need to evolve the enzyme with bett

need to evolve the enzyme with better activity and thermostability.
Alteration of the pre-existing genes in this context can play an important
role in evolving enzymes with desired function. Though, there
might be multiple ways to manipulate and alter the catalytic function
of an enzyme, the approach that minimizes the efforts is preferred
(Bergquist et al., 2005; Camps et al., 2003; Hamamatsu et al., 2005;
Ostermeier et al., 1999; Peisajovich and Tawfik, 2007; Peisajovich et
al., 2006; Sen et al., 2007; Volles and Lansbury, 2005). In past several
years directed evolution of biocatalysts has emerged as method of
choice for improvement of structural and functional properties of
the enzymes (Boersma et al., 2007; Chatterjee and Yuan, 2006;
Johannes and Zhao, 2006). Diverse class of industrially important enzymes
have been modified for enhanced thermostability, by directed
evolution that include e.g., esterase's, lipases, amylases and xylanases
(Andrews et al., 2004; Machius et al., 2003; Spiller et al., 1999; Zhang
et al., 2003). Factors known to enhance the proteins thermal stability
include, the hydrophobicity profile, the number of hydrogen bonds,
the amino acid composition, their distribution and interactions in
the protein (Vieille and Zeikus, 2001). Furthermore, comparison of
the protein from thermophiles and mesophiles can also play an important
role in the predictions of stabilizing mutation (Cambillau
and Claverie, 2000; Vogt et al., 1997). However, no single traffic rule
for correlation of thermostability with particular amino acids can be
generalized (Nawani and Kaur, 2007). It was further stated that the

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

จำเป็นต้องพัฒนาเอนไซม์ที่ มีกิจกรรมและ thermostability ดีกว่าแก้ไขของยีนที่มีอยู่ก่อนในบริบทนี้สามารถเล่นเป็นสำคัญบทบาทในการพัฒนาเอนไซม์ ด้วยฟังก์ชันต้อง ถึงแม้ว่า มีอาจมีหลายวิธีในการจัดการ และปรับเปลี่ยนฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ วิธีที่ช่วยลดความพยายามถูกต้อง(Bergquist et al., 2005 ค่ายและ al., 2003 ฮามามัชซุ et al., 2005Ostermeier et al., 1999 Peisajovich และ Tawfik, 2007 Peisajovich ร้อยเอ็ดal., 2006 Al. เอสเซน 2007 Volles และ Lansbury, 2005) ในอดีตหลายปีกำกับวิวัฒนาการของ biocatalysts ได้ผงาดขึ้นเป็นวิธีการเพื่อปรับปรุงคุณสมบัติโครงสร้าง และหน้าที่ของเอนไซม์ (Boersma et al., 2007 Chatterjee และหยวน 2006โยฮันเนสแล้วเจียว 2006) หลากหลายระดับของเอนไซม์สำคัญ industriallyมีการปรับเปลี่ยนสำหรับ thermostability เพิ่มขึ้น โดยตรงวิวัฒนาการที่รวมของ esterase เช่น lipases, amylases และ xylanases(แอนดรูวส์ et al., 2004 Machius และ al., 2003 Spiller et al., 1999 เตียวและ al., 2003) ปัจจัยที่จะเสริมสร้างความมั่นคงความร้อนโปรตีนรวม hydrophobicity โพ จำนวนไฮโดรเจนพันธบัตรองค์ประกอบของกรดอะมิโน การกระจาย และการโต้ตอบในโปรตีน (Vieille และ Zeikus, 2001) นอกจากนี้ เปรียบเทียบโปรตีนจาก thermophiles และ mesophiles สามารถเล่นเป็นสำคัญบทบาทในการคาดการณ์ของ stabilizing กลายพันธุ์ (Cambillauและ Claverie, 2000 Vogt และ al., 1997) อย่างไรก็ตาม ไม่เดียวจราจรกฎสำหรับความสัมพันธ์ของ thermostability กับกรดอะมิโนเฉพาะสามารถการตั้งค่าทั่วไป (Nawani และสต 2007) มีระบุไว้เพิ่มเติมที่นี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ต้องการที่จะพัฒนาเอนไซม์ที่มีกิจกรรมที่ดีและทนร้อน.
เปลี่ยนแปลงของยีนที่มีอยู่ก่อนในบริบทนี้สามารถเล่นสำคัญ
ที่มีบทบาทในการพัฒนาเอนไซม์ที่มีฟังก์ชั่นที่ต้องการ แม้ว่าจะมี
อาจจะมีหลายวิธีในการจัดการและปรับเปลี่ยนฟังก์ชั่นการเร่งปฏิกิริยา
ของเอนไซม์วิธีที่ช่วยลดความพยายามเป็นที่ต้องการ
(Bergquist et al, 2005;. และแคมป์, et al,. 2003; Hamamatsu et al, 2005;.
Ostermeier และ อัล, 1999;. Peisajovich และ Tawfik 2007; Peisajovich และ
อัล, 2006. เสนและคณะ, 2007;. volles และ Lansbury, 2005) ในอดีตที่ผ่านมาหลาย
ปีวิวัฒนาการกำกับของเอนไซม์ได้กลายเป็นวิธีการของ
ทางเลือกสำหรับการปรับปรุงคุณสมบัติโครงสร้างและการทำงานของ
เอนไซม์ (Boersma et al, 2007;. Chatterjee และหยวน, 2006;
ฮันเนสและ Zhao 2006) ชั้นที่มีความหลากหลายของเอนไซม์ที่สำคัญในอุตสาหกรรม
ที่ได้รับการดัดแปลงให้ทนร้อนที่เพิ่มขึ้นโดยการกำกับการ
วิวัฒนาการที่มีเช่น esterase ของเอนไซม์ไลเปส, อะมัยเลสและไซแลนเนส
(แอนดรู et al, 2004;. Machius et al, 2003;. Spiller et al, 1999;. จาง
et al., 2003) ปัจจัยที่เป็นที่รู้จักกันเพื่อเพิ่มโปรตีนเสถียรภาพทางความร้อน
รวมถึงรายละเอียด hydrophobicity จำนวนพันธบัตรไฮโดรเจน
องค์ประกอบของกรดอะมิโน, การจัดจำหน่ายและการมีปฏิสัมพันธ์ของพวกเขาใน
โปรตีน (Vieille และ Zeikus, 2001) นอกจากนี้การเปรียบเทียบ
โปรตีนจาก thermophiles mesophiles และยังสามารถเล่นสำคัญ
ที่มีบทบาทในการคาดการณ์ของการรักษาเสถียรภาพของการกลายพันธุ์ (Cambillau
และ Claverie 2000;. โฟกท์และคณะ, 1997) แต่ไม่มีกฎจราจรเดียว
สำหรับความสัมพันธ์ของทนร้อนที่มีกรดอะมิโนโดยเฉพาะอย่างยิ่งสามารถ
ทั่วไป (Nawani และคอร์ 2007) มันได้รับการกล่าวเพิ่มเติมว่า

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ต้องพัฒนาเอนไซม์มีกิจกรรมที่ดีและทดล .
การเปลี่ยนแปลงของยีนที่มีอยู่ในบริบทนี้สามารถมีบทบาทสำคัญในการพัฒนาเอนไซม์
ด้วยฟังก์ชันที่ต้องการ แม้ว่า มันอาจจะมีหลายวิธีที่จะจัดการ

ของฟังก์ชันและการเปลี่ยนแปลงปฏิกิริยา เอนไซม์ , วิธีการที่ช่วยลดความพยายามที่ต้องการ
( เบิร์กควิสต์ et al . , 2005 ; ค่าย et al . , 2003 ;จังหวัดชิงะ et al . , 2005 ;
ostermeier et al . , 1999 ; peisajovich และ tawfik , 2007 ; peisajovich et
al . , 2006 ; Sen et al . , 2007 ; volles และแลนส์เบอรรี่ , 2005 ) ในช่วงหลายปีกำกับวิวัฒนาการของจากัวร์

ได้กลายเป็นวิธีเลือกสำหรับการปรับปรุงโครงสร้างและการทำงาน คุณสมบัติของเอนไซม์ (
boersma et al . , 2007 ; chatterjee และหยวน , 2006 ;
โย และ เซา , 2006 )ชั้นเรียนที่หลากหลายของทางอุตสาหกรรมที่สำคัญเอนไซม์
ได้รับการแก้ไขสำหรับทดลขั้นสูง โดยกำกับ
วิวัฒนาการที่มีเช่น ของกลุ่ม พันธมิตรประชาชนเพื่อประชาธิปไตย และพบว่าไลเปสชนิด ,
( แอนดรู et al . , 2004 ; machius et al . , 2003 ; หก et al . , 1999 ; จาง
et al . , 2003 ) ปัจจัยที่รู้จักกันเพื่อเพิ่มโปรตีนเสถียรภาพต่อความร้อน
รวม , ไม่ชอบรายละเอียด , จํานวนของพันธบัตรไฮโดรเจน
องค์ประกอบกรดอะมิโนของโปรตีนและการปฏิสัมพันธ์ใน
( วิเยล และ zeikus , 2001 ) นอกจากนี้ การเปรียบเทียบ
โปรตีนจากเทอร์โมไฟล์ และเมโซไฟล์ยังสามารถมีบทบาทสำคัญในการทำนายการหด
การกลายพันธุ์ ( cambillau
และ claverie , 2000 ; ผู้ผลิต et al . , 1997 ) อย่างไรก็ตาม ไม่มีกฏจราจรเดียว
สำหรับความสัมพันธ์กับกรดอะมิโนโดยเฉพาะอย่างยิ่งสามารถทดล
( nawani ทั่วไป และ kaur , 2007 ) มันกล่าวต่อไปว่า