3. Results and discussion3.1. Chang

3. Results and discussion
3.1. Changes in Ca2þ-ATPase activity during frozen storage
Ca2þ-ATPase activity of NAM from all samples decreased
throughout 12 weeks of frozen storage as shown in Fig. 1 (P 0.05).
The differences in sulfhydryl group content between hard and soft
shell mud crab during frozen storage were probably caused by the
difference in susceptibility to oxidation of sulfhydryl groups of
myofibrillar proteins. Jiang et al. (1988) reported that the reactive
sulfhydryl groups generally decreased during frozen storage. The
decrease in sulfhydryl group content was due to either the oxidation
of sulfhydryl, disulfide interchanges (Benjakul & Bauer, 2000)
or the formation of hydrogen and hydrophobic bonds, which
masked the reactive sulfhydryl structure of actomyosin molecules.
Ramirez et al. (2000) reported a continuous decrease of total sulfhydryl
groups of tilapia during 15 days of storage at 20 C, which
decreased by 33% of the initial value.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3. ผลลัพธ์ และสนทนา3.1. การเปลี่ยนแปลงใน Ca2þ ATPase กิจกรรมระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็งกิจกรรม Ca2þ ATPase ของน้ำจากตัวอย่างทั้งหมดที่ลดลงตลอด 12 สัปดาห์เก็บแช่แข็งแสดงใน Fig. 1 (P < 0.05)ลดลงของกิจกรรม Ca2þ ATPase ถูกตรวจสอบในจำนวนกล้ามเนื้อของเปลือกแข็ง และอ่อนโคลนปูภายใน 2 สัปดาห์แรกของเก็บน้ำแข็ง ในขณะที่กิจกรรม Ca2þ ATPase ของกล้ามเนื้อเล็บจากปูเปลือกแข็งลดลงอย่างเด่นชัดภายใน 4 สัปดาห์แรกของเก็บแช่แข็ง (P < 0.05) หลังจากนั้น ไม่เปลี่ยนแปลงที่สำคัญได้สังเกตถึง 12 สัปดาห์ของการจัดเก็บ ความแตกต่างลดลงกิจกรรม Ca2þ ATPase ในหมู่ตัวอย่างปูคงเนื่องตรึง denaturation ของโปรตีนกล้ามเนื้ออื่นง่ายระหว่างขั้นตอนก่อน และหลัง molt ตลอดจนความแตกต่างในโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนกล้ามเนื้อทั้งหมดและเล็บ Ca2þ-ATPaseใช้กิจกรรมเป็นตัวบ่งชี้สำหรับโมเลกุล ofmyosin สมบูรณ์(Auh et al., 1999 Benjakul และ al., 1997) หัว globularไมโอซินชอบกิจกรรม Ca2þ ATPase ได้ ลดลงกิจกรรมระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็งขยายระบุการ denaturationของไมโอซิน โดยเฉพาะอย่างยิ่งในภูมิภาคใหญ่ ลดลง ATPaseกิจกรรมอาจเกี่ยวข้องกับการเกิดออกซิเดชันของ sulfhydrylกลุ่มที่หัวไมโอซิน globular (เจียง Hwang, & เฉิน 1988)ตามการลดลงของกิจกรรม Ca2þ ATPase ไมโอซินจากเล็บกล้ามเนื้อแต่ละ denaturation ระดับสูง การเปรียบเทียบกับของกล้ามเนื้อทั้งหมดของทั้งแข็ง และอ่อนนุ่มเปลือกโคลนปู เมื่อCa2þ-ATPase กิจกรรมของกล้ามเนื้อทั้งหมดจากโคลนเปลือกแข็ง และอ่อนปูถูกเปรียบเทียบ ปูนิ่มที่ได้ต่ำกว่าเล็กน้อยแนะนำง่าย denaturation ของไมโอซินของที่สูงหลัง Seo, Endo, Fujimoyo, Moku และคาวากูชิ (1997)รายงานการลดลงอย่างต่อเนื่องในกิจกรรม Ca2þ ATPase ของ myctophidปลาเก็บแช่แข็งและระดับของการลดขึ้นอยู่กับพันธุ์ ลดลงของกิจกรรม Ca2þ ATPase ในปลาคาร์ฟmyofibril พบระหว่างการเก็บรักษาที่ 20 C ค่า 60 วัน (เอซูม่า& Konno, 1998) อย่างไรก็ตาม การขาดทุนของกิจกรรม Ca2þ ATPase ไม่จำเป็นต้องพ้องกับรวมเนื่องจากขาดทุนในทั้งหมดกิจกรรม ATPase ที่เกิดจาก denaturation ของไซต์ที่ใช้งานอยู่โดยรวม (Ramirez มาร์ตินโปโล & Bandman, 2000)3.2 การเปลี่ยนแปลงในเนื้อหากลุ่มและไดซัลไฟด์ของ sulfhydryl รวมระหว่างเก็บแช่แข็งเนื้อหากลุ่ม Sulfhydryl ของน้ำจากโคลนเปลือกแข็ง และอ่อนปูลดลงในช่วง 12 สัปดาห์เก็บแช่แข็งดังแสดงในFig. 2 สำหรับตัวอย่างทั้งหมด การทำเครื่องหมายลดเนื้อหา sulfhydrylถูกพบในสัปดาห์แรกของการเก็บข้อมูลและเพิ่มเติมเพียงเล็กน้อยลดลงถูกพบหลังจากนั้น (P < 0.05) กลุ่ม Sulfhydrylเนื้อหาในกล้ามเนื้อทั้งหมดและเล็บของปูเปลือกแข็งลดระดับสูง เปรียบเทียบกับกล้ามเนื้อทั้งหมดของน้ำอัดลมเปลือกปู โดยเฉพาะอย่างยิ่งเวลาเก็บเพิ่ม ที่เดียวกันมีสังเกตเก็บข้อมูลเวลา คล้าย sulfhydryl รวมกลุ่มเนื้อหาระหว่างกล้ามเนื้อทั้งหมดและเล็บปูเปลือกแข็ง (P > 0.05)ความแตกต่างในเนื้อหากลุ่ม sulfhydryl ระหว่างฮาร์ดดิสก์ และอ่อนนุ่มปูหอยระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็งได้อาจเกิดจากการความแตกต่างง่ายเกิดออกซิเดชันของกลุ่ม sulfhydrylโปรตีน myofibrillar เจียงและ al. (1988) รายงานว่า ในปฏิกิริยากลุ่ม sulfhydryl ลดลงระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็งโดยทั่วไป ที่ลดลงในเนื้อหากลุ่ม sulfhydryl เกิดจากการเกิดออกซิเดชันของ sulfhydryl ไดซัลไฟด์ interchanges (Benjakul และ Bauer, 2000)การก่อตัวของไฮโดรเจนและพันธบัตร hydrophobic หรือที่หลอกลวง sulfhydryl ปฏิกิริยาโครงสร้างของโมเลกุล actomyosinลดลงอย่างต่อเนื่องของ sulfhydryl รวมรายงาน Ramirez et al. (2000)กลุ่มของปลานิลในช่วง 15 วันของการจัดเก็บที่ 20 C ซึ่งลด 33% ของค่าเริ่มต้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3. ผลการอภิปรายและ
3.1 การเปลี่ยนแปลงในกิจกรรมCa2þ-ATPase
ระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็งกิจกรรมCa2þ-ATPase ของ NAM
จากตัวอย่างทั้งหมดลดลงตลอด12 สัปดาห์ของการจัดเก็บแช่แข็งดังแสดงในรูป 1 (P <0.05).
ลดลงในกิจกรรมCa2þ-ATPase
ที่ถูกพบในก้อนกล้ามเนื้ออย่างหนักและปูทะเลนิ่มภายใน2
สัปดาห์แรกของการจัดเก็บแช่แข็งในขณะที่กิจกรรมCa2þ-ATPase ของกล้ามเนื้ออุ้งเล็บจากปูทะเลเปลือกแข็งลดลง อย่างเห็นได้ชัดในครั้งแรก 4 สัปดาห์ของการจัดเก็บแช่แข็ง(P <0.05) หลังจากนั้นไม่มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญที่สังเกตได้ถึง 12 สัปดาห์ของการจัดเก็บข้อมูล ความแตกต่างในการลดลงของกิจกรรมCa2þ-ATPase หมู่ตัวอย่างปูอาจจะเนื่องมาจากความอ่อนแอที่แตกต่างกันที่จะแช่แข็งสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนกล้ามเนื้อระหว่างขั้นตอนก่อนและหลังการลอกคราบเช่นเดียวกับความแตกต่างในโครงสร้างชนพื้นเมืองของก้อนเนื้อและโปรตีนของกล้ามเนื้อกรงเล็บ Ca2þ-ATPase กิจกรรมจะถูกใช้เป็นตัวบ่งชี้ความสมบูรณ์ ofmyosin โมเลกุลที่(AUH et al, 1999;.. เบญจกุล, et al, 1997) หัวกลมของmyosin มีความรับผิดชอบในกิจกรรมCa2þ-ATPase การลดลงของกิจกรรมในระหว่างการเก็บแช่แข็งขยายชี้ denaturation ของ myosin โดยเฉพาะอย่างยิ่งในภูมิภาคหัว การลดลงของ ATPase กิจกรรมที่เกี่ยวข้องอาจมีการเกิดออกซิเดชันของ sulfhydryl กลุ่มใน myosin หัวกลม (เจียงฮวงและเฉิน, 1988). ขึ้นอยู่กับการลดลงในกิจกรรมCa2þ-ATPase ที่ myosin จากกรงเล็บของกล้ามเนื้อได้รับการสูญเสียสภาพธรรมชาติในระดับที่สูงขึ้นเมื่อเทียบกับบรรดาของกล้ามเนื้อก้อนของทั้งปูทะเลเปลือกแข็งและอ่อนนุ่ม เมื่อกิจกรรมCa2þ-ATPase ของกล้ามเนื้อก้อนโคลนจากเปลือกแข็งและอ่อนปูเปรียบเทียบที่ของปูทะเลนิ่มลดลงเล็กน้อยบอกความไวสูงที่จะสูญเสียสภาพธรรมชาติของmyosin ของหลัง SEO, Endo, Fujimoyo, Moku และคาวากุจิ (1997) รายงานอย่างต่อเนื่องลดลงในกิจกรรมCa2þ-ATPase ของ myctophid ปลาระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็งและระดับของการลดลงขึ้นอยู่กับสายพันธุ์ ลดลงในกิจกรรมCa2þ-ATPase ในปลาคาร์พmyofibril ถูกพบในระหว่างการเก็บรักษาที่? 20? C ถึง 60 วัน (ซูมาและKonno, 1998) แต่การสูญเสียของกิจกรรมCa2þ-ATPase จะไม่จำเป็นต้องตรงกันกับการรวมตัวเพราะการสูญเสียทั้งหมดในกิจกรรมATPase เกิดจากการสูญเสียสภาพธรรมชาติของเว็บไซต์ที่ใช้งานอยู่ได้โดยไม่ต้องรวม(รามิเรซ, มาร์ตินโปโลและ Bandman, 2000). 3.2 การเปลี่ยนแปลงในกลุ่ม sulfhydryl รวมและเนื้อหาซัลไฟด์ในระหว่างการจัดเก็บแช่แข็งเนื้อหากลุ่มsulfhydryl ของ NAM จากโคลนเปลือกแข็งและอ่อนปูลดลงในช่วง12 สัปดาห์ของการจัดเก็บแช่แข็งดังแสดงในรูปที่ 2. กลุ่มตัวอย่างทั้งหมดลดลงในเนื้อหาของการทำเครื่องหมาย sulfhydryl พบว่าในสัปดาห์แรกของการจัดเก็บและมีเพียงเล็กน้อยเพิ่มเติมการลดลงของเขาถูกพบหลังจากนั้น (P <0.05) กลุ่ม sulfhydryl เนื้อหาในก้อนเนื้อและกล้ามเนื้ออุ้งเล็บของปูทะเลเปลือกแข็งลดลงในระดับที่สูงขึ้นเมื่อเทียบกับกล้ามเนื้อก้อนอ่อนปูทะเลเปลือกโดยเฉพาะอย่างยิ่งกับการเพิ่มเวลาการเก็บรักษา ในเวลาเดียวกันเวลาการเก็บรักษารวมเนื้อหากลุ่ม sulfhydryl ที่คล้ายกันพบระหว่างก้อนและกล้ามเนื้อกรงเล็บของปูทะเลเปลือกแข็ง(P> 0.05). ความแตกต่างในเนื้อหากลุ่ม sulfhydryl ระหว่างแข็งและอ่อนเปลือกปูทะเลระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็งอาจจะเกิดจากการความแตกต่างในความไวต่อการเกิดออกซิเดชันของกลุ่ม sulfhydryl ของโปรตีนกล้ามเนื้อ เจียง et al, (1988) รายงานว่าปฏิกิริยากลุ่มsulfhydryl ลดลงโดยทั่วไปในระหว่างการเก็บแช่แข็ง ลดลงในเนื้อหากลุ่ม sulfhydryl เป็นผลมาจากทั้งการเกิดออกซิเดชันของsulfhydryl ถ่ายเทซัลไฟด์ (เบญจกุล & Bauer, 2000) หรือการก่อตัวของไฮโดรเจนและพันธบัตรชอบน้ำซึ่งสวมหน้ากากโครงสร้าง sulfhydryl ปฏิกิริยาของโมเลกุล actomyosin. รามิเรซและอัล (2000) รายงานการลดลงอย่างต่อเนื่องของ sulfhydryl รวมกลุ่มของปลานิลในช่วง15 วันของการจัดเก็บที่ 20 องศาเซลเซียสซึ่งลดลงจาก33% ของค่าเริ่มต้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3 . ผลและการอภิปราย
3.1 . การเปลี่ยนแปลงในกิจกรรมระหว่างþแคลเซียม ATPase แช่เย็น
แคลเซียมþ - ATPase กิจกรรมของ นัม จากตัวอย่างลดลง
ตลอด 12 สัปดาห์ของแช่เย็น ดังแสดงในรูปที่ 1 อย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( p < 0.05 ) .
ลดลงþแคลเซียม ATPase กิจกรรม พบว่าก้อน
กล้ามเนื้อแข็งและอ่อนเปลือกปูภายใน 2 สัปดาห์แรกของ
แช่แข็งเก็บในขณะที่แคลเซียมþ - ATPase กิจกรรมของกล้ามเนื้อจากกรงเล็บ
กะลาปูทะเลลดลงอย่างเห็นได้ชัด ภายใน 4 สัปดาห์แรก
แช่เย็น ( P < 0.05 ) หลังจากนั้นไม่มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ
สังเกตถึง 12 สัปดาห์ของการจัดเก็บ ความแตกต่างของปริมาณของแคลเซียม ATPase ของþ
- กิจกรรมตัวอย่างปูอาจจะเนื่องจาก
แตกต่างกันเกิดแข็ง ( ของโปรตีนกล้ามเนื้อ
ระหว่างก่อนและหลังขั้นตอนการลอกคราบเช่นเดียวกับความแตกต่าง
โครงสร้างพื้นเมืองของก้อนเนื้อ และโปรตีนกล้ามเนื้อกรงเล็บ แคลเซียมþ - กิจกรรม ATPase
ใช้เป็นดัชนีบ่งชี้ความสมบูรณ์ ofmyosin โมเลกุล
( auh et al . , 1999 ; กูล et al . , 1997 ) หัวทรงกลมของ
myosin รับผิดชอบþแคลเซียม ATPase กิจกรรม . ลดลงในกิจกรรมระหว่างขยายแช่เย็น
(
1ของไมโอซิน โดยเฉพาะอย่างยิ่งในหัว . ลดลงในกิจกรรม ATPase
อาจเกี่ยวข้องกับการเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชันของ sulfhydryl
กลุ่มบนหัว myosin ทรงกลม ( เจียง ฮวาง &เฉิน , 1988 ) .
ตามปริมาณแคลเซียมโปรตีนไมโอซินþ - กิจกรรม , จากกรงเล็บ
กล้ามเนื้อได้รับในระดับสูง ( ระดับ เทียบกับ
พวกก้อนกล้ามเนื้อของ ทั้งแข็งและอ่อนเปลือกปูโคลน . เมื่อ
แคลเซียมþ - ATPase กิจกรรมของก้อนกล้ามเนื้อจากฮาร์ดดิสก์ และปูโคลน
ปูนิ่มเป็นเมื่อเทียบกับที่ของปูนิ่มปูเป็นเล็กน้อยกว่าจะยิ่งไวต่อ (

ของ myosin ของหลัง ซอ เอนโดะ , fujimoyo โมคุ และ คาวากูชิ ( 1997 )
รายงานลดลงอย่างต่อเนื่องในþ - แคลเซียม ATPase กิจกรรมของปลาใน myctophid
แช่เย็นและระดับลด
ขึ้นอยู่กับชนิด ปริมาณแคลเซียมþ - ATPase กิจกรรมปลาคาร์พ
ไมโอไฟบริลถูกพบระหว่างการเก็บรักษาที่  20  C ถึง 60 วัน ( อาสึมะ
&คอนโนะ , 1998 ) อย่างไรก็ตาม การสูญเสียแคลเซียมþ - กิจกรรม ATPase ไม่ได้
ต้องพ้องกับรวมเนื่องจากสูญเสียรวมใน
กิจกรรม ATPase เกิดจากของ
( active site โดยไม่รวม ( รามิเรซ มาร์ติน โปโล & bandman , 2000 )
2 .การเปลี่ยนแปลงในกลุ่ม sulfhydryl ทั้งหมดและเนื้อหาในไดกลุ่ม sulfhydryl กระเป๋า

เนื้อหาแช่แข็งของน้ำจากเปลือกแข็งและอ่อนโคลน
ปูลดลงในสัปดาห์ที่ 12
แช่เย็นดังแสดงในรูปที่ 2 . สำหรับตัวอย่าง , เครื่องหมายลดลง
เนื้อหา sulfhydryl ) ในสัปดาห์แรกของการจัดเก็บและเพิ่มเติมเล็กน้อย
พบหลังจากนั้นลดลงอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( p < 0.05 )
sulfhydryl กลุ่มเนื้อหาในก้อนเนื้อ และกรงเล็บของกล้ามเนื้อหนักโคลนเปลือกปู
ลดลงในระดับที่สูงเมื่อเทียบกับก้อนของกล้ามเนื้อนุ่ม
กระดองปูทะเล โดยเฉพาะอย่างยิ่ง เมื่อระยะเวลาการเก็บรักษา เวลาที่กระเป๋าเดียวกัน
sulfhydryl กลุ่มเนื้อหาคล้ายกันทั้งหมด 2
ระหว่างก้อนและกรงเล็บของกล้ามเนื้อแข็งเปลือกปู ( P > 0.05 ) .
ความแตกต่างระหว่าง sulfhydryl กลุ่มเนื้อหาหนักและเบา
เปลือกปูในแช่เย็นอาจจะเกิดจากความแตกต่างในความไวต่อการเกิดออกซิเดชันของ

โปรตีน sulfhydryl กลุ่มโดย . เจียง et al . ( 1988 ) รายงานว่าโดยทั่วไปลดลงในช่วง Reactive
sulfhydryl กลุ่มแช่เย็น
ลด sulfhydryl กลุ่มเนื้อหา เนื่องจากทั้งการออกซิเดชันของ sulfhydryl ได
, แลกเปลี่ยน ( เฉพาะ&บาวเออร์ , 2000 )
หรือการก่อตัวของไฮโดรเจนและพันธบัตร ) ซึ่ง
สวมหน้ากาก reactive sulfhydryl โครงสร้างของโมเลกุลโม .
รามิเรซ et al . ( 2000 ) รายงานการลดลงอย่างต่อเนื่องของกลุ่ม sulfhydryl
รวมของปลานิลในช่วง 15 วันของกระเป๋าที่  20  C ซึ่ง
ลดลง 33 เปอร์เซ็นต์ของค่าเริ่มต้น