- ข้อความ
- ประวัติศาสตร์
CYP2A6 uses a heme cofactor to oxid
CYP2A6 uses a heme cofactor to oxidize the substrates. The
active site of this enzyme is compact and composed by a hydrophobic
Phe-cluster formed by residues Phe107, Phe111, Phe108,Phe209 and Phe480 (Fig. 1). In this region only one hydrogen bond
donor is available and it is provided by Asn297, that directs the
natural substrate (coumarin) towards regioselective oxidation [33].
Analyzing the X-ray structures available on the protein databank
(www.pdb.org/pdb) for CYP2A6 complexed with the natural
substrate (coumarin, PDB entry 1Z10) and with a linear psoralen
inhibitor (xanthotoxin, PDB entry 1Z11), it was found that both
compounds bind in a similar manner, and that the carbonyl group of
the coumarinmoiety interacts very closely with Asn297 [34]. Theonly
observed difference was in the type of interactions nearby the iron
atom from the heme cofactor. In the natural substrate, the position 7
of the coumarin ring is very close to this centre (3.09 Å), thus favoring
the hydroxylation reaction in this position. In the psoralen, it is the
oxygen fromthe furan group that comes closer to this centre (3.25 Å).
This result indicates that the inhibitory power of the psoralen may be
related to the chelation of the oxygen fromthe furanringwiththe iron
from the heme, possibly resulting in the inactivation of the enzyme.
The molecular docking studies performed with compounds 1,
3e6 show that the binding poses of some of the compounds are
very similar to those that are represented on Fig. 1, while others
differ significantly (Fig. 2).
The binding pose of compounds 1 and 6 are the closest ones,
presenting the carbonyl group from the coumarin ring pointing
towards the Asn297 (2.83 Å and 3.26Å, respectively). However,
these compounds interact with the ferryl heme of the CYP2A6 in
different ways: compound 6 uses the position 10 (2.98 Å), while the
compound 1 interacts directly through the oxygen from the furan
ring, similarly to what was observed for the potent xanthotoxin
inhibitor (illustrated on the right side of Fig. 1).
Compounds 4 and 5 were found to bind in the opposite direction
of compounds 1 and 6. In those cases, the oxygen from the furan
ring is located nearby the amino group of Asn297 (3.07 Å and
3.29 Å, respectively), while the oxygen from the coumarin moiety
interact with the ferryl heme of the CYP2A6 (2.86 Å and 3.04 Å, and
3.07 Å and 3.74 Å, respectively). These results show that the active
site region around Asn297 is quite narrow and cannot accommodate
very large molecules. From all the studied psoralens with
bulky groups at position 2, compound 1 is the only exception that
was still able to bind similarly to the potent inhibitor xanthotoxin.
The binding pose of compound 3 is quite different from all the
other studied compounds. The carboxylic group attached to carbon
2 of the psoralen was found to interact directly with the iron of the
heme group (1.43 Å) and to establish two hydrogen bonds with
Gly301 and Thr275 (2.43 Å and 2.39 Å). The remaining part of the
psoralen structure is pointing towards the Asn297, but is too far to
interact with it (4.79 Å), contrasting to what was observed for the
other compounds.
active site of this enzyme is compact and composed by a hydrophobic
Phe-cluster formed by residues Phe107, Phe111, Phe108,Phe209 and Phe480 (Fig. 1). In this region only one hydrogen bond
donor is available and it is provided by Asn297, that directs the
natural substrate (coumarin) towards regioselective oxidation [33].
Analyzing the X-ray structures available on the protein databank
(www.pdb.org/pdb) for CYP2A6 complexed with the natural
substrate (coumarin, PDB entry 1Z10) and with a linear psoralen
inhibitor (xanthotoxin, PDB entry 1Z11), it was found that both
compounds bind in a similar manner, and that the carbonyl group of
the coumarinmoiety interacts very closely with Asn297 [34]. Theonly
observed difference was in the type of interactions nearby the iron
atom from the heme cofactor. In the natural substrate, the position 7
of the coumarin ring is very close to this centre (3.09 Å), thus favoring
the hydroxylation reaction in this position. In the psoralen, it is the
oxygen fromthe furan group that comes closer to this centre (3.25 Å).
This result indicates that the inhibitory power of the psoralen may be
related to the chelation of the oxygen fromthe furanringwiththe iron
from the heme, possibly resulting in the inactivation of the enzyme.
The molecular docking studies performed with compounds 1,
3e6 show that the binding poses of some of the compounds are
very similar to those that are represented on Fig. 1, while others
differ significantly (Fig. 2).
The binding pose of compounds 1 and 6 are the closest ones,
presenting the carbonyl group from the coumarin ring pointing
towards the Asn297 (2.83 Å and 3.26Å, respectively). However,
these compounds interact with the ferryl heme of the CYP2A6 in
different ways: compound 6 uses the position 10 (2.98 Å), while the
compound 1 interacts directly through the oxygen from the furan
ring, similarly to what was observed for the potent xanthotoxin
inhibitor (illustrated on the right side of Fig. 1).
Compounds 4 and 5 were found to bind in the opposite direction
of compounds 1 and 6. In those cases, the oxygen from the furan
ring is located nearby the amino group of Asn297 (3.07 Å and
3.29 Å, respectively), while the oxygen from the coumarin moiety
interact with the ferryl heme of the CYP2A6 (2.86 Å and 3.04 Å, and
3.07 Å and 3.74 Å, respectively). These results show that the active
site region around Asn297 is quite narrow and cannot accommodate
very large molecules. From all the studied psoralens with
bulky groups at position 2, compound 1 is the only exception that
was still able to bind similarly to the potent inhibitor xanthotoxin.
The binding pose of compound 3 is quite different from all the
other studied compounds. The carboxylic group attached to carbon
2 of the psoralen was found to interact directly with the iron of the
heme group (1.43 Å) and to establish two hydrogen bonds with
Gly301 and Thr275 (2.43 Å and 2.39 Å). The remaining part of the
psoralen structure is pointing towards the Asn297, but is too far to
interact with it (4.79 Å), contrasting to what was observed for the
other compounds.
0/5000
CYP2A6 ใช้ heme cofactor จะออกแบบพื้นผิว ที่ใช้งานไซต์ของเอนไซม์นี้มีขนาดกะทัดรัด และประกอบ ด้วยเป็น hydrophobicเพคลัสเตอร์ก่อตั้งขึ้น โดยตก Phe107, Phe111, Phe108, Phe209 และ Phe480 (Fig. 1) ในนี้ภูมิภาคเดียวพันธะไฮโดรเจนผู้บริจาคมี และมันเป็นโดย Asn297 ที่นำการธรรมชาติพื้นผิว (coumarin) ต่อ regioselective ออกซิเดชัน [33]วิเคราะห์โครงสร้างเอ็กซ์เรย์บน databank โปรตีน(www.pdb.org/ pdb) สำหรับ CYP2A6 complexed กับธรรมชาติพื้นผิว (coumarin, 1Z10 รายการ PDB) และ psoralen เชิงเส้นสารยับยั้ง (xanthotoxin, 1Z11 รายการ PDB), จะพบว่าทั้งสองผูกสารในลักษณะคล้ายกัน และกลุ่ม carbonylcoumarinmoiety การโต้ตอบอย่างใกล้ชิดกับ Asn297 [34] Theonlyความแตกต่างที่สังเกตได้ในชนิดของการโต้ตอบที่ใกล้เคียงกับเหล็กอะตอมจาก heme cofactor ในพื้นผิวธรรมชาติ ตำแหน่ง 7ของ coumarin แหวนถูกมากใกล้กับศูนย์นี้ (3.09 Å), ดังนความปฏิกิริยา hydroxylation ในตำแหน่งนี้ ใน psoralen การออกซิเจนจากกลุ่ม furan ที่มาใกล้ชิดกับศูนย์นี้ (3.25 Å)ผลลัพธ์นี้บ่งชี้ว่า พลังลิปกลอสไข psoralen อาจที่เกี่ยวข้องกับ chelation ของออกซิเจนได้จากเหล็ก furanringwiththeจาก heme อาจเกิดในการยกเลิกการเรียกเอนไซม์ดำเนินการศึกษาเทียบระดับโมเลกุลกับสาร 1ดู 3e6 ที่โพสท่าผูกของสารประกอบมีลักษณะคล้ายกับที่แสดงบน Fig. 1 ขณะที่คนอื่นแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญ (Fig. 2)ก่อให้เกิดผลผูกพันของสารประกอบ 1 และ 6 ถูกสุดนำเสนอกลุ่ม carbonyl จาก coumarin แหวนชี้ต่อ Asn297 (2.83 Åและ 3.26Å ตามลำดับ) อย่างไรก็ตามสารประกอบเหล่านี้โต้ตอบกับ heme ferryl ของ CYP2A6 ในวิธี: 6 ผสมใช้ตำแหน่ง 10 (2.98 Å), ในขณะ1 ผสมโต้ตอบโดยตรงโดยใช้ออกซิเจนจากการ furanแหวน คล้ายกับสิ่งที่สังเกตสำหรับ xanthotoxin มีศักยภาพสารยับยั้ง (แสดงทางด้านขวาของ Fig. 1)สารประกอบ 4 และ 5 พบผูกในทิศทางตรงกันข้ามของสารประกอบ 1 และ 6 ในกรณีดังกล่าว ออกซิเจนจากการ furanแหวนตั้งอยู่ใกล้เคียงกับกลุ่มอะมิโน Asn297 (อาหาร 3.07 Å และ3.29 Å ตามลำดับ), ในขณะที่ออกซิเจนจาก coumarin moietyโต้ตอบกับ heme ferryl ของ CYP2A6 (2.86 Åและ 3.04 Å และอาหาร 3.07 Åและ 3.74 Å ตามลำดับ) ผลเหล่านี้แสดงว่าการใช้งานเว็บไซต์สถาน Asn297 จะค่อนข้างแคบ และไม่สามารถรองรับโมเลกุลมีขนาดใหญ่มาก จาก studied psoralens ด้วยกลุ่มขนาดใหญ่ที่ตำแหน่ง 2, 1 ผสมเป็นที่ก็ยังสามารถผูกคล้ายกับ xanthotoxin เตอร์ที่มีศักยภาพก่อให้เกิดผลผูกพัน 3 ผสมจะค่อนข้างแตกต่างจากการสารประกอบอื่น ๆ studied กลุ่ม carboxylic กับคาร์บอนพบ 2 psoralen ที่ติดต่อโดยตรงกับเหล็กของการกลุ่ม heme (1.43 Å) และ การสร้างพันธบัตรไฮโดรเจนสองด้วยGly301 และ Thr275 (2.43 Åและ 2.39 Å) ส่วนที่เหลือของการโครงสร้าง psoralen ชี้ไป Asn297 แต่จะไกลโต้ตอบกับ (4.79 Å), ห้องเพื่อสิ่งที่สังเกตในการสารประกอบอื่น ๆ
การแปล กรุณารอสักครู่..
CYP2A6 uses a heme cofactor to oxidize the substrates. The
active site of this enzyme is compact and composed by a hydrophobic
Phe-cluster formed by residues Phe107, Phe111, Phe108,Phe209 and Phe480 (Fig. 1). In this region only one hydrogen bond
donor is available and it is provided by Asn297, that directs the
natural substrate (coumarin) towards regioselective oxidation [33].
Analyzing the X-ray structures available on the protein databank
(www.pdb.org/pdb) for CYP2A6 complexed with the natural
substrate (coumarin, PDB entry 1Z10) and with a linear psoralen
inhibitor (xanthotoxin, PDB entry 1Z11), it was found that both
compounds bind in a similar manner, and that the carbonyl group of
the coumarinmoiety interacts very closely with Asn297 [34]. Theonly
observed difference was in the type of interactions nearby the iron
atom from the heme cofactor. In the natural substrate, the position 7
of the coumarin ring is very close to this centre (3.09 Å), thus favoring
the hydroxylation reaction in this position. In the psoralen, it is the
oxygen fromthe furan group that comes closer to this centre (3.25 Å).
This result indicates that the inhibitory power of the psoralen may be
related to the chelation of the oxygen fromthe furanringwiththe iron
from the heme, possibly resulting in the inactivation of the enzyme.
The molecular docking studies performed with compounds 1,
3e6 show that the binding poses of some of the compounds are
very similar to those that are represented on Fig. 1, while others
differ significantly (Fig. 2).
The binding pose of compounds 1 and 6 are the closest ones,
presenting the carbonyl group from the coumarin ring pointing
towards the Asn297 (2.83 Å and 3.26Å, respectively). However,
these compounds interact with the ferryl heme of the CYP2A6 in
different ways: compound 6 uses the position 10 (2.98 Å), while the
compound 1 interacts directly through the oxygen from the furan
ring, similarly to what was observed for the potent xanthotoxin
inhibitor (illustrated on the right side of Fig. 1).
Compounds 4 and 5 were found to bind in the opposite direction
of compounds 1 and 6. In those cases, the oxygen from the furan
ring is located nearby the amino group of Asn297 (3.07 Å and
3.29 Å, respectively), while the oxygen from the coumarin moiety
interact with the ferryl heme of the CYP2A6 (2.86 Å and 3.04 Å, and
3.07 Å and 3.74 Å, respectively). These results show that the active
site region around Asn297 is quite narrow and cannot accommodate
very large molecules. From all the studied psoralens with
bulky groups at position 2, compound 1 is the only exception that
was still able to bind similarly to the potent inhibitor xanthotoxin.
The binding pose of compound 3 is quite different from all the
other studied compounds. The carboxylic group attached to carbon
2 of the psoralen was found to interact directly with the iron of the
heme group (1.43 Å) and to establish two hydrogen bonds with
Gly301 and Thr275 (2.43 Å and 2.39 Å). The remaining part of the
psoralen structure is pointing towards the Asn297, but is too far to
interact with it (4.79 Å), contrasting to what was observed for the
other compounds.
active site of this enzyme is compact and composed by a hydrophobic
Phe-cluster formed by residues Phe107, Phe111, Phe108,Phe209 and Phe480 (Fig. 1). In this region only one hydrogen bond
donor is available and it is provided by Asn297, that directs the
natural substrate (coumarin) towards regioselective oxidation [33].
Analyzing the X-ray structures available on the protein databank
(www.pdb.org/pdb) for CYP2A6 complexed with the natural
substrate (coumarin, PDB entry 1Z10) and with a linear psoralen
inhibitor (xanthotoxin, PDB entry 1Z11), it was found that both
compounds bind in a similar manner, and that the carbonyl group of
the coumarinmoiety interacts very closely with Asn297 [34]. Theonly
observed difference was in the type of interactions nearby the iron
atom from the heme cofactor. In the natural substrate, the position 7
of the coumarin ring is very close to this centre (3.09 Å), thus favoring
the hydroxylation reaction in this position. In the psoralen, it is the
oxygen fromthe furan group that comes closer to this centre (3.25 Å).
This result indicates that the inhibitory power of the psoralen may be
related to the chelation of the oxygen fromthe furanringwiththe iron
from the heme, possibly resulting in the inactivation of the enzyme.
The molecular docking studies performed with compounds 1,
3e6 show that the binding poses of some of the compounds are
very similar to those that are represented on Fig. 1, while others
differ significantly (Fig. 2).
The binding pose of compounds 1 and 6 are the closest ones,
presenting the carbonyl group from the coumarin ring pointing
towards the Asn297 (2.83 Å and 3.26Å, respectively). However,
these compounds interact with the ferryl heme of the CYP2A6 in
different ways: compound 6 uses the position 10 (2.98 Å), while the
compound 1 interacts directly through the oxygen from the furan
ring, similarly to what was observed for the potent xanthotoxin
inhibitor (illustrated on the right side of Fig. 1).
Compounds 4 and 5 were found to bind in the opposite direction
of compounds 1 and 6. In those cases, the oxygen from the furan
ring is located nearby the amino group of Asn297 (3.07 Å and
3.29 Å, respectively), while the oxygen from the coumarin moiety
interact with the ferryl heme of the CYP2A6 (2.86 Å and 3.04 Å, and
3.07 Å and 3.74 Å, respectively). These results show that the active
site region around Asn297 is quite narrow and cannot accommodate
very large molecules. From all the studied psoralens with
bulky groups at position 2, compound 1 is the only exception that
was still able to bind similarly to the potent inhibitor xanthotoxin.
The binding pose of compound 3 is quite different from all the
other studied compounds. The carboxylic group attached to carbon
2 of the psoralen was found to interact directly with the iron of the
heme group (1.43 Å) and to establish two hydrogen bonds with
Gly301 and Thr275 (2.43 Å and 2.39 Å). The remaining part of the
psoralen structure is pointing towards the Asn297, but is too far to
interact with it (4.79 Å), contrasting to what was observed for the
other compounds.
การแปล กรุณารอสักครู่..
โครงสร้าง psoralen ชี้ไปยัง asn297 แต่อยู่ไกลเกินไปที่จะ
โต้ตอบกับมัน ( 4.79 Å ) ตัดสิ่งที่เป็นสังเกตสำหรับ
สารประกอบอื่น ๆ1.14% ใช้ท่านโคแฟคเตอร์ในการออกซิไดซ์สารอาหาร .
active site ของเอนไซม์นี้มีขนาดกะทัดรัด และแต่งโดยกลุ่มเกิดจากสารตกค้าง )
เพ phe107 phe111 phe108 , , , และ phe209 phe480 ( รูปที่ 1 ) ในภูมิภาคนี้เพียงหนึ่งพันธะไฮโดรเจน
ผู้บริจาคสามารถใช้ได้และมันมีให้โดย asn297 ที่ชี้ทาง
พื้นผิวธรรมชาติ ( coumarin ) ต่อปฏิกิริยาออกซิเดชัน regioselective [ 33 ] .
การวิเคราะห์ X-ray โครงสร้างที่มีอยู่ในโปรตีน databank
( www.pdb . org / PDB ) 1.14% complexed กับธรรมชาติ
พื้นผิว ( coumarin , PDB รายการ 1z10 ) และยับยั้ง psoralen
เส้น ( xanthotoxin PDB , รายการ 1z11 ) พบว่าสารทั้ง
ไว้ในลักษณะที่คล้ายกัน และคาร์บอนิลกลุ่ม
coumarinmoiety ติดต่ออย่างใกล้ชิดกับ asn297 [ 34 ] เพียง
สังเกตความแตกต่างในชนิดของปฏิกิริยาที่อะตอมจาก heme เหล็ก
โคแฟกเตอร์ . ในพื้นผิวธรรมชาติ ตำแหน่ง 7
ของแหวนคูมารินอยู่ใกล้กับศูนย์นี้ ( 3.09 Å ) จึงนิยม
การเตรียมแบบปฏิกิริยาในตำแหน่งนี้ ใน psoralen เป็น
ออกซิเจนจาก furan กลุ่มนั้นมาใกล้ศูนย์นี้ ( 3.25
กริพเพน )ผลที่ได้นี้แสดงว่าพลังยับยั้งของ psoralen อาจ
เกี่ยวข้องกับการล้างพิษของออกซิเจนจาก furanringwiththe เหล็ก
จากฮีม อาจผลในการยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ การศึกษาดำเนินการกับ Docking
โมเลกุลสารประกอบ 1 ,
3e6 แสดงอากัปกิริยาผูกพันของบางอย่างของสารประกอบมี
คล้ายกับที่แสดงในรูปที่ 1 , ขณะที่คนอื่น
โต้ตอบกับมัน ( 4.79 Å ) ตัดสิ่งที่เป็นสังเกตสำหรับ
สารประกอบอื่น ๆ1.14% ใช้ท่านโคแฟคเตอร์ในการออกซิไดซ์สารอาหาร .
active site ของเอนไซม์นี้มีขนาดกะทัดรัด และแต่งโดยกลุ่มเกิดจากสารตกค้าง )
เพ phe107 phe111 phe108 , , , และ phe209 phe480 ( รูปที่ 1 ) ในภูมิภาคนี้เพียงหนึ่งพันธะไฮโดรเจน
ผู้บริจาคสามารถใช้ได้และมันมีให้โดย asn297 ที่ชี้ทาง
พื้นผิวธรรมชาติ ( coumarin ) ต่อปฏิกิริยาออกซิเดชัน regioselective [ 33 ] .
การวิเคราะห์ X-ray โครงสร้างที่มีอยู่ในโปรตีน databank
( www.pdb . org / PDB ) 1.14% complexed กับธรรมชาติ
พื้นผิว ( coumarin , PDB รายการ 1z10 ) และยับยั้ง psoralen
เส้น ( xanthotoxin PDB , รายการ 1z11 ) พบว่าสารทั้ง
ไว้ในลักษณะที่คล้ายกัน และคาร์บอนิลกลุ่ม
coumarinmoiety ติดต่ออย่างใกล้ชิดกับ asn297 [ 34 ] เพียง
สังเกตความแตกต่างในชนิดของปฏิกิริยาที่อะตอมจาก heme เหล็ก
โคแฟกเตอร์ . ในพื้นผิวธรรมชาติ ตำแหน่ง 7
ของแหวนคูมารินอยู่ใกล้กับศูนย์นี้ ( 3.09 Å ) จึงนิยม
การเตรียมแบบปฏิกิริยาในตำแหน่งนี้ ใน psoralen เป็น
ออกซิเจนจาก furan กลุ่มนั้นมาใกล้ศูนย์นี้ ( 3.25
กริพเพน )ผลที่ได้นี้แสดงว่าพลังยับยั้งของ psoralen อาจ
เกี่ยวข้องกับการล้างพิษของออกซิเจนจาก furanringwiththe เหล็ก
จากฮีม อาจผลในการยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ การศึกษาดำเนินการกับ Docking
โมเลกุลสารประกอบ 1 ,
3e6 แสดงอากัปกิริยาผูกพันของบางอย่างของสารประกอบมี
คล้ายกับที่แสดงในรูปที่ 1 , ขณะที่คนอื่น
การแปล กรุณารอสักครู่..
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.
- ฉันแนะนำให้คุณลองบอกเธอไป
- ฉันไม่เคยออกนอกประเทศ
- ฉันอยากไปเที่ยวเมืองนอก
- ทักษะที่จำเป็นมีทักษะการนำเสนอและทักษะใน
- Send your mother make me look?
- ฉันจะไปโรงเรียน
- ฟ้าใส ทรายขาว ทะเลสีมรกต เท่านี้ก็เพียงพ
- ใช่แล้วค่ะ,เป็นแบบโบราณ,สร้อยเส้นนี้เป็น
- Its strong free radical scavenging activ
- ฉันอยากไปเที่ยวเมืองนอก
- Lieblingsfach
- I never met his grandfather He died befo
- ถือมา
- กาแฟบด
- สุขสันต์วันครบรอบ
- คุณซื้อน้ำหอมบ่อยแค่ไหน
- But it was passed
- Fields
- ขับเสมหะ
- BIG Fitness Center ,Sauna,Mini mark,24 h
- แต่ฉันรู้แค่ว่านึกถึงคุณ
- It is a method of preserving food for us
- ฉันอยากไปเที่ยวเมืองนอก
- กรุณาถอดรองเท้า
