The biological and physiological activities of milk proteins
are partially attributed to several peptides encoded in
the native protein molecules. Among the biologically active
peptide molecules, caseinophosphopeptides (CPP), phosphorylated
peptides, are known to exert an effect on calcium
bioavailability but also on other minerals because of the
highly anionic character of CPP which makes them resistant
to further hydrolysis by proteases and allows them to form
soluble complexes with calcium (FitzGerald, 1998; Kitts,
2005). CPP are bioactive phosphopeptides formed in vivo
from digestion of casein by gastrointestinal proteases, and
produced in vitro from the proteolytic hydrolysis of casein
by commercial proteases, followed by precipitation with
Ca and ethanol. Some biological functions such as promotion
of Ca uptake (Bennet et al., 2000; Hansen, Sandstrom,
& Lonnerdal, 1996), Ca retention (Sato, Masanori, Gunshin,
Noguchi, & Naito, 1991), bone calcification (Tsuchita,
Goto, Shimizu, Yonehara, & Kuwata, 1996), hypotensive
effect (Kitts, Yuan, Nagasawa, & Moriyama, 1992) and
anticariogenicity of CPP (Reynolds, 1997) could be attributed
to their chelating activity for transition metal ions.
The ability of CPP to scavenge free peroxyl radicals as
well as to chelate transition metals such as calcium, iron,
copper, and zinc has been reported (Dı´az, Dunn, McClements,
& Decker, 2003; Dı´az & Decker, 2004; Rival,
Boeriu, & Wichers, 2001; Sakanaka, Tachibana, Ishihara,
& Juneja, 2005). It has been suggested that CPP could be
used as antioxidants to prevent oxidative damage to muscle
foods (Dı´az et al., 2003; Sakanaka et al., 2005). The
chelation of transition metals by CPP might originate from
phosphoseryl and glutamyl residues contained in a-, b-,
and j-casein (Meisel, 1997). The scavenging capacity of
CPP against free peroxyl radicals has been demonstrated
The biological and physiological activities of milk proteinsare partially attributed to several peptides encoded inthe native protein molecules. Among the biologically activepeptide molecules, caseinophosphopeptides (CPP), phosphorylatedpeptides, are known to exert an effect on calciumbioavailability but also on other minerals because of thehighly anionic character of CPP which makes them resistantto further hydrolysis by proteases and allows them to formsoluble complexes with calcium (FitzGerald, 1998; Kitts,2005). CPP are bioactive phosphopeptides formed in vivofrom digestion of casein by gastrointestinal proteases, andproduced in vitro from the proteolytic hydrolysis of caseinby commercial proteases, followed by precipitation withCa and ethanol. Some biological functions such as promotionof Ca uptake (Bennet et al., 2000; Hansen, Sandstrom,& Lonnerdal, 1996), Ca retention (Sato, Masanori, Gunshin,Noguchi, & Naito, 1991), bone calcification (Tsuchita,Goto, Shimizu, Yonehara, & Kuwata, 1996), hypotensiveeffect (Kitts, Yuan, Nagasawa, & Moriyama, 1992) andanticariogenicity of CPP (Reynolds, 1997) could be attributedto their chelating activity for transition metal ions.The ability of CPP to scavenge free peroxyl radicals aswell as to chelate transition metals such as calcium, iron,copper, and zinc has been reported (Dı´az, Dunn, McClements,& Decker, 2003; Dı´az & Decker, 2004; Rival,Boeriu, & Wichers, 2001; Sakanaka, Tachibana, Ishihara,& Juneja, 2005). It has been suggested that CPP could beused as antioxidants to prevent oxidative damage to musclefoods (Dı´az et al., 2003; Sakanaka et al., 2005). Thechelation of transition metals by CPP might originate fromphosphoseryl and glutamyl residues contained in a-, b-,and j-casein (Meisel, 1997). The scavenging capacity ofCPP against free peroxyl radicals has been demonstrated
การแปล กรุณารอสักครู่..

กิจกรรมทางชีวภาพและสรีรวิทยาของโปรตีนนมจะมีการบันทึกบางส่วนเพื่อเปปไทด์หลายเข้ารหัสในโมเลกุลของโปรตีนพื้นเมือง ท่ามกลางการใช้งานทางชีวภาพโมเลกุลเปปไทด์ caseinophosphopeptides (CPP) phosphorylated เปปไทด์เป็นที่รู้จักกันออกแรงผลกระทบต่อแคลเซียมดูดซึม แต่ยังเกี่ยวกับแร่ธาตุอื่น ๆ เพราะตัวอักษรประจุลบสูงของCPP ซึ่งทำให้พวกเขาทนต่อการย่อยต่อไปโดยโปรตีเอสและช่วยให้พวกเขารูปแบบที่สลับซับซ้อนไปด้วยแคลเซียมที่ละลายน้ำได้ (ฟิตซ์เจอรัลด์, 1998; คิตส์, 2005) CPP เป็น phosphopeptides ออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่เกิดขึ้นในร่างกายจากการย่อยเคซีนโดยโปรตีเอสระบบทางเดินอาหารและการผลิตในหลอดทดลองจากการย่อยโปรตีนเคซีนโดยโปรตีเอสในเชิงพาณิชย์ตามด้วยการตกตะกอนด้วยแคลเซียมและเอทานอล บางฟังก์ชั่นทางชีวภาพเช่นโปรโมชั่นของการดูดซึมแคลเซียม (เบนเนต et al, 2000;. แฮนเซน Sandstrom, และ Lonnerdal, 1996), การเก็บ Ca (ซาโตมาซาโนริ, Gunshin, โนกูชิและ Naito, 1991), แคลเซียมกระดูก (Tsuchita, ไปที่ , ชิมิซึ, Yonehara และ Kuwata, 1996), ความดันโลหิตตกผล(คิตส์, หยวน Nagasawa และ Moriyama, 1992) และanticariogenicity ของ CPP (นาดส์ 1997) สามารถนำมาประกอบกับกิจกรรมการจับของพวกเขาสำหรับไอออนโลหะทรานซิ. ความสามารถของ CPP ไล่อนุมูล peroxyl ฟรีเช่นเดียวกับคีเลตโลหะการเปลี่ยนแปลงเช่นแคลเซียม, เหล็ก, ทองแดงและสังกะสีได้รับรายงาน (Dı'azดันน์, McClements, & Decker, 2003; Dı'az & Decker 2004; คู่แข่งBoeriu และ Wichers 2001; Sakanaka, นะ Ishihara, และ Juneja 2005) มันได้รับการแนะนำว่า CPP อาจจะนำมาใช้เป็นสารต้านอนุมูลอิสระเพื่อป้องกันความเสียหายออกซิเดชันไปยังกล้ามเนื้ออาหาร(Dı'az et al, 2003;.. Sakanaka et al, 2005) ขับของโลหะการเปลี่ยนแปลงโดย CPP อาจมาจากphosphoseryl และสารตกค้างที่มีอยู่ใน glutamyl a-, B-, เจเคซีน (Meisel, 1997) ความจุขับของCPP ต่อต้านอนุมูล peroxyl ฟรีได้รับการพิสูจน์
การแปล กรุณารอสักครู่..

กิจกรรมทางชีววิทยาและสรีรวิทยาของโปรตีนนม
บางส่วนเกิดจากหลายเปปไทด์ที่เข้ารหัสใน
โมเลกุลโปรตีนพื้นเมือง ระหว่างโมเลกุลเปปไทด์ที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพ
, caseinophosphopeptides ( CPP ) , ฟอสฟอรีเลเตต
เปปไทด์ การออกแรงมีผลต่อการดูดซึมแคลเซียม แต่ยัง
เพราะของแร่ธาตุอื่น ๆมีประจุลบตัวละครของ CPP ซึ่งทำให้พวกเขาทนต่อการย่อยโดย proteases
เพิ่มเติม และช่วยให้พวกเขาแบบฟอร์ม
ละลายเชิงซ้อนแคลเซียม ( ฟิตซ์เจอรัลด์ , 1998 ; คิต
, 2005 ) เป็นสารที่เกิดขึ้นในร่างกาย phosphopeptides CPP
จากการย่อยอาหารของเคซีนโดยทางระบบทางเดินอาหาร และผลิตผลจากการย่อย
โดยโปรตีนของเคซีนทางพาณิชย์ตามด้วยการตกตะกอนด้วย
CA และเอทานอล ชีววิทยาบางฟังก์ชั่น เช่น ส่งเสริมการดูดซึมแคลเซียม
( เบนเนต et al . , 2000 ; แฮนเซน sandstrom
& lonnerdal , 1996 ) , CA ความคงทน ( ซาโต้ มาซาโนริ โน&
, กุนชิน , , ไนโตะ , 1991 ) บีทีเอส ( tsuchita
ไปชิมิ โยเนฮาร่า , , , &คุวาตะ , 2539 ) ความดันโลหิตสูง , ผล ( คิตส์ , หยวน , นางาซาวะ&โมริยาม่า , 1992 ) และ
anticariogenicity ของ CPP ( Reynolds , 1997 ) อาจจะเกิดจาก
ของไอออนโลหะและกิจกรรมการเปลี่ยนแปลง .
ความสามารถของ CPP เพื่อหาฟรี peroxyl อนุมูลอิสระเป็น
ตลอดจนคีเลตเปลี่ยนโลหะ เช่น แคลเซียม เหล็ก ทองแดง และสังกะสี
, ได้รับรายงาน ( D ı´ AZ , ดันน์ , mcclements
& , เด็คเกอร์ , 2003 ; D ı´ AZ & Decker , 2004 ; คู่แข่ง
boeriu & wichers , 2001 ; ซะกะนะกะ ทาจิบานะ ชิ ระ , ,
& juneja , 2005 ) จะได้รับการชี้ให้เห็นว่า CPP ได้
ใช้เป็นสารต้านอนุมูลอิสระเพื่อป้องกันความเสียหายออกซิเดชันอาหารกล้ามเนื้อ
( D ı´ AZ et al . , 2003 ; ซะกะนะกะ et al . , 2005 )
chelation ของโลหะทรานซิชันโดย CPP จะมาจาก
phosphoseryl glutamyl และตกค้างอยู่ใน - B -
และ j-casein ( ไมเซิล , 1997 ) ไล่ความจุ
สำหรับการต่อต้านอนุมูลได้แสดง peroxyl ฟรี
การแปล กรุณารอสักครู่..
