Based on the deduced amino acid seq

Based on the deduced amino acid sequences, the predicted molecular weights of the unglycosylated AmyA and GlaA were 69.6 kDa and 68 kDa, respectively, which are in agreement with previous reports on similar proteins [25,31,32]. However, SDS-PAGE analysis of the supernatant indicated a large heterogeneous smear between 110 to 150 kDa for all four strains expressing amyA (Figure 3c), suggesting differentially glycosylated proteins. The putative recombinant GlaA was observed at approximately 90 kDa, which is within the range reported for fungal glucoamylases [33]. This suggests glycosylation of GlaA, probably at one or more of the eight asparagine-linked glycosylation sites predicted for GlaA [25].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตามลำดับกรดอะมิโน deduced น้ำหนักโมเลกุลการคาดการณ์ของ unglycosylated AmyA และ GlaA ได้ 69.6 kDa และ 68 kDa ตามลำดับ ซึ่งมีข้อตกลงกับรายงานก่อนหน้านี้เกี่ยวกับโปรตีนคล้าย [25,31,32] อย่างไรก็ตาม วิเคราะห์หน้า SDS ของ supernatant ที่ระบุการเลอะเปื้อนบริการขนาดใหญ่ระหว่าง 110-150 kDa สำหรับสายพันธุ์ที่ 4 ทั้งหมดกำลัง amyA (รูปที่ 3 c), แนะนำ differentially glycosylated โปรตีน Putative recombinant GlaA ถูกสังเกตที่ kDa ประมาณ 90 ซึ่งในช่วงรายงานสำหรับเชื้อรา glucoamylases [33] นี้แนะนำ glycosylation GlaA คงที่อย่างน้อยหนึ่งไซต์ลิงค์ asparagine glycosylation แปดทำนายสำหรับ GlaA [25]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตามลำดับกรดอะมิโนที่แปลรหัสน้ำหนักโมเลกุลทำนายของ unglycosylated AmyA และ GlaA เป็น 69.6 กิโลดาลตันและ 68 กิโลดาลตันตามลำดับซึ่งอยู่ในข้อตกลงที่มีการรายงานก่อนหน้านี้เกี่ยวกับโปรตีนที่คล้ายกัน [25,31,32] อย่างไรก็ตามการวิเคราะห์ SDS-PAGE ของสารละลายที่ระบุป้ายแตกต่างกันมากระหว่าง 110-150 กิโลดาลตันทั้งสี่สายพันธุ์แสดง amyA (รูปที่ 3c) แนะนำโปรตีน glycosylated สิ้นเชิง สมมุติ recombinant GlaA ถูกพบเมื่อเวลาประมาณ 90 กิโลดาลตันซึ่งอยู่ในช่วงที่มีการรายงานการ glucoamylases เชื้อรา [33] นี้แสดงให้เห็น glycosylation ของ GlaA อาจจะที่หนึ่งหรือมากกว่าของแปด asparagine เชื่อมโยงเว็บไซต์ glycosylation ทำนาย GlaA [25]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ขึ้นอยู่กับกรดอะมิโน , ทำนายน้ำหนักโมเลกุลของ unglycosylated amya glaa เป็น 69.6 และ 68 กิโลดาลตันตามลำดับ ซึ่งสอดคล้องกับรายงานก่อนหน้านี้ที่คล้ายกันโปรตีน [ 25,31,32 ] อย่างไรก็ตาม การวิเคราะห์เอนไซม์ และน่าน พบว่าบริษัทขนาดใหญ่ภายในระหว่าง 110 ถึง 150 กิโลทั้งหมด 4 สายพันธุ์ที่แสดง amya ( รูปที่ 3 )แนะนำต่างกัน โปรตีนอื่น . การโคลนการแสดงออก glaa พบประมาณ 90 กิโลดาลตัน ซึ่งอยู่ในช่วงการรายงานสำหรับเชื้อรากลูโคอะไมเลส [ 33 ] นี้แสดงให้เห็น glaa glycosylation ของอาจในหนึ่งหรือมากกว่าหนึ่งของแปด asparagine เชื่อมโยง glycosylation เว็บไซต์ทำนายสำหรับ glaa [ 25 ]