Tau proteins are proteins that perf

Tau proteins are proteins that perform the function of stabilizing microtubules. These proteins are abundant in nerve cells and are present to a much lesser degree in oligodendrocytes and astrocytes. When Tau proteins become defective and fail to adequately stabilize microtubules, pathologies of the nervous system can develop such as Alzheimer’s disease.

Tau proteins are produced through alternative splicing of a single gene called MAPT (microtubule-associated protein tau). The proteins were discovered in Marc Kirschner's laboratory at Princeton University in 1975.

Tau proteins are mainly active in the distal portions of axons where they stabilize microtubules as well as providing flexibility. The proteins work together with a globular protein called tubulin to stabilize microtubules and aid the assembly of tubulin in the microtubules. Tau proteins achieve their control of microtubule stability through isoforms and phosphorylation. Hyperphosphorylation of tau proteins can cause the helical and straight filaments to tangle (referred to as neurofibrillary tangles). These tangles contribute to the pathology of Alzheimer’s disease.

When a brain affected by Alzheimer’s disease is examined, all six isoforms of tau are often found hyperphosphorylated in paired helical filaments. Deposits of abnormal aggregates enriched with tau isoforms have also been reported in some other neurodegenerative diseases

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เต่าโปรตีนเป็นโปรตีนที่ทำหน้าที่ของเสถียรภาพ microtubules โปรตีนเหล่านี้มีมากในเซลล์ประสาท และมีอยู่ในระดับมากน้อยใน oligodendrocytes และ astrocytes เมื่อโปรตีนเต่ากลายเป็นข้อบกพร่อง และไม่เพียงพอคง microtubules โรคของระบบประสาทพัฒนาเช่นโรคอัลไซเมอร์มีผลิตโปรตีนเต่าผ่านอื่นประกบของยีนเดี่ยวที่เรียกว่า MAPT (เต่าโปรตีนไมโครทิวบูลที่เกี่ยวข้อง) โปรตีนถูกค้นพบในห้องปฏิบัติการของ Marc Kirschner ที่มหาวิทยาลัย Princeton ในปี 1975โปรตีนเต่าอยู่ส่วนใหญ่ในส่วนปลายของนก็ที่เสถียรภาพ microtubules ตลอดจนให้มีความยืดหยุ่น โปรตีนที่ทำงานร่วมกับโปรตีน tubulin เพื่อรักษาเสถียรภาพ microtubules และช่วยประกอบ tubulin microtubules เรียกว่ากลม โปรตีนเต่าบรรลุการควบคุมของไมโครทิวบูลเสถียร isoforms และ phosphorylation Hyperphosphorylation เต่าโปรตีนสามารถทำไส้ตรง และขดลวดจะพันชนิด (อ้างอิงที่ neurofibrillary tangles) Tangles เหล่านี้ช่วยให้พยาธิวิทยาของโรคเมื่อสมองได้รับผลกระทบจากโรคจะตรวจสอบ ทั้งหมดหก isoforms ของเต่ามักจะพบ hyperphosphorylated ในไส้เกลียวคู่ เงินฝากผิดปกติผลอุดม ด้วย isoforms เต่ายังได้รับรายงานในบางโรคเกี่ยวกับระบบประสาท

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนเป็นเอกภาพเป็นโปรตีนที่ปฏิบัติหน้าที่รักษาเสถียรภาพของ microtubules โปรตีนเหล่านี้มีมากมายในเซลล์ประสาทและที่มีอยู่ในระดับน้อยมากในการ oligodendrocytes และ astrocytes เมื่อโปรตีนเอกภาพกลายเป็นข้อบกพร่องและล้มเหลวในการรักษาเสถียรภาพเพียงพอ microtubules, โรคของระบบประสาทสามารถพัฒนาเช่นโรคอัลไซเม. โปรตีนเอกภาพมีการผลิตผ่านประกบทางเลือกของยีนที่มีชื่อว่า MAPT (microtubule ที่เกี่ยวข้องเอกภาพโปรตีน) โปรตีนที่ถูกค้นพบในห้องปฏิบัติการมาร์คริชเนอร์ที่มหาวิทยาลัยพรินซ์ตันในปี 1975 โปรตีนเอกภาพส่วนใหญ่จะเป็นงานในส่วนปลายของแกนที่พวกเขามีเสถียรภาพ microtubules รวมทั้งให้มีความยืดหยุ่น โปรตีนที่ได้ทำงานร่วมกับโปรตีนที่เรียกว่า tubulin ทรงกลมเพื่อรักษาเสถียรภาพ microtubules และช่วยเหลือการชุมนุมของ tubulin ใน microtubules โปรตีนเป็นเอกภาพให้เกิดการควบคุมของพวกเขาของความมั่นคง microtubule ผ่านไอโซฟอร์มและฟอสโฟ Hyperphosphorylation ของโปรตีนที่สามารถก่อให้เกิดเอกภาพเส้นใยขดลวดและตรงไปยังพันกัน (เรียกว่ายุ่งยากเป็น neurofibrillary) ยุ่งยากเหล่านี้นำไปสู่ทางพยาธิวิทยาของโรคอัลไซเม. เมื่อสมองได้รับผลกระทบจากโรคอัลไซเมจะตรวจสอบทั้งหกไอโซฟอร์มของเอกภาพมักจะพบใน hyperphosphorylated จับคู่ไส้ขดลวด เงินฝากของมวลรวมที่ผิดปกติอุดมไปด้วยไอโซฟอร์มเอกภาพนอกจากนี้ยังได้รับรายงานในโรคเกี่ยวกับระบบประสาทอื่น ๆ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนเป็นโปรตีนที่กำลังแสดงหน้าที่รักษาเสถียรภาพของเส้นใย . โปรตีนเหล่านี้มีมากมายในเซลล์ประสาท และปัจจุบันในระดับน้อยกว่ามากในโอลิโกเดนโดรไซต์ และความรู้สึก . เมื่อโปรตีนเทาเป็นข้อบกพร่องและไม่เพียงพอทำให้ไมโครทิวบูลพยาธิวิทยาของระบบประสาท , สามารถพัฒนา เช่น โรคอัลไซเมอร์โปรตีนทาวที่ผลิตผ่านการ splicing ของยีนเดี่ยว เรียกว่า mapt ( ไมโครทูบูลที่เกี่ยวข้องเทาโปรตีน ) โปรตีนที่ถูกค้นพบในปฏิบัติการมาร์ค kirschner ที่มหาวิทยาลัยพรินซ์ตัน ในปี ค.ศ.โปรตีนเทามีการใช้งานส่วนใหญ่ในส่วนปลายของเส้นใยที่พวกเขาจับฉีดเช่นเดียวกับการให้ความยืดหยุ่น โปรตีนทำงานร่วมกับโปรตีนทรงกลมที่เรียกว่าทูบูลินเพื่อรักษาเสถียรภาพของเส้นใยและช่วยประกอบทูบูลินในเส้นใย . โปรตีนเทาบรรลุการควบคุมเสถียรภาพของไมโครทิวบูลผ่านต่อกรุงเทพมหานคร . hyperphosphorylation โปรตีนเทา สามารถทำให้เป็นลานและตรงไส้พันกัน ( เรียกว่า neurofibrillary ยุ่ง ) อีนุงตุงนังเหล่านี้นำไปสู่พยาธิสภาพของโรคอัลไซเมอร์เมื่อสมองได้รับผลกระทบจากโรคคือการตรวจสอบทั้งหมด 6 ไอโซฟอร์มของ ตาวมักจะพบ hyperphosphorylated ในคู่เกลียวไส้ . เงินฝากของมวลรวมผิดปกติอุดมด้วยเตาต่อได้ยังมีรายงานในบางโรค Neurodegenerative อื่น ๆ