The role of Ca2+ in gelation of myo

The role of Ca2+ in gelation of myosin extracted from silver carp (Hypophthalmichthys molitrix) was investigated. Compared with the control, myosin with CaCl2 showed higher turbidity and larger particle size, indicating that CaCl2 contributed to myosin aggregation. Addition of CaCl2 decreased the myosin thermostability and promoted the unfolding of myosin α-helical structure during heating. Moreover, CaCl2 could increase surface hydrophobicity at low temperatures (20–40 °C) and promoted hydrophobic interactions. Meanwhile, it decreased the temperature of disulfide bond formation by about 10 °C. Addition of 10–40 mM CaCl2 favored activation of the Ca2+-ATPase activity at 20 to 30 °C, but not obvious with elevated temperatures. Ca2+-ATPase activity of myosin was undetectable when heated above 60 °C because of severe structural damage of myosin heads. G’ at both the first and second peaks increased with increasing CaCl2 concentration. Therefore, CaCl2 was beneficial for gelation of myosin by inducing the unfolding of myosin and enhancing disulfide bonds along with hydrophobic interactions between neighboring myosin molecules.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทบาทของ Ca2 + ใน gelation ของไมโอซินที่สกัดจากปลาลิ่น (สกุลปลาหัวโต molitrix) ถูกตรวจสอบ เมื่อเทียบกับตัวควบคุม ไมโอซินกับ CaCl2 แสดงความขุ่นสูงและอนุภาคมีขนาดใหญ่ขึ้น แสดงว่า CaCl2 ส่วนรวมไมโอซิน นอกจากนี้ของ CaCl2 ลด thermostability ไมโอซิน และส่งเสริมกลุ่มของไมโอซินด้วยกองทัพ helical โครงสร้างระหว่างความร้อน นอกจากนี้ CaCl2 สามารถเพิ่ม hydrophobicity ผิวที่อุณหภูมิต่ำ (20 – 40 ° C) และ hydrophobic โต้ตอบในการส่งเสริม ในขณะเดียวกัน มันลดอุณหภูมิของการก่อพันธะไดซัลไฟด์ประมาณ 10 องศาเซลเซียส เพิ่ม 10 – 40 มม. CaCl2 ปลอดเรียกใช้ Ca2 + -ATPase กิจกรรม 20-30 ° C แต่ไม่ชัดเจนพร้อมยกระดับอุณหภูมิ Ca2 + -ATPase กิจกรรมของไมโอซินถูกสามคเมื่อผ่านความร้อนเนื่องจากความเสียหายรุนแรงที่โครงสร้างของไมโอซินหัวเหนือ 60 ° C G' ที่ทั้งสอง และสองแห่งที่เพิ่มขึ้น ด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของ CaCl2 ดังนั้น CaCl2 ได้ประโยชน์สำหรับ gelation ของไมโอซิน โดย inducing แฉของไมโอซินและการเพิ่มพันธบัตรไดซัลไฟด์ ด้วย hydrophobic โต้ตอบระหว่างเพื่อนบ้านโมเลกุลไมโอซิน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทบาทของ Ca2 + ในเจของ myosin สกัดจากปลาคาร์พสีเงิน (Hypophthalmichthys molitrix) ถูกตรวจสอบ เมื่อเทียบกับการควบคุม myosin กับ CaCl2 แสดงให้เห็นความขุ่นสูงขึ้นและมีขนาดอนุภาคที่มีขนาดใหญ่แสดงให้เห็นว่ามีส่วนทำให้ CaCl2 myosin รวม นอกเหนือจากการลดลง CaCl2 myosin ทนร้อนและการส่งเสริมการแฉของ myosin โครงสร้างα-ขดลวดความร้อนในช่วง นอกจากนี้ยังสามารถเพิ่ม CaCl2 hydrophobicity พื้นผิวที่อุณหภูมิต่ำ (20-40 ° C) และส่งเสริมการมีปฏิสัมพันธ์กับน้ำ ขณะเดียวกันก็ลดลงอุณหภูมิของการก่อพันธบัตรซัลไฟด์โดยประมาณ 10 องศาเซลเซียส นอกเหนือจาก 10-40 มิลลิ CaCl2 ที่ชื่นชอบเปิดใช้งานของ Ca2 + กิจกรรม ATPase นาที่ 20 ถึง 30 ° C แต่ไม่ชัดเจนที่มีอุณหภูมิสูง กิจกรรม Ca2 + ATPase นาของ myosin เป็น undetectable เมื่อถูกความร้อนสูงกว่า 60 องศาเซลเซียสเพราะความเสียหายของโครงสร้างที่รุนแรงของหัว myosin G 'ที่ทั้งยอดเขาและครั้งที่สองที่มีความเข้มข้นเพิ่มขึ้น CaCl2 ที่เพิ่มขึ้น ดังนั้น CaCl2 เป็นประโยชน์สำหรับเจของ myosin โดยการกระตุ้นให้เกิดการแฉของ myosin และเสริมสร้างพันธบัตรซัลไฟด์พร้อมกับการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลน้ำ myosin ใกล้เคียง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

บทบาทของแคลเซียมในการเกิดเจลของไมโอซินที่สกัดจากปลาตะเพียนเงิน ( จิตรกรชาวสเปน molitrix ) ถูกตรวจสอบ เมื่อเทียบกับการควบคุม ไมโอซินกับ CaCl2 พบความขุ่นสูงและใหญ่กว่าขนาดอนุภาค , แสดงให้เห็นว่า CaCl2 ทำให้ myosin รวม . เพิ่มผลิตทำให้ myosin ทดลและส่งเสริมการแฉของ myosin แอลฟาในโครงสร้างขดลวดความร้อนและผลิตบรรจุภัณฑ์สามารถเพิ่มพื้นผิวที่อุณหภูมิต่ำ ( 20 – 40 ° C ) และส่งเสริมปฏิสัมพันธ์ ) . นอกจากนี้ อุณหภูมิลดลงเกิดพันธะไดซัลไฟด์โดยประมาณ 10 องศา เพิ่ม 10 – 40 มม. ผลิตโดยการกระตุ้นของแคลเซียม - ATPase กิจกรรมที่ 20 ถึง 30 ° C แต่ไม่ชัดมาก มีอุณหภูมิสูงขึ้นแคลเซียม - ATPase กิจกรรมของ myosin เป็น undetectable เมื่อได้รับความร้อนสูงกว่า 60 องศา C เพราะความเสียหายของโครงสร้างที่รุนแรงของหัว myosin . G ' ที่ทั้งครั้งแรกและครั้งที่สองยอดผลิตเพิ่มขึ้นตามความเข้มข้นของ ดังนั้นเป็นประโยชน์สำหรับการเกิดเจลของ myosin ผลิตโดยการเหนี่ยวนำการแฉของ myosin และเสริมสร้างพันธะไดซัลไฟด์พร้อมกับปฏิสัมพันธ์ ) ระหว่างเพื่อนบ้าน myosin โมเลกุล