Background: Two xylanases, Xyl I and Xyl II, were purified from the cr การแปล - Background: Two xylanases, Xyl I and Xyl II, were purified from the cr ไทย วิธีการพูด

Background: Two xylanases, Xyl I an

Background: Two xylanases, Xyl I and Xyl II, were purified from the crude extracellular extract of a Trichoderma
inhamatum strain cultivated in liquid medium with oat spelts xylan.
Results: Themolecular masses of the purified enzymes estimated by SDS-PAGE and gel filtration were, respectively,
19 and 14 kDa for Xyl I and 21 and 14.6 kDa for Xyl II. The enzymes are glycoproteins with optimum activity at 50°C
in pH 5.0–5.5 for Xyl I and 5.5 for Xyl II. The xylanaseswere very stable at 40°C and in the pH ranges from4.5–6.5 for
Xyl I and 4.0–8.0 for Xyl II. The ion Hg2+ and the detergent SDS strongly reduced the activity while 1,4-dithiothreitol
stimulated both enzymes. The xylanases showed specificity for xylan, Km and Vmax of 14.5, 1.6 mg·mL-1 and 2680.2
and 462.2 U·mg of protein-1 (Xyl I) and 10.7, 4.0mg·mL-1 and 4553.7 and 1972.7 U·mg of protein-1 (Xyl II) on oat
spelts and birchwood xylan, respectively. The hydrolysis of oat spelts xylan released xylobiose, xylotriose,
xylotetrose and larger xylooligosaccharides.
Conclusions: The enzymes present potential for application in industrial processes that require activity in acid
conditions, wide-ranging pH stability, such as for animal feed, or juice and wine industries.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
พื้นหลัง: สอง xylanases, Xyl Xyl ดาว ที่บริสุทธิ์จากดิบ extracellular แยกของเป็น Trichodermaต้องใช้ inhamatum ที่เพาะปลูกในกลางน้ำกับข้าวโอ๊ต spelts xylanผลลัพธ์: Themolecular ฝูงของเอนไซม์บริสุทธิ์ที่ประเมิน โดยการกรองหน้า SDS และเจลได้ ตามลำดับ19 และ 14 kDa สำหรับ Xyl ผม และ 21 และ 14.6 kDa สำหรับ Xyl II เอนไซม์ที่ มีกิจกรรมสูงสุดที่ 50° C glycoproteinsใน pH 5.0 – 5.5 สำหรับ Xyl ผมและ 5.5 สำหรับ Xyl II Xylanaseswere ที่มีเสถียรภาพมาก ที่ 40° C และ pH ช่วง from4.5 – 6.5 สำหรับXyl ผมและ 4.0 – 8.0 สำหรับ Xyl II ไอออน Hg2 + และผงซักฟอก SDS ขอลดกิจกรรมในขณะที่ 1,4-dithiothreitolถูกกระตุ้นทั้งเอนไซม์ Xylanases แสดงให้เห็นว่า specificity ใน xylan, Km และ Vmax ของ 14.5, 1.6 mg·mL 1 และ 2680.2และ U·mg 462.2 โปรตีน 1 (Xyl ผม) และ 10.7, 4.0mg·mL-1 และ 4553.7 และ 1972.7 U·mg โปรตีน 1 (Xyl II) ในข้าวโอ๊ตspelts และ xylan เบิร์ชวู้ด ตามลำดับ ไฮโตรไลซ์ของข้าวโอ๊ต spelts xylan ออก xylobiose, xylotriosexylotetrose และ xylooligosaccharides ขนาดใหญ่บทสรุป: เอนไซม์นำเสนอศักยภาพสำหรับโปรแกรมประยุกต์ในกระบวนการอุตสาหกรรมที่ต้องใช้กิจกรรมในกรดเงื่อนไข ไพศาล pH ความมั่นคง เช่นสำหรับอาหารสัตว์ หรืออุตสาหกรรมน้ำผลไม้และไวน์
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
ประวัติความเป็นมา: สองไซแลนเนส, Xyl I และ Xyl ครั้งที่สองถูกบริสุทธิ์จากสารสกัดสารน้ำมันดิบของเชื้อรา Trichoderma
สายพันธุ์ inhamatum ปลูกในอาหารเหลวที่มีข้าวโอ๊ต spelts ไซแลน.
ผลการศึกษา: ฝูง Themolecular ของเอนไซม์บริสุทธิ์ประมาณโดย SDS-PAGE และการกรองเจลได้
ตามลำดับที่19 และ 14 กิโลดาลตันสำหรับ Xyl ฉันและ 21 กิโลดาลตันและ 14.6 สำหรับ Xyl ครั้งที่สอง เอนไซม์เป็นไกลโคโปรตีนที่มีกิจกรรมที่เหมาะสมที่ 50
องศาเซลเซียสในค่าpH 5.0-5.5 สำหรับ Xyl I และ 5.5 สำหรับ Xyl ครั้งที่สอง xylanaseswere เสถียรภาพมากที่ 40 องศาเซลเซียสและในช่วงค่า pH from4.5-6.5 สำหรับ
Xyl I และ 4.0-8.0 สำหรับ Xyl ครั้งที่สอง ไอออน Hg2 + และผงซักฟอก SDS ลดลงอย่างมากในขณะที่กิจกรรม 1,4-dithiothreitol
กระตุ้นเอนไซม์ทั้งสอง ไซแลนเนสแสดงให้เห็นความจำเพาะสำหรับไซแลนกมและ Vmax 14.5 1.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร·-1 และ 2,680.2
และ 462.2 U ·มิลลิกรัมโปรตีน-1 (Xyl I) และ 10.7 4.0mg · mL-1 และ 4,553.7 1,972.7 และ U ·มิลลิกรัม ของโปรตีน-1 (Xyl II) ในข้าวโอ๊ต
spelts และ Birchwood ไซแลนตามลำดับ การย่อยสลายของข้าวโอ๊ต spelts ไซแลนปล่อยออก xylobiose, xylotriose,
xylotetrose และ xylooligosaccharides ขนาดใหญ่.
สรุป:
เอนไซม์ที่อาจเกิดขึ้นในปัจจุบันสำหรับการประยุกต์ใช้ในกระบวนการผลิตของอุตสาหกรรมที่จำเป็นต้องมีกิจกรรมในกรดเงื่อนไขที่หลากหลายเสถียรภาพค่าpH เช่นอาหารสัตว์หรือน้ำผลไม้และไวน์ อุตสาหกรรม
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
พื้นหลัง : สองชนิด xyl และ xyl , II , บริสุทธิ์จากสารสกัดสำคัญของเชื้อรา
inhamatum สายพันธุ์ปลูกในอาหารเหลวที่มีข้าวโอ๊ตไซ spelts .
จากโมเลกุลประมาณมวลของเอนไซม์บริสุทธิ์ถูกกรองเจล , ตามลำดับ ,
19 และ 14 kDa สำหรับ xyl และ 21 และ 14.6 ดาลตันสำหรับ xyl IIเอนไซม์เป็นโปรตีนที่มีกิจกรรมสูงสุดที่ 50 ° C
ใน pH 5.0 – 5.5 สำหรับ xyl และ 5.5 สำหรับ xyl II การ xylanaseswere คงที่ที่ 40 ° C และ pH ช่วง from4.5 – 6.5 สำหรับ
xyl และ 4.0 และ 8.0 สำหรับ xyl II hg2 ไอออนและผงซักฟอก SDS อย่างมากลดกิจกรรมในขณะที่ 1,4-dithiothreitol
กระตุ้นเอนไซม์ทั้งสอง . ที่แสดงความจำเพาะของไซแลนเนส Km และ Vmax 14.5 16 มิลลิกรัม และด้วย 2680.2 และแน่นอน
462.2 U ด้วยมิลลิกรัม protein-1 ( xyl ฉัน ) และ 10.7 , 4.0mg ด้วยแน่นอน และ 1972.7 U ด้วย และ 4553.7 มิลลิกรัม protein-1 ( xyl II ) บน spelts โอ๊ต
Birchwood ไซแลนและ ตามลำดับ การย่อยสลายของโอ๊ต spelts ไซออก xylobiose xylotriose xylotetrose , ,

สรุปแล้วย่อยสลายไซแลนใหญ่เอนไซม์ปัจจุบันศักยภาพสำหรับใช้ในกระบวนการอุตสาหกรรมที่ต้องมีกิจกรรมในเงื่อนไขกรด
เสถียรภาพ pH ที่หลากหลาย เช่น อาหารสัตว์ หรือน้ำผลไม้และไวน์อุตสาหกรรม
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2026 I Love Translation. All reserved.

E-mail: