The oil–water interface can be cons

The oil–water interface can be considered as a planar surface
with infinitesimal thickness, however the interfacial region/film
is quite dynamic in nature (McClements, 2005). For instance,
within this region there are water–water (via hydrogen bonding),
oil–oil (via van der Waals forces) and water–oil (via a hydrophobic
effect, whereby water molecules orient away from the non-polar
triglycerides to minimise contact) interactions taking place (Mish-
chuk, Sanfeld, & Steinchen, 2004).With the addition of a protein to
the oil–water interface, and depending on its structure/conforma-
tion, polar and non-polar amino groups may become dissolved in
each phase, despite in some cases being unfavourable. Proteins will
then re-orient and re-align to minimise the number of thermody-
namically unfavourable interactions, resulting in a decrease in
interfacial tension (Bos & van Vliet, 2001). The latter is defined as
the free energy required to increase the area of an interface by a
unit amount (J/m2
or N/m) (Bos & van Vliet, 2001). By adhering
to the interface, proteins form a viscoelastic film that helps stabi-
lise the dispersed droplets (Tcholakova et al., 2006a). b-Lactoglob-
ulin has been reported to be capable of forming a viscoelastic film
at the oil–water interface where the interfacial protein film was
found to be strengthened following high pressure treatment
(Dickinson & James, 1999). However, the types of bonds formed
(i.e., hydrophobic, van der Waals, etc.) within the protein film will
also influence whether or not it will remain at the interface
(Tcholakova et al., 2006a). It has been reported that when soy pro-
teins were heat-treated at 90 C, proteins exhibited great surface hydrophobicity and formed disulphide bonds with neighbouring
proteins, which enhanced their emulsion stability (Wang et al.,
2012). Conversely, excessive hydrophobic bonding among soy pro-
teins treated at 120 C caused aggregates to form, which reduced
their emulsifying capabilities (Wang et al., 2012). The concentra-
tion of proteins occupying the interface tends to be at equilibrium
with those in the continuous phase; therefore altering levels pres-
entmay destabilise/stabilise the equilibriumand the concentration
of proteins at the interface (McClements, 2005). For example, in-
creases in protein concentration in the continuous phase often cor-
relate with an increase in protein concentration at the interface
(Conde & Patino, 2007). Furthermore, changes in concentration
have been found to cause changes in the interfacial tension at
the oil–water interface (Romero et al., 2011a).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อินเทอร์เฟซสำหรับน้ำมัน – น้ำถือได้ว่าเป็นพื้นผิวระนาบมีความหนา infinitesimal อย่างไรก็ตามภูมิภาค interfacial/filmจะค่อนข้างคงที่ในธรรมชาติ (McClements, 2005) ตัวอย่างภายในภูมิภาคนี้ มีน้ำ – น้ำ (ผ่านไฮโดรเจนยึด),น้ำมัน – น้ำมัน (ผ่านกองกำลัง van der Waals) และน้ำน้ำมัน (ผ่านเป็น hydrophobicผล โดยโมเลกุลของน้ำโอเรียนท์จากไม่ใช่โพลาร์ระดับไตรกลีเซอไรด์เพื่อลดการติดต่อ) โต้ตอบการทำ (Mish-สามชุก Sanfeld, & Steinchen, 2004) ด้วยการเพิ่มโปรตีนเพื่ออินเทอร์เฟซน้ำมันน้ำ และขึ้นอยู่กับการที่โครงสร้าง conforma-สเตรชัน อาจเป็นละลายไม่มีขั้ว และขั้วกลุ่มอะมิโนในแต่ละระยะ ทั้ง ๆ ที่ในบางกรณีมี unfavourable โปรตีนจะแล้ว โอเรียนท์อีกครั้ง และอีกครั้งจัดเพื่อลดจำนวนของ thermody-namically unfavourable โต้ตอบ ในลดลงแรง interfacial (บอส & van Vliet, 2001) หลังเป็น defined เป็นพลังงานฟรีที่ต้องการเพิ่มพื้นที่ของอินเทอร์เฟซโดยการจำนวนหน่วย (J/m2หรือ N/m) (บอส & van Vliet, 2001) โดยยึดมั่นอินเตอร์เฟซ โปรตีนแบบ film viscoelastic ที่ช่วย stabi-lise หยดกระจัดกระจาย (Tcholakova et al., 2006a) b-Lactoglob -เดอะอูลินมีรายงานว่า สามารถขึ้นรูป viscoelastic filmในอินเทอร์เฟซสำหรับน้ำมัน – น้ำที่ film interfacial โปรตีนได้ต้องมีความเข้มแข็งรักษาความดันสูงต่อไปนี้(สัน & James, 1999) อย่างไรก็ตาม การเกิดขึ้นของชนิดของพันธบัตร(เช่น hydrophobic, van der Waals ฯลฯ .) ภายในจะ film โปรตีนนอกจากนี้ influence หรือไม่จะยังคงอยู่ในอินเทอร์เฟซ(Tcholakova et al., 2006a) มีรายงานว่า เมื่อถั่วเหลือง pro -teins ถูก heat-treated ที่ 90 C โปรตีนจัดแสดง hydrophobicity ผิวดี และรูป disulphide พันธบัตรกับประเทศเพื่อนบ้านโปรตีน การปรับปรุงเสถียรภาพของอิมัลชัน (Wang et al.,2012) . ในทางกลับกัน ยึด hydrophobic มากเกินไประหว่างซอย pro -teins รับที่ 120 C เกิดผลแบบ ซึ่งลดลงความสามารถของตน emulsifying (Wang et al., 2012) Concentra-สเตรชันของโปรตีนที่มีอินเตอร์เฟซมีแนวโน้มสมดุลด้วยในระยะต่อเนื่อง เปลี่ยนแปลงดังนั้น บริษัทระดับ-entmay destabilise/รับ equilibriumand ความเข้มข้นของโปรตีนที่อินเทอร์เฟซ (McClements, 2005) ตัวอย่างเช่น ในcreases ในความเข้มข้นของโปรตีนในระยะต่อเนื่องมักประกอบ-เกี่ยวข้องกับการเพิ่มความเข้มข้นของโปรตีนที่อินเทอร์เฟซ(Conde และ Patino, 2007) นอกจากนี้ การเปลี่ยนแปลงในความเข้มข้นพบทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงความตึงเครียด interfacial ที่น้ำมัน – น้ำอินเทอร์เฟส (Romero et al., 2011a)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

อินเตอร์เฟซที่น้ำและน้ำมันสามารถได้รับการพิจารณาเป็นระนาบพื้นผิวที่มีความหนาสาย nitesimal แต่ภูมิภาค interfacial / สาย LM ค่อนข้างไดนามิกในธรรมชาติ (McClements, 2005) ยกตัวอย่างเช่นในภูมิภาคนี้มีน้ำน้ำ (ผ่านพันธะไฮโดรเจน) น้ำมันน้ำมัน (ผ่านฟานเดอร์กองกำลัง Waals) และน้ำน้ำมัน (ผ่านน้ำผลโดยโมเลกุลของน้ำทางทิศตะวันออกห่างจากที่ไม่มีขั้วไตรกลีเซอไรด์เพื่อลดติดต่อ) ปฏิสัมพันธ์ที่เกิดขึ้น (Mish- สามชุก, Sanfeld และ Steinchen, 2004) นอกจากนี้ยังมีกีฬาทางน้ำของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซน้ำมันน้ำและขึ้นอยู่กับโครงสร้างของ/ conforma- การกลุ่มอะมิโนที่ขั้วโลกและไม่มีขั้วอาจจะกลายเป็น ละลายในแต่ละขั้นตอนแม้ในบางกรณีเป็นที่ไม่เอื้ออำนวย โปรตีนจะแล้วอีกครั้งและอีกครั้งตะวันออกชิดเพื่อลดจำนวน thermody- ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่เอื้ออำนวย namically ผลในการลดลงในความตึงเครียดinterfacial (Bos และรถตู้ Vliet, 2001) หลังถูกนิยามว่าเป็นพลังงานที่จำเป็นในการเพิ่มพื้นที่ของอินเตอร์เฟซโดยจำนวนหน่วย(J / m2 หรือยังไม่มีข้อความ / m) (Bos และรถตู้ Vliet, 2001) โดยยึดมั่นในการอินเตอร์เฟซโปรตีนในรูปแบบ LM สาย viscoelastic ที่จะช่วยให้ stabi- Lise หยดแยกย้ายกันไป (Tcholakova et al., 2006a) B-Lactoglob- Ulin ได้รับรายงานว่าจะเป็นความสามารถในการขึ้นรูปสาย viscoelastic LM ที่อินเตอร์เฟซน้ำมันน้ำที่สายโปรตีน interfacial LM ถูกพบว่ามีความเข้มแข็งต่อไปนี้การรักษาความดันสูง(ดิกคินสันและเจมส์, 1999) แต่ชนิดของพันธบัตรที่เกิดขึ้น(เช่นน้ำแวนเดอร์ Waals ฯลฯ ) ภายในสายโปรตีน LM จะยังอยู่ในอิทธิพลหรือไม่ว่ามันจะยังคงอยู่ที่อินเตอร์เฟซ(Tcholakova et al., 2006a) มันได้รับรายงานว่าเมื่อโปรถั่วเหลืองteins ได้รับการรักษาความร้อนที่ 90 องศาเซลเซียสโปรตีนไฮโดรแสดงพื้นผิวที่ดีและเกิดพันธบัตร disulphide ใกล้เคียงกับโปรตีนที่เพิ่มเสถียรภาพอิมัลชันของพวกเขา(Wang et al., 2012) ตรงกันข้ามพันธะชอบน้ำมากเกินไปในหมู่โปรถั่วเหลืองteins รับการรักษาที่ 120 องศาเซลเซียสทำให้เกิดการรวมตัวในรูปแบบซึ่งช่วยลดความสามารถในการผสมของพวกเขา(Wang et al., 2012) เข้มข้นการครอบครองของโปรตีนอินเตอร์เฟซที่มีแนวโน้มที่จะเป็นที่สมดุลกับผู้ที่อยู่ในขั้นตอนต่อเนื่อง ดังนั้นการเปลี่ยนแปลงระดับความดันentmay มั่นคง / รักษาเสถียรภาพ equilibriumand ความเข้มข้นของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซ(McClements, 2005) ยกตัวอย่างเช่นหรอยย่นในความเข้มข้นของโปรตีนในระยะอย่างต่อเนื่องมักอุปเกี่ยวข้องกับการเพิ่มความเข้มข้นของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซที่(Conde และ Patino 2007) นอกจากนี้การเปลี่ยนแปลงในความเข้มข้นที่ได้รับพบว่าทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในความตึงเครียด interfacial ที่อินเตอร์เฟซน้ำมันน้ำ(โรเมโร et al., 2011a)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

น้ำมันและน้ำเชื่อมเป็นพื้นผิวระนาบ
ด้วยจึง nitesimal หนา แต่ระหว่างเขต / จึง LM
ค่อนข้างแบบไดนามิกในธรรมชาติ ( mcclements , 2005 ) ตัวอย่างเช่น
ภายในภูมิภาคนี้มีน้ำและน้ำ ( ผ่านพันธะไฮโดรเจน )
น้ำมัน–น้ำมัน ( ผ่านแรงแวนเดอร์วาลส์ ) และน้ำมันและน้ำ ( ผ่าน ) ผล ด้านตะวันออก อยู่ห่างจากน้ำโมเลกุลไม่มีขั้ว
ไตรกลีเซอไรด์ลดติดต่อปฏิสัมพันธ์ที่เกิดขึ้น ( มิช -
จุก sanfeld & steinchen , 2004 ) ด้วยการเพิ่มโปรตีน

น้ำมันและน้ำเชื่อม และขึ้นอยู่กับโครงสร้าง / conforma -
tion ขั้วโลก ไม่มีขั้วอะมิโนอาจจะละลาย
แต่ละเฟส แม้ในบางกรณี ที่ถูกลบ โปรตีนจะ
แล้วตะวันออกอีกครั้งและอีกครั้งจัดเพื่อลดจำนวนของ thermody -
namically การมีปฏิสัมพันธ์ เป็นผลในการลดความตึงเครียดระหว่าง
( บอส& ฟาน ฟลีต , 2001 ) หลังเป็น de จึงเน็ดเป็น
ฟรีพลังงานที่ต้องใช้เพื่อเพิ่มพื้นที่ของอินเตอร์เฟซโดย
หน่วยจำนวน ( J / m2
หรือ N / m ) ( บอส& ฟาน ฟลีต , 2001 ) โดยยึดมั่น
กับอินเตอร์เฟซ , โปรตีนแบบยืดหยุ่นจึง LM ที่ช่วย stabi -
ลิซกระจายตัวหยด ( tcholakova et al . , 2006a )b-lactoglob -
ulin ได้รับรายงานว่า สามารถสร้างได้จึง LM
ที่อินเตอร์เฟซที่ผิวหน้าน้ำน้ำมันและโปรตีนจึงพบว่ามีความเข้มแข็ง LM ถูก

ต่อไปนี้การรักษาความดันสูง ( ดิกคินสัน&เจมส์ , 1999 ) อย่างไรก็ตาม ประเภทของพันธบัตรเกิดขึ้น
( คือ ) , แวนเดอวาลส์ , ฯลฯ ) ภายในโปรตีนจึงจะ
โดยนอกจากนี้ ในfl uence หรือไม่ก็จะยังคงอยู่ที่อินเตอร์เฟซ
( tcholakova et al . , 2006a ) มันได้รับรายงานว่าเมื่อถั่วเหลือง Pro -
teins ถูกความร้อนที่ 90  ซี โปรตีนมีพื้นผิวที่ดีและไม่ชอบรูปแบบพันธบัตรกับ
= โปรตีนใกล้เคียงซึ่งเพิ่มความเสถียรของอิมัลชัน ( Wang et al . ,
2012 ) ในทางกลับกัน เชื่อมระหว่างถั่วเหลือง Pro -
) มากเกินไปteins ปฏิบัติที่ 120  C ทำให้มวลรวมในรูปแบบซึ่งลดความสามารถของ 3.0
( Wang et al . , 2012 ) ซึ่งครุ่นคิด -
tion ของโปรตีนมีอินเตอร์เฟซมีแนวโน้มที่จะอยู่ที่สมดุล
กับผู้ที่อยู่ในเฟสต่อเนื่อง ดังนั้นการเปลี่ยนแปลงระดับประธาน -
entmay ทำให้ไม่มั่นคง / ปรับ equilibriumand ความเข้มข้นของโปรตีนที่เชื่อมต่อ (
mcclements , 2005 ) ตัวอย่างเช่นใน -
creases ในโปรตีนอย่างต่อเนื่องในเฟสบ่อยคร -
เกี่ยวข้องกับการเพิ่มขึ้นของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซ
( Conde & patino , 2007 ) นอกจากนี้ การเปลี่ยนแปลงในความเข้มข้น
ได้พบเพื่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในความตึงเครียดระหว่างที่
น้ำมัน–น้ำอินเตอร์เฟซ ( โรเมโร et al . , 2011a )