Carbohydrate-protein interactions p

Carbohydrate-protein interactions play a key role in many biological processes. Cramoll is a lectin purified from Cratylia mollis seeds that is taxonomically related to concanavalin A (Con A). Although Cramoll and Con A have the same monosaccharide specificity, they have different glycoprotein binding profiles. We report the primary structure of Cramoll, determined by Edman degradation and mass spectrometry and its 1.77 A crystallographic structure and compare it with the three-dimensional structure of Con A in an attempt to understand how differential binding can be achieved by similar or nearly identical structures. We report here that Cramoll consists of 236 residues, with 82% identity with Con A, and that its topological architecture is essentially identical to Con A, because the Calpha positional differences are below 3.5 A. Cramoll and Con A have identical binding sites for MealphaMan, Mn2+, and Ca2+. However, we observed six substitutions in a groove adjacent to the extended binding site and two in the extended binding site that may explain the differences in binding of oligosaccharides and glycoproteins between Cramoll and Con A.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โต้ตอบคาร์โบไฮเดรตโปรตีนมีบทบาทสำคัญในกระบวนการทางชีวภาพมาก Cramoll เป็นการศึกษาที่บริสุทธิ์จากเมล็ด Cratylia mollis ที่เป็น taxonomically กับ concanavalin (คอน A) แม้ว่า Cramoll และ A คอนมี specificity monosaccharide เดียว พวกเขามีไกลโคโปรตีนต่าง ๆ รวมโพรไฟล์ เรารายงานโครงสร้างหลักของ Cramoll ตาม Edman สลายตัวและมวล spectrometry และโครงสร้าง crystallographic A 1.77 และเปรียบเทียบด้วยโครงสร้างสามมิติของคอน A ในความพยายามที่จะเข้าใจรวมส่วนที่แตกต่างอย่างไรสามารถทำได้ โดยโครงสร้างที่เหมือน หรือเกือบเหมือนกัน เรารายงานที่นี่ว่า Cramoll ประกอบด้วยตก 236 มี 82% ด้วยคอน และสถาปัตยกรรม topological ของเป็นหลักเหมือนกับคอน A เนื่องจาก Calpha ความแตกต่างของตำแหน่งเรา 3.5 A. Cramoll และ A คอนถูกผูกเหมือนกัน สำหรับ MealphaMan, Mn2 + Ca2 + อย่างไรก็ตาม เราสังเกต 6 แทนในร่องติดกับไซต์ผูกขยายและในเว็บไซต์รวมขยายที่อาจอธิบายความแตกต่างในผูก oligosaccharides และ glycoproteins ระหว่าง Cramoll และอ.คอน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ปฏิสัมพันธ์คาร์โบไฮเดรตโปรตีนมีบทบาทสำคัญในกระบวนการทางชีวภาพจำนวนมาก Cramoll เป็นเลคตินบริสุทธิ์จากเมล็ด Cratylia mollis ที่เกี่ยวข้องกับ taxonomically concanavalin A (Con A) แม้ว่า Cramoll Con และมีความจำเพาะโมโนแซ็กคาไรด์เดียวกันพวกเขามีไกลโคโปรตีนที่แตกต่างกันมีผลผูกพันโปรไฟล์ เรารายงานโครงสร้างหลักของ Cramoll กำหนดโดยการย่อยสลาย Edman และมวลสารและ 1.77 ของโครงสร้างผลึกและเปรียบเทียบกับโครงสร้างสามมิติของนักโทษในความพยายามที่จะเข้าใจวิธีการที่แตกต่างกันมีผลผูกพันสามารถทำได้โดยโครงสร้างที่คล้ายกันหรือเหมือนกันเกือบ . เรารายงานที่นี่ที่ Cramoll ประกอบด้วย 236 ตกค้างที่มีตัวตน 82% กับ Con A, และสถาปัตยกรรมของทอพอโลยีเป็นหลักเหมือนกับ Con A, เพราะความแตกต่างที่ตำแหน่ง Calpha อยู่ด้านล่าง 3.5 A. Cramoll และ Con มีเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันเหมือนกันสำหรับ MealphaMan , MN2 + และ Ca2 + แต่เราสังเกตหกแทนในร่องที่อยู่ติดกับเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันขยายและสองในเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันขยายที่อาจอธิบายความแตกต่างในการผูกพันของ oligosaccharides และไกลโคโปรตีนระหว่าง Cramoll และ Con เอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

คาร์โบไฮเดรต โปรตีน การสื่อสารมีบทบาทสำคัญในกระบวนการทางชีวภาพหลาย cramoll เป็นเลคตินบริสุทธิ์จากเมล็ดที่ taxonomically cratylia มอลลิสที่ถูก ( หลอก ) แม้ว่า cramoll และ con มีความจำเพาะโมโนแซ็กคาไรด์เดียวกันพวกเขาที่มีโปรตีนผูกพันโปรไฟล์ เรารายงาน cramoll โครงสร้างหลัก ,งูหัวกระโหลก และพิจารณาจากมวลสารและ 1.77 โครงสร้างทางและเปรียบเทียบกับโครงสร้างสามมิติของโกงในความพยายามที่จะเข้าใจวิธีการที่แตกต่างกันมีผลผูกพันสามารถบรรลุเหมือนกันหรือเกือบเหมือนกันโครงสร้าง เรารายงานมาว่า cramoll ประกอบด้วย 236 ตกค้างกับ 82% ตัวตนกับคอน ,และรูปแบบของสถาปัตยกรรมเป็นหลักเหมือนจะโกง เพราะ calpha ตำแหน่งแตกต่างอยู่ด้านล่าง 3.5 . cramoll และ con มีเว็บไซต์ผูกพันเหมือนกัน mealphaman mn2 , และแคลเซียม . อย่างไรก็ตามเราพบหกแทนในร่องที่อยู่ติดกันเพื่อขยายมัดเว็บไซต์และสองในการมัดเว็บไซต์ที่อาจอธิบายความแตกต่างในการจับและโอลิโกแซคคาไรด์โปรตีนระหว่าง cramoll และ con A .