The split gill fungus synthesizes a

The split gill fungus synthesizes a class of small proteins called hydrophobins that self-assemble into barrier layers. This serves the fungus in two ways: first, the surfactant properties of the hydrophobins allow hyphae, the stringy filaments of the fungus, to breach the surface tension of water to form aerial protrusions used for reproduction; second, the hydrophobins spontaneously generate a robust water-proof barrier over the surface of the exposed hyphae to prevent water-logging of spores before they are released into the air. Hydrophobins self-assemble into barrier layers at the water-air interface by virtue of their specially adapted amino acid composition. They all contain 8 cysteine amino acids, which cross-link together via disulfide bridges when it is dissolved in water. This allows the protein to maintain a globular, water-soluble structure. When exposed to air, the disulfide bridges break and the proteins aggregate into amyloid rods. Amyloid rods are usually considered to be misfolded proteins and are the cause of numerous diseases, including Alzheimers. In fact, the amyloid nature of the hydrophobins in fungi is considered the first documented instance of amyloid proteins being useful in that state. The disulfide bridges keep the hydrophobins from prematurely self-assembling into a barrier layer.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เชื้อราเหงือกแยก synthesizes คลาสของโปรตีนขนาดเล็กที่เรียกว่า hydrophobins ที่ประกอบเป็นชั้นกั้นตนเอง นี้ทำหน้าที่เห็ดราในสองวิธี: ครั้งแรก surfactant คุณสมบัติของ hydrophobins ให้ hyphae, filaments stringy ของเชื้อรา การละเมิดแรงตึงผิวของน้ำ protrusions ทางอากาศแบบฟอร์มที่ใช้สำหรับสืบพันธุ์ สอง hydrophobins ธรรมชาติสร้างกำแพงกันน้ำแข็งผ่านพื้นผิวของ hyphae สัมผัสเพื่อป้องกันน้ำเข้าสู่ระบบของเพาะเฟิร์นก่อนมีออกไปในอากาศ Hydrophobins ตนเองรวมเป็นชั้นกั้นที่อินเทอร์เฟสน้ำอากาศอาศัยองค์ประกอบของกรดอะมิโนที่ดัดแปลงเป็นพิเศษ พวกเขาทั้งหมดประกอบด้วย 8 cysteine กรดอะมิโน การ cross-link กันผ่านสะพานไดซัลไฟด์เมื่อมันจะละลายในน้ำ นี้ช่วยให้โปรตีนในการรักษาโครงสร้าง globular ที่ละลายใน เมื่อสัมผัสกับอากาศ ไดซัลไฟด์ที่สะพานแบ่งและรวมโปรตีนเป็นก้านแอมีลอยด์ แอมีลอยด์ก้านมักจะถือว่าเป็น โปรตีน misfolded และเป็นสาเหตุของโรคต่าง ๆ รวมถึง Alzheimers ในความเป็นจริง ลักษณะแอมีลอยด์ของ hydrophobins ในเชื้อราจะถือว่าอินสแตนซ์เอกสารแรกของโปรตีนแอมีลอยด์มีประโยชน์ในรัฐนั้น สะพานไดซัลไฟด์ให้ hydrophobins ที่จากก่อนกำหนดด้วยตนเองประกอบเป็นชั้นกั้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แยกเชื้อราเหงือกสังเคราะห์ระดับของโปรตีนขนาดเล็กที่เรียกว่า hydrophobins ที่ตนเองประกอบเป็นชั้นอุปสรรค ให้บริการอาหารเชื้อราในสองวิธีแรกคุณสมบัติลดแรงตึงผิวของ hydrophobins ช่วยให้เส้นใยที่เหนียวเส้นใยของเชื้อราที่จะทำลายแรงตึงผิวของน้ำในรูปแบบที่ยื่นออกมาทางอากาศที่ใช้สำหรับการทำสำเนา; สอง hydrophobins ธรรมชาติสร้างกำแพงกันน้ำที่แข็งแกร่งบนพื้นผิวของเส้นใยสัมผัสเพื่อป้องกันไม่ให้น้ำเข้าสู่ระบบของสปอร์ก่อนที่พวกเขาจะถูกปล่อยออกไปในอากาศ Hydrophobins ตนเองประกอบเป็นชั้นอุปสรรคที่อินเตอร์เฟซที่น้ำอากาศโดยอาศัยอำนาจตามดัดแปลงเป็นพิเศษของพวกเขาองค์ประกอบของกรดอะมิโน พวกเขาทั้งหมดมี 8 cysteine​​ กรดอะมิโนซึ่งข้ามการเชื่อมโยงเข้าด้วยกันผ่านทางสะพานซัลไฟด์เมื่อมีการละลายในน้ำ นี้จะช่วยให้โปรตีนในการรักษารูปทรงกลมโครงสร้างที่ละลายน้ำได้ เมื่อสัมผัสกับอากาศสะพานทำลายซัลไฟด์และโปรตีนรวมเข้าไปในแท่ง amyloid แท่ง amyloid มักจะคิดว่าจะเป็นโปรตีน misfolded และเป็นสาเหตุของโรคจำนวนมากรวมถึงเสื่อม ในความเป็นจริงของธรรมชาติ amyloid hydrophobins ในเชื้อราถือว่าเป็นเอกสารตัวอย่างแรกของโปรตีน amyloid เป็นประโยชน์ในสถานะที่ สะพานซัลไฟด์ให้ hydrophobins ก่อนเวลาอันควรจากการประกอบตัวเองในชั้นอุปสรรค

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การแบ่งชั้นของกิลล์เชื้อราสังเคราะห์โปรตีนขนาดเล็กที่เรียกว่า hydrophobins ตนเองที่ประกอบเป็นเกราะชั้น ซึ่งเชื้อราในสองวิธีแรก คุณสมบัติแรงตึงผิวของ hydrophobins ให้ ) , เส้นใยเหนียวของเชื้อรา ทำให้แรงตึงผิวของน้ำแบบใช้ protrusions ทางอากาศ ; สองการ hydrophobins เป็นธรรมชาติสร้างสิ่งกีดขวางกันน้ำทนทานกว่าผิวสัมผัส ) เพื่อป้องกันน้ำเข้าสปอร์ก่อนที่พวกเขาจะถูกปล่อยออกมาในอากาศ hydrophobins ตนเองประกอบเป็นชั้นกั้นที่น้ำแอร์เฟสโดยอาศัยการดัดแปลงเป็นพิเศษกรดอะมิโนองค์ประกอบ พวกเขาทั้งหมดมี 8 กรดอะมิโนกรดอะมิโนซึ่งเชื่อมโยงกันผ่านทางไดข้ามสะพานเมื่อมันละลายในน้ำ นี้จะช่วยให้โปรตีนในการรักษาเป็นรูปทรงกลมละลายโครงสร้าง เมื่อสัมผัสกับอากาศ ไดซัลไฟด์ สะพานแบ่งและรวมเป็นแท่งโปรตีนแอมีลอยด์ . แท่งแอมีลอยด์มักจะถือว่าเป็น misfolded โปรตีนและเป็นสาเหตุของโรคต่างๆ มากมาย รวมถึงอัลไซเมอร์ ในความเป็นจริงที่สนใจในธรรมชาติของ hydrophobins เชื้อราถือเป็นครั้งแรกเอกสารตัวอย่างของโปรตีนแอมีลอยด์ที่มีประโยชน์แบบนี้ ซัลไฟด์สะพานให้ hydrophobins จากก่อนกำหนดตนเองประกอบเป็นเกราะชั้น