intermediate for protein biotinylat

intermediate for protein biotinylation and corepressor for tran-
scriptional regulation. The BirA: biotinyl-5′-AMP (holo) enzyme can
then adopt one of two different fates. When the cellular demand
for biotin is low holo BirA can dimerize and bind DNA where it func-
tions as the transcriptional repressor of the biotin biosynthesis
operon, thereby inhibiting the synthesis of more biotin. In con-
trast, in the presence of substrate requiring biotinylation the holo
BirA functions as a biotin ligase. Here BPL recognizes and binds to
a biotin carboxyl carrier protein (BCCP) present in the receiving
enzyme that contains the lysine residue targeted for biotinylation. 11
Protein biotinylation is an example of a post-translational modifi-
cation that is performed with exquisite specificity. For example, the
E. coli biotin ligase (BirA) modifies just one of the >4000 different
proteins in the bacterial cell. 12 Moreover, the biotin cofactor is co-
valently attached onto the side chain of one single, specific target
lysine residue present in the active site of biotin-dependent enzymes.
BPLs from a wide variety of species are able to modify BCCP from
unrelated organisms, 13–15 highlighting how highly conserved both
the catalytic mechanism and the protein:protein interactions
between enzyme and substrate have remained throughout evolu-
tion. The possible mechanisms through which BirA can switch
between its two functions are described later in this review.
All BPLs contain a conserved 2-domain catalytic core responsi-
ble for biotinyl-5′-AMP synthesis and protein biotinylation. 16 The
greatest divergence between the BPLs is in their N-terminal regions
(see Fig. 2A). Class I BPLs are composed only of the conserved cata-
lytic module that is required for protein biotinylation. Hence, these
are mono functional enzymes. X-ray crystal structures of Class I BPLs
have been reported for Mycobacterium tuberculosis 19 and Pyrococcus
horikoshii. 21 In contrast, the Class II BPLs are truly bi-functional having
both biotin ligase and transcriptional repressor activities due to an
N-terminal DNA binding domain. BirA from E. coli is the most ex-
tensively studied representative of a Class II BPL, having been the
subject of structural, genetic and biophysical studies (reviewed 22,23 ).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กลางสำหรับโปรตีน biotinylation และ corepressor สำหรับทราน-ระเบียบ scriptional เซอร์กิต: เอนไซม์ biotinyl-5′-AMP (holo) สามารถจากนั้น ใช้นั้นแตกต่างกันสองอย่างใดอย่างหนึ่ง เมื่อความต้องการโทรศัพท์มือถือโบโอตินคือ ต่ำ holo เซอร์กิตสามารถ dimerize และผูกดีเอ็นเอที่มัน func -ทุกระดับเป็น repressor transcriptional ของสังเคราะห์โบโอตินoperon จึงยับยั้งการสังเคราะห์ของโบโอตินเพิ่มเติม ในคอน-trast ในพื้นผิวที่ต้องการ biotinylation holoฟังก์ชั่นเซอร์กิตเป็น ligase โบโอติน ที่นี่ใช้ระบบ BPL รู้จัก และผูกไปโบโอติน carboxyl ขนส่งโปรตีน (BCCP) ในการรับเอนไซม์ที่ประกอบด้วยสารไลซีนที่กำหนดเป้าหมายสำหรับ biotinylation 11โปรตีน biotinylation เป็นตัวอย่างของ modifi post-translational-ไอออนที่ทำงานกับ specificity สวยงาม เช่น การไลโบโอติน ligase (เซอร์กิต) modifies เพียงหนึ่งของการ > 4000 ต่างกันโปรตีนในเซลล์แบคทีเรีย 12 Moreover ทำโบโอตินคือ co-ติดบนสายด้านหนึ่ง เป้าหมาย specific valentlyไลซีนสารตกค้างที่อยู่ในไซต์ที่ใช้งานของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับโบโอตินBPLs จากความหลากหลายของสายพันธุ์สามารถปรับเปลี่ยน BCCP จากสิ่งมีชีวิตที่ไม่เกี่ยวข้อง วิธีสูง 13-15 เน้นอนุรักษ์ทั้งกลไกการเร่งปฏิกิริยาและปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน: โปรตีนระหว่างผิวและเอนไซม์ยังคงอยู่ตลอด evolu-ทางการค้า กลไกเป็นไปได้ซึ่งสามารถสลับเซอร์กิตระหว่างของสองฟังก์ชันที่อธิบายไว้ในรีวิวนี้BPLs ทั้งหมดประกอบด้วยการนำโดเมน 2 ตัวเร่งปฏิกิริยาหลัก responsi-ผักสำหรับ biotinylation สังเคราะห์และโปรตีน biotinyl-5′-AMP 16divergence สุดระหว่าง BPLs มีในภูมิภาคของ N-เทอร์มินัล(ดูรูป 2A) ชั้นที่ฉัน BPLs จะประกอบด้วยเฉพาะของ cata - เมืองเก่าโมดู lytic ที่จำเป็นสำหรับโปรตีน biotinylation ดังนั้น เหล่านี้เอนไซม์ทำงานขาวดำได้ โครงสร้างผลึก X-ray ของชั้น I BPLsรายงานมัยโคแบคทีเรียวัณโรค 19 และ Pyrococcushorikoshii 21 คมชัด BPLs สองชั้นจะมีทำงานสองได้อย่างแท้จริงโบโอติน ligase และกิจกรรม transcriptional repressor เนื่องจากการN-เทอร์มินัลโดเมนรวมดีเอ็นเอ เซอร์กิตจาก E. coli คือ อดีต - มากที่สุดตัวแทนระดับ II ใช้ระบบ BPL มีการศึกษา tensively การเรื่องของการศึกษาโครงสร้าง พันธุกรรม และ biophysical (ทาน 22,23)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กลางสำหรับ biotinylation โปรตีนและ corepressor สำหรับ tran-
ระเบียบ scriptional Bira: biotinyl-5'-AMP (Holo) เอนไซม์สามารถ
แล้วนำมาใช้เป็นหนึ่งในสองชะตากรรมที่แตกต่างกัน เมื่อความต้องการโทรศัพท์มือถือ
สำหรับไบโอตินเป็น Holo ต่ำ Bira สามารถ dimerize และผูกดีเอ็นเอที่มันฟังก์ชั่น
ทั้งนี้เป็นอดกลั้นการถอดรหัสของไบโอตินสังเคราะห์
operon จึงยับยั้งการสังเคราะห์ไบโอตินมากขึ้น ในวง
คมชัดในการปรากฏตัวของพื้นผิวที่ต้องการ biotinylation Holo
ฟังก์ชั่น Bira เป็นลิกาเซไบโอติน นี่ BPL ตระหนักและจับกับ
โปรตีนที่ให้บริการไบโอติน carboxyl (BCCP) ในปัจจุบันที่ได้รับ
เอนไซม์ที่มีสารตกค้างไลซีนกำหนดเป้าหมายสำหรับ biotinylation 11
โปรตีน biotinylation เป็นตัวอย่างของการโพสต์แปล fi- Modi
ไอออนบวกที่จะดำเนินการกับประณีตเมืองที่ระบุไว้ ยกตัวอย่างเช่น
อี coli ไบโอตินลิกาเซ (Bira) Modi Fi ES เพียงหนึ่งใน> 4000 ที่แตกต่างกัน
ของโปรตีนในเซลล์ของแบคทีเรีย 12 นอกจากนี้ยังมีปัจจัยไบโอตินจะร่วม
แนบ valently เข้าสู่ห่วงโซ่ด้านข้างของเดียว speci Fi C เป้าหมายหนึ่ง
ตกค้างไลซีนในปัจจุบันการใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์ไบโอตินขึ้นอยู่กับ.
BPLS จากหลากหลายของสายพันธุ์ที่มีความสามารถในการปรับเปลี่ยน BCCP จาก
สิ่งมีชีวิตที่ไม่เกี่ยวข้องกัน 13-15 เน้นวิธีการอนุรักษ์อย่างสูงทั้ง
กลไกการเร่งปฏิกิริยาและโปรตีน: โปรตีน
ระหว่างเอนไซม์และสารตั้งต้นที่ยังคงอยู่ตลอดวิวัฒนาการ
การ กลไกที่เป็นไปได้ผ่านที่ Bira สามารถสลับ
ระหว่างสองฟังก์ชั่นที่มีการอธิบายต่อไปในการทบทวนนี้.
ทั้งหมด BPLS มีป่าสงวน 2 โดเมนหลักเร่งปฏิกิริยารับผิดชอบ
เบิ้ลสำหรับการสังเคราะห์ biotinyl-5'-AMP และ biotinylation โปรตีน 16
ความแตกต่างที่ยิ่งใหญ่ที่สุดระหว่าง BPLS อยู่ในภูมิภาค n- ขั้วของพวกเขา
(ดูรูป. 2A) Class I BPLS จะประกอบด้วยเฉพาะของป่าสงวน cata-
โมดูล lytic ที่จำเป็นสำหรับการ biotinylation โปรตีน ดังนั้นเหล่านี้
เป็นเอนไซม์ทำงานขาวดำ X-ray โครงสร้างผลึกของชั้น BPLS
ได้รับการรายงานสำหรับเชื้อวัณโรค 19 และ Pyrococcus
horikoshii 21 ในทางตรงกันข้าม BPLS Class II อย่างแท้จริงมีสองทำงาน
ทั้งลิกาเซไบโอตินและกิจกรรมการถอดรหัสอดกลั้นเนื่องจากการ
n- ขั้วโดเมนดีเอ็นเอที่มีผลผูกพัน Bira จากเชื้อ E. coli เป็นส่วนใหญ่อดีต
ตัวแทน tensively ศึกษาของ Class II BPL ได้รับ
เรื่องของโครงสร้างทางพันธุกรรมและการศึกษาชีวฟิสิกส์ (สอบทาน 22,23)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สื่อกลางสำหรับโปรตีนและ biotinylation corepressor Tran - สำหรับระเบียบ scriptional . โดย : พีระ biotinyl-5 ’ - แอมป์ ( สามมิติ ) เอนไซม์สามารถแล้วใช้หนึ่งในสองโชคชะตาที่แตกต่างกัน เมื่อความต้องการของเซลล์สำหรับไบโอตินเป็นพีระ holo ต่ำสามารถแคบและผูกที่ func - ดีเอ็นเอใช้งานเป็นผู้ควบคุม particle ของวิถีการสังเคราะห์ไบโอตินโอเปอร์รอนจึงยับยั้งการสังเคราะห์ไบโอตินเพิ่มเติม - ในคอนtrast ต่อหน้าพื้นผิวที่ต้องการ biotinylation สามมิติพีระฟังก์ชันเป็นไบโอตินไลเกส . ที่นี่ออกแบบตระหนักและผูกกับเป็นพาหะโปรตีน biotin คาร์บอกซิล ( bccp ) ในปัจจุบันได้รับเอนไซม์ที่มี lysine ตกค้างเป้าหมายสำหรับ biotinylation . 11biotinylation โปรตีนเป็นตัวอย่างของจึง Modi - ไปรษณีย์ - แปลไอออนบวกที่ดำเนินการกับกาจึงสวยงามเมือง ตัวอย่างเช่นE . coli biotin ไลเกส ( พีระ ) โมดิจึงและหนึ่งใน > 4000 ที่แตกต่างกันโปรตีนในเซลล์แบคทีเรีย 12 นอกจากนี้ ปัจจัยร่วมเป็น Co - ไบโอตินvalently แนบลงข้างโซ่เดียว กาจึง C เป้าหมายกากไลซีนที่มีอยู่ในเว็บไซต์ที่ใช้งานของไบโอตินขึ้นอยู่กับเอนไซม์bpls จากหลากหลายชนิด สามารถที่จะปรับเปลี่ยน bccp จากสิ่งมีชีวิตที่ไม่เกี่ยวข้อง 13 – 15 เน้นวิธีการอนุรักษ์ ทั้งสูงกลไกการปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนและโปรตีน :ระหว่างเอนไซม์และสารอาหารยังคงมีอยู่ตลอด evolu -tion . กลไกที่เป็นไปได้ผ่านที่พีระสามารถสลับระหว่างสองฟังก์ชันที่อธิบายไว้ในภายหลังในบทความนี้ทั้งหมด bpls ประกอบด้วยป่าสงวน 2-domain หลัก responsi - ปฏิกิริยาการสังเคราะห์แอมป์ ble สำหรับ biotinyl-5 MBC และ biotinylation โปรตีน 16ที่ยิ่งใหญ่ที่สุดของพวกเขาคือความแตกต่างระหว่าง bpls กรดอะมิโนในภูมิภาค( ดูรูปที่ 2A ) ผมเรียน bpls จะประกอบด้วยเฉพาะของ CATA - อนุรักษ์โมดูลที่จำเป็นสำหรับ biotinylation เอนไซม์โปรตีน ดังนั้น , เหล่านี้เป็น Mono การทำงานเอนไซม์ โครงสร้างผลึกของชั้น bpls เอ็กซ์เรย์มีรายงานว่าเชื้อวัณโรค และ pyrococcus 19 สำหรับhorikoshii . 21 ส่วนชั้น 2 bpls อย่างแท้จริงบิการทำงานมีทั้งไบโอติน ไลเกส และกิจกรรมต่างๆ เนื่องจากมีผู้อดกลั้นลองกรดอะมิโนดีเอ็นเอมัดโดเมน พีระจาก E . coli เป็นเก่าที่สุดtensively เรียนตัวแทนของชั้น 2 Protocol ในการเป็นเรื่องของโครงสร้างทางพันธุกรรมและชีวกายภาพการศึกษา ( ดู 22,23 )