Human 2'-5' oligoadenylate syntheta

Human 2'-5' oligoadenylate synthetase-1 (OAS1) is central in innate immune system detection of cytoplasmic double-stranded RNA (dsRNA) and promotion of host antiviral responses. However, the molecular signatures that promote OAS1 activation are currently poorly defined. We show that the 3'-end polyuridine sequence of viral and cellular RNA polymerase III non-coding transcripts is critical for their optimal activation of OAS1. Potentiation of OAS1 activity was also observed with a model dsRNA duplex containing an OAS1 activation consensus sequence. We determined that the effect is attributable to a single appended 3'-end residue, is dependent upon its single-stranded nature with strong preference for pyrimidine residues and is mediated by a highly conserved OAS1 residue adjacent to the dsRNA binding surface. These findings represent discovery of a novel signature for OAS1 activation, the 3'-single-stranded pyrimidine (3'-ssPy) motif, with potential functional implications for OAS1 activity in its antiviral and other anti-proliferative roles.
© The Author(s) 2014. Published by Oxford University Press on behalf of Nucleic Acids Research.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มนุษย์ 2' - 5' oligoadenylate synthetase-1 (OAS1) เป็นศูนย์กลางในการตรวจระบบภูมิคุ้มกันโดยธรรมชาติ cytoplasmic ควั่นคู่อาร์เอ็นเอ (dsRNA) และส่งเสริมการตอบสนองต่อยาต้านไวรัสของโฮสต์ อย่างไรก็ตาม ลายเซ็นโมเลกุลที่ส่งเสริมการเปิดใช้งาน OAS1 ปัจจุบันไม่ดีไว้ เราแสดงว่า ลำดับ polyuridine 3 ส่วนของไวรัส และเซลล์อาร์เอ็นเอพอลิเมอเรส III ไม่ใช่รหัสใบแสดงผลมีความสำคัญสำหรับการเปิดใช้งานสูงสุด OAS1 Potentiation OAS1 กิจกรรมยังสังเกต ด้วย dsRNA รุ่นสองที่ประกอบด้วยลำดับตัวช่วยเปิดใช้งาน OAS1 เราพบว่า ผลเนื่องมาจากสารตกค้างเดียวต่อท้าย 3 ส่วน ขึ้นอยู่กับตามลักษณะขนเดียวด้วยความแข็งแกร่งสำหรับตก pyrimidine และ mediated โดยการนำสูง OAS1 สารตกค้างผิว dsRNA ผูกติดกับ ผลการวิจัยเหล่านี้แสดงถึงการค้นพบลายเซ็นนวนิยายสำหรับการเรียกใช้ OAS1 แปลน 3 เดียวควั่น pyrimidine (3-ssPy) มีผลอาจทำงานสำหรับกิจกรรม OAS1 ในบทบาทต่อต้าน proliferative ต้นของยาต้านไวรัส และอื่น ๆ© Author(s) 2014 เผยแพร่ โดยกดมหาวิทยาลัยออกซ์ฟอร์ดแทนวิจัยกรดนิวคลีอิก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

มนุษย์ 2'-5 'oligoadenylate synthetase-1 (OAS1) เป็นศูนย์กลางในการตรวจสอบระบบภูมิคุ้มกันโดยธรรมชาติของอาร์เอ็นเอเกลียวคู่นิวเคลียส (dsRNA) และโปรโมชั่นของการตอบสนองไวรัสโฮสต์ แต่ลายเซ็นโมเลกุลที่ส่งเสริมการยืนยันการใช้งาน OAS1 กำลังที่กำหนดไว้ไม่ดี เราแสดงให้เห็นว่า 3'สิ้นลำดับ polyuridine ของ RNA polymerase ไวรัสและโทรศัพท์มือถือที่สามใบรับรองผลการเรียนที่ไม่ได้เข้ารหัสเป็นสิ่งสำคัญสำหรับการเปิดใช้งานที่ดีที่สุดของพวกเขา OAS1 potentiation ของกิจกรรม OAS1 นอกจากนี้ยังพบกับรูปแบบ dsRNA เพล็กซ์ที่มีลำดับฉันทามติยืนยันการใช้งาน OAS1 เราพิจารณาแล้วว่าผลที่ได้คือส่วนที่เป็นสารตกค้างท้าย 3'สิ้นเดียวจะขึ้นอยู่กับลักษณะเดียวติดอยู่กับการตั้งค่าที่แข็งแกร่งสำหรับการตกค้าง pyrimidine และเป็นสื่อกลางโดยตกค้าง OAS1 อนุรักษ์สูงติดกับพื้นผิว dsRNA ผูกพัน การค้นพบเหล่านี้แสดงถึงการค้นพบของลายเซ็นนวนิยายสำหรับการเปิดใช้ OAS1, 3'เดียวควั่น pyrimidine (3'-ssPy) แรงจูงใจที่มีผลกระทบการทำงานที่มีศักยภาพสำหรับกิจกรรม OAS1 ในบทบาทต้านไวรัสและอื่น ๆ ที่ป้องกันการเจริญของ.
©ผู้เขียน (s ) ปี 2014 จัดพิมพ์โดย Oxford University Press ในนามของนิวคลีอิกกรดวิจัย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มนุษย์ 2 ' - 5 ' oligoadenylate synthetase-1 ( oas1 ) เป็นศูนย์กลางในการปรับระบบภูมิคุ้มกันของคู่ตีเกลียว RNA ( dsRNA ) พบการโฮสต์ไวรัสและการตอบสนอง อย่างไรก็ตาม โมเลกุลลายเซ็นที่ส่งเสริมการ oas1 ในปัจจุบันได้กำหนดเราแสดงให้เห็นว่า 3 ' - จบ polyuridine ลำดับของไวรัส และเซลล์อาร์เอ็นเอพอลิเมอเรส II ไม่มีการเข้ารหัสยีนสำคัญที่สุดของการ oas1 . เอ็น - กิจกรรม oas1 พบว่ามีรูปแบบดูเพล็กซ์ที่มี oas1 ฉันทามติ dsRNA การลำดับ เรามีความเห็นว่า ผลที่ได้คือข้อมูลเดียวผนวก 3 ' - สุดกากขึ้นอยู่กับที่เดียวติดธรรมชาติกับความชอบที่แข็งแกร่งสำหรับไพริมิดีนตกค้างและเป็นคนกลาง โดยที่มีการอนุรักษ์ oas1 กากติดกับ dsRNA ผูกกับพื้นผิว การค้นพบเหล่านี้เป็นตัวแทนของการค้นพบของลายเซ็นใหม่สำหรับ oas1 กระตุ้น , 3 ' - เดี่ยวติดไพริมิดีน ( 3 ' - sspy ) แรงจูงใจกับผลกระทบที่มีศักยภาพในการทำงาน oas1 กิจกรรมของไวรัสและต่อต้าน proliferative บทบาท .
สงวนลิขสิทธิ์ผู้เขียน ( s ) 2014 ที่ตีพิมพ์โดยสำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยออกซ์ฟอร์ดในนามของกรดนิวคลีอิกวิจัย .