ANS, a hydrophobic fluorescence pro

ANS, a hydrophobic fluorescence probe, is widely used to study conformational changes in proteins and characterize surface exposure of hydrophobic sites (Alizadeh-Pasdar & Li-Chan, 2000). A decrease in surface hydrophobicity of protein–EGCG complexes was shown in Table 2, which suggested that the surface of milk proteins became hydrophilic. Since changes in surface hydrophobicity can be explained as a combined effect of the number and distribution of non-polar groups, the differences of hydrophilic/hydrophobic character may be explained by following deductions: (ⅰ) introduction of the hydrophilic hydroxyl groups of EGCG; (ⅱ) blocking of hydrophobic residues; (ⅲ) exposure of some previously buried hydrophilic regions. When non-covalent interactions occur between EGCG and proteins, proteins have an increased polarity around the tyrosine residues and a rearranged tryptophan microenvironment, and a lot of hydroxyl groups are introduced to the protein surface, thus decreasing the surface hydrophobicity (Yang et al., 2014). Besides, covalent modification of proteins can block relatively few hydrophilic groups such as amino groups and sulfhydryl groups and introduce a large amount of hydroxyl groups, thus making the surface more hydrophilic. As shown in Table 2, surface hydrophobicity of covalent protein–EGCG complexes was lower than that of non-covalent ones, which suggested that covalent interactions might introduce more hydrophilic groups to the protein surface than non-covalent interactions.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ANS โพรบไล่น้ำเรืองแสง มีใช้แพร่หลายเพื่อศึกษาการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีน และลักษณะพื้นผิวสัมผัสของฝ่ามือ (Alizadeh-Pasdar และหลี่จัง 2000) การลดลงของ surface hydrophobicity ของคอมเพล็กซ์โปรตีน – EGCG ถูกแสดงในตาราง 2 ซึ่งแนะนำว่า พื้นผิวของโปรตีนจากน้ำนมกลายเป็นน้ำ เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงใน surface hydrophobicity สามารถอธิบายได้เป็นผลร่วมของจำนวนและการกระจายของกลุ่มที่ไม่มีขั้ว อาจอธิบายความแตกต่างของตัวละครแบบน้ำ โดยหักต่อไปนี้: (ⅰ) นำกลุ่มไฮดรอกน้ำของ EGCG (Ⅱ) บล็อกตกค้างฝ่ามือ (Ⅲ) แสงบางอย่างก่อนหน้านี้ฝังน้ำภูมิภาค เมื่อปฏิสัมพันธ์ไม่ใช่โควาเลนต์ที่เกิดขึ้นระหว่าง EGCG และโปรตีน โปรตีนมีขั้วการเพิ่มรอบตกไทโรซีนและสภาพแวดล้อมให้มี rearranged โพรไบโอ และจำนวนมากของกลุ่มไฮดรอกจะนำมาใช้กับพื้นผิวโปรตีน จึง ลดการ surface hydrophobicity (Yang et al. 2014) ปรับเปลี่ยนโควาเลนต์ของโปรตีนสามารถบล็อกกลุ่มน้ำค่อนข้างน้อยเช่นกลุ่มอะมิโนและกลุ่ม sulfhydryl และแนะนำกลุ่มไฮดรอก จึง ทำให้พื้นผิวน้ำมากขึ้นเป็นจำนวนมาก ดังแสดงในตารางที่ 2, surface hydrophobicity ของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์โปรตีน – EGCG ถูกต่ำกว่าของคนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ ซึ่งแนะนำว่า ปฏิสัมพันธ์โควาเลนต์อาจแนะนำกลุ่มเพิ่มเติมน้ำให้ผิวโปรตีนมากกว่าปฏิสัมพันธ์ไม่ใช่โควาเลนต์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ANS, การสอบสวนไม่ชอบน้ำเรืองแสง, ใช้กันอย่างแพร่หลายในการศึกษาการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างโปรตีนและลักษณะการสัมผัสพื้นผิวของเว็บไซต์ที่ไม่ชอบน้ำ (Alizadeh-Pasdar และ Li-Chan, 2000) การลดลงของไฮโดรพื้นผิวของคอมเพล็กซ์โปรตีน EGCG ถูกนำมาแสดงในตารางที่ 2 ซึ่งชี้ให้เห็นว่าพื้นผิวของโปรตีนนมกลายเป็น hydrophilic เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงใน hydrophobicity พื้นผิวที่สามารถอธิบายได้ว่าเป็นผลรวมของจำนวนและการกระจายของกลุ่มที่ไม่มีขั้วความแตกต่างของตัวละครที่ชอบน้ำ / ไม่ชอบน้ำอาจจะอธิบายได้ด้วยการหักเงินดังต่อไปนี้: (ⅰ) การแนะนำของกลุ่มไฮดรอกซิ hydrophilic ของ EGCG; (ⅱ) การปิดกั้นของสารตกค้างไม่ชอบน้ำ; (ⅲ) การสัมผัสของพื้นที่บางส่วนที่ชอบน้ำฝังอยู่ก่อนหน้านี้ เมื่อมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์เกิดขึ้นระหว่าง EGCG และโปรตีนโปรตีนมีขั้วที่เพิ่มขึ้นทั่วตกค้างซายน์และจัด microenvironment โพรไบโอและจำนวนมากของกลุ่มไฮดรอกมีการแนะนำให้รู้จักกับพื้นผิวโปรตีนจึงลด hydrophobicity พื้นผิว (Yang et al., 2014) นอกจากนี้การปรับเปลี่ยนโควาเลนต์ของโปรตีนสามารถป้องกันกลุ่มที่ชอบน้ำค่อนข้างน้อยเช่นกลุ่มอะมิโนและกลุ่ม sulfhydryl และแนะนำเป็นจำนวนมากในกลุ่มไฮดรอกจึงทำให้พื้นผิวที่ชอบน้ำมากขึ้น ดังแสดงในตารางที่ 2 ไฮโดรพื้นผิวของโควาเลนต์คอมเพล็กซ์โปรตีน EGCG ต่ำกว่าของคนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ซึ่งชี้ให้เห็นว่าการมีปฏิสัมพันธ์โควาเลนต์อาจแนะนำกลุ่มที่ชอบน้ำมากขึ้นเพื่อผิวโปรตีนมากกว่าการมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ans , โพรบเรืองแสง ) , ใช้กันอย่างแพร่หลายเพื่อศึกษาการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีนและลักษณะการสัมผัสพื้นผิว ) เว็บไซต์ ( alizadeh พาสดาร์ & หลี่ ชาน , 2000 ) ลดพื้นผิวของโปรตีนและสารประกอบ EGCG ไม่ชอบแสดงในตารางที่ 2 ซึ่งพบว่าพื้นผิวของโปรตีนนมกลายเป็นน้ำ . เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงในความไม่ชอบพื้นผิวที่สามารถอธิบายเป็นรวมผลของจำนวนและการกระจายของกลุ่มที่ไม่มีขั้ว ความแตกต่างของน้ำ / ) ตัวละครอาจจะอธิบายโดยการต่อไปนี้ : ( ⅰ ) เบื้องต้นของน้ำกลุ่มไฮดรอกซิลของ EGCG ( ⅱ ) บล็อกของตกค้าง ) ; ( ⅲ ) สัมผัสของบางอย่างก่อนหน้านี้ฝังน้ำภูมิภาค เมื่อไม่มีการปฏิสัมพันธ์ที่เกิดขึ้นระหว่างโปรตีนและโปรตีนเพิ่มขึ้น EGCG , ขั้วรอบซีนตกค้างและจัดใหม่ทริป microenvironment และมากของกลุ่มไฮดรอกซิลอยู่แนะนำให้ผิวโปรตีน ดังนั้นการลดพื้นผิวบรรจุภัณฑ์ ( หยาง et al . , 2010 ) นอกจากนี้ มณฑลอันฮุยของโปรตีนสามารถบล็อกน้ำค่อนข้างน้อย เช่น กลุ่มอะมิโนและกลุ่ม sulfhydryl และแนะนำจำนวนมากของกลุ่มไฮดรอกซิล จึงทำให้พื้นผิวน้ำเพิ่มเติม ดังแสดงในตารางที่ 2 ไม่ชอบพื้นผิวของโปรตีนและสารประกอบโควาเลนต์ EGCG มีค่าน้อยกว่าคนที่ไม่โควาเลนต์ซึ่งชี้ให้เห็นว่าปฏิสัมพันธ์การอาจแนะนำกลุ่มน้ำเพิ่มเติมให้โปรตีนผิวมากกว่าไม่ใช่การปฏิสัมพันธ์ .