The Na-K-ATPase, or Na pump, is a m

The Na-K-ATPase, or Na pump, is a membrane-bound protein that establishes and maintains the high internal K+ and low internal Na+ concentrations typical of most animal cells. By using the energy from the hydrolysis of one molecule of ATP, it transports three Na+out in exchange for two K+ that are taken in. The electrochemical gradient the Na-K-ATPase generates is critical in maintaining the osmotic balance of the cell, the resting membrane potential of most tissues, and the excitable properties of muscle and nerve cells. In addition, the Na+ gradient provides the energy that fuels the Na-coupled transporters. These secondary transport systems mediate the translocation of ions (H+, Ca2+, Cl−, PO3−4PO43− , SO2−4SO42− ), substrates (glucose and amino acids), and neurotransmitters across the plasma membrane (83, 84, 109,190, 191). In the kidney, the Na-K-ATPase plays a primary role in driving the reabsorption of Na+and water. Thus the enzyme is essential in the maintenance of body fluid and electrolyte homeostasis (83, 109).

The Na-K-ATPase or Na pump belongs to a widely distributed class of P-type ATPases that are responsible for the active transport of a variety of cations across cell membranes (127, 171). P-type ATPases are found in both prokaryotic and eukaryotic cells, and are responsible for transporting H+, Na+, Mg2+, K+, Ca2+, Cu2+, and Cd2+ (127). All these enzymes use the hydrolysis of ATP to drive the transport of cations against an electrochemical potential. The P-type designation refers to the unique characteristic of these enzymes in forming a transient, phosphorylated aspartyl residue during the catalytic cycle. Accompanying the phosphorylation-dephosphorylation process, the P-type ATPases bind, occlude, and transport ions by cycling between two different cation-dependent conformations, called E1 and E2 (167, 171, 191). The precise molecular mechanisms that couple the hydrolysis of ATP to the conformational changes and the translocation of ions remain unknown.

In addition to having a common reaction mechanism, P-type ATPases also display comparable tertiary structures, equivalent membrane topological organization, and several highly conserved protein domains (127). The region around the phosphorylated aspartate, the TGES/A (threonine, glycine glutamine, serine/alanine) motif between transmembrane domains two and three, and several regions involved in ATP binding exhibit a high degree of amino acid homology. In addition to implying a common evolutionary ancestor, the similarities in the structure and reaction mechanism of these diverse proteins often make conclusions drawn from one transporter relevant to the others (46).

Scheme of the membrane topology of the α- and β-isoforms of the Na-K-ATPase. Sequences of rat α1- and β1-isoforms are shown. Residues are colored to indicate the amino acid homology among the different α-isoforms (α1, α2, α3, and α4) or β-isoforms (β1, β2, and β3).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Na-K-ATPase หรือนาปั๊ม เป็นโปรตีนเมมเบรนแบบผูกที่สร้าง และรักษาความสูงภายใน K + และภายใน Na + ความเข้มข้นต่ำโดยทั่วไปของเซลล์สัตว์มากที่สุด โดยใช้พลังงานจากการย่อยสลายของโมเลกุลหนึ่งของเอทีพี ลำเลียง 3 Na + ออกเพื่อแลกกับ 2 K + ที่จะดำเนินการใน ไฟฟ้าเคมีระดับสี Na-K-ATPase สร้างเป็นสิ่งสำคัญในการรักษาสมดุลของเซลล์การออสโมติก พักผ่อนศักย์ของเนื้อเยื่อส่วนใหญ่ และคุณสมบัติตื่นเต้นของกล้ามเนื้อและเซลล์ประสาท นอกจากนี้ ไล่ระดับสี Na + มีพลังงานเชื้อเพลิงการขนส่งควบคู่นาที่ ระบบขนส่งรองเหล่านี้เป็นสื่อกลางการสับเปลี่ยนของไอออน (H + Ca2 + Cl−, PO3−4PO43−, SO2−4SO42−), พื้นผิว (กลูโคสและกรดอะมิโน), และสารสื่อประสาทผ่านเยื่อ (83, 84, 109,190, 191) ในไต Na-K-ATPase มีบทบาทหลักในการขับขี่การดูด Na + และน้ำ ดังนั้น เอนไซม์มีความสำคัญในการบำรุงรักษาของเหลวในร่างกายและสภาวะสมดุลอิเล็กโทรไลท์ (83, 109)Na-K-ATPase หรือนาปั๊มเป็นแบบกระจายอย่างกว้างขวางของ ATPases ชนิด P ที่รับผิดชอบสำหรับการขนส่งการใช้งานของหลากหลายของแคทไอออนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ (127, 171) ชนิด P ATPases ที่พบในเซลล์ prokaryotic และ eukaryotic และรับผิดชอบสำหรับการขนส่ง H + Na + Mg2 + K + Ca2 + Cu2 + และ Cd2 + (127) เอนไซม์เหล่านี้ใช้ย่อยสลายของ ATP เพื่อขับแคทไอออนกับศักยภาพการไฟฟ้าการขนส่ง การกำหนดชนิด P หมายถึงลักษณะเฉพาะของเอนไซม์เหล่านี้ในรูปเป็นชั่วคราว phosphorylated aspartyl สารตกค้างในระหว่างรอบการเร่งปฏิกิริยา ติดตามกระบวนการ phosphorylation dephosphorylation, ATPases P ชนิดผูก occlude และการขนส่งไอออน โดยระหว่างสองแตกต่างกันขึ้นอยู่กับรก conformations เรียกว่า E1 และ E2 การขี่จักรยาน (167, 171, 191) กลไกระดับโมเลกุลที่แม่นยำที่คู่ย่อยสลายของ ATP เพื่อการสับเปลี่ยนของไอออนและการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง ยังไม่ทราบนอกจากมีกลไกปฏิกิริยาทั่วไป ชนิด P ATPases ยังแสดงโครงสร้างระดับตติยภูมิเปรียบ เทียบเท่าเยื่อ topological องค์กร และโดเมนต่าง ๆ โปรตีนสูงภัต (127) บริเวณรอบอัลคาไลน์ phosphorylated, TGES/A (รอบเส้นใยประสาท/อะลานีน ทรีโอนีน glycine กลูตา) บรรทัดฐานระหว่างรนโดเมนที่สอง และสาม และหลายภูมิภาคที่เกี่ยวข้องใน ATP รวมแสดงระดับสูงของกรดอะมิโน homology กัน นอกเหนือจากหน้าที่วิวัฒนาการบรรพบุรุษ ความคล้ายคลึงกันในโครงสร้างและปฏิกิริยากลไกของโปรตีนเหล่านี้มีความหลากหลายมักจะทำให้ข้อสรุปจากขนส่งหนึ่งที่เกี่ยวข้องกับคนอื่น ๆ (46)โครงร่างของเมมเบรนโทโพโลยีของการα - และβ-isoforms ของ Na-K-ATPase มีแสดงลำดับของ rat αเปรี้ยว 1 - และβ 1-isoforms ตกกระทู้ระบุว่า homology กรดอะมิโนต่าง ๆ α-isoforms (αเปรี้ยว 1, α2, α3 และ α4) หรือ isoforms β (β 1 β 2 และ β3)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

NA-K-ATPase หรือปั๊มนาเป็นโปรตีนเมมเบรนที่ถูกผูกไว้ที่กำหนดและรักษา K ภายในสูงและความเข้มข้น + + นาภายในต่ำทั่วไปของเซลล์สัตว์มากที่สุด โดยใช้พลังงานจากการย่อยสลายของหนึ่งโมเลกุลของเอทีพีก็ลำเลียงสาม + นาออกในการแลกเปลี่ยนสำหรับสอง K + ที่มีการดำเนินการใน. ลาดไฟฟ้า Na-K-ATPase สร้างเป็นสิ่งสำคัญในการรักษาสมดุลออสโมติกของเซลล์ เมมเบรนที่มีศักยภาพในการพักผ่อนของเนื้อเยื่อมากที่สุดและคุณสมบัติที่หัวใจเต้นผิดจังหวะของกล้ามเนื้อและเซลล์ประสาท นอกจากนี้ + นาลาดให้พลังงานที่เชื้อเพลิงขนส่งนาคู่ เหล่านี้ระบบขนส่งรองไกล่เกลี่ยโยกย้ายของไอออน (H + Ca2 +, Cl-, PO3-4PO43-, SO2-4SO42-) พื้นผิว (กลูโคสและกรดอะมิโน) และสารสื่อประสาทผ่านเยื่อหุ้มพลาสม่า (83, 84, 109,190, 191 ) ในไต, NA-K-ATPase มีบทบาทหลักในการผลักดันการดูดซึมของ Na + และน้ำ ดังนั้นเอนไซม์เป็นสิ่งสำคัญในการบำรุงรักษาของของเหลวในร่างกายและอิเล็กโทรไลสภาวะสมดุล (83, 109) ได้.

NA-K-ATPase หรือนาปั๊มเป็นของระดับการกระจายอย่างกว้างขวางของ ATPases P-ประเภทที่มีความรับผิดชอบสำหรับการขนส่งการใช้งานที่หลากหลาย ไพเพอร์ทั่วเยื่อหุ้มเซลล์ (127, 171) P-ประเภท ATPases จะพบทั้งในเซลล์โปรคาริโอและยูคาริโอและมีความรับผิดชอบในการขนส่ง H +, Na + Mg2 + K + Ca2 + Cu2 + และ Cd2 + (127) เอนไซม์เหล่านี้ทั้งหมดใช้การย่อยสลายของเอทีพีที่จะขับรถขนส่งของประจุบวกกับศักยภาพไฟฟ้า การกำหนดชนิด P หมายถึงเอกลักษณ์ของเอนไซม์เหล่านี้ในการสร้างชั่วคราวตกค้าง aspartyl phosphorylated ในระหว่างรอบตัวเร่งปฏิกิริยา ที่มาพร้อมกับกระบวนการ phosphorylation-dephosphorylation P-ประเภท ATPases ผูกจุก, และการขนส่งไอออนโดยการขี่จักรยานระหว่างสอง conformations ไอออนบวกที่แตกต่างกันขึ้นอยู่กับที่เรียกว่า E1 และ E2 (167, 171, 191) กลไกระดับโมเลกุลได้อย่างแม่นยำว่าคู่จองจำของเอทีพีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างและการโยกย้ายของไอออนที่ยังไม่ทราบ.

นอกจากจะมีกลไกการเกิดปฏิกิริยาทั่วไป p- ประเภท ATPases ยังแสดงโครงสร้างตติยเทียบเคียงเมมเบรนเทียบเท่าองค์กรทอพอโลยีและอีกหลายป่าสงวน โปรตีนโดเมน (127) ภูมิภาครอบ aspartate phosphorylated ที่ TGES / A (threonine, glycine กลูตา, ซีรีน / อะลานีน) บรรทัดฐานระหว่างรนโดเมนที่สองและสามและอีกหลายภูมิภาคมีส่วนร่วมในเอทีพีผูกพันจัดแสดงระดับสูงของกรดอะมิโนที่คล้ายคลึงกัน นอกจากจะหมายความบรรพบุรุษวิวัฒนาการทั่วไปคล้ายคลึงกันในโครงสร้างและกลไกการเกิดปฏิกิริยาของโปรตีนที่มีความหลากหลายเหล่านี้มักจะทำให้ข้อสรุปมาจากยานพาหนะหนึ่งที่เกี่ยวข้องกับคนอื่น ๆ (46).

รูปแบบของโครงสร้างเมมเบรนของα-และβ-ไอโซฟอร์มของ NA-K-ATPase ลำดับของα1-หนูและβ1-ไอโซฟอร์มจะแสดง ตกค้างมีสีเพื่อบ่งชี้ถึงกรดอะมิโนที่คล้ายคลึงกันในหมู่ที่แตกต่างกันα-ไอโซฟอร์ม (α1, α2, α3และα4) หรือβ-ไอโซฟอร์ม (β1, β2และβ3)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การใช้ หรือนา ปั๊ม คือ มีโปรตีนที่สร้างและรักษา K ภายในสูง + ต่ำภายใน na + ปริมาณปกติของเซลล์สัตว์มากที่สุด โดยใช้พลังงานจากการย่อยสลายของหนึ่งโมเลกุลของ ATP , มันขนส่งสาม na + ออกในการแลกเปลี่ยนสำหรับ 2 K + ที่ถูกจับ ส่วนการใช้ไฟฟ้าที่สร้างเป็นสิ่งสำคัญในการรักษาสมดุลออสโมซิสในเซลล์ เนื้อเยื่อส่วนใหญ่พักผ่อนเมมเบรนที่มีศักยภาพและคุณสมบัติตื่นเต้นของกล้ามเนื้อและเซลล์ประสาท นอกจากนี้ นา + ไล่สีให้พลังงานเชื้อเพลิงนาคู่ตัว . รองเหล่านี้ขนส่งระบบไกล่เกลี่ยการเคลื่อนย้ายของไอออน ( H + แคลเซียม + , Cl −− po3 , 4po43 −−− , SO2 4so42 ) พื้นผิว ( กลูโคสและกรดอะมิโนและสารสื่อประสาทในพลาสมาเมมเบรน ( 83 , 84 , 109190 191 ) ในไต , ไขมันในบทบาทหลักในการขับเคลื่อนของ Na + และแก้วน้ำ ดังนั้นเอนไซม์สำคัญในการรักษาสมดุลของของเหลวในร่างกายและอิเล็กโทรไลต์ ( 83 , 109 )การใช้ หรือนาปั๊มเป็นของเผยแพร่รุ่นพี atpases ที่รับผิดชอบด้านการขนส่งที่ใช้งานของความหลากหลายของไอออนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ ( 127 , 171 ) พี atpases พบทั้งในเซลล์โพรคาริโอติก และเข้ามา และมีหน้าที่รับผิดชอบในการขนส่ง H + Na + , K + , mg2 + แคลเซียม + CU2 + และ CD2 + ( 127 ) เอนไซม์เหล่านี้ใช้เอนไซม์ ATP ขับรถขนส่งที่มีต่อศักยภาพทางเคมีไฟฟ้า ที่ชื่อพีหมายถึงลักษณะเฉพาะของเอนไซม์เหล่านี้เป็นชั่วคราว ฟอสฟอรีเลเตต aspartyl ตกค้างในระหว่างรอบการเร่งปฏิกิริยา ประกอบฟอสโฟริเลชันดีฟอ ฟริเลชันกระบวนการ พี atpases ผูกปิดและการขนส่งไอออนโดยจักรยานระหว่างสองแตกต่างกันขึ้นอยู่กับโครงสร้างและการเรียก E1 E2 ( 167 , 171 191 ) แม่นยำกลไกระดับโมเลกุลคู่เอนไซม์ ATP ในการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างและการสะสมของไอออนยังคงไม่ทราบนอกจากมีกลไกปฏิกิริยาที่พบบ่อย , พี atpases ยังแสดงเปรียบโครงสร้างตติยเทียบเท่าแผ่นรูปแบบองค์กรและหลายที่มีการอนุรักษ์โปรตีนโดเมน ( 127 ) พื้นที่รอบๆฟอสฟอรีเลเตต aspartate , tges / ( ถ่ายทอดวิชา ไกลซีนและอะลานีนเซอรีน / , Motif ยาวโดเมน ) ระหว่างสองและสาม และภูมิภาคหลายที่เกี่ยวข้องในเอทีพี ผูกพันแสดงระดับสูงของกรดอะมิโนที่มี . นอกจากจะหมายถึงการวิวัฒนาการร่วมกันของ ความคล้ายคลึงกันในโครงสร้างและกลไกของปฏิกิริยาของโปรตีนที่หลากหลายเหล่านี้มักจะให้ข้อสรุปจากขนส่งที่เกี่ยวข้องกับคนอื่น ๆ ( 46 )รูปแบบของโครงสร้างของเมมเบรนและแอลฟาบีตา - ไอโซฟอร์มของไขมันใน . ลำดับของหนูα 1 - บีตา 1-isoforms แสดง กากสีเพื่อระบุลำดับของกรดอะมิโนที่แตกต่างกันต่อแอลฟา ( α 1 , α 2 , α 3 และα 4 ) หรือต่อ ( บีตาบีตา - 1 , บีตา 2 และบีตา 3 )