The Crystal Structure of Decameric

The Crystal Structure of Decameric BslA Reveals Two Distinct Structural
Forms. From the data presented thus far, we suggest that the cap
region of monomeric BslA is a random coil in aqueous solution
with the hydrophobic side chains buried; at an interface the cap
restructures to form a β-sheet, and self-assembles into a 2D lattice.
Further supporting data for this model comes from the X-ray
crystal structure (10): analysis reveals two substantially different
cap configurations in the decameric repeat unit (Fig. 4A). Eight of
the ten subunits are positioned with their caps in close proximity in
a micelle-like arrangement. In these proteins, the cap regions are
n a β-sheet configuration with the hydrophobic residues oriented

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างผลึกของ Decameric BslA เผยสองโครงสร้างที่แตกต่าง
รูปแบบ จากข้อมูลที่นำเสนอป่านนี้เราขอแนะนำให้หมวก
ภูมิภาค BslA monomeric เป็นขดลวดแบบสุ่มในสารละลาย
ที่มีโซ่ด้านที่ไม่ชอบน้ำฝังไว้ที่นั่น ที่อินเตอร์เฟซหมวก
ปรับโครงสร้างในรูปแบบβแผ่นและตัวเองมั่งเข้าตาข่าย 2D.
เพิ่มเติมข้อมูลสนับสนุนสำหรับรุ่นนี้มาจาก X-ray
โครงสร้างผลึก (10): การวิเคราะห์แสดงให้เห็นที่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญสอง
กำหนดค่าหมวกใน decameric หน่วยซ้ำ (รูป. 4A) แปด
สิบหน่วยย่อยอยู่ในตำแหน่งที่มีหมวกของพวกเขาในบริเวณใกล้เคียงใน
การจัดไมเซลล์เหมือน โปรตีนเหล่านี้ในภูมิภาคหมวกที่มี
การกำหนดค่า na βแผ่นที่มีสารตกค้างไม่ชอบน้ำที่มุ่งเน้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างผลึกของ decameric bsla พบสองรูปแบบโครงสร้าง
ที่แตกต่างกัน จากข้อมูลที่นำเสนอ ดังนั้นไกล เราแนะนำว่า หมวก
ภาคเกิด bsla เป็นแบบขดลวด ในสารละลาย
กับไฮโดรโฟบิกโซ่ข้างฝัง ; อินเตอร์เฟซรูปแบบหมวก
องบีตา - แผ่น และตนเองประกอบเป็น 2 มิติขัดแตะ .
เพิ่มเติมข้อมูลสนับสนุนสำหรับรูปแบบนี้มาจาก เอ็กซ์เรย์
โครงสร้างผลึก ( 10 ) : การวิเคราะห์พบสองแตกต่างกัน
อย่างมากหมวกแบบในหน่วยซ้ำ decameric ( รูปที่ 4 ) 8
หน่วยสิบจะวางของหมวกในบริเวณใกล้เคียงใน
เป็นไมเซลล์ เช่น การจัดวาง โปรตีนเหล่านี้หมวกภูมิภาค
n บีตา - แผ่นตั้งค่ากับมุ่งเน้น
) ตกค้าง