As for IgG, the Fc part of IgY is t

As for IgG, the Fc part of IgY is the site of most biological effector functions. It contains two carbohydrate side-chains, in contrast to only one in IgG (Figure 1).
Physico-chemical properties of IgY. The isoelectric point of IgY is lower than that of IgG (Polson et al., 1980). It is in the range of 5.7 to 7.6, whereas that of IgG lies between 6.1 and 8.5.
Since the Fc fragment (the most hydrophobic moiety of the antibody molecule) of the IgY is bigger than that of the IgG, the IgY molecule is more hydrophobic than the IgG molecule (Davalos et al., 2000).
Stability of IgY
pH stability. The stability of IgY to acid and alkali has been studied under various conditions. It was found that the activity of IgY was decreased at pH 3.5 or lower and almost completely lost with irreversible change at pH 3 (Shimizu et al., 1988; 1992; 1993). Similar results were reported by Lösch et al. (1986), Hatta et al. (1993) and Lee et al. (2002b). Rapid decrease of the IgY activity at low pH(s) indicated conformational changes and damage in the Fab portion including the antigen-binding site.
Under alkaline conditions, the activity of IgY did not change until the pH increased to 11. However, it was markedly diminished at pH 12 or higher (Shimizu et al., 1988; 1992; 1993). Similar results about pH effect were presented by Lösch et al. (1986), Hatta et al. (1993) and Lee et al. (2002b).
Proteolysis stability. IgY is relatively resistant to trypsin or chymotrypsin digestion, but is fairly sensitive to pepsin digestion. Hatta et al. (1993) demonstrated that almost all of the IgY activity was lost following digestion with pepsin, but 39% and 41% of the activity remained even after 8 h of incubation with trypsin or chymotrypsin, respectively.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ส่วน IgG ส่วน Fc ของ IgY เป็นฟังก์ชัน effector ชีวภาพส่วนใหญ่ มันประกอบด้วยสองคาร์โบไฮเดรตด้านโซ่ ตรงข้ามเพียงคนเดียวใน IgG (1 รูป)สมบัติทางเคมีและฟิสิกส์ของ IgY จุด isoelectric IgY เป็นต่ำกว่าของ IgG (Polson et al., 1980) มันอยู่ในช่วงของ 5.7 การ 7.6 ในขณะที่ของ IgG อยู่ระหว่าง 6.1 8.5ส่วน Fc (moiety สุด hydrophobic ของโมเลกุลแอนติบอดี) ของ IgY เป็นมากกว่าของ IgG โมเลกุล IgY เป็น hydrophobic ยิ่งกว่าโมเลกุล IgG (Davalos et al., 2000)ความมั่นคงของ IgYเสถียรภาพที่ pH มีการศึกษาความมั่นคงของ IgY กรดและด่างภายใต้เงื่อนไขต่าง ๆ พบว่า กิจกรรมของ IgY ถูกลดลงที่ค่า pH 3.5 หรือต่ำกว่า และสูญหายเกือบหมดให้เปลี่ยนที่ pH 3 (ชิมิซุเอส al., 1988, 1992; 1993) มีรายงานผลที่คล้ายกัน โดย Lösch et al. (1986), ฮัตตาและ al. (1993) และ al. et ลี (2002b) ลดลงอย่างรวดเร็วของกิจกรรม IgY ที่ pH(s) ต่ำระบุเปลี่ยนแปลง conformational และความเสียหายในส่วน Fab รวมไซต์รวมตรวจหาสภาวะด่าง กิจกรรมของ IgY ได้ไม่เปลี่ยนแปลงจน pH เพิ่มขึ้น 11 อย่างไรก็ตาม ก็อย่างเด่นชัดลดลงที่ pH 12 หรือสูงกว่า (ชิมิซุเอส al., 1988, 1992; 1993) ผลคล้ายกันเกี่ยวกับผล pH ถูกนำเสนอ โดย Lösch et al. (1986), ฮัตตาและ al. (1993) และ al. et ลี (2002b)เสถียรภาพที่ proteolysis IgY ค่อนข้างทนทานต่อการย่อยอาหารทริปซินหรือ chymotrypsin แต่ค่อนข้างอ่อนไหวกับเพพซินย่อยอาหาร ฮัตตาและ al. (1993) แสดงว่า กิจกรรม IgY เกือบทั้งหมดสูญหายต่อการย่อยอาหาร มีเพพซิน แต่ 39% และ 41% ของกิจกรรมยังคงอยู่แม้หลังจาก h 8 ของคณะทันตแพทยศาสตร์กับทริปซินหรือ chymotrypsin ตามลำดับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สำหรับ IgG ส่วน Fc ของ IGY เป็นที่ตั้งของฟังก์ชั่น effector ทางชีวภาพมากที่สุด มันมีสองด้านคาร์โบไฮเดรตโซ่ในทางตรงกันข้ามกับเพียงหนึ่งใน IgG (รูปที่ 1).
คุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมีของ IGY จุด Isoelectric ของ IGY ต่ำกว่าที่ของ IgG (ปอลสัน et al., 1980) มันอยู่ในช่วง 5.7-7.6 ในขณะที่ IgG อยู่ระหว่าง 6.1 และ 8.5.
เนื่องจากส่วน Fc (ครึ่งไม่ชอบน้ำมากที่สุดของโมเลกุลแอนติบอดี) ของ IGY มีขนาดใหญ่กว่าของ IgG ที่โมเลกุล IGY มากขึ้น ไม่ชอบน้ำกว่าโมเลกุล IgG (Davalos et al., 2000).
เสถียรภาพของ IGY
เสถียรภาพค่า pH ความมั่นคงของ IGY กรดและด่างได้รับการศึกษาภายใต้เงื่อนไขต่างๆ ผลการศึกษาพบว่าการทำงานของ IGY ลดลงที่ pH 3.5 หรือต่ำกว่าและการสูญเสียเกือบทั้งหมดกลับไม่ได้กับการเปลี่ยนแปลงค่า pH ที่ 3 (Shimizu et al, 1988;. 1992; 1993) ผลที่คล้ายกันได้รับรายงานจากทริชและอัล (1986), et al, Hatta (1993) และลี et al, (2002b) ลดลงอย่างรวดเร็วของกิจกรรม IGY ที่ pH ต่ำ (s) ชี้ให้เห็นการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างและความเสียหายในส่วน Fab รวมทั้งเว็บไซต์ของแอนติเจนผูกพัน.
ภายใต้เงื่อนไขด่างกิจกรรมของ IGY ไม่เปลี่ยนแปลงจนกว่าพีเอชเพิ่มขึ้นถึง 11 แต่มันเป็น ลดลงอย่างเห็นได้ชัดที่ pH 12 หรือสูงกว่า (Shimizu et al, 1988;. 1992; 1993) ผลที่คล้ายกันเกี่ยวกับผลกระทบค่า pH ที่ถูกนำเสนอโดยทริชและอัล (1986), et al, Hatta (1993) และลี et al, (2002b).
ความมั่นคง proteolysis IGY ค่อนข้างทนต่อการย่อยอาหารหรือ trypsin chymotrypsin แต่ค่อนข้างไวต่อการย่อยอาหารน้ำย่อย Hatta et al, (1993) แสดงให้เห็นว่าเกือบทั้งหมดของกิจกรรม IGY หายไปดังต่อไปนี้ย่อยด้วยน้ำย่อย แต่ 39% และ 41% ของกิจกรรมยังคงอยู่แม้หลังจาก 8 ชั่วโมงของการบ่มด้วย trypsin หรือ chymotrypsin ตามลำดับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป็น IgG , เอฟซี ส่วนหนึ่งของ igy เป็นเว็บไซต์ของฟังก์ชันที่แสดงออกทางชีวภาพมากที่สุด มันประกอบด้วยสองด้านโซ่คาร์โบไฮเดรต ในทางตรงกันข้าม เพียงหนึ่งในกลุ่ม ( รูปที่ 1 )
physico สมบัติทางเคมีของ igy . จุดไอโซอิเล็กทริกของ igy ต่ำกว่าที่ของ IgG ( โพลสัน et al . , 1980 ) มันอยู่ในช่วง 5 ถึง 7.6 ในขณะที่ที่เหมาะสมอยู่ระหว่าง 5.5 และ 8.5
เนื่องจาก FC ~ ( แน่นอน ) ส่วนใหญ่ของโมเลกุลแอนติบอดี ) ของ igy ใหญ่กว่าของ IgG , igy โมเลกุลเป็น hydrophobic โมเลกุลมากกว่า IgG ( davalos et al . , 2000 ) เสถียรภาพของความมั่นคง igy อ

เสถียรภาพของ igy กรดและด่างได้ศึกษาภายใต้เงื่อนไขต่าง ๆ พบว่า กิจกรรมของ igy ลดลงที่ pH 35 หรือต่ำกว่า และเกือบจะหายไปอย่างสมบูรณ์ด้วยกลับไม่ได้เปลี่ยนที่ pH 3 ( ชิมิสึ et al . , 1988 ; 1992 ; 1993 ) ผลที่คล้ายกันได้รับรายงานโดย L ö SCH et al . ( 1986 ) , Hatta et al . ( 2536 ) และลี et al . ( 2002b ) การลดลงอย่างรวดเร็วของ igy กิจกรรมที่ pH ต่ำ ( s ) ที่พบในการเปลี่ยนแปลง และความเสียหายใน FAB ส่วนรวมทั้งผลที่ไม่พึงประสงค์ .
ภายใต้สภาวะด่างกิจกรรมของ igy ไม่ได้เปลี่ยนจนถึง pH เพิ่มขึ้น 11 อย่างไรก็ตาม มันเด่นชัดลดลงที่พีเอช 12 หรือสูงกว่า ( ชิมิสึ et al . , 1988 ; 1992 ; 1993 ) ผลที่คล้ายกันเกี่ยวกับอ ผลที่นำเสนอโดย L ö SCH et al . ( 1986 ) , Hatta et al . ( 2536 ) และลี et al . ( 2002b ) .
เสถียรภาพโปรตีโ ลซิส . igy ค่อนข้างทนต่อเอนไซม์ไคโมทริปซินหรือการย่อย ,แต่ค่อนข้างอ่อนไหวต่อการย่อยอาหารเอนไซม์เปปซิน ตตา et al . ( 2536 ) พบว่า เกือบทั้งหมดของ igy กิจกรรมหายไปต่อการย่อยด้วยเอนไซม์เปปซิน แต่ 39 เปอร์เซ็นต์และร้อยละ 41 ของกิจกรรมยังคงอยู่แม้หลังจาก 8 ชั่วโมงของการบ่มด้วยเอนไซม์ไคโมทริปซิน
หรือตามลำดับ