activityThe protease activity was a

activityThe protease activity was assayed by a modified caseinolyticPeterson’s method protocol [20] using Hammerstein casein (Merck,Darmstadt, Germany) as a substrate. Unless otherwise stated, asuitably diluted enzyme solution (0.5 ml) was mixed with 2.5 ml100 mM glycine-NaOH buffer supplemented with 3 mM CaCl2atpH 10 (Buffer A) containing 10 g/l casein, and incubated for 15 minat 70◦C. The reaction was stopped by adding 2.5 ml 20% TCA.The mixture was left at room temperature for 30 min, and theprecipitated proteins (non-digested) were removed by centrifu-gation at 10,000 × g for 20 min. After that, 0.5 ml of the clearsupernatant were mixed with 2.5 ml 500 mM Na2CO3and 0.5 mlFolin-Ciocalteu’s phenol reagent, followed by incubation at roomtemperature for 30 min. The absorbance of the resulting super-natant was measured at 660 nm against a blank control. One unitof caseinolytic activity was defined as the amount of enzyme thathydrolyzed the substrate and produced 1 g of amino acid equiva-lent to tyrosine per min under the assay conditions.The proteolytic activity present in the laundry detergent solu-tion was evaluated by the method of Jaouadi et al. [8] usingN,N-dimethylated casein as a substrate. One unit of protease activ-ity was defined as the amount of enzyme required to catalyze theliberation of 1 mol of product from N,N-dimethylated casein permin under the experimental conditions used.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

activityThe รติเอสกิจกรรมถูก assayed โดยของ caseinolyticPeterson ปรับเปลี่ยนวิธีการโพรโทคอล [20] ใช้เคแฮมเมอร์ครั้ง (Merck ดาร์มสตัดท์ เยอรมนี) เป็นพื้นผิว เว้นแต่ที่ระบุไว้ asuitably ที่ผสมเอนไซม์โซลูชัน (0.5 ml) ถูกผสม 2.5 ml100 มม. glycine NaOH มีบัฟเฟอร์เสริม ด้วย 3 มม. 10 CaCl2atpH (บัฟเฟอร์ A) ที่มี 10 แยกเคซีน และได้รับการกก 15 minat 70◦C หยุดปฏิกิริยา โดยการเพิ่ม 2.5 มล. 20% TCA เหลือส่วนผสมที่อุณหภูมิห้อง 30 นาที และโปรตีน theprecipitated (ไม่ใช่ย่อยสลาย) ถูกเอาออก โดย gation centrifu ที่ 10,000 × g สำหรับ 20 นาที หลังจากนั้น 0.5 ml ของ clearsupernatant ถูกผสมกับ 2.5 มล. 500 มม. Na2CO3and 0.5 mlFolin-Ciocalteu ของสารฟีนอล ตาม ด้วยกกไข่ใน roomtemperature 30 นาที มีวัดการ absorbance ของผล natant สุดที่ 660 nm เทียบกับตัวควบคุมว่างเปล่า กิจกรรม caseinolytic unitof หนึ่งถูกกำหนดเป็นจำนวนเอนไซม์ thathydrolyzed พื้นผิว และผลิต equiva ยืมไปไทโรซีนต่อนาทีภายใต้เงื่อนไขทดสอบกรดอะมิโน 1 กรัม กิจกรรมที่ได้อยู่ในการซักฟอกไหลทางการค้าถูกประเมิน โดยวิธีของ Jaouadi et al. [8] usingN, N dimethylated เคเป็นพื้นผิว หน่วยของรติเอสห้คุณสามารถใช้งานของแบตเตอรี่ถูกกำหนดเป็นปริมาณของเอนไซม์ที่จำเป็นในการกระตุ้น theliberation ของ 1 โมลของผลิตภัณฑ์จาก N, N-dimethylated เค permin ภายใต้เงื่อนไขทดลองใช้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กิจกรรมโปรติเอส activityThe ได้รับการวิเคราะห์โดยการปรับเปลี่ยนวิธีการโพรโทคอ caseinolyticPeterson ของ [20] โดยใช้แฮมเมอร์เคซีน (เมอร์ค, ดาร์มสตัด, เยอรมนี) เป็นสารตั้งต้น เว้นแต่จะระบุไว้เจือจาง a​​suitably วิธีการแก้ปัญหาของเอนไซม์ (0.5 มิลลิลิตร) ผสมกับ 2.5 ML100 บัฟเฟอร์มิลลิ glycine-NaOH เสริมด้วย 3 mm CaCl2atpH 10 (กันชน) ที่มี 10 g / l เคซีนและบ่มเป็นเวลา 15 70◦Cความสนใจ ปฏิกิริยาก็หยุดโดยการเพิ่มส่วนผสม TCA.The 2.5 มล. 20% ถูกทิ้งไว้ที่อุณหภูมิห้องเป็นเวลา 30 นาทีและ theprecipitated โปรตีน (ไม่ใช่ย่อย) ถูกถอดออกโดย centrifu-gation 10,000 ×กรัมเป็นเวลา 20 นาที หลังจากนั้น 0.5 มิลลิลิตร clearsupernatant ถูกผสมกับสารฟีนอล 2.5 มล. 500 มิลลิ Na2CO3and 0.5 mlFolin-Ciocalteu ตามด้วยการบ่มที่ roomtemperature เป็นเวลา 30 นาที ค่าการดูดกลืนของที่เกิดซุปเปอร์ natant วัดที่ 660 นาโนเมตรเทียบกับการควบคุมว่างเปล่า หนึ่ง unitof กิจกรรม caseinolytic ถูกกำหนดเป็นจำนวนเงินของเอนไซม์ thathydrolyzed พื้นผิวและผลิต 1 กรัมของกรดอะมิโน equiva-ยืมซายน์ต่อนาทีภายใต้กิจกรรมการทดสอบโปรตีน conditions.The อยู่ในน้ำยาซักผ้า Solu-การถูกประเมินโดยวิธีการ ของ Jaouadi et al, [8] usingN N-dimethylated เคซีนเป็นสารตั้งต้น หนึ่งหน่วยของน้ำย่อย Activ-ity ถูกกำหนดเป็นปริมาณของเอนไซม์ที่จำเป็นในการกระตุ้น theliberation ของ 1 โมลของผลิตภัณฑ์จาก N, N-dimethylated permin เคซีนภายใต้เงื่อนไขการทดลองใช้