The Michaelis–Menten kinetic model

The Michaelis–Menten kinetic model of a single-substrate reaction is shown on the right. There is an initial bimolecular reaction between the enzyme E and substrate S to form the enzyme–substrate complex ES. The rate of enzymatic reaction increases with the increase of the substrate concentration up to a certain level called Vmax; at Vmax, increase in substrate concentration does not cause any increase in reaction rate as there no more enzyme (E) available for reacting with substrate (S). Here, the rate of reaction becomes dependent on the ES complex and the reaction becomes a unimolecular reaction with an order of zero. Though the enzymatic mechanism for the unimolecular reaction {displaystyle {ce {ES->[k_{cat}]{E}+P}}} {displaystyle {ce {ES->[k_{cat}]{E}+P}}} can be quite complex, there is typically one rate-determining enzymatic step that allows this reaction to be modelled as a single catalytic step with an apparent unimolecular rate constant kcat. If the reaction path proceeds over one or several intermediates, kcat will be a function of several elementary rate constants, whereas in the simplest case of a single elementary reaction (e.g. no intermediates) it will be identical to the elementary unimolecular rate constant k2. The apparent unimolecular rate constant kcat is also called turnover number and denotes the maximum number of enzymatic reactions catalysed per second.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แบบ kinetic Michaelis – Menten เกิดปฏิกิริยาเดียวพื้นผิวจะปรากฏบนด้านขวา มีปฏิกิริยา bimolecular การเริ่มต้นระหว่างเอนไซม์ E และพื้นผิว S แบบ ES คอมเพล็กซ์ของเอนไซม์สารตั้งต้น อัตราของปฏิกิริยาเอนไซม์เพิ่มขึ้นตามการเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นถึงเครื่อง Vmax เรียกที่บางระดับ พื้นผิว ที่ Vmax เพิ่มความเข้มข้นของสารตั้งต้นทำให้เกิดใด ๆ เพิ่มขึ้นในอัตราของปฏิกิริยาเป็นมีไม่มีเอนไซม์ (E) สามารถทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้น (S) ที่นี่ อัตราของปฏิกิริยาจะขึ้นอยู่กับ ES ซับซ้อน และปฏิกิริยาเป็น ปฏิกิริยา unimolecular ด้วยคำสั่งของศูนย์ แม้ว่ากลไกการเอนไซม์สำหรับปฏิกิริยา unimolecular { displaystyle { ce { ES -> [k_ {แมว}] {E } + P } } } { displaystyle { ce { ES -> [k_ {แมว}] {E } + P } } } จะค่อนข้างซับซ้อน มักจะมีการกำหนดราคาเอนไซม์ขั้นที่ช่วยให้ปฏิกิริยานี้จะถูกจำลองแบบมาเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาขั้นตอนเดียวกับ kcat คงอัตรา unimolecular ชัดเจน ถ้าเส้นทางปฏิกิริยาดำเนินผ่านตัวกลาง หนึ่ง kcat จะเป็นฟังก์ชันของค่าคงที่อัตราประถมหลาย ในขณะที่ในกรณีที่ง่ายที่สุดของประถมศึกษาปฏิกิริยาเดี่ยว (เช่นข้อ) จะเหมือนกับ unimolecular ประถมอัตราคง k2 Kcat unimolecular ชัดเจนคงของอัตราจะเรียกว่าเลขหมุนเวียน และแสดงถึงจำนวนสูงสุดของปฏิกิริยาของเอนไซม์ catalysed ต่อวินาที

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Michaelis-Menten รูปแบบการเคลื่อนไหวของปฏิกิริยาตั้งต้นเดียวจะปรากฏอยู่ทางด้านขวา มีปฏิกิริยา bimolecular เบื้องต้นระหว่างเอนไซม์อีและสารตั้งต้น S ในรูปแบบการทำงานของเอนไซม์สารตั้งต้นที่ซับซ้อน ES คือ อัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์เพิ่มขึ้นกับการเพิ่มความเข้มข้นของสารได้ถึงระดับหนึ่งเรียกว่า Vmax นั้น ที่ Vmax เพิ่มขึ้นในความเข้มข้นของสารไม่ก่อให้เกิดการเพิ่มขึ้นในขณะที่อัตราการเกิดปฏิกิริยาไม่มีเอนไซม์มากขึ้น (E) พร้อมใช้งานสำหรับปฏิกิริยากับสารตั้งต้น (S) นี่อัตราการเกิดปฏิกิริยากลายเป็นขึ้นอยู่กับ ES ซับซ้อนและเกิดปฏิกิริยากลายเป็นปฏิกิริยา unimolecular คำสั่งของศูนย์ แม้ว่ากลไกเอนไซม์สำหรับปฏิกิริยา unimolecular { displaystyle { CE {ES -> [K_ {แมว}] {E} + P}}} { displaystyle { CE {ES -> [K_ {แมว}] {E } + P}}} สามารถที่ค่อนข้างซับซ้อนมีหนึ่งโดยทั่วไปอัตราการเกิดปฏิกิริยาเคมีของเอนไซม์ที่ช่วยให้ปฏิกิริยานี้จะสร้างแบบจำลองเป็นขั้นตอนการเร่งปฏิกิริยาเดียวกับ kcat คงที่อัตรา unimolecular ชัดเจน ถ้าเส้นทางปฏิกิริยาเงินกว่าหนึ่งหรือหลายตัวกลาง kcat จะเป็นฟังก์ชั่นหลายคงอัตราประถมศึกษาในขณะที่ในกรณีที่ง่ายของปฏิกิริยาประถมเดียว (เช่นไม่มีตัวกลาง) มันจะเหมือนกันกับอัตรา unimolecular ประถม K2 อย่างต่อเนื่อง อัตรา unimolecular ชัดเจน kcat คงที่ก็เรียกว่าตัวเลขผลประกอบการและหมายถึงจำนวนสูงสุดของการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ตัวเร่งปฏิกิริยาต่อวินาที

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มาก menten จลนศาสตร์ของปฏิกิริยาและรูปแบบแผ่นเดียวที่แสดงบนขวา มีการเริ่มต้นปฏิกิริยาระหว่างเอนไซม์และสารชีวโมเลกุล และพื้นผิวของพื้นผิวที่ซับซ้อนและรูปแบบเอนไซม์ ES อัตราของปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่เพิ่มขึ้นกับการเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นสารอาหารถึงระดับหนึ่ง เรียกว่า ถึง ที่ ถึง เพิ่ม ความเข้มข้นสูง ไม่ก่อให้เกิดการเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาใด ๆไม่มีเอนไซม์ ( e ) สามารถทำปฏิกิริยากับพื้นผิว ( s ) ที่นี่ อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะขึ้นอยู่กับ ES ที่ซับซ้อนและปฏิกิริยาเป็นปฏิกิริยา unimolecular กับคำสั่งของศูนย์ แม้ว่ากลไกปฏิกิริยาเอนไซม์สำหรับ unimolecular { { { displaystyle CE ES - > [ k_ แมว } { E } { ] + P } } } { { { displaystyle CE ES - > [ k_ แมว } { E } { ] + P } } } จะค่อนข้างซับซ้อน มีขั้นกำหนดอัตราปกติหนึ่ง เอนไซม์ที่ช่วยให้ปฏิกิริยานี้สามารถจำลองเป็นขั้นตอนเร่งปฏิกิริยาเดียวที่มีอัตราการ unimolecular แจ่มแจ้งคงที่ kcat . ถ้าปฏิกิริยาทางรายได้มากกว่าหนึ่งหรือหลายตัวกลาง kcat จะเป็นฟังก์ชันของค่าคงที่อัตราเบื้องต้นหลายส่วนในกรณีที่ง่ายที่สุดของปฏิกิริยาเบื้องต้นเดียว ( เช่นไม่มีตัวกลาง ) มันจะเหมือนกันกับอัตราคงที่ unimolecular เบื้องต้น 2 . อัตรา unimolecular แจ่มแจ้งคงที่ kcat เรียกว่าการหมุนเวียนและตัวเลขแสดงจำนวนสูงสุดของปฏิกิริยาเอนไซม์ catalysed ต่อวินาที