4. Modes of aquaporin regulation4.1

4. Modes of aquaporin regulation
4.1. Cotranslational and posttranslational modifications
Application over the last 10 years ofwell-developed proteomics and
mass spectrometry techniques have led to a comprehensive description
of cotranslational and posttranslational modifications of plant aquaporins
in their native membranes [54,59–61]. Combined with in vivo and
in vitro labeling studies, these approaches have indicated that PIP1s
and PIP2s from various species can be phosphorylated at multiple
sites on the N-terminal or C-terminal tail, respectively. In addition,
various environmental conditions such as drought, salinity or oxidative
stresses induce quantitative changes in PIP, TIP or NIP phosphorylation
[20,59,61–63]. However, knowledge of the protein kinases and protein
phosphatases determining reversible aquaporin phosphorylation is
still scarce [64,65]. Whereas aquaporin phosphorylation is very
common, glycosylation was identified in only a few homologs such as
soybean GmNOD26 and a TIP from Mesembryanthemum crystallinum
(ice plant) [66,67]. First evidence for methylation in aquaporins,
and even plant membrane proteins, was obtained with Arabidopsis
AtPIP2;1, Lys3 and Glu6 of which were di- and monomethylated,
respectively [68]. Altogether, these studies suggest that intricate
co- and post-translational regulation mechanisms regulate plant
aquaporins (Fig. 1). However, we are far from having a comprehensive view of how the numerous environmental or hormonal signals that
intervene during plant growth and development target, in time and
space, the multiple aquaporin isoforms expressed throughout the plant.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

4. โหมดของการควบคุม aquaporin
4.1 Cotranslational และการปรับเปลี่ยน posttranslational
ประยุกต์ใช้ในช่วง 10 ปีโปรตีน ofwell
การพัฒนาและเทคนิคมวลสารได้นำไปสู่คำอธิบายที่ครอบคลุมของการปรับเปลี่ยนและ
cotranslational posttranslational aquaporins
ของพืชในเยื่อหุ้มพื้นเมืองของพวกเขา[54,59-61] บวกกับในร่างกายและในการศึกษาการติดฉลากหลอดทดลองวิธีการเหล่านี้ได้แสดงให้เห็นว่า PIP1s และ PIP2s จากสายพันธุ์ต่างๆสามารถ phosphorylated ที่หลายเว็บไซต์บนN-ขั้วหรือหาง C-terminal, ตามลำดับ นอกจากนี้สภาพแวดล้อมต่าง ๆ เช่นภัยแล้งหรือความเค็ม oxidative ความเครียดก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงเชิงปริมาณ PIP, เคล็ดลับหรือ phosphorylation NIP [20,59,61-63] แต่ความรู้ของโปรตีนไคเนสส์และโปรตีนphosphatases กำหนด phosphorylation aquaporin ย้อนกลับคือยังคงหายาก[64,65] ในขณะที่ฟอสโฟ aquaporin เป็นอย่างมากที่ร่วมกันglycosylation ถูกระบุในเพียงไม่กี่ homologs เช่นGmNOD26 ถั่วเหลืองและเคล็ดลับจาก Mesembryanthemum crystallinum (โรงงานน้ำแข็ง) [66,67] หลักฐานครั้งแรกสำหรับ methylation ใน aquaporins, และแม้กระทั่งโปรตีนพืชที่ได้รับกับ Arabidopsis AtPIP2; 1, Lys3 และ Glu6 ซึ่งเป็นดิและ monomethylated, ตามลำดับ [68] พรึบการศึกษาเหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าซับซ้อนร่วมและกลไกการควบคุมการโพสต์แปลควบคุมพืชaquaporins (รูปที่ 1). แต่เราอยู่ห่างไกลจากการมีมุมมองที่ครอบคลุมของวิธีการที่สัญญาณสิ่งแวดล้อมหรือฮอร์โมนจำนวนมากที่เข้ามาแทรกแซงในระหว่างการเจริญเติบโตของพืชและเป้าหมายการพัฒนาในเวลาและพื้นที่ที่ไอโซฟอร์มaquaporin แสดงตลอดหลายโรงงาน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

Because I have you beside me, never leave me. Thank you for making me to smile again in the next, I'll smile more. Then one day I'll go back to being the same person. I promise, I love you very much.Because I have you beside me, never leave me. Thank you for making me to smile again in the next, I'll smile more. Then one day I'll go back to being the same person. I promise, I love you very much.Because I have you beside me, never leave me. Thank you for making me to smile again in the next, I'll smile more. Then one day I'll go back to being the same person. I promise, I love you very much.Because I have you beside me, never leave me. Thank you for making me to smile again in the next, I'll smile more. Then one day I'll go back to being the same person. I promise, I love you very much.Because I have you beside me, never leave me. Thank you for making me to smile again in the next, I'll smile more. Then one day I'll go back to being the same person. I promise, I love you very much.