Two enzymes, -amylase and glucoamyl

Two enzymes, -amylase and glucoamylase have been individually and co-conjugated to pectin by covalent
binding. Both the enzyme systems showed better thermal and pH stability over the free enzyme
system with the complete retention of original activities. Mixture of individually conjugated enzymes
showed lower inactivation rate constant with longer half life than the co-conjugated enzyme system.
Individually conjugated enzymes showed an increase of 56.48 kJ/mole and 38.22 kJ/mole in activation
energy for denaturation than the free enzymes and co-conjugated enzymes, respectively. Km as well as
Vmax of individually and co-conjugated enzymes was found to be higher than the free enzymes. SDSpolyacrylamide
gel electrophoresis confirmed the formation of conjugate and co-conjugate as evident by
increased molecular weight. Both the enzyme systems were used for starch hydrolysis where individually
conjugated enzymes showed highest release of glucose at 60 ◦C and pH 5.0 as compared to free and
co-conjugated enzyme.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สองเอนไซม์ เอนไซม์ amylase และ glucoamylase ได้มีเอกลักษณ์ และผันร่วมกับเพกทิน โดยโควาเลนต์ผูก ทั้งสองระบบเอนไซม์พบว่าทนความร้อนและ pH มากกว่าเอนไซม์ฟรีระบบ มีการเก็บรักษาที่สมบูรณ์ของกิจกรรมเดิม ส่วนผสมของเอนไซม์รวมแต่ละรายการแสดงให้เห็นว่าล่างเลิกราคาคงนานกว่าครึ่งชีวิตมากกว่าระบบเอนไซม์รวมร่วมด้วยเพียงแต่ละเอนไซม์พบว่าการเพิ่มขึ้นของ 56.48 kJ/ตุ่น และ 38.22 kJ/ตุ่น ในการเปิดใช้งานพลังงานสำหรับแปรสภาพกว่าฟรีเอนไซม์และเอนไซม์รวมร่วม ตามลำดับ กม.เป็นVmax ของเอกลักษณ์ และพบเอนไซม์ร่วมรวมจะสูงกว่าเอนไซม์ฟรี SDSpolyacrylamideอิเจยืนยันการก่อตัวของ conjugate และ conjugate ร่วมเป็นเห็นได้ชัดโดยน้ำหนักโมเลกุลเพิ่มขึ้น ทั้งสองระบบเอนไซม์ใช้สำหรับย่อยสลายแป้งมีเอกลักษณ์เอนไซม์รวมแสดงให้เห็นว่ารุ่นสูงสุดของน้ำตาลกลูโคสที่ 60 ◦C และค่า pH 5.0 เมื่อเทียบกับฟรี และเอนไซม์รวมร่วมกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สองเอนไซม์ -amylase และ glucoamylase ได้รับเป็นรายบุคคลและร่วมผันไปเพคตินจากโควาเลนต์
ที่มีผลผูกพัน ทั้งสองระบบเอนไซม์แสดงให้เห็นว่าเสถียรภาพที่ดีขึ้นความร้อนและค่า pH มากกว่าเอนไซม์อิสระ
ระบบที่มีการเก็บรักษาที่สมบูรณ์ของกิจกรรมเดิม ส่วนผสมของเอนไซม์ผันเป็นรายบุคคล
พบว่ามีค่าคงที่อัตราการใช้งานที่ต่ำกว่าด้วยครึ่งชีวิตนานกว่าระบบเอนไซม์ร่วมผัน.
เอนไซม์ผันเอกลักษณ์แสดงให้เห็นเพิ่มขึ้น 56.48 กิโลจูล / โมลและ 38.22 กิโลจูล / โมลในการกระตุ้น
การใช้พลังงานสำหรับ denaturation กว่าเอนไซม์ฟรีและร่วม เอนไซม์ผันตามลำดับ กม. เช่นเดียวกับ
Vmax ของบุคคลและเอนไซม์ร่วมผันพบว่าสูงกว่าเอนไซม์ฟรี SDSpolyacrylamide
gel electrophoresis ได้รับการยืนยันการก่อตัวของคอนจูเกตและผู้ร่วมผันเป็นที่เห็นได้ชัดโดย
น้ำหนักโมเลกุลเพิ่มขึ้น ทั้งระบบการทำงานของเอนไซม์ที่ใช้ในการย่อยสลายแป้งที่ไม่ซ้ำกัน
เอนไซม์ผันแสดงให้เห็นว่าการเปิดตัวสูงสุดของน้ำตาลกลูโคสที่ 60 ◦Cและค่า pH 5.0 เมื่อเทียบกับฟรีและ
เอนไซม์ร่วมผัน