The first claudins were discovered

The first claudins were discovered in 1998 by Furuse and Tsukita through traditional biochemical fractionation of membrane fractions from liver (Furuse et al. 1998). When expressed in claudin-null fibroblasts, claudins formed the characteristic linear strands of 10-nm particles observed in TJs and conferred cell-to-celladhesion (Kubota et al. 1999). Mammalian claudins range from 20 to 27 kDa and have four transmembrane helices: a short internal amino-terminal sequence (2–6 residues), two extracellular domains (loop 1 is 49–52 residues and loop 2 is 16–33 residues), and a longer and more variable cytoplasmic tail (21–63 residues) (Fig. 2B). Claudins are recognized by the signature residues W-GLW-C-C in the first extracellular loop, although the function of these highly conserved residues remains unknown (Fig. 2A)
The carboxy-termini of claudins contain a PDZ-binding motif and several have been shown to bind PDZ domains within the cytoplasmic scaffolding proteins ZO-1,-2, and -3 (Itoh et al. 1999), MUPP1 (Hamazaki et al. 2002; Jeansonne et al. 2003) and PATJ (Roh et al. 2002). ZO-1 has three PDZ domains, MUPP1 13, and PATJ 10, suggesting that there exists a dense Velcro-like trap of PDZ interactions under the claudin strands. However, there is actually no clear evidence that PDZ binding is required for targeting of claudins to the TJ in epithelial cells or for claudins to confer physiologic effects when expressed in cultured cell models. In a single case, when claudin-1 was expressed in cultured MDCK cells without a functional PDZ motif, this resulted in ectopic strands on the lateral cell surface (McCarthy et al. 2000).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Claudins แรกที่ถูกค้นพบในปี 1998 โดย Furuse และ Tsukita ผ่านแยกทางชีวเคมีแบบดั้งเดิมของเยื่อเศษจากตับ (Furuse et al. 1998) เมื่อแสดงใน fibroblasts claudin null, claudins เกิดเส้นเส้นตรงลักษณะของอนุภาค 10 nm ที่สังเกตในทีเจเอส และพระราชทานเซลล์-celladhesion (คูโบต้า et al. 1999) Claudins เลี้ยงลูกด้วยนมในช่วงตั้งแต่ 20 ถึง 27 kDa และมีสี่รน helices: ลำดับกรดอะมิโนเทอร์มินัลภายในสั้น ๆ (ตกค้าง 2-6) โดเมนสารสอง (49 – 52 ตกเป็นห่วง 1 และวนรอบ 2 จะตก 16-33), และอีกต่อไป และตัวแปรอื่น ๆ นำหาง (ตกค้าง 21 – 63) (รูปที่ 2B) Claudins รู้จักตกลายเซ็น W-GLW-C-C ในสารวงแรก แม้ว่าฟังก์ชันเหล่านี้สูงอนุรักษ์ยังคงตกค้างที่ไม่รู้จัก (รูป 2A)คาร์บ๊อกซี่-แตร์มินิของ claudins ประกอบด้วยเป็นรูป PDZ ผูก และหลายได้รับการแสดงการผูก PDZ โดเมนภายในโปรตีนนำนั่งร้าน ZO-1, -2 และ -3 (อิโตะ et al. 1999), MUPP1 (หมัด et al. 2002 Jeansonne et al. 2003) และ PATJ (Roh et al. 2002) ออม-1 มีสาม PDZ โดเมน MUPP1 13 และ 10 PATJ บอกว่า มีอยู่หนาแน่นเหมือน Velcro trap ของ PDZ โต้ตอบภายใต้เส้น claudin อย่างไรก็ตาม มีจริงไม่มีหลักฐานที่ชัดเจนที่จำเป็น สำหรับการกำหนดเป้าหมายของ claudins กับ TJ ในเซลล์เยื่อบุผิว หรือ claudins ประสาทผลกระทบทางสรีรวิทยาเมื่อแสดงในรูปแบบล้างเซลล์ PDZ ผูก ในกรณีเดียว เมื่อ claudin-1 ถูกแสดงในเซลล์ MDCK อ่างโดย PDZ เป็นงานรูป นี้ทำให้ตั้งครรภ์นอกมดลูกเส้นบนผิวเซลล์ด้านข้าง (McCarthy et al. 2000)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

claudins แรกที่ถูกค้นพบในปี 1998 โดย Furuse และ Tsukita ผ่านแยกทางชีวเคมีแบบดั้งเดิมของเศษส่วนเมมเบรนจากตับ (Furuse et al. 1998) เมื่อแสดงในรบรา Claudin โมฆะ, claudins รูปแบบเชิงเส้นเส้นลักษณะของอนุภาค 10 นาโนเมตรสังเกตใน TJs และพระราชทานเซลล์ไปยัง celladhesion (คูโบต้า et al. 1999) claudins เลี้ยงลูกด้วยนมในช่วง 20-27 กิโลดาลตันและมีสี่เอนริเก้รน: ลำดับอะมิโนขั้วสั้นภายใน (2-6 ตกค้าง) สองโดเมน extracellular (วงที่ 1 คือ 49-52 ตกค้างและห่วงที่ 2 คือ 16-33 ตกค้าง) และ หางนิวเคลียสอีกต่อไปและตัวแปรอื่น ๆ (21-63 ตกค้าง) (รูป. 2B) Claudins เป็นที่ยอมรับจากสารตกค้างลายเซ็น W-GLW-CC ในวง extracellular แรกแม้ว่าการทำงานของสารตกค้างป่าสงวนเหล่านี้ยังไม่ทราบ (รูป. 2A)
ท์ Carboxy-ปลายทางของ claudins มีบรรทัดฐาน PDZ ผูกพันและอีกหลายได้รับการแสดง การผูกโดเมน PDZ ภายในโปรตีนนั่งร้านนิวเคลียส ZO-1 -2 และ -3, MUPP1 (Itoh et al, 1999). (Hamazaki et al, 2002;. Jeansonne et al, 2003.) และ PATJ (ต้า et al, 2002). . ZO-1 มีสามโดเมน PDZ, MUPP1 13 และ 10 PATJ บอกว่ามีอยู่ในกับดัก Velcro เหมือนหนาแน่นของการมีปฏิสัมพันธ์ PDZ ภายใต้เส้น Claudin แต่มีจริงไม่มีหลักฐานที่ชัดเจนว่า PDZ ผูกพันเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการกำหนดเป้าหมายของการ claudins TJ ในเซลล์เยื่อบุผิวหรือ claudins จะหารือผลกระทบทางสรีรวิทยาเมื่อแสดงในรูปแบบเซลล์เพาะเลี้ยง ในกรณีเดียวเมื่อ Claudin-1 ถูกแสดงออกในเซลล์เพาะเลี้ยงโดยไม่ต้อง MDCK แม่ลาย PDZ การทำงานนี้ทำให้เส้นนอกมดลูกในเซลล์ผิวด้านข้าง (แมคคาร์ et al. 2000)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ส่วนคลอดินถูกค้นพบเป็นครั้งแรกในปี 1998 โดย furuse tsukita ผ่านแบบดั้งเดิมและชีวเคมีแยกเยื่อเศษส่วนจากตับ ( furuse et al . 1998 ) เมื่อแสดงใน claudin null fibroblasts คลอดินรูปแบบเชิงเส้นเส้น , ลักษณะของ 10 นาโนเมตรอนุภาคที่พบในเซลล์ และแต่งตั้ง . celladhesion ( คูโบต้า et al . 1999 ) สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมคลอดินช่วงจาก 20 ถึง 27 กิโลดาลตัน และมี 4 หัว helices : สั้นภายในปลายอะมิโนลำดับ ( 2 – 6 residues ) , สองและโดเมน ( Loop 1 49 และ 52 ตกค้างและห่วงที่ 2 คือ 16 – 33 ตกค้าง ) และอีกต่อไปและเพิ่มเติมตัวแปรนี้หาง ( 21 ) ( รูปที่ 63 residues ) 2B ) คลอดินรู้จักลายเซ็นตกค้าง w-glw-c-c ในวงนอกเซลล์แรก ถึงแม้ว่าฟังก์ชันเหล่านี้ที่มีการอนุรักษ์ตกค้างที่ยังไม่ทราบ ( รูปที่ 2A )ส่วนคาร์บอกซี่ แทร์มินี่ของคลอดินประกอบด้วย pdz ผูกพันที่มีหลายได้รับการแสดงที่จะผูก pdz โดเมนภายใน zo-1 โปรตีนนั่งร้านนี้ - 2 และ - 3 ( อิโต้ et al . ( 1999 ) , mupp1 มาซากิ et al . 2002 ; jeansonne et al . 2546 ) และ patj ( ต้า et al . 2002 ) zo-1 มี 3 pdz โดเมน mupp1 13 และ patj 10 แนะนำว่ามีอยู่หนาแน่นเหมือน Velcro กับดักของ pdz ปฏิสัมพันธ์ภายใต้ claudin ถัก อย่างไรก็ตาม มีความจริงไม่มีหลักฐานชัดเจนว่า pdz ผูกเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับเป้าหมายของคลอดินไปเช่นในเซลล์เยื่อหรือคลอดินพระราชทานผลทางสรีรวิทยาเมื่อแสดงในรูปแบบเซลล์เพาะเลี้ยง . ในคดีเดียว เมื่อ claudin-1 ถูกแสดงในเซลล์เพาะเลี้ยง mdck ไม่มีบรรทัดฐาน pdz หน้าที่ ทำให้เกิดเป็นพิษเส้นบนพื้นผิวเซลล์ด้านข้าง ( McCarthy et al . 2000 )