Most of the characterised glycan phosphorylases are members of CAZy gl การแปล - Most of the characterised glycan phosphorylases are members of CAZy gl ไทย วิธีการพูด

Most of the characterised glycan ph

Most of the characterised glycan phosphorylases are members of CAZy glycosyl hydrolase families,7 although it is unclear whether these phosphorylases evolved from hydrolases or vice
versa. Logic dictates there should be a hydrolase (or phosphorylase) for every sugar linkage in nature, barring any that are exclusively degraded by lyases. There are many more hydrolases
characterised than phosphorylases. If typically robust hydrolases could be engineered into phosphorylases, then the repertoire of glycosidic linkages that could be readily synthesised enzymatically from simple sugar phosphates would be enormous. In order to understand the similarities and differences between phosphorylases and hydrolases, detailed structural analysis of
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
Phosphorylases glycan โรคส่วนใหญ่เป็นสมาชิกของครอบครัว CAZy glycosyl hydrolase, 7 แม้เป็นที่ชัดเจนว่าพัฒนาเหล่านี้ phosphorylases จาก hydrolases หรือรองในทางกลับกัน ตรรกะบอกควรเป็น hydrolase (หรือ phosphorylase) สำหรับการเชื่อมโยงธรรมชาติ น้ำตาลทุกแบร์ใด ๆ ที่มีการเสื่อมโทรมโดยเฉพาะ โดย lyases มี hydrolases มากเพิ่มเติมประสบการ์กว่า phosphorylases ถ้าโดยปกติสามารถวิศวกรรม hydrolases แข็งแกร่งเป็น phosphorylases แล้วละครของลิงค์ glycosidic ซึ่งอาจจะพร้อม synthesised enzymatically จากฟอสเฟตน้ำตาลง่าย จะมหาศาล ความเข้าใจความเหมือนและความแตกต่างระหว่าง phosphorylases และ hydrolases รายละเอียดการวิเคราะห์โครงสร้างของ
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
ส่วนใหญ่เป็นลักษณะ phosphorylases glycan เป็นสมาชิกของครอบครัว cazy glycosyl hydrolase 7 แม้ว่ามันจะยังไม่ชัดเจนว่า phosphorylases เหล่านี้วิวัฒนาการมาจาก hydrolases
หรือรองในทางกลับกัน ลอจิกสั่งการควรจะมี hydrolase (หรือ phosphorylase) สำหรับทุกการเชื่อมโยงน้ำตาลในธรรมชาติยกเว้นใด ๆ ที่เสื่อมโทรมโดยเฉพาะ lyases มีหลาย hydrolases
มากขึ้นโดดเด่นกว่าphosphorylases ถ้าโดยปกติ hydrolases ที่แข็งแกร่งอาจจะมีการออกแบบเข้า phosphorylases แล้วบุคลิกของความเชื่อมโยง glycosidic ที่สามารถสังเคราะห์ได้อย่างง่ายดายจากเอนไซม์ฟอสเฟตน้ำตาลจะมหาศาล เพื่อให้เข้าใจถึงความเหมือนและความแตกต่างระหว่าง phosphorylases hydrolases และวิเคราะห์โครงสร้างรายละเอียดของ
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
ที่สุดของลักษณะไกลแคน phosphorylases เป็นสมาชิก cazy glycosyl ไฮโดรเลสครอบครัว 7 แม้ว่ามันจะไม่ชัดเจนว่า phosphorylases เหล่านี้พัฒนาจากไฮโดรเลส (
ในทางกลับกัน ตามเหตุผลน่าจะมีไฮโดรเลส ( หรือฟอ ฟรีเลส ) สำหรับการเชื่อมโยงทุกน้ำตาลในธรรมชาติ ยกเว้นใด ๆที่เสื่อมโทรมโดยเฉพาะ lyases . มีอีกมากมาย
ไฮโดรเลสลักษณะกว่า phosphorylases . ถ้าไฮโดรเลสมักจะแข็งแกร่งอาจจะออกแบบเป็น phosphorylases แล้วละครของไกลโคซิดิกการเชื่อมโยงที่อาจจะพร้อม enzymatically สังเคราะห์จากฟอสเฟตน้ำตาลง่ายจะมหาศาล เพื่อที่จะเข้าใจความเหมือนและความแตกต่างระหว่าง phosphorylases และไฮโดรเลส การวิเคราะห์โครงสร้างรายละเอียดของ
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2026 I Love Translation. All reserved.

E-mail: