The stability of a biocatalyst is a

The stability of a biocatalyst is an important factor in industrial
applications. Cyclodextrin glucanotransferases are available
from both mesophiles and extremophiles (Table 1) allowing
selection of a CGTase with an appropriate thermostability.
Highly stable CGTases, however, display greater hydrolytic
activity on starch than their less stable counterparts (Kelly et
al. 2009b). This may result in lower CD yields as hydrolytic
products stimulate the degradation of CDs in the coupling
reaction. The stability of enzymes with otherwise beneficial
properties can be enhanced via protein engineering (Eijsink
et al. 2004), but there is only one report were mutagenesis
was used to improve the temperature stability of a CGTase.
The stability of Bacillus circulans 251 CGTase was raised by
engineering a salt bridge on the surface of the B-domain
(Leemhuis et al. 2004a). Other site-directed mutagenesis and
directed evolution studies have revealed that engineering of
CGTases for reaction specificity, generally, delivers variants
with reduced thermostability (Kelly et al. 2008a).
The alternative approach is to engineer existing highly
stable CGTases towards the desired reaction specificity. The
highly thermostable, but highly hydrolytic, Thermoanaerobacterium
thermosulfurigenes EM1 CGTase forms large
amounts of short oligosaccharides and degrades CDs in the
later phases of starch conversion via the coupling reaction.
Using directed evolution, a variant of this CGTase (mutant
S77P) was engineered that formed almost no hydrolytic
products while maintaining native CD forming activity and
stability (Kelly et al. 2008b). Moreover, the coupling
activity of this mutant was very low with no degradation
of CDs in the later phases of the starch conversion.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ความมั่นคงของ biocatalyst เป็นปัจจัยสำคัญในอุตสาหกรรม
โปรแกรมประยุกต์ Cyclodextrin glucanotransferases มี
mesophiles และ extremophiles (ตารางที่ 1) ให้
เลือกของ CGTase กับการที่เหมาะสม thermostability.
CGTases มีความเสถียรสูง อย่างไรก็ตาม แสดงมากกว่าไฮโดรไลติก
กิจกรรมบนแป้งมากกว่าน้อยกว่าของพวกเขามั่นคงคู่ (เคลลี่ร้อยเอ็ด
al. 2009b) นี้อาจส่งผลให้อัตราผลตอบแทน CD ต่ำเป็นไฮโดรไลติก
ผลิตภัณฑ์กระตุ้นการสลายตัวของซีดีในคลัปที่
ปฏิกิริยาได้ เสถียรภาพของเอนไซม์ด้วยมิฉะนั้นประโยชน์
สามารถเพิ่มคุณสมบัติทางวิศวกรรมโปรตีน (Eijsink
et al. 2004), แต่มีรายงานหนึ่ง mutagenesis
ถูกใช้เพื่อปรับปรุงเสถียรภาพอุณหภูมิของ CGTase ได้
ความมั่นคงของคัด circulans 251 ขึ้น CGTase โดย
วิศวกรรมสะพานเกลือบนพื้นผิวของโดเมน B
(Leemhuis et al. 2004a) Mutagenesis อื่น ๆ เว็บไซต์โดยตรง และ
ศึกษาวิวัฒนาการโดยตรงได้เปิดเผยว่า วิศวกรรมของ
CGTases สำหรับปฏิกิริยา specificity ทั่วไป ส่งตัวแปร
กับลด thermostability (Kelly et al. 2008a) .
วิธีอื่นคือ วิศวกรอยู่สูง
มั่นคง CGTases ต่อ specificity ปฏิกิริยาที่ต้องการ
Thermostable สูง แต่สูงไฮโดรไล ติก Thermoanaerobacterium
thermosulfurigenes EM1 CGTase ฟอร์มใหญ่
จำนวน oligosaccharides สั้น และเสื่อมซีในการ
ระยะภายหลังการแปลงเป็นแป้งผ่านปฏิกิริยาคลัป
ใช้กำกับวิวัฒนาการ ตัวแปรนี้ CGTase (mutant
S77P) ถูกออกแบบทางวิศวกรรมที่เกิดไฮโดรไลติกเกือบไม่
ผลิตภัณฑ์ขณะรักษา CD พื้นเมืองเป็นกิจกรรม และ
เสถียรภาพ (Kelly et al. 2008b) นอกจากนี้ คลัปที่
การ mutant นี้ถูกมาก ด้วยไม่สลายตัว
ซีดีในระยะหลังของการแปลงแป้ง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เสถียรภาพของสารเร่งเป็นปัจจัยสำคัญในอุตสาหกรรม
การประยุกต์ใช้งาน กลูไซโคลเดกซ์ที่มีอยู่
จากทั้ง mesophiles และ extremophiles (ตารางที่ 1) การอนุญาตให้
ตัวเลือกของ CGTase กับทนร้อนที่เหมาะสม
CGTases มีความเสถียรสูง แต่แสดงย่อยสลายมากขึ้น
กิจกรรมแป้งกว่าคู่ที่มีความเสถียรน้อยของพวกเขา (เคลลี่และ
al. 2009b) ซึ่งอาจส่งผลในอัตราผลตอบแทนที่ต่ำกว่าแผ่นซีดีที่ย่อยสลาย
ผลิตภัณฑ์กระตุ้นการย่อยสลายของแผ่นซีดีในการเชื่อมต่อ
ปฏิกิริยา เสถียรภาพของเอนไซม์ที่มีประโยชน์อย่างอื่น
คุณสมบัติสามารถเพิ่มผ่านทางวิศวกรรมโปรตีน (Eijsink
et al. 2004) แต่มีเพียงคนเดียวที่ได้รับรายงานการกลายพันธุ์
ถูกนำมาใช้ในการปรับปรุงเสถียรภาพของอุณหภูมิของ CGTase
เสถียรภาพของ Bacillus circulans 251 CGTase ถูกยกขึ้น โดย
วิศวกรรมสะพานเกลือบนพื้นผิวของ B-โดเมน
(Leemhuis et al. 2004a) ฉับเว็บไซต์ที่กำกับอื่น ๆ และ
วิวัฒนาการกำกับการศึกษาได้แสดงให้เห็นว่าวิศวกรรมของ
CGTases เฉพาะเจาะจงปฏิกิริยาโดยทั่วไปให้สายพันธุ์
ที่มีความทนต่อความร้อนลดลง (เคลลี่ et al. 2008a)
วิธีการทางเลือกคือวิศวกรที่มีอยู่สูง
CGTases มั่นคงต่อความจำเพาะปฏิกิริยาที่ต้องการ
อุณหภูมิสูง แต่ย่อยสลายสูง Thermoanaerobacterium
thermosulfurigenes EM1 CGTase รูปแบบที่มีขนาดใหญ่
ปริมาณของ oligosaccharides สั้นและลดแผ่นซีดีใน
ขั้นตอนต่อมาของการแปลงแป้งผ่านปฏิกิริยาการเชื่อมต่อ
การใช้วิวัฒนาการแตกต่างจาก CGTase นี้ (กลายพันธุ์
S77P) ได้รับการออกแบบที่ก่อตัวขึ้น เกือบจะไม่มีย่อยสลาย
ผลิตภัณฑ์ขณะที่ยังคงพื้นเมืองซีดีกิจกรรมและการสร้าง
ความมั่นคง (เคลลี่ et al. 2008b) นอกจากนี้การมีเพศสัมพันธ์
การทำงานของมนุษย์กลายพันธุ์นี้เป็นที่ต่ำมากกับการย่อยสลายไม่มี
แผ่นซีดีในขั้นตอนต่อมาของการแปลงแป้ง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ความเสถียรของตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพเป็นปัจจัยสําคัญในงานอุตสาหกรรม

ไซโคล glucanotransferases มีอยู่
ทั้งจากเมโซไฟล์กตรีโมไฟล์ส ( ตารางที่ 1 ) และให้เลือกของ CGTase ด้วย

cgtases ทดลเหมาะสม มีความเสถียรสูง อย่างไรก็ตาม การแสดงกิจกรรมบนแป้งย่อยสลาย
มากขึ้นกว่า counterparts ของพวกเขาไม่มั่นคง ( Kelly et
อัล 2009b )ซึ่งอาจส่งผลในการลดอัตราซีดีเป็นผลิตภัณฑ์ย่อยสลาย
กระตุ้นการย่อยสลายของซีดีในการมีเพศสัมพันธ์
ปฏิกิริยา เสถียรภาพของเอนไซม์ที่มีคุณสมบัติเป็นประโยชน์
มิฉะนั้นสามารถปรับปรุงผ่านทางวิศวกรรมโปรตีน ( eijsink
et al . 2004 ) , แต่มันเป็นเพียงหนึ่งในรายงานการใช้เพื่อปรับปรุง

อุณหภูมิเสถียรภาพของเอนไซม์เสถียรภาพของ Bacillus circulans เรสก็ถูกเลี้ยงดูโดย
วิศวกรรมสะพานเกลือบนพื้นผิวของ b-domain
( leemhuis et al . 2004a ) เว็บไซต์อื่น ๆและกำกับการ
กำกับวิวัฒนาการการศึกษาได้เปิดเผยว่า ทางวิศวกรรมของ
cgtases สำหรับต่อปฏิกิริยาทั่วไป มอบพันธุ์
ลดทดล ( Kelly et al .
2008a )วิธีการทางเลือกคือวิศวกรที่มีอยู่สูง
มั่นคง cgtases ต่อปฏิกิริยาที่ต้องการ specificity
ความร้อนสูง แต่คุณภาพสูง thermoanaerobacterium
, thermosulfurigenes em1 CGTase รูปแบบขนาดใหญ่ปริมาณของโอลิโกแซ็กคาไรด์และบั่นทอนสั้น

ซีดีในขั้นตอนภายหลังการแปลงแป้งผ่านการเชื่อมต่อปฏิกิริยา
ใช้กำกับวิวัฒนาการตัวแปรของเอนไซม์นี้ ( mutant
s77p ) ถูกออกแบบขึ้นเกือบจะไม่ย่อยสลาย
ผลิตภัณฑ์ในขณะที่การรักษาพื้นเมืองและซีดีสร้างกิจกรรม
เสถียรภาพ ( Kelly et al . 2008b ) ยิ่งไปกว่านั้น , Coupling
กิจกรรมนี้กลายพันธุ์ มันต่ำมาก ไม่มีการย่อยสลาย
ซีดีในขั้นตอนภายหลังจากแป้ง การแปลง