Asparaginase would serve to feed as

Asparaginase would serve to feed asparagine
on the environment directly into this pathway. Neither
its substrate asparagine nor its products, aspartic acid
and ammonia, appear to act specifically to induce the
formation of asparaginase II (Cedar & Schwartz,
1968). The use of asparaginase II in the treatment of
neoplastic disease makes it important that the
enzyme be produced in large quantities. Production of
extracellular anti-leukaemic enzyme L-asparaginase
from marine Actinomycetes was carried out using three
different media, tryptone glucose yeast extract broth
and tryptone fructose yeast extract broth (Basha et al,
2009). The content of asparaginase varies widely in
different strains of E. coli, however, in all strains the
enzyme is localized in the periplasmic region between
the plasma membrane and cell envelope (Campbell et
al, 1967).
Although L-asparaginase inhibits tumour cell
growth, studies of this phenomenon have been limited,
usually because sufficient quantities of the enzyme
were not available. Sewage water is considered as a
reservoir of Coliform organisms. Thus, sewage water
of Peoples campus was used for isolation of E. coli.
Present study revealed that the E. coli isolates of
Peoples campus possess potentials for production of
L-asparaginase enzyme. In the present study, 35
isolates were examined for enzyme production among
which E. coli VRY -15 showed maximum extracellular
production of the enzyme. The enzymes isolated from
E.coli and Erwinia carotovora are now being used in
the treatment of acute lymphoblastic leukaemia
(Dhevagi & Poorani, 2006). Amena et al (2010) carried
out production of extra-cellular L-asparaginase by
Streptomyces gulbargensis using groundnut cake
extracts and obtained optimum enzyme production at
pH 8.5, 40°C and 200 rev/min with 1x108 spores/ml
inoculum size. Narayana et al (2007) reported yeast
extract (2%) as the best nitrogen source for Lasparaginase
production by S. albidoflavus. Maximum
L-asparaginase production using 0.1% (w/v) Lasparagine
as the sole source of nitrogen has been
observed in Enterobacter cloacae (Nawaz et al, 1998)
and Aeromonas sp. (Pattnaik et al, 2000). Lasparaginase
from Pseudomonas aeruginosa 50071
showed maximum activity at pH 9 when incubated at
37ºC for 30 min (El-Bessoumy et al, 2004).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

asparaginase จะทำหน้าที่ให้อาหาร asparagine
ต่อสิ่งแวดล้อมโดยตรงในทางเดินนี้ ไม่
asparagine สารตั้งต้นหรือผลิตภัณฑ์กรด aspartic
และแอมโมเนียของมันดูเหมือนจะทำหน้าที่เฉพาะในการเหนี่ยวนำให้เกิดการก่อตัวของ
asparaginase ii (ซีดาร์& Schwartz,
1968) การใช้งานของ asparaginase ii ในการรักษาโรคมะเร็ง
ทำให้มันสำคัญที่
เอนไซม์มีการผลิตในปริมาณมากการผลิต
สารต้านเอนไซม์ leukaemic L-asparaginase
จากทะเล actinomycetes ที่ถูกนำออกมาใช้สาม
สื่อที่แตกต่างกันกลูโคส tryptone สารสกัดจากยีสต์และน้ำซุป
tryptone ฟรักโทสสารสกัดจากยีสต์น้ำซุป (basha et al,,
2009) เนื้อหาของ asparaginase แตกต่างกันอย่างแพร่หลายในสายพันธุ์ที่แตกต่างกัน
อิเล็กทรอนิกส์ coli แต่ในทุกสายพันธุ์
เอนไซม์เป็นภาษาท้องถิ่นในภูมิภาค periplasmic ระหว่าง
เมมเบรนพลาสม่าและซองมือถือ (แคมป์เบลเอ
อัล, 1967). แม้ว่า
L-asparaginase ยับยั้งเซลล์
เจริญเติบโตของเนื้องอก, การศึกษาของปรากฏการณ์นี้ได้รับการ จำกัด
ปกติจะเป็นเพราะปริมาณที่เพียงพอของเอนไซม์
ไม่สามารถใช้ได้ น้ำเสียน้ำถือเป็น
อ่างเก็บน้ำของสิ่งมีชีวิตชนิดโคลิฟอร์ม ทำให้น้ำเสียน้ำของมหาวิทยาลัย
คนที่ใช้สำหรับการแยกของอี coli.
การศึกษาครั้งนี้แสดงให้เห็นว่าอี coli สายพันธุ์ของมหาวิทยาลัย
คนมีศักยภาพในการผลิต l
-asparaginase เอนไซม์ ในการศึกษาปัจจุบัน 35
สายพันธุ์มีการตรวจสอบสำหรับการผลิตเอนไซม์ในหมู่
ซึ่งอี coli VRY -15 แสดงให้เห็นว่าสาร
การผลิตสูงสุดของเอนไซม์ เอนไซม์ที่แยกได้จาก
E.coli และ Erwinia carotovora ขณะนี้ถูกใช้ใน
การรักษาโรคมะเร็งเม็ดเลือดขาวเฉียบพลัน lymphoblastic
(dhevagi & poorani, 2006) Amena et al, (2010) ดำเนิน
ออกการผลิตพิเศษเซลล์ L-asparaginase โดย
Streptomyces gulbargensis ใช้เค้กถั่วลิสง
สารสกัดและได้รับการผลิตเอนไซม์ที่เหมาะสม
ph 8.5, 40 องศาเซลเซียสและ 200 รอบ / นาทีด้วย 1x108 สปอร์ / มล.
ขนาดหัวเชื้อ นารายณ์ et al, (2007) รายงานยีสต์
สกัด (2%) เป็นแหล่งไนโตรเจนที่ดีที่สุดสำหรับการผลิต lasparaginase
โดย s albidoflavus สูงสุด
ผลิต L-asparaginase ใช้ 0.1% (w / v) lasparagine
เป็นแหล่งเดียวของไนโตรเจนที่ได้รับการตั้งข้อสังเกตใน
Enterobacter cloacae (นาวาซและอัล, 1998)
Aeromonas และเอสพี (pattnaik และคณะ, 2000) lasparaginase
จาก Pseudomonas aeruginosa 50071
แสดงให้เห็นว่ากิจกรรมสูงสุดที่พีเอช 9 เมื่อบ่มที่
37 º C เป็นเวลา 30 นาที (เอ bessoumy et al, 2004)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Asparaginase จะทำหน้าที่ให้อาหาร asparagine
สิ่งแวดล้อมโดยตรงไปยังทางเดินนี้ ไม่
asparagine ของพื้นผิวหรือผลิตภัณฑ์ กรด aspartic
และ แอมโมเนีย จะ ทำโดยเฉพาะเพื่อก่อให้เกิดการ
ก่อ asparaginase II (Cedar & Schwartz,
1968) ใช้ asparaginase II ในการบำบัดรักษาของ
neoplastic โรคให้มันสำคัญที่การ
ผลิตเอนไซม์ได้ในปริมาณมาก ผลิต
extracellular leukaemic ต้านเอนไซม์ L-asparaginase
จาก Actinomycetes ทะเลทำออกใช้สาม
สื่อต่าง ๆ tryptone กลูโคสยีสต์สกัดซุป
และ tryptone ฟรักโทสยีสต์สกัดซุป (เชื่อ et al,
2009) เนื้อหาของ asparaginase แตกต่างกันไปอย่างกว้างขวางใน
สายพันธุ์ต่าง ๆ ของ E. coli อย่างไรก็ตาม ในสายพันธุ์ทั้งหมด
เอนไซม์เป็นภาษาท้องถิ่นในภูมิภาคระหว่าง periplasmic
พลาสมาเมมเบรนและเซลล์ซอง (แคมป์ร้อยเอ็ด
อัล 1967) .
แม้ว่า L-asparaginase ยับยั้งเซลล์เนื้องอก
เติบโต การศึกษาปรากฏการณ์นี้ได้จำกัด,
มักจะเป็นเพราะปริมาณที่เพียงพอของเอนไซม์นี้
ไม่ว่าง น้ำเสียน้ำถือว่าเป็นการ
อ่างเก็บน้ำของสิ่งมีชีวิตโคลิฟอร์ม ดังนั้น สิ่งโสโครกน้ำ
คนวิทยาเขตที่ใช้สำหรับแยกของ E. coli
ปัจจุบันการศึกษาเปิดเผยว่า E. coli ที่แยกได้ของ
คนมหาวิทยาลัยมีศักยภาพสำหรับการผลิต
L-asparaginase เอนไซม์ ในการศึกษาปัจจุบัน 35
isolates ถูกตรวจสอบสำหรับการผลิตเอนไซม์ใน
ที่ E. coli VRY พี่ ๆ กลุ่มพบสูงสุด extracellular
ผลิตของเอนไซม์นี้ เอนไซม์ from
E.coli ที่แยกต่างหาก และตอนนี้กำลังใช้ Erwinia carotovora ใน
รักษา leukaemia เฉียบพลัน lymphoblastic
(Dhevagi & Poorani, 2006) Amena et al (2010) ทำ
ออกผลิตโทรศัพท์มือถือนอก L-asparaginase โดย
Streptomyces gulbargensis ใช้เค้กถั่วลิสง
สารสกัด และการผลิตเอนไซม์ที่เหมาะสมที่ได้รับ
pH 8.5, 40 ° C และเรฟ 200 นาที ด้วย 1 x 108 เพาะ เฟิร์น/ml
ขนาด inoculum นารายณ์ et al (2007) รายงานยีสต์
แยก (2%) เป็นแหล่งไนโตรเจนดีที่สุดสำหรับ Lasparaginase
ผลิต โดย S. albidoflavus สูงสุด
L-asparaginase ผลิตใช้ 0.1% (w/v) Lasparagine
ตามแหล่งที่มาของไนโตรเจนแต่เพียงผู้เดียวแล้ว
ใน Enterobacter cloacae (Nawaz et al, 1998)
Aeromonas sp. (Pattnaik et al, 2000) และ Lasparaginase
จาก Pseudomonas aeruginosa 50071
พบกิจกรรมสูงสุดที่ pH 9 เมื่อ incubated ที่
37ºC ใน 30 นาที (เอล-Bessoumy et al, 2004)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

asparaginase จะจัดให้บริการเพื่อเป็นอาหารเมื่อได้รับความร้อนใน สภาพแวดล้อม
ซึ่งจะช่วยได้โดยตรงในทางเดินแห่งนี้
เมื่อได้รับความร้อนไม่ยึดเข้ากับฐานของหรือสินค้าของกรด aspartic
และแอมโมเนียปรากฏว่าเฉพาะในการสนับสนุนให้
ซึ่งจะช่วยลดการก่อตัวของ asparaginase II (, cedar mill ,& schwartz
1968 ) การใช้ asparaginase II ในการรักษาโรคเกี่ยวกับวิธีปลูกเนื้อใหม่
ซึ่งจะช่วยทำให้ความสำคัญของการ
ซึ่งจะช่วยเอนไซม์ที่ได้ผลิตในปริมาณขนาดใหญ่การผลิต
extracellular ป้องกัน - leukaemic เอนไซม์ L - asparaginase
จากทะเล actinomycetes ก็ถูกหามออกจากการใช้สาม
แตกต่างกันมีเดีย, tryptone กลูโคสยีสต์สกัดน้ำซุป
และ tryptone น้ำตาลฟรัค - โทซยีสต์สกัดน้ำซุป( basha et al ,
2009 ) เนื้อหาของ asparaginase จะแตกต่างกันไปตามกันอย่างกว้างขวางใน
พันธุ์ของผลอย่างไรก็ตามในความตึงเครียดทั้งหมด
เอนไซม์ที่มีในพื้นที่ในเขตพื้นที่ periplasmic ระหว่าง
เมมเบรนพลาสม่าและเซลล์ซอง( Port Campbell สิบเอ็ด
Al 1967 )..
แม้ว่า L - asparaginase inhibits เนื้องอกเซลล์
ซึ่งจะช่วยการศึกษาการขยายตัวของปรากฎการณ์นี้ได้รับการจำกัด(มหาชน)
โดยปกติเพราะปริมาณเพียงพอของเอนไซม์ที่
ซึ่งจะช่วยไม่ได้จัดให้บริการ น้ำการระบายสิ่งปฏิกูลได้รับการพิจารณาให้เป็น
ที่เก็บของสิ่งมีชีวิต coliform การระบายสิ่งปฏิกูล
ซึ่งจะช่วยทำให้น้ำ ภายใน องค์กรของประชาชนนั้นถูกใช้สำหรับการแยกของ e .และมีเพียงเชื้ออี.
อย่างไรก็ตามการศึกษาในปัจจุบันพบว่า e .ผลแยกแคมปัสมหาวิทยาลัย
ประชาชนมี ศักยภาพ ในการผลิตของเอนไซม์
L - asparaginase ในการศึกษาในปัจจุบันที่ 35
แยกได้ตรวจสอบสำหรับการผลิตเอนไซม์ใน
ซึ่งผล vry 15 แสดงให้เห็นสูงสุด extracellular
การผลิตเอนไซม์ที่ เอ็นไซม์ที่แยกออกจาก
e . erwinia carotovora และผลจะถูกใช้งานในตอนนี้
ตามมาตรฐานการรักษาของ lymphoblastic เฉียบพลัน leukaemia
( dhevagi & poorani 2006 ) amena et al ( 2010 )นำ
ออกจากการผลิตพิเศษ - เซลลูลาร์ L - asparaginase ด้วย
streptomyces gulbargensis โดยใช้ถั่วลิสงเค้ก
สารสกัดจากสาหร่ายและได้รับสูงสุดเอนไซม์การผลิตที่
pH 8.5 , 40 ° C และ 200 เร่ง/นาทีพร้อมด้วย 1 x MCM 108 สามารถกรอง/ ML
inoculum ขนาด. วาสุเทพ et al ( 2007 )รายงานว่าเชื้อยีสต์
ตามมาตรฐานดึงข้อมูล( 2% )เป็นแหล่งของโปรตีนที่ดีที่สุดสำหรับการผลิต lasparaginase
โดย albidoflavus . S . S . สูงสุด
L - asparaginase การผลิตโดยใช้ 0.1% ( w / v ) lasparagine
เป็นแต่เพียงผู้เดียวที่มาของไนโตรเจนได้รับการ
สังเกตเห็นใน enterobacter cloacae ( nawaz et al , 1998 )
และ aeromonas sp . ( pattnaik et al 2000 ) lasparaginase
จาก pseudomonas ใจ 50071
แสดงให้เห็นการทำงานสูงสุดที่ pH 9 เมื่อ incubated ที่
C 37 ºC สำหรับ 30 นาที( el-bessoumy et al 2004 )