At the interfaces, protein changes

At the interfaces, protein changes its conformation to the structure that has lowest free energy (more stable). During conformational change, hydrophobic groups are exposed to the solvent, leading to aggregation.
Degree of unfolding depends on the rigidity of the protein 3-D structure
more rigid, more difficult to unfold

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ที่อินเตอร์เฟส โปรตีนเปลี่ยนแปลง conformation ของโครงสร้างที่มีพลังงานฟรีต่ำ (คอกเพิ่มเติม) ระหว่างเปลี่ยนแปลง conformational กลุ่ม hydrophobic มีสัมผัสกับตัวทำละลาย นำไปรวมกัน ระดับของกลุ่มขึ้นอยู่กับความแข็งแกร่งของโครงสร้าง 3 มิติของโปรตีน เข้มงวดมากขึ้น เพื่อแฉ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในการเชื่อมต่อการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนโครงสร้างที่มีพลังงานต่ำที่สุด (มีเสถียรภาพมากขึ้น) ในช่วงการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำจะสัมผัสกับตัวทำละลายที่นำไปสู่การรวมตัว.
ปริญญาแฉขึ้นอยู่กับความแข็งแกร่งของโปรตีน 3 มิติโครงสร้าง
เข้มงวดมากขึ้นยากที่จะแฉ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่อินเตอร์เฟซ , การเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างของโปรตีนที่มีพลังงานต่ำสุด ( มั่นคง ) ในช่วงการเปลี่ยนแปลงทางโครงสร้าง กลุ่ม ) สัมผัสกับตัวทำละลาย นำไปสู่การรวม .
: แฉขึ้นอยู่กับความแข็งแกร่งของโครงสร้างโปรตีน 3
เข้มงวดมากขึ้นยากที่จะแฉ