L-asparginase (EC 3.5.1.1), a medic

L-asparginase (EC 3.5.1.1), a medically
important enzyme, hydrolyze L-asparagine (essential
amino acid) to aspartic acid and ammonia. Since several
types of tumour cells require L-asparagine for protein
synthesis, they are deprived of an essential growth
Research Article
factor in the presence of L-asparaginase, thus, resulting
in cytotoxicity of leukaemic cells.
L-asparaginase is a relatively wide spread
enzyme, found in many microorganisms such as
Aerobacter, Bacillus, Pseudomonas, Serratia,
Xanthomonas, Photobacterium (Peterson & Ciegler,
1969), Streptomyces (Dejong, 1972), Proteus (Tosa et
al, 1971), Vibrio (Kafkewitz & Goodman, 1974) and
Aspergillus (Sarquis et al, 2004). The fact that not all
L-asparaginase possess antitumour properties seems
to be related to the affinity of the enzyme for the
substrate and factors affecting the clearance rate from
the system (Cornea et al, 2002). Recently, it has been
shown that L-asparaginases derived from E. coli
and Erwinia carotovora possess antitumor activity
particularly against acute lymphoblastic leukemia
(Mashburn & Wriston, 1964). But, administration of
such enzyme protein for a long duration, in general,
produces the corresponding antibody in the tissues,
resulting in anaphylactic shock and may also cause
neutralization of drug effect. Therefore, search for new
serologically different L-asparaginase with a similar
therapeutic effect is highly desirable. The present study,
is aimed to isolate new potential organisms possessing
L-asparaginase production capacity.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

L-asparginase (EC 3.5.1.1) ในทางการแพทย์
เอนไซม์ที่สำคัญสลาย L-asparagine (
จำเป็นกรดอะมิโน) กรด aspartic และแอมโมเนีย ตั้งแต่หลาย
ชนิดของเซลล์มะเร็งต้องการลิตร-asparagine โปรตีน
สังเคราะห์พวกเขาจะปราศจากการเจริญเติบโตของบทความวิจัย

ปัจจัยที่จำเป็นในการปรากฏตัวของ L-asparaginase จึงทำให้
ในพิษของเซลล์ leukaemic.
L-asparaginase คือการแพร่กระจาย
เอนไซม์ที่ค่อนข้างกว้างจุลินทรีย์ที่พบในหลายอย่างเช่น
aerobacter, บาซิลลัส, พ, Serratia,
Xanthomonas, Photobacterium (ปีเตอร์สัน& ciegler
1969), Streptomyces (DEJONG, 1972), proteus (Tosa และรหัส
อัล, 1971), วิบริโอ (kafkewitz &เจ้าของ, 1974) และ
Aspergillus (sarquis et al, 2004) ความจริงที่ว่าไม่ทั้งหมด l
-asparaginase มีคุณสมบัติทำลายเซลล์เนื้องอกดูเหมือน
จะเกี่ยวข้องกับความสัมพันธ์ของเอนไซม์สำหรับ
สารตั้งต้นและปัจจัยที่มีผลกระทบต่ออัตราการกวาดล้างจากระบบ
(กระจกตาและคณะ, 2002) เมื่อเร็ว ๆ นี้จะได้รับการแสดงให้เห็นว่า
ลิตร asparaginases มาจากอีเมล
coli และเชื้อ Erwinia carotovora มีกิจกรรมต้าน
โดยเฉพาะอย่างยิ่งกับลูคีเมียเฉียบพลัน lymphoblastic
(mashburn & wriston, 1964) แต่การบริหารงานของ
โปรตีนเอนไซม์ดังกล่าวสำหรับระยะเวลานานโดยทั่วไป
ผลิตแอนติบอดีที่สอดคล้องกันในเนื้อเยื่อ
ทำให้ช็อกและยังอาจทำให้เกิดการวางตัวเป็นกลาง
ของผลกระทบของยาเสพติด ดังนั้นการค้นหาใหม่ L-asparaginase
serologically ที่แตกต่างกันกับผลที่คล้ายกัน
การรักษาเป็นที่น่าพอใจอย่างมาก การศึกษาปัจจุบัน
มีวัตถุประสงค์เพื่อที่จะแยกสิ่งมีชีวิตใหม่ที่มีศักยภาพการครอบครอง
กำลังการผลิต L-asparaginase

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

L-asparginase (EC 3.5.1.1), เป็นทาง
เอนไซม์สำคัญ hydrolyze L asparagine (สำคัญ
กรดอะมิโน) aspartic กรดและแอมโมเนีย ตั้งแต่หลาย
ชนิดของเซลล์เนื้องอกต้อง L asparagine โปรตีน
สังเคราะห์ ที่ปราศการเติบโตที่สำคัญ
บทความวิจัย
ปัจจัยในต่อหน้าของ L-asparaginase ดังนั้น เกิด
ใน cytotoxicity เซลล์ leukaemic.
L-asparaginase มีค่อนข้างหลากหลายแพร่กระจาย
เอนไซม์ พบในจุลินทรีย์ต่าง ๆ เช่น
Aerobacter คัด Pseudomonas, Serratia,
Photobacterium อ้อย (Peterson & Ciegler,
1969), Streptomyces (Dejong, 1972), Proteus (โตสะร้อยเอ็ด
อัล 1971), ต่อ (Kafkewitz &คลา 1974) และ
Aspergillus (Sarquis et al, 2004) ความจริงที่ไม่หมด
L-asparaginase มีคุณสมบัติ antitumour น่า
เกี่ยวข้องกับความสัมพันธ์ของเอนไซม์สำหรับการ
อัตราจากพื้นผิวและปัจจัยที่มีผลต่อการเคลียร์
ระบบ (กระจกตา et al, 2002) ล่าสุด มันถูก
แสดงว่า L-asparaginases มาจาก E. coli
และ Erwinia carotovora มีกิจกรรม antitumor
โดยเฉพาะอย่างยิ่งกับมะเร็งเม็ดเลือดขาว lymphoblastic เฉียบพลัน
(Mashburn & Wriston, 1964) แต่ บริหาร
โปรตีนเอนไซม์ดังกล่าวในระยะยาวเวลา ทั่วไป,
สร้างแอนติบอดีที่สอดคล้องกันในเนื้อเยื่อ,
เกิด anaphylactic ช็อก และอาจทำให้เกิด
ปฏิกิริยาสะเทินของผลยาเสพติด ดังนั้น ค้นหาใหม่
L asparaginase serologically แตกต่างกับคล้าย
ผลการรักษาจะต้องสูง การศึกษาปัจจุบัน,
มีวัตถุประสงค์เพื่อแยกชีวิตที่เกิดใหม่ possessing
กำลังการผลิต L-asparaginase

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

L - asparginase ( EC 3.5.1.1 )ที่ทางแพทย์
เอนไซม์ที่สำคัญ hydrolyze L - เมื่อได้รับความร้อน(กรดอะมิโนจำเป็น
)เพื่อแอมโมเนียและกรด aspartic . นับตั้งแต่
ซึ่งจะช่วยหลาย ประเภท ของเซลล์เนื้องอกต้องการ L - เมื่อได้รับความร้อนสำหรับโปรตีน
การสังเคราะห์ที่มีปัจจัย

ซึ่งจะช่วยขยายตัวการวิจัยข้อสำคัญในการมีอยู่ของ L - asparaginase ซึ่งได้ส่งผลให้
ใน cytotoxicity ของเซลล์ leukaemic .
L - asparaginase คือที่ค่อนข้างหลากหลายกระจาย
เอนไซม์,พบได้ในจำนวนมากจุลชีพเช่น
aerobacter ,เชื้อ, pseudomonas , serratia ,
xanthomonas , photobacterium ( Peterson & ciegler ,
1969 ), streptomyces ( dejong , 1972 ),มีใจไม่แน่นอน(โท - สะเอ็ด
AL , 1971 ), vibrio ( kafkewitz & Joshua Goodman ,,ค.ศ. 1974 )และ
aspergillus ( sarquis et al , 2004 ) ความจริงที่ว่าไม่ใช่ทั้งหมด
L - asparaginase มีคุณสมบัติ antitumour ดูเหมือนจะตอบแทน
เป็นที่เกี่ยวข้องกับความสัมพันธ์ของเอนไซม์ที่สำหรับปัจจัยและ
ยึดเข้ากับฐานที่มีผลกระทบต่ออัตราการขออนุญาตจากระบบ
(กระจกตา et al 2002 ) เมื่อไม่นานมานี้ได้รับ
ซึ่งจะช่วยแสดงให้เห็นว่า L - asparaginases ที่ได้จากผล
และ carotovora erwinia มีกิจกรรม antitumor
โดยเฉพาะกับ lymphoblastic เฉียบพลันโรคมะเร็ง
( mashburn & wriston 1964 ) แต่การบริหารงานของ
ตามมาตรฐานโปรตีนเอนไซม์ดังกล่าวสำหรับช่วงเวลายาวในทั่วไป
ผลิตแอนทิบอด - อิที่เกี่ยวข้องในเนื้อเยื่อที่
ส่งผลให้ในการกระแทก hypothermia และอาจเป็นเหตุให้เกิด
ซึ่งจะช่วยทำให้หมด สมรรถภาพ มีผลให้ยาได้อีกด้วย ดังนั้นการค้นหาใหม่
แตกต่างกัน serologically L - asparaginase ด้วยมีผลความเหมือน
เพื่อการบำบัดโรคที่มีความเหมาะสมเป็นอย่างสูง อย่างไรก็ตามการศึกษาในปัจจุบันที่
มีวัตถุประสงค์เพื่อตรวจหาไวรัสใหม่ที่มี ศักยภาพ ครอบครอง
ความสามารถในการผลิต L - asparaginase .