MurG is an essential glycosyltransf

MurG is an essential glycosyltransferase that forms the glycosidic linkage between N-acetyl muramyl pentapeptide and N-acetyl glucosamine in the biosynthesis of the bacterial cell wall. This enzyme is a member of a major superfamily of NDP-glycosyltransferases for which no x-ray structures containing intact substrates have been reported. Here we present the 2.5-Å crystal structure of Escherichia coli MurG in complex with its donor substrate, UDP-GlcNAc. Combined with genomic analysis of other superfamily members and site-specific mutagenesis of E. coli MurG, this structure sheds light on the molecular basis for both donor and acceptor selectivity for the superfamily. This structural analysis suggests that it will be possible to evolve new glycosyltransferases from prototypical superfamily members by varying two key loops while maintaining the overall architecture of the family and preserving key residues.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

MurG เป็น glycosyltransferase สำคัญที่เชื่อมโยง glycosidic ระหว่าง N-acetyl muramyl pentapeptide และ N-acetyl glucosamine ในชีวสังเคราะห์ของผนังเซลล์แบคทีเรีย เอนไซม์นี้เป็นสมาชิกของ superfamily สำคัญของ NDP glycosyltransferases มีการรายงานสำหรับเอ็กซ์เรย์ที่ไม่มีโครงสร้างที่ประกอบด้วยพื้นผิวเหมือนเดิม ที่นี่เราแสดงโครงสร้างผลึก 2.5 Åของ Escherichia coli ที่ MurG ในคอมเพล็กซ์กับของผู้บริจาคพื้นผิว UDP-GlcNAc โครงสร้างนี้ sheds แสงพื้นฐานระดับโมเลกุลสำหรับผู้บริจาคและ acceptor ใวใน superfamily ที่ร่วมกับสมาชิกอื่น ๆ superfamily genomic วิเคราะห์และ mutagenesis เฉพาะของ MurG E. coli การวิเคราะห์โครงสร้างนี้แนะนำว่า จะสามารถพัฒนา glycosyltransferases ใหม่จากสมาชิก prototypical superfamily โดยแตกต่างกันสองลูปคีย์ขณะรักษาสถาปัตยกรรมโดยรวมของครอบครัว และการตกค้างที่สำคัญ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Murg เป็นไกลโคซิสำคัญที่รูปแบบการเชื่อมโยงระหว่าง glycosidic pentapeptide muramyl N-acetyl และกลูโ​​คซา N-acetyl ในการสังเคราะห์ของผนังเซลล์แบคทีเรีย เอนไซม์นี้เป็นสมาชิกของ superfamily สำคัญของ NDP-glycosyltransferases ที่ไม่มีโครงสร้างเอ็กซ์เรย์ที่มีพื้นผิวเหมือนเดิมได้รับรายงาน ที่นี่เรานำเสนอโครงสร้างผลึก 2.5 ของ Escherichia coli Murg ในพื้นผิวที่ซับซ้อนที่มีผู้บริจาคของ UDP-GlcNAc บวกกับการวิเคราะห์จีโนมของสมาชิกใน superfamily อื่น ๆ และฉับเว็บไซต์ที่เฉพาะเจาะจงของเชื้อ E. coli Murg โครงสร้างนี้เพิงบนพื้นฐานของโมเลกุลทั้งผู้บริจาคและการเลือกตัวรับสำหรับ superfamily การวิเคราะห์โครงสร้างนี้แสดงให้เห็นว่ามันจะเป็นไปได้ที่จะพัฒนาขึ้นใหม่ glycosyltransferases จากสมาชิก superfamily แม่บทโดยการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญสองลูปในขณะที่รักษาสถาปัตยกรรมโดยรวมของคนในครอบครัวและรักษาสารตกค้างที่สำคัญ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

murg เป็นสิ่งจำเป็นเดกซ์ที่รูปแบบการเชื่อมโยงระหว่างเพนตาเปปไทด์และไกลโคซิดิก muramyl n-acetyl n-acetyl กลูโคซามีนในกระบวนการของผนังเซลล์แบคทีเรีย เอนไซม์นี้เป็นสมาชิกของซูเปอร์แฟมิลีรายใหญ่ของ NDP glycosyltransferases ซึ่งไม่เอกซเรย์โครงสร้างพื้นผิวที่มียังคงได้รับการรายงาน ที่นี่เรานำเสนอ 25 - •โครงสร้างผลึกของ Escherichia coli murg ในที่ซับซ้อนที่มีผู้บริจาค ( UDP glcnac . รวมกับการวิเคราะห์จีโนมของสมาชิกอื่น ๆของซุเปอร์แฟมิลีและเฉพาะของ E . coli murg โครงสร้างนี้หายไฟบนพื้นฐานระดับโมเลกุลสำหรับทั้งผู้บริจาคและพระนาสิกหัวกะทิสำหรับซูเปอร์แฟมิลี .การวิเคราะห์โครงสร้างนี้แสดงให้เห็นว่ามันจะเป็นไปได้ที่จะพัฒนาขึ้นใหม่จากสมาชิก glycosyltransferases ซูเปอร์แฟมิลีแบบ 2 วงที่สำคัญในขณะที่การรักษาสถาปัตยกรรมโดยรวมของครอบครัวและการตกค้างของคีย์