regularly spaced at a similar Mw (F

regularly spaced at a similar Mw (Fig. 2 and SM 4e5). For GAD
(Fig. 2B). Five phosphorylation sites were predicted with the Net-
PhosBac algorithm (http://www.cbs.dtu.dk/services/NetPhosBac-1.
0/), developed by Miller et al. for protein amino-acid sequences
with good specificity for bacteria. This supports the statement that
stress proteins are highly phosphorylated under stressful conditions
[21]. Protein GroEwas detected in E as chaperonins 60 (GroEL)
and 10 (Gro ES) (spots c4 and c1 in supplementary materials SM 1e
3). DnaK and ATPase Beta chain of ClpB endopeptidase (found in the
respective peak c6 and c7 in SM 1e3), are part of a multichaperone
system that reactivates highly aggregated proteins after stress [22].
Peptidylprolyl isomerase and F kappa BP-type peptidylprolyl cistransisomerase
were also found (spots c3 and c5 in SM 1e3). The
latter or “trigger factor” accelerates the rehabilitation of aggregated
proteins [23]. GroEL and DnaK are over-expressed when bacteria
are exposed to biliary salts and detergents [24] and could be due to
CHAPS, structurally close to bile salts. Another way for BT to adapt
the oxidative conditions of the medium relies also on the two
component systems [5,7,25]. Sigma 54 proteinwas identified (spots
p1 and 2 in SM 1e3) and might play an important role in the BT
defense [26]. BT produced antioxidant compounds in the extraction
liquid. In this study, acid-stress (pH 6.8) could lead to the production
of antioxidant enzymes by BT to counter reactive oxygen
species [27]. SOD was found, once again, in our gels at Mw of 20e
21 kDa compatible with the monomeric form of the enzyme and
around 120e126 kDa, suggesting a hexamer [14]. But this enzyme
alone, catalyzing the dismutation of O

2 into H2O2, would not be
sufficient to protect BT from the oxidative stress imposed during
extraction. Thus, a good system of ROS detoxification would be able
to eliminate H2O2 before its transformation into HO or HOCl. This is
precisely the case of E according the emerging view that this
anaerobic opportunistic pathogen is highly evolved to deal with
oxidative stress when trauma releases it from the intestine [28]. To
limit H2O2 accumulation, C-2 thioredoxinwas released in E (spot o1
in SM 1e3). Our findings support the theory that this thioredoxin
would be produced by Bacteroides in response to O2 exposure after
its growth and during extraction, to maintain the redox balance for
cell survival [29e31]. Thioredoxins seemed also interesting in that
they have anti-inflammatory effects [32,33]. The periplasmic thiol
peroxidase (Tpx, spot o4 in SM 1e3), leading to detoxification of
H2O2 and other peroxides in the absence of catalase/peroxidase and
C22 alkyl hydroperoxidase AhpC were also found in E 2D-gels
(spots o7 and o8 in SM 1e3). Hence, simple aeration of the bacterial
environment was already shown to lead to OxyR regulon induction
and consequently to the AhpC expression [28]. Herein, AhpC proteins
displayed a Mw consistent with a dimer (preserved in our
native gels). Flavodoxin (spots o3 in SM 1e3) catalyzing the AhpC
reduction or that of the thioredoxin reductase [34] and the
monomers of ferritin and bacterioferritin (spots o2 in SM 1e3)
were also found. Anaerobes can counter oxidative stress by trapping
iron with both proteins and avoiding the formation of HO
generated by the Fenton reaction [35,36]. For Bacteroides fragilis
and P. gingivalis, the transcription of the ferritin gene may depend,
at least indirectly, on OxyR [35,37].
Finally, the cell-free extract E showed an in vitro inhibitory effect
against H2O2 that was expected in the presence of functional enzymes
such as thioredoxins, Tpx, AhpC .
5. Conclusion
Our study highlighted the protein equipment expressed by BT to
counteract unfavorable environmental conditions maybe those
encountered throughout establishing an opportunistic infection
when the integrity of the intestinal barrier fails. However, provided
it is placed in an appropriate environment similar to that used in

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เป็นระยะห่างที่ Mw คล้าย (4e5 Fig. 2 และ SM) สำหรับกาด(Fig. 2B) ไซต์ phosphorylation ห้าถูกทำนาย ด้วย Net-อัลกอริทึม PhosBac (http://www.cbs.dtu.dk/services/NetPhosBac-10 /), พัฒนาโดย al. และมิลเลอร์สำหรับลำดับกรดอะมิโนโปรตีนมี specificity ดีสำหรับแบคทีเรีย นี้รองรับคำสั่งที่โปรตีนความเครียดถูก phosphorylated สภาวะเครียดสูง[21] . GroEwas โปรตีนพบใน E เป็น chaperonins 60 (GroEL)และ 10 (โกร ES) (จุด c4 และ c1 ในวัสดุเสริม SM 1e3) . DnaK และเบต้า ATPase โซ่ของ ClpB endopeptidase (พบในการสูงสุดเกี่ยวข้อง c6 และ c7 ใน SM 1e3), เป็นส่วนหนึ่งของ multichaperone ที่ระบบที่ทำสูงรวมโปรตีนหลังจากความเครียด [22]Peptidylprolyl ไอโซเมอเรสและ F แคปปา BP ชนิด peptidylprolyl cistransisomeraseนอกจากนี้ยังพบ (จุด c3 และ c5 ใน SM 1e3) ที่หลัง หรือ "ทริกเกอร์ตัว" ช่วยเร่งการฟื้นฟูรวมโปรตีน [23] GroEL และ DnaK จะแสดงมากเกินไปเมื่อแบคทีเรียสัมผัสกับ biliary เกลือและผงซักฟอก [24] และอาจเนื่องCHAPS, structurally ใกล้กับเกลือน้ำดี อีกวิธีสำหรับ BT แผลงเงื่อนไข oxidative กลางอาศัยยังสองส่วนประกอบระบบ [5,7,25] Proteinwas ซิก 54 ระบุ (จุดp1 และ 2 ใน SM 1e3) และอาจมีบทบาทสำคัญในการบีทีป้องกัน [26] บาทผลิตสารต้านอนุมูลอิสระสกัดของเหลว ในการศึกษานี้ ความเครียดกรด (pH 6.8) อาจนำไปสู่การผลิตของเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระด้วยบีทีเคาน์เตอร์ปฏิกิริยาออกซิเจนพันธุ์ [27] สดพบ อีก ในเจของเราที่ Mw ของ 20eเข้ากันได้กับแบบ monomeric ของเอนไซม์นี้ 21 kDa และสถาน 120e126 kDa แนะนำ hexamer [14] แต่เอนไซม์นี้คนเดียว catalyzing dismutation ของ O2 เป็น H2O2 จะไม่เพียงพอที่จะปกป้องบีทีเครียด oxidative บังคับระหว่างสกัด ดังนั้น ระบบ ROS ความดีจะได้เพื่อกำจัด H2O2 ก่อนการเปลี่ยนแปลงของโฮจิมินห์หรือ HOCl นี่คือแม่นยำกรณีอีตามเกิดขึ้นดูที่นี้สูงมีพัฒนาศึกษาไม่ใช้ยกให้กับเครียด oxidative เมื่อบาดเจ็บออกจากลำไส้ [28] ถึงจำกัดสะสม H2O2, thioredoxinwas C-2 ออกใน E (o1 จุดใน SM 1e3) เราค้นพบสนับสนุนทฤษฎีที่ thioredoxin นี้จะผลิต โดย Bacteroides ตอบ O2 แสงหลังการเจริญเติบโตและใน ระหว่างการ แยก การรักษาดุล redoxเซลล์รอด [29e31] ดูเหมือนยังน่าสนใจที่ Thioredoxinsพวกเขามีผลแก้อักเสบ [32,33] Periplasmic thiolperoxidase (Tpx, o4 จุดใน SM 1e3), นำไปสู่การล้างพิษของH2O2 และอื่น ๆ peroxides ของ catalase/peroxidase และนอกจากนี้ยังพบ C22 alkyl hydroperoxidase AhpC ใน E 2D-เจ(o7 จุดและ o8 ใน SM 1e3) ดังนั้น aeration อย่างของแบคทีเรียสภาพแวดล้อมที่แสดงนำ OxyR เหนี่ยวนำ regulon ไปแล้วและจากนั้นให้นิพจน์ AhpC [28] นี้ โปรตีน AhpCแสดง Mw ที่สอดคล้องกับการผลิตของ dimer (ในของเราเจ้าเจ) Flavodoxin (จุด o3 ใน SM 1e3) catalyzing AhpCลดหรือที่ thioredoxin reductase [34] และmonomers ferritin และ bacterioferritin (จุด o2 ใน SM 1e3)นอกจากนี้ยังพบ Anaerobes สามารถรับมือกับความเครียด oxidative โดยดักเหล็ก มีทั้งโปรตีนและหลีกเลี่ยงการก่อตัวของโฮจิมินห์สร้างขึ้น โดยปฏิกิริยา Fenton [35,36] สำหรับ Bacteroides fragilisและ P. gingivalis, transcription ของยีน ferritin ขึ้นอ้อมน้อย บน OxyR [35,37]สุดท้าย ฟรีเซลล์สารสกัด E แสดงให้เห็นว่าลิปกลอสไขผลการเพาะเลี้ยงกับ H2O2 ที่ในต่อหน้าของเอนไซม์ทำงานเช่น thioredoxins, Tpx, AhpC5. บทสรุปเราเน้นอุปกรณ์โปรตีนแสดง โดย BT เพื่อถอนสภาพแวดล้อมที่ร้ายบางทีผู้พบตลอดสร้างติดเชื้อฉวยโอกาสเมื่อความสมบูรณ์ของลำไส้อุปสรรคล้มเหลว อย่างไรก็ตาม ให้มันอยู่ในสภาพแวดล้อมที่เหมาะสมที่คล้ายกับที่ใช้ใน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ระยะห่างประจำที่ Mw ที่คล้ายกัน (รูปที่ 2. และเอสเอ็ม 4e5) สำหรับการเดินไปเดินมา
(รูป. 2B) ห้าเว็บไซต์ phosphorylation ถูกคาดการณ์ไว้กับเครือข่าย
อัลกอริทึม PhosBac (http://www.cbs.dtu.dk/services/NetPhosBac-1.
0 /) พัฒนาโดยมิลเลอร์และอัล โปรตีนลำดับกรดอะมิโน
ที่มีความจำเพาะที่ดีสำหรับแบคทีเรีย นี้สนับสนุนคำว่า
โปรตีนความเครียดจะ phosphorylated สูงภายใต้สภาวะเครียด
[21] GroEwas โปรตีนตรวจพบใน E รวม chaperonins 60 (GroEL)
และ 10 (Gro ES) (c4 จุดและ c1 ในวัสดุเสริม SM 1e
3) DnaK ATPase และห่วงโซ่เบต้าของ ClpB endopeptidase (ที่พบใน
c6 สูงสุดตามลำดับและ c7 ในเอสเอ็ม 1e3) เป็นส่วนหนึ่งของ multichaperone
ระบบที่กระตุ้นโปรตีนรวมอย่างมากหลังจากที่ความเครียด [22].
isomerase Peptidylprolyl และ F คัปปา BP-ประเภท peptidylprolyl cistransisomerase
อยู่ นอกจากนี้ยังพบ (c3 จุดและเอสเอ็ม c5 ใน 1e3)
หลังหรือ "ปัจจัยที่เรียก" เร่งฟื้นฟูรวม
โปรตีน [23] GroEL และ DnaK จะมากกว่าที่แสดงเมื่อเชื้อแบคทีเรียที่
มีการสัมผัสกับเกลือน้ำดีและผงซักฟอก [24] และอาจเป็นเพราะ
CHAPS โครงสร้างใกล้เคียงกับน้ำดีเกลือ วิธีการที่จะปรับตัว BT อีก
เงื่อนไขออกซิเดชันของกลางยังต้องอาศัยทั้งสอง
ระบบ component [5,7,25] Sigma 54 proteinwas ระบุ (จุด
p1 และ 2 ในเอสเอ็ม 1e3) และอาจมีบทบาทสำคัญใน BT
ป้องกัน [26] BT ผลิตสารต้านอนุมูลอิสระในการสกัด
ของเหลว ในการศึกษานี้ความเครียดกรด (pH 6.8) อาจนำไปสู่การผลิต
ของเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระโดยบีทีที่จะตอบโต้ออกซิเจน
ชนิด [27] SOD ถูกพบอีกครั้งในเจลของเราที่ Mw ของ 20E
21 กิโลดาลตันเข้ากันได้กับรูปแบบ monomeric ของเอนไซม์และ
รอบ 120e126 kDa บอก hexamer [14] แต่เอนไซม์นี้
เพียงอย่างเดียวเร่ง dismutation ของ O?
2 เข้า H2O2 จะไม่
เพียงพอที่จะปกป้อง BT จากความเครียดออกซิเดชันที่กำหนดในระหว่าง
การสกัด ดังนั้นระบบที่ดีของการล้างพิษ ROS จะสามารถ
ที่จะกำจัด H2O2 ก่อนที่จะเปลี่ยนแปลงไปสู่ ​​HO? หรือ HOCl นี้เป็น
อย่างแม่นยำกรณีของ E ตามมุมมองที่เกิดขึ้นใหม่ที่ว่านี้
ไม่ใช้ออกซิเจนเชื้อโรคฉวยโอกาสเป็นวิวัฒนาการสูงในการจัดการกับ
ความเครียดออกซิเดชันเมื่อข่าวการบาดเจ็บจากลำไส้ [28] เพื่อ
จำกัด การสะสม H2O2, C-2 thioredoxinwas การปล่อยตัวในอี (จุด o1
ในเอสเอ็ม 1e3) ผลการวิจัยของเราสนับสนุนทฤษฎีที่ว่า Thioredoxin นี้
จะได้รับการผลิตโดย Bacteroides ในการตอบสนองต่อการสัมผัส O2 หลังจากที่
การเจริญเติบโตและในระหว่างการสกัดเพื่อรักษาความสมดุลอกซ์สำหรับ
การอยู่รอดของเซลล์ [29e31] Thioredoxins ดูเหมือนยังน่าสนใจในการที่
พวกเขามีผลต้านการอักเสบ [32,33] thiol periplasmic
peroxidase (TPX จุด O4 ในเอสเอ็ม 1e3) ที่นำไปสู่การล้างพิษของ
H2O2 เปอร์ออกไซด์และอื่น ๆ ในกรณีที่ไม่มี catalase / peroxidase และ
C22 คิล hydroperoxidase AhpC นอกจากนี้ยังพบใน E-2D เจล
(จุด o7 และ O8 ในเอสเอ็ม 1e3 ) ดังนั้นการเติมอากาศที่เรียบง่ายของแบคทีเรีย
สภาพแวดล้อมก็แสดงให้เห็นแล้วที่จะนำไปสู่การเหนี่ยวนำ OxyR regulon
และจึงจะแสดงออก AhpC [28] ในที่นี้โปรตีน AhpC
แสดง Mw สอดคล้องกับ dimer (เก็บรักษาไว้ในของเรา
เจลพื้นเมือง) Flavodoxin (จุด o3 ในเอสเอ็ม 1e3) เร่ง AhpC
ลดหรือของ reductase Thioredoxin [34] และ
โมโนเมอร์ของ ferritin และ bacterioferritin (จุด o2 ในเอสเอ็ม 1e3)
นอกจากนี้ยังพบ anaerobes สามารถตอบโต้ความเครียดออกซิเดชันโดยการวางกับดัก
เหล็กโปรตีนและหลีกเลี่ยงการก่อตัวของ HO?
ที่เกิดจากปฏิกิริยาเฟนตัน [35,36] สำหรับ Bacteroides fragilis
และ gingivalis พีถอดความของยีน ferritin อาจขึ้นอยู่กับ
อย่างน้อยทางอ้อมใน OxyR [35,37].
ในที่สุดสารสกัดจากเซลล์ฟรี E แสดงให้เห็นผลยับยั้งในหลอดทดลอง
กับ H2O2 ที่คาดว่า การปรากฏตัวของเอนไซม์ทำงาน
เช่น thioredoxins, TPX, AhpC.
5 สรุป
การศึกษาของเราเน้นอุปกรณ์โปรตีนแสดงโดยบีทีเพื่อ
รับมือกับสภาพแวดล้อมที่ไม่เอื้ออำนวยบางทีผู้ที่
พบตลอดการสร้างการติดเชื้อฉวยโอกาส
เมื่อความสมบูรณ์ของลำไส้อุปสรรคล้มเหลว แต่ให้
มันถูกวางไว้ในสภาพแวดล้อมที่เหมาะสมคล้ายกับที่ใช้ใน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

อย่างสม่ำเสมอเว้นระยะที่ MW ที่คล้ายคลึงกัน ( รูปที่ 2 และ SM 4e5 ) สำหรับกาด
( รูปที่ 2B ) 5 ฟอสโฟริเลชันไซต์ได้คาดการณ์กับสุทธิ -
ขั้นตอนวิธี phosbac ( http : / / www.cbs . dtu . DK / บริการ / netphosbac-1 .
0 / ) ซึ่งพัฒนาโดยมิลเลอร์ et al . สำหรับโปรตีนกรดอะมิโนลำดับ
กับความจำเพาะที่ดีสำหรับเชื้อแบคทีเรีย นี้สนับสนุนงบ
โปรตีนความเครียดสูงภายใต้สภาวะเครียด
ฟอสฟอรีเลเตต[ 21 ] groewas โปรตีนที่พบใน E เป็น chaperonins 60 ( โกรล )
และ 10 ( Gro ES ) ( C4 C1 ในจุดและวัสดุเสริม SM 1e
3 ) dnak โปรตีนเบต้าและห่วงโซ่ของ clpb โดเพปทิเดส ( ที่พบในแต่ละยอด C6 C7
และใน SM 1e3 ) เป็นส่วนหนึ่งของระบบที่ multichaperone
reactivates สูงรวมโปรตีนหลังจากความเครียด [ 22 ] .
peptidylprolyl ไอโซเมอเรสและ F กัปปะชนิด BP peptidylprolyl cistransisomerase
พบ ( จุดที่ 3 และ 5 ใน SM 1e3 )
หลังหรือ " ปัจจัย " ไกเร่งฟื้นฟูรวม
โปรตีน [ 23 ] โกรล dnak มากกว่าและแสดงเมื่อแบคทีเรีย
ตากเกลือน้ำดีและผงซักฟอก [ 24 ] และอาจจะเนื่องจาก
Chaps , โครงสร้างใกล้เคียงกับเกลือน้ำดีอีกวิธีสำหรับ BT ปรับสภาวะออกซิเดชันปานกลาง

อาศัยใน 2 องค์ประกอบระบบ [ 5,7,25 ] Sigma 54 proteinwas ระบุ ( ปอ
P1 และ 2 ใน SM 1e3 ) และอาจมีบทบาทในการป้องกัน BT
[ 26 ] บริษัทผลิตสารต้านอนุมูลอิสระสารในการสกัดด้วย

ในการศึกษานี้ เป็นกรด ( pH 6.8 ) ความเครียดอาจนำไปสู่การผลิต
ของสารต้านอนุมูลอิสระเอนไซม์โดย BT นับชนิดออกซิเจนปฏิกิริยา
[ 27 ] ข่าวสด พบอีกครั้งในเจลของเราที่กำลัง 20e
21 kDa เข้ากันได้กับรูปแบบวิธีของเอนไซม์และ
รอบ 120e126 ) แนะนำเฮกเซอเมอร์ [ 14 ] แต่เอนไซม์
อยู่คนเดียว และที่ dismutation o
2
H2O2 จะไม่เพียงพอที่จะปกป้อง BT
จากออกซิเดชันความเครียดออกในระหว่าง
การสกัด ดังนั้นระบบที่ดีของการล้างพิษรอสจะสามารถกำจัดแบตเตอรี่ก่อน
การเปลี่ยนแปลงไปสู่ โฮ  หรือ hocl . นี้เป็นกรณีของ E
แน่นอนตามมุมมองที่เกิดขึ้นใหม่เชื้อโรคฉวยโอกาสนี้
ถังคือการพัฒนาอย่างมากที่จะจัดการกับความเครียดออกซิเดชันเมื่อบาดเจ็บ
ออกจากลำไส้ [ 28 ]

การสะสมแบตเตอรี่จำกัด , C-2 thioredoxinwas ออก E ( จุด 01
ใน SM 1e3 )การศึกษาของเราสนับสนุนทฤษฎีนี้ thioredoxin
จะถูกผลิตโดย bacteroides ในการตอบสนองต่อการเติบโตของ O2
และหลังจากในระหว่างการสกัด เพื่อรักษาสมดุลรีดอกซ์สำหรับการอยู่รอด 29e31
[ มือถือ ] thioredoxins ดูน่าสนใจใน
มีผลต้านการอักเสบ [ 32,33 ] การเปลี่ยนแปลงขนาด
periplasmic ( TPX , จุด o4 ใน SM 1e3 ) ไปสู่เซลล์
และคนอื่น ๆในเปอร์ออกไซด์ H2O2 ขาดเอนไซม์คะตะเลส /
c22 และอัลคิล hydroperoxidase ahpc พบ E 2D เจล
( จุด o7 o8 ใน SM และ 1e3 ) ดังนั้น อากาศที่เรียบง่ายของสภาพแวดล้อมที่แบคทีเรีย
ได้แสดงนำ oxyr ปกติเหนี่ยว
และการแสดงออกและ ahpc [ 28 ] ในที่นี้ โปรตีน ahpc
แสดง MW ที่สอดคล้องกับไดเมอร์ ( เก็บรักษาไว้ในเจลพื้นเมืองของเรา
)flavodoxin ( จุด O3 ใน SM 1e3 ) และการ ahpc
ลดหรือของ thioredoxin เตส [ 34 ]
เมอร์แล้วว่า bacterioferritin ( จุดที่ O2 ใน SM 1e3 )
ยังพบ หลักวิชาสามารถต้านภาวะเครียดออกซิเดชัน โดยการดักจับ
เหล็กทั้งโปรตีนและหลีกเลี่ยงการก่อตัวของโฮ 
ที่เกิดจากปฏิกิริยาเฟนตัน 35,36 [ ] สำหรับ bacteroides พอร์ fragilis
, ,mRNA ของยีนว่าอาจขึ้นอยู่
อย่างน้อยทางอ้อมใน oxyr [ 35,37 ]
ในที่สุด การสังเคราะห์สารในหลอดทดลอง และมีผลต่อการยับยั้ง
H2O2 ที่คาดว่าในการปรากฏตัวของเอนไซม์หน้าที่ เช่น thioredoxins กลับมา
, , ahpc .
5 สรุป การศึกษาของเราเน้นโปรตีน


อุปกรณ์แสดงโดยบีทีแก้เงื่อนไขด้านสิ่งแวดล้อม ซึ่งบางทีนั้นตลอดการ

พบการติดเชื้อฉวยโอกาส เมื่อความสมบูรณ์ของสิ่งกีดขวางลำไส้ล้มเหลว แต่ให้
อยู่ในสภาพแวดล้อมที่เหมาะสมที่คล้ายกับที่ใช้ใน