เป็นเขตร้อน ตั้งอยู่ทางตอนใต้
ของ Tamilnadu และรู้จักกันดีสำหรับการผลิตข้าว
ในการศึกษาปัจจุบัน ทำให้บริสุทธิ์ และคุณสมบัติของการ
extracellular ด่างผลิต โดย subtilis เกิด (VSG-4), รติเอส
แยกต่างหากจากตัวอย่างดินของไซต์การถ่ายโอนข้อมูลขยะครัว
Periyar Maniammai มหาวิทยาลัย ธานจาวูร์ Tamilnadu อินเดีย,
รายงาน ความรู้ของเรา จะไม่รายงาน
ของ proteases จาก subtilis เกิดของดินเขตร้อน
แยก
อย่างไรก็ตาม เรารายงานครั้งผงซักฟอกป้องกันความผิดพลาด
และอนุมูลอิสระมั่นคงรติเอสด่างจาก subtilis เกิด VSG-4
แยกต่างหากจากดินเขตร้อน วัตถุประสงค์การวิจัยหลักคือ
พบโปรแกรมประยุกต์อาจเกิดขึ้นของ subtilis เกิด VSG-4 ด่าง
รติเอสเป็นซักรีดที่สามารถ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพื่อที่เร่งตัวของพันธะเปปไทด์ในโปรตีนของเอนไซม์
ชั้นมีการใช้งานอย่างมากทั้งทางสรีรวิทยาและพาณิชย์สาขาเคร์
et al . , 2008 ) ในทางต่าง ๆ จากทาง
เป็นสําคัญมากที่สุดเมื่อเปรียบเทียบกับคนอื่น
เป็นสำคัญเพื่ออุตสาหกรรมการบัญชี
เอนไซม์60% ของตลาดรวม และ kenealy เอนไซม์นาโน , 1986 ) และ
จุลินทรีย์ทางแสดงประมาณ 40% ของผลผลิตทั่วโลกรวม
เอนไซม์ ( horkoshi , 1996 ) ทาง
จะจัดเป็นกรด เป็นกลาง และ proteases ด่างบนพื้นฐานของระดับ pH
ที่กิจกรรมของพวกเขาที่เหมาะสม ของ
เหล่านี้เป็นสิ่งสำคัญโดยเฉพาะอย่างยิ่งเนื่องจาก
ทางด่างกิจกรรมของพวกเขาและความเสถียรที่ pH สูง และในการแสดงตน
ของสารลดแรงตึงผิวและตัวแทนออกซิไดซ์ ( Gupta et al . , 1999 , 2002b ;
haddar et al . , 2009 ) พวกเขามีศักยภาพเพียงพอสำหรับอุตสาหกรรมเทคโนโลยีชีวภาพภาคเช่นผงซักฟอกซักผ้าประมวลผลหนัง , เบียร์ , อาหารและอุตสาหกรรมยา ( kembhavi
et al . , 1993 ) .
ด่างเพื่อจะสร้างความหลากหลายของสิ่งมีชีวิตได้แก่ แบคทีเรีย เชื้อรา ยีสต์ และเนื้อเยื่อ mammalian .
ปัจจุบันสัดส่วนขนาดใหญ่ของอาดด่าง
เพื่อจะได้มาจากสายพันธุ์ของเชื้อ ( Oberoi et al . ,
2001 Gupta et al . , 2002a ; จู et al . , 2002 ) .
นึกคิดเพื่อใช้ในผงซักฟอกสูตรควร
มีกิจกรรมสูงและมีเสถียรภาพในช่วงกว้างของ PH
และอุณหภูมิ และยังควรเข้ากันได้กับส่วนประกอบต่าง ๆพร้อมกับผงซักฟอก

และตัวแทนออกซิไดซ์ sequestering ( กุมาร และทากากิ , 1999 ; Oberoi et al . , 2001 )
ที่สุดของทางพาณิชย์ของผงซักฟอกเป็น
รายงานจะมีเสถียรภาพที่สภาวะของอุณหภูมิและยกระดับ
. อย่างไรก็ตาม , ส่วนใหญ่ของเอนไซม์เหล่านี้จะค่อนข้าง
ไม่เสถียรในการแสดงตนของสารลดแรงตึงผิว ( Tween 80 สารลดแรงตึงผิวประจุลบ )
( t ) และสารเปอร์ออกไซด์ ( H2 O2

) ซึ่งเป็นส่วนผสมในน้ำยาที่ใช้ผงซักฟอกทั่วไปทันสมัย
สูตร ( jaouadi et al . , 2008 ) ดังนั้นจึงเป็นที่พึงปรารถนา
เพื่อค้นหาผู้ผลิตโปรใหม่กับนวนิยายคุณสมบัติ
ชอบความมั่นคง ค่า pH , อุณหภูมิ , ไอออนโลหะและสารลดแรงตึงผิว
Thanjavur เป็นย่านเขตร้อนตั้งอยู่ในภาคใต้
ส่วนหนึ่งของ Tamilnadu และเป็นที่รู้จักกันดีสำหรับการผลิตข้าวของ
ในการศึกษาการแยกบริสุทธิ์และศึกษาคุณสมบัติของ
ภายนอกเซลล์อัลคาไลน์โปรติเอสที่ผลิตโดย B . subtilis ( vsg-4 )
ที่แยกได้จากดินตัวอย่างของห้องครัว ทิ้งขยะเว็บไซต์
ของ Periyar maniammai มหาวิทยาลัย , Thanjavur , Tamilnadu , อินเดีย ,
ได้รับการรายงานความรู้ไม่มีรายงาน
การสืบสวนของ proteases จาก B . subtilis สายพันธุ์ของดินเขตร้อน
.
แต่เรารายงานครั้งแรกผงซักฟอกใจกว้าง
อนุมูลอิสระที่มั่นคงและอัลคาไลน์โปรติเอสจาก B . subtilis vsg-4
ที่แยกได้จากดินในเขตร้อน การวิจัยครั้งนี้มีวัตถุประสงค์หลักคือเพื่อ
ค้นหาโปรแกรมที่มีศักยภาพของ B . subtilis vsg-4 ด่าง
ติเป็น บริการซักรีด สารเติมแต่ง