Although integral membrane proteins

Although integral membrane proteins come in a variety of sizes and shapes, they have common basic architectural principles, most probably due to the lipid environment in which they are embedded. The membrane-spanning portions of the so-called α-helix bundle proteins, which are the subjects of this review, contain one or more transmembrane α-helices, each of which is a stretch of approximately 20 amino acids with largely hydrophobic side chains. The α-helices are oriented more or less perpendicular to the plane of the membrane. In bitopic membrane proteins, a single helix connects two domains of the protein on either side of the membrane. In polytopic membrane proteins, the membrane-spanning portion of the protein consists of multiple α-helices that are connected by extramembranous domains, i.e., the loops. Three-dimensional structures show that the helices of polytopic membrane proteins are packed intimately in the membrane. Analysis of the hydrophobic moments of transmembrane α-helices in polytopic membrane proteins of known structures indicates that the most polar face of each helix is buried in the interior of the molecule while the least polar face is exposed to the lipids

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แม้ว่าโปรตีนหนึ่งมาในความหลากหลายของขนาดและรูปร่างที่พวกเขามีหลักการสถาปัตยกรรมทั่วไปพื้นฐานส่วนใหญ่อาจเป็นเพราะสภาพแวดล้อมของไขมันที่พวกเขาจะถูกฝัง ส่วนเมมเบรนที่ทอดของที่เรียกว่าαเกลียวมัดโปรตีนซึ่งเป็นเรื่องของการตรวจสอบนี้มีมากกว่าหนึ่งรนαเอนริเก้ซึ่งแต่ละเป็นทอดยาวประมาณ 20 กรดอะมิโนที่มีโซ่ด้านข้างส่วนใหญ่ไม่ชอบน้ำ αเอนริเก้จะเน้นมากขึ้นหรือน้อยตั้งฉากกับระนาบของเมมเบรน ในโปรตีน bitopic เป็นเกลียวเดียวเชื่อมต่อสองโดเมนของโปรตีนที่ด้านข้างของเมมเบรนอย่างใดอย่างหนึ่ง ในโปรตีน polytopic ส่วนเมมเบรนที่ทอดของโปรตีนประกอบด้วยหลายαเอนริเก้ที่มีการเชื่อมต่อโดยโดเมน extramembranous คือลูป โครงสร้างสามมิติแสดงให้เห็นว่าเอนริเก้ของโปรตีน polytopic ได้รับการบรรจุอย่างใกล้ชิดในเมมเบรน การวิเคราะห์ในช่วงเวลาที่ไม่ชอบน้ำของเบรนαเอนริเก้ในโปรตีน polytopic ของโครงสร้างที่รู้จักกันแสดงให้เห็นว่าใบหน้าขั้วมากที่สุดของแต่ละเกลียวถูกฝังอยู่ในการตกแต่งภายในของโมเลกุลในขณะที่ใบหน้าของขั้วโลกน้อยสัมผัสกับไขมัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แม้ว่าโปรตีนเมมเบรนสำคัญมาในความหลากหลายของขนาดและรูปทรง, พวกเขามีหลักการสถาปัตยกรรมพื้นฐานทั่วไป, ส่วนใหญ่อาจเนื่องจากสภาพแวดล้อมของไขมันที่พวกเขาจะถูกฝัง. ส่วนที่เป็นเมมเบรนทอดของที่เรียกว่าα-เกลียวกลุ่มโปรตีนซึ่งเป็นเรื่องของการตรวจสอบนี้ประกอบด้วยหนึ่งหรือมากกว่าαเมมเบรน-helices ซึ่งแต่ละคนซึ่งมีการยืดประมาณ20กรดอะมิโนกับห่วงโซ่ด้านไม่ชอบน้ำส่วนใหญ่ Α-helices มุ่งเน้นมากหรือน้อยกว่าตั้งฉากกับระนาบของเยื่อหุ้มเซลล์ ในโปรตีนเมมเบรน bitopic, เกลียวเดียวเชื่อมต่อสองโดเมนของโปรตีนทั้งด้านของเยื่อหุ้มเซลล์. ในโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์, ส่วนที่เป็นเมมเบรนทอดของโปรตีนประกอบด้วยα-helices หลายที่เชื่อมต่อโดยโดเมน extramembranous, เช่น, ลูป. โครงสร้างสามมิติแสดงให้คุณว่าการต่อสู้ของโปรตีนเมมเบรน polytopic บรรจุอย่างใกล้ชิดในเยื่อหุ้มเซลล์ การวิเคราะห์ของช่วงเวลาที่ไม่ชอบน้ำของαเมมเบรนในเยื่อหุ้มเซลล์โปรตีนของโครงสร้างที่รู้จักกันบ่งชี้ว่าใบหน้าขั้วโลกมากที่สุดของแต่ละเกลียวถูกฝังอยู่ในการตกแต่งภายในของโมเลกุลในขณะที่ใบหน้าขั้วโลกน้อยจะสัมผัสกับไขมัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แม้ว่าโปรตีนเมมเบรนที่สมบูรณ์มีขนาดและรูปร่างที่แตกต่างกันพวกเขามีหลักการพื้นฐานของโครงสร้างทั่วไปและส่วนใหญ่เนื่องจากสภาพแวดล้อมของไขมันที่ฝังตัว ส่วนที่เรียกว่าข้ามเยื่อหุ้มโปรตีนเกลียวเป็นหัวข้อของการทบทวนนี้ซึ่งประกอบด้วยหนึ่งหรือมากกว่าหนึ่ง transmembrane αเกลียวแต่ละข้ามเยื่ออัลฟาเกลียวประกอบด้วยประมาณยี่สิบกรดอะมิโนที่มีระดับที่ดีของการระบายน้ำโซ่ ทิศทางของαเกลียวมากกว่าหรือน้อยกว่าตั้งฉากกับระนาบของฟิล์ม ในโปรตีนเมมเบรนคู่เกลียวเดียวเชื่อมต่อสองโดเมนของโปรตีนที่ด้านข้างของเยื่อแผ่น ในโปรตีนเยื่อแผ่นโปรตีนข้ามส่วนของโปรตีนที่ถูกสร้างขึ้นจากเกลียวอัลฟาหลายซึ่งเชื่อมต่อกันด้วยโครงสร้างภายนอกหรือแหวน โครงสร้างสามมิติแสดงให้เห็นว่าเกลียวของโปรตีนเมมเบรน polyhedral จัดอย่างใกล้ชิดในเยื่อแผ่น การวิเคราะห์โครงสร้างที่รู้จักกันของเยื่อแผ่นโปรตีนอัลฟาเกลียวเกลียวช่วงเวลาแสดงให้เห็นว่าขั้วสุดของแต่ละเกลียวฝังอยู่ในโมเลกุลในขณะที่ขั้วต่ำสุดที่สัมผัสกับไขมัน