samples a transition at approximate

samples a transition at approximately 110 C was observed. The
additional transition peak at approximately 72 C in the sample
containing Brazil nut extract likely represents the denaturation of
other Brazil nut proteins, as this transition peak was also observed
when analyzing only Brazil nut extract (data not shown). From
these results it could be concluded that components present in
Brazil nuts do not influence the denaturation temperature of Ber
e 1 in an aqueous system.
DSC analysis (Fig. 2 and Table 1) of purified Ber e 1 at various pH
values showed that the denaturation temperature of Ber e 1 is pHdependent.
At a low pH (pH 2.0) the denaturation temperature is
approximately 80 C and increases with increasing pH to approximately
110 C at pH 5.0. At pH values between pH 5.0 and pH 7.0
the denaturation temperature is stable around 110 C. These results
are in agreement with those reported previously for pH 2.0
and 7.0 (Koppelman et al., 2004). The broader transitions observed
at lower pH values indicate that at lower pH values, the cooperativity
of unfolding is lower compared to the cooperativity of unfolding
at higher pH values. The higher denaturation temperatures at pH
values between 5.0 and 7.0 could be explained because globular
proteins generally are most stable to denaturation at pH values
close to their pI (Privalov & Khechina, 1974). Ber e 1 isoforms have
pI values ranging from pH 5.5 to 8.1. In the protein preparation
investigated, the most abundant isoforms had pI values around
pH 8 (van Boxtel et al., 2006). At pH 7.0 the enthalpy of unfolding
was observed to be highest (Table 1), most likely because this pH
value is closest to the most abundant pI value in this protein preparation
(van Boxtel et al., 2006).
The denaturation of Ber e 1 at low pH (pH 2.0) appeared to be
partly reversible, as can be seen in Table 2. Upon reheating the protein,
a transition was observed, although with a lower enthalpy.
After a second reheating step again a transition could be observed.
These results also correspond with those described in literature, as
the denaturation of Ber e 1 at pH 2.0 was previously described to
be partly irreversible (Koppelman et al., 2004). At pH 7.0 the denaturation
of Ber e 1 appeared to be completely irreversible, as
reheating the samples did not show a transition (no further data
shown).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตัวอย่างที่สังเกตช่วงการเปลี่ยนภาพที่ประมาณ 110 C ที่เปลี่ยนแปลงเพิ่มเติมสูงสุดที่ประมาณ 72 C ในตัวอย่างประกอบด้วยสารสกัดจากถั่วบราซิลอาจแสดง denaturation ของโปรตีนอื่น ๆ ถั่วบราซิล เป็นช่วงการเปลี่ยนแปลงนี้ถูกยังตรวจสอบเมื่อวิเคราะห์สารสกัดจากถั่วบราซิลเท่านั้น (ข้อมูลไม่แสดง) จากผลลัพธ์เหล่านี้สามารถสรุปว่า ส่วนประกอบที่นำเสนอในถั่วบราซิลอิทธิพล denaturation อุณหภูมิของ Berอี 1 ในระบบอควีวิเคราะห์ DSC (Fig. 2 และตารางที่ 1) บริสุทธิ์ Ber อี 1 ที่ pH ต่าง ๆค่าที่แสดงให้เห็นว่าอุณหภูมิ denaturation อีเบอร์ 1 pHdependentที่ pH ต่ำ (pH 2.0) denaturation อุณหภูมิประมาณ 80 C และเพิ่มกับเพิ่ม pH ประมาณ110 C ที่ค่า pH 5.0 ที่ค่า pH ค่า pH 5.0 และค่า pH 7.0denaturation อุณหภูมิมีเสถียรภาพรอบ 110 c ผลลัพธ์เหล่านี้มีข้อตกลงกับผู้รายงานก่อนหน้านี้สำหรับค่า pH 2.0และ 7.0 (Koppelman et al., 2004) สังเกตช่วงกว้างที่ค่า pH ต่ำกว่าบ่งชี้ว่า ที่ค่า pH ต่ำกว่า cooperativity ที่ของกลุ่มจะลดลงเมื่อเทียบกับ cooperativity ของกลุ่มที่ค่า pH สูงขึ้น อุณหภูมิ denaturation สูงที่ pHสามารถอธิบายค่าระหว่าง 5.0 และ 7.0 เนื่องจาก globularโปรตีนโดยทั่วไปจะมีเสถียรภาพมากที่สุดการ denaturation ที่ค่า pHใกล้กับของพี่ (Privalov & Khechina, 1974) มี Ber isoforms อี 1พายค่าตั้งแต่ pH 5.5-8.1 ในการเตรียมโปรตีนสอบสวน isoforms อุดมสมบูรณ์ที่สุดมีค่าปี่สถานpH 8 (van Boxtel และ al., 2006) ที่ pH 7.0 ความร้อนแฝงของการแฉถูกสังเกตจะ สูงสุด (ตารางที่ 1) , มักเนื่องจากค่า pH นี้มูลค่าจะใกล้เคียงกับค่าปี่มากที่สุดในการเตรียมโปรตีนนี้(van Boxtel และ al., 2006)Denaturation อีเบอร์ 1 ที่ค่า pH ต่ำ (pH 2.0) ปรากฏ ว่าบางส่วนกลับ สามารถเห็นในตารางที่ 2 เมื่อ reheating โปรตีนช่วงการเปลี่ยนภาพได้สังเกต ถึงแม้ว่า มีความร้อนแฝงที่ต่ำกว่าหลังจากที่สอง สามารถตรวจสอบขั้นตอน reheating เปลี่ยนอีกผลลัพธ์เหล่านี้ยังตรงกับที่อธิบายไว้ในวรรณคดี เป็นdenaturation อีเบอร์ 1 ที่ค่า pH 2.0 อธิบายไว้ก่อนหน้านี้ไปสามารถให้บางส่วน (Koppelman et al., 2004) ที่ pH 7.0 การ denaturationของ Ber อี 1 ปรากฏ ว่าให้อย่างสมบูรณ์ เป็นreheating ตัวอย่างไม่ได้แสดงช่วงการเปลี่ยนภาพ (ไม่เพิ่มเติมข้อมูลแสดง)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตัวอย่างการเปลี่ยนแปลงที่ประมาณ 110 องศาเซลเซียสเป็นที่สังเกต
ยอดการเปลี่ยนแปลงเพิ่มเติมที่ประมาณ 72 องศาเซลเซียสในกลุ่มตัวอย่าง
ที่มีสารสกัดจากถั่วบราซิลน่าจะหมายถึงการสูญเสียสภาพธรรมชาติของ
โปรตีนถั่วบราซิลอื่น ๆ เช่นยอดการเปลี่ยนแปลงนี้นอกจากนี้ยังพบ
เมื่อวิเคราะห์เฉพาะสารสกัดจากถั่วบราซิล (ไม่ได้แสดงข้อมูล) จาก
ผลลัพธ์เหล่านี้ก็อาจจะสรุปได้ว่าส่วนประกอบอยู่ใน
เมล็ดถั่วบราซิลไม่ได้มีผลต่อการสูญเสียสภาพธรรมชาติของอุณหภูมิเบอร์
อี 1 ในระบบน้ำ.
วิเคราะห์ DSC (รูปที่. 2 และตารางที่ 1) ของ e เบอร์บริสุทธิ์ 1 ที่ pH ต่างๆ
ค่าแสดงให้เห็นว่า อุณหภูมิ denaturation ของ e เบอร์ 1 เป็น pHdependent.
ที่มีค่า pH ต่ำ (pH 2.0) อุณหภูมิที่สูญเสียสภาพธรรมชาติเป็น
ประมาณ 80 องศาเซลเซียสและการเพิ่มขึ้นที่มีค่าความเป็นกรดเพิ่มขึ้นประมาณ
110 องศาเซลเซียสที่ pH 5.0 ที่ค่าความเป็นกรดด่างระหว่างค่า pH 5.0 และค่า pH 7.0
อุณหภูมิ denaturation ที่มีเสถียรภาพรอบ 110 องศาเซลเซียส ผลลัพธ์เหล่านี้
อยู่ในข้อตกลงกับผู้ที่รายงานก่อนหน้านี้สำหรับค่า pH 2.0
และ 7.0 (Koppelman et al., 2004) การเปลี่ยนที่กว้างสังเกต
ที่ต่ำกว่าค่าพีเอชระบุว่าที่ต่ำกว่าค่าพีเอช cooperativity
ของแฉจะต่ำกว่าเมื่อเทียบกับของ cooperativity แฉ
ที่ค่าพีเอชสูง อุณหภูมิที่สูงขึ้น denaturation ที่ pH
ค่าระหว่าง 5.0 และ 7.0 สามารถอธิบายได้เพราะรูปทรงกลม
โปรตีนโดยทั่วไปจะมีเสถียรภาพมากที่สุดที่จะสูญเสียสภาพธรรมชาติที่ค่าพีเอช
ใกล้กับ pI ของพวกเขา (Privalov & Khechina, 1974) อีเบอร์ 1 ไอโซฟอร์มมี
ค่า pI ตั้งแต่ค่า pH 5.5-8.1 ในการเตรียมโปรตีน
การตรวจสอบไอโซฟอร์มที่มีมากที่สุดมีค่า pI รอบ
ค่า pH 8 (รถตู้ Boxtel et al., 2006) ที่พีเอช 7.0 เอนทัลปีของการแฉ
เป็นข้อสังเกตที่จะเป็นสูงสุด (ตารางที่ 1) มีแนวโน้มมากที่สุดเพราะค่า pH นี้
มีมูลค่าใกล้เคียงกับค่าพีไอที่มีมากที่สุดในการเตรียมโปรตีนนี้
(รถตู้ Boxtel et al., 2006).
สูญเสียสภาพธรรมชาติของ e เบอร์ 1 ที่ pH ต่ำ (pH 2.0) ที่ดูเหมือนจะ
ย้อนกลับได้บางส่วนที่สามารถมองเห็นในตารางที่ 2 เมื่อ reheating โปรตีน,
การเปลี่ยนแปลงที่ถูกตั้งข้อสังเกตถึงแม้จะมีปริมาณความร้อนที่ต่ำกว่า.
หลังจากขั้นตอนการอุ่นที่สองอีกครั้งการเปลี่ยนแปลงอาจจะสังเกตเห็น
ผลการศึกษานี้ยังสอดคล้องกับที่อธิบายไว้ในวรรณคดีเช่น
สูญเสียสภาพธรรมชาติของ e เบอร์ 1 ที่ 2.0 ค่า pH ได้อธิบายไว้ก่อนหน้านี้
กลับไม่ได้เป็นส่วนหนึ่ง (Koppelman et al., 2004) ที่พีเอช 7.0 สูญเสียสภาพธรรมชาติ
ของ e เบอร์ 1 ดูเหมือนจะเป็นกลับไม่ได้อย่างสมบูรณ์เช่น
reheating ตัวอย่างไม่ได้แสดงการเปลี่ยนแปลง (ไม่มีข้อมูลเพิ่มเติม
แสดง)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ตัวอย่างการเปลี่ยนที่ประมาณ 110  C )
เพิ่มเติมการเปลี่ยนแปลงสูงสุดที่ 72  C ในตัวอย่าง
ที่มีถั่วบราซิลสกัดอาจเป็นตัวแทนของ
( โปรตีนถั่วบราซิลอื่น ๆ เช่น การเปลี่ยนแปลงสูงสุด พบว่า สารสกัดจากถั่วบราซิล
เมื่อวิเคราะห์เท่านั้น ( ข้อมูลไม่แสดง ) จาก
ผลลัพธ์เหล่านี้สามารถสรุปได้ว่า ส่วนประกอบใน
ปัจจุบันถั่วบราซิล ( ไม่มีผลต่ออุณหภูมิของเบอร์ 1 ในระบบสารละลาย
E .
วิเคราะห์ DSC ( รูปที่ 2 และตารางที่ 1 ) ให้เบอร์ 1 ที่ค่า pH
E ต่างๆ พบว่า อุณหภูมิของเบอร์ ( 1 phdependent E .
ที่ pH ต่ำ ( pH 2.0 )
( อุณหภูมิคือ ประมาณ 80  C และเพิ่มขึ้นเมื่อเพิ่มพีเอชประมาณ
110  C ที่ pH 5.0 .ที่ค่าความเป็นกรด - ด่างระหว่าง pH 5.0 และ pH 7.0 อุณหภูมิคงที่รอบ ๆ (
.
 110 ผลลัพธ์เหล่านี้จะอยู่ในข้อตกลงกับรายงานก่อนหน้านี้สำหรับ pH 2.0
และ 7.0 ( koppelman et al . , 2004 ) การเปลี่ยนภาพที่กว้างขึ้นสังเกต
ที่พีเอชต่ำกว่าค่า พบว่า ที่ค่า pH ลดลง , cooperativity
ของแฉลดลงเมื่อเทียบกับ cooperativity ของแฉ
สูงกว่าค่า pH .สูง ( อุณหภูมิ pH
ค่าระหว่าง 5.0 7.0 สามารถอธิบายได้ เพราะโปรตีนรูปทรงกลม
โดยทั่วไปมีเสถียรภาพมากที่สุด ( ที่ค่า pH
ใกล้ปี่ ( privalov & khechina , 1974 ) เบอร์ E 1 ต่อได้
pi ค่าตั้งแต่ pH 5.5 ถึง 1 . ในการเตรียมโปรตีน
สอบสวนต่อมากมาย ส่วนใหญ่มีปี่ค่ารอบ
pH 8 ( รถตู้ Boxtel et al . , 2006 )ที่ pH 7.0 สาวน้อยเวทมนตร์ แฉ
จะพบเป็นสูงสุด ( ตารางที่ 1 ) มากที่สุด เพราะค่า pH
ใกล้ค่า PI ชุกชุมมากที่สุดในการเตรียมโปรตีน
( รถตู้ Boxtel et al . , 2006 )
( E ของเบอร์ 1 ที่ pH ต่ำ ( pH 2.0 ) ปรากฏเป็น
บางส่วนกลับ , ที่สามารถเห็นได้ในตารางที่ 2 เมื่ออุ่น
เปลี่ยนโปรตีน พบว่า แม้มีความร้อนต่ำกว่า
หลังจากขั้นตอนที่สองอุ่นอีกครั้งการเปลี่ยนแปลงสามารถสังเกต .
ผลลัพธ์เหล่านี้สอดคล้องกับที่อธิบายไว้ในวรรณกรรม เป็นเบอร์ 1 ของ e
( pH 2.0 เคยอธิบาย

ส่วนสนับสนุน ( koppelman et al . , 2004 ) ที่ pH 7.0 ( e
ของเบอร์ 1 ที่ปรากฏจะสมบูรณ์ได้ ตามที่
อุ่นตัวอย่างไม่ได้แสดงการเปลี่ยนแปลง ( ไม่เพิ่มเติมข้อมูล
แสดง )